The normal absorption range of amid

The normal absorption range of amide II position occurs in between 1550 and 1600 cm-1 and is associated with N-H bonding coupled with C-N stretching vibrations Amide III band (1235-1240 cm-) is related to N-H deformation and C-N stretching vibrations.The amide I of collagen from skins of carp at 1650 cm- (Duan et al., 2009) and deep-sea redfish at 1653 cm-1 (Wang et al., 2008) has been reported. The amide I and II peaks showed that PSC had a greater degree of molecular order compared to ASC. It could be suggested that pepsin disrupted a non-helical portion of telopeptide regions, leading to an increase in the molecular order of collagen structure (Matmaroh et al., 2011). Absorption peaks around 1446.9–1454.4 cm-1 were also found in PSC and ASC. These absorption peaks extensively corresponded to pyrrolidine ring vibration of proline and hydroxyproline. An absorbance ratio about one between amide III band and the 1450 cm- band indicates that the triple helical structure of collagen is intact (Liu et al., 2012; Matmaroh et al., 2011).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ช่วงการดูดซึมปกติของตำแหน่ง amide ครั้งที่สองเกิดขึ้นในระหว่าง 1550 และ 1600 ซม. -1 และมีความเกี่ยวข้องกับ NH พันธะคู่กับ CN ยืดสั่นสะเทือนวง Amide iii (1235-1240 ซม) มีความเกี่ยวข้องกับความผิดปกติและ NH CN ยืด vibrations.The เอไมด์ ผมคอลลาเจนจากหนังปลาคาร์พที่ 1650 ซม (ด้วน et al., 2009) และ Redfish ทะเลลึกที่ 1653 ซม. -1 (Wang et al., 2008) ได้รับรายงาน ฉัน amide และ II ยอดเขาแสดงให้เห็นว่า PSC มีระดับสูงของการสั่งซื้อโมเลกุลเมื่อเทียบกับ ASC มันอาจจะบอกว่าน้ำย่อยกระจัดกระจายส่วนที่ไม่ใช่ขดลวดของภูมิภาค telopeptide ที่นำไปสู่การเพิ่มขึ้นในลำดับที่โมเลกุลของโครงสร้างคอลลาเจน (Matmaroh et al., 2011) ยอดการดูดซึมรอบ 1446.9-1454.4 ซม-1 ยังพบใน PSC และ ASC อย่างกว้างขวางเหล่านี้ยอดการดูดซึมตรงกับการสั่นสะเทือนแหวน pyrrolidine ของโพรลีนและไฮดรอกซี่ อัตราส่วนการดูดกลืนแสงประมาณหนึ่งระหว่างเอไมด์วง III และวงซม 1450 แสดงให้เห็นว่าโครงสร้างขดลวดสามของคอลลาเจนเป็นเหมือนเดิม (Liu et al, 2012;.. Matmaroh et al, 2011)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ช่วงการดูดซึมปกติของตำแหน่ง amide II เกิดขึ้นในระหว่าง๑๕๕๐และ๑๖๐๐ cm-1 และเกี่ยวข้องกับพันธะของ N-H ควบคู่ไปกับการสั่นสะเทือนแบบ Amide III วง (1235-1240 cm-) จะเกี่ยวข้องกับการเปลี่ยนรูปแบบ N-H และการสั่นสะเทือนของ C-N Amide ของคอลลาเจนจากสกินของปลาคาร์พที่๑๖๕๐ซม.-(นาที, ๒๐๐๙) และปลาแดงทะเลลึกที่๑๖๕๓ซม.-1 (Wang et al., ๒๐๐๘) ได้รับการรายงาน. Amide I และ II ได้แสดงให้เห็นว่า PSC มีระดับของการสั่งซื้อโมเลกุลมากขึ้นเมื่อเทียบกับ ASC. มันอาจจะแนะนำว่า pepsin หยุดชะงักส่วนที่ไม่ใช่ขดลวดของพื้นที่ telopeptide ไทด์, นำไปสู่การเพิ่มขึ้นในลำดับโมเลกุลของโครงสร้างคอลลาเจน (Matmaroh et al., ๒๐๑๑). ยอดการดูดซึมรอบ1446.9 – 1454.4 cm-1 ได้รับการพบใน PSC และ ASC. ยอดการดูดซึมเหล่านี้เป็นอย่างมากอย่างกว้างขวางที่จะได้รับการสั่นสะเทือนแหวนของสายและไฮดรอก อัตราส่วน absorbance ประมาณหนึ่งระหว่าง amide III วงและ๑๔๕๐ซม. แถบแสดงให้ทราบว่าโครงสร้างสามขดลวดของคอลลาเจนเป็นเหมือนเดิม (Liu et al, ๒๐๑๒; มี๒๐๑๑)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ช่วงการดูดซึมปกติของเอไมด์ II ระหว่าง 1550-1600cm-1 ที่เกี่ยวข้องกับ n-h พันธบัตรที่เกี่ยวข้องกับการสั่นสะเทือนของ c-n-n กล้องโทรทรรศน์ 1653-cm-1 ได้รับการรายงานในช่วงปี เอไมด์ I และ II สูงสุดพบว่าระดับโมเลกุลของ PSC สูงกว่าของ ASC มันเป็นที่รู้จักกันว่าเพปซินทำลายส่วนที่ไม่ใช่เกลียวของปลายเปปไทด์และนำไปสู่การเพิ่มขึ้นของลำดับโมเลกุลของคอลลาเจน ยอดการดูดซึมของ 1446.9-1454.4cm-1 ยังพบใน PSC และ ASC ยอดการดูดซึมเหล่านี้เกี่ยวข้องอย่างใกล้ชิดกับการสั่นสะเทือนของโพรลีนและไฮดรอกซีโพรลีน อัตราส่วนการดูดกลืนแสงระหว่างเอไมด์ III และ 1450cm วงดนตรีประมาณหนึ่งซึ่งแสดงให้เห็นว่าโครงสร้างเกลียวทั้งสามของคอลลาเจนมีความสมบูรณ์