Interatomic distances likely facili

Interatomic distances likely facilitate the restriction of protein dynamics to a limited number of modes essential for function, therefore changes in the protein packing under compression were also investigated.
The results showed increase in number of interatomic distances and packing density under high pressure. These observations, in the light of calculated compressibility of RNase molecule, proved that wt enzyme is more compressible than its modified variant. This results bring us to the conclusion, reported in previous studies [67], that less compressible variant has lower stability.
However, it is worth to mention that packing density alone should not be used to explain the differences in the compressibility among globular proteins

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Interatomic ระยะที่มีแนวโน้มช่วยให้ข้อจำกัดของโปรตีนพลวัตโหมดสำคัญสำหรับฟังก์ชันจำกัด ดังนั้น การเปลี่ยนแปลงโปรตีนที่จัดภายใต้การบีบอัดยังตรวจสอบ ผลการศึกษาพบเพิ่มขึ้นในระยะ interatomic และความหนาแน่นบรรจุภายใต้ความดันสูง ข้อสังเกตเหล่านี้ ไฟอัดคำนวณของ RNase โมเลกุล พิสูจน์ว่าเอนไซม์ wt จะบีบมากขึ้นกว่าการแปรเปลี่ยน ผลลัพธ์นี้นำเราสรุป รายงานในการศึกษาก่อนหน้านี้ [67] ว่า หักบีบตัวแปรมีความเสถียรต่ำ อย่างไรก็ตาม คุ้มพูดถึงที่ บรรจุความหนาแน่นเพียงอย่างเดียวไม่ควรใช้อธิบายความแตกต่างในอัดระหว่างโปรตีนกระจุก

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ระยะทางระหว่างอะตอมน่าจะอำนวยความสะดวกในข้อ จำกัด ของการเปลี่ยนแปลงโปรตีนในจำนวนที่ จำกัด ของโหมดจำเป็นสำหรับการทำงานดังนั้นการเปลี่ยนแปลงของโปรตีนบรรจุภายใต้แรงอัดยังถูกตรวจสอบ.
ผลการศึกษาพบเพิ่มขึ้นในจำนวนของระยะทางระหว่างอะตอมและความหนาแน่นของการบรรจุภายใต้ความกดดันสูง ข้อสังเกตเหล่านี้ในแง่ของการอัดคำนวณ RNase โมเลกุลพิสูจน์ให้เห็นว่าเอนไซม์ WT อัดมากกว่าแก้ไขเปลี่ยนแปลงมัน ผลนี้จะนำเราไปสู่ข้อสรุปในรายงานการศึกษาก่อนหน้า [67] ที่แตกต่างอัดน้อยมีเสถียรภาพต่ำ.
แต่ก็คุ้มค่าที่จะพูดถึงว่าหนาแน่นของการบรรจุเพียงอย่างเดียวไม่ควรนำมาใช้เพื่ออธิบายความแตกต่างในการอัดหมู่โปรตีนกลมที่

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

interatomic ระยะทางอาจอำนวยความสะดวกในการจำกัดของโปรตีนจํานวนจํากัดของโหมดที่จำเป็นสำหรับการทำงาน ดังนั้น การเปลี่ยนแปลงในโปรตีนบรรจุภายใต้การบีบอัดได้ถูกศึกษาการเพิ่มจำนวนของ interatomic ระยะทางและความหนาแน่นภายใต้ความดันสูง ข้อสังเกตเหล่านี้ ในแง่ของการคำนวณของเลสเอนไซม์โมเลกุลพิสูจน์ว่า WT เป็นได้มากกว่าการแก้ไขตัวแปร ผลการทดลองนี้นำไปสู่ข้อสรุปรายงานในการศึกษาก่อนหน้านี้ [ 67 ] , ที่บีบอัดน้อยกว่าตัวแปรมีเสถียรภาพต่ำแต่มันก็คุ้มค่าที่จะพูดถึงว่าความหนาแน่นเพียงอย่างเดียว ไม่ควรใช้ในการอธิบายความแตกต่างในความสามารถของโปรตีนรูปทรงกลม