Dehydration EffectNative protein is

Dehydration Effect
Native protein is stabilized by the folding of hydrophobic chains
into the protein molecules and is held together by many other
forces, including hydrogen bonding, dipole–dipole interactions,
electrostatic interactions, and disulfite linkages (Benjakul and
Bauer 2000). The formation of ice during freezing removeswater
from the protein molecules, thus disrupting the hydrogen bonding
network between the native proteins and water molecules
and exposing the hydrophobic or hydrophilic sites of the protein
molecules (Shenouda 1980). The exposed hydrophobic or hydrophilic
sites of the protein molecules interact with each other
to form hydrophobic–hydrophobic and hydrophilic–hydrophilic
bonds, either within the protein molecules, resulting in deconformation
of the native three-dimensional structure of protein, or
between adjacent protein molecules, causing protein–protein interactions
and resulting in aggregation (Shenouda 1980). Xiong
(1997) proposed that protein aggregates to maintain its lowest
free energy as water forms ice, thus resulting in protein denaturation.
Matsumoto (1979) suggested that redistribution of
water during freezing allows protein molecules to move closer
together and aggregate through intermolecular interactions. Lim
and Haard (1984) found that the loss of protein solubility as a
result of protein denaturation in Greenland halibut during frozen
storage was mostly due to the noncovalent, hydrophobic interactions
in protein molecules. Buttkus (1970) proposed that the
formation of intermolecular S–S bonds is the major cause of
protein denaturation.
Solute Concentration Effect
As ice forms, the concentration of mineral salts and soluble
organic substances in the unfrozen matrix increases. As a result

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ผลการคายน้ำโปรตีนดั้งเดิมจะมีความเสถียร โดยการพับแบบโซ่เป็นโมเลกุลของโปรตีน และมีมติร่วมกันหลายอื่น ๆกอง รวมทั้งไฮโดรเจนพันธะ โต้ตอบไดโพลไดโพลสถิตการโต้ตอบ และการเชื่อมโยง disulfite (เบญจกูล และทางเกษตรกรที่ 2000) การก่อตัวของน้ำแข็งในระหว่างการแช่แข็ง removeswaterจากโมเลกุลโปรตีน จึงกระทบกับพันธะไฮโดรเจนเครือข่ายระหว่างท้องถิ่นโปรตีนและโมเลกุลของน้ำและเปิดเผยเหนียวเหนอะหนะ หรือน้ำของโปรตีนโมเลกุล (Shenouda 1980) สัมผัสฝ่ามือ หรือน้ำเว็บไซต์ของโมเลกุลโปรตีนที่โต้ตอบกับแต่ละอื่น ๆในรูปแบบฝ่ามือฝ่ามือ และน้ำ – น้ำพันธบัตร อย่างใดอย่างหนึ่งภายในโมเลกุลโปรตีน ผล deconformationโครงสร้างสามมิติดั้งเดิมของโปรตีน หรือระหว่างโมเลกุลของโปรตีนอยู่ติดกัน ก่อให้เกิดปฏิสัมพันธ์ของโปรตีน – โปรตีนและผลรวม (Shenouda 1980) คายเนสหยง(1997) เสนอว่า โปรตีนรวมในการรักษาต่ำสุดเป็นรูปแบบน้ำแข็ง จึงทำ ให้แปรสภาพโปรตีนพลังงานฟรีมัตสึโมโตะ (1979) แนะนำว่า ห้ามน้ำระหว่างจุดเยือกแข็งทำให้โมเลกุลของโปรตีนอยู่ร่วมกัน และรวมถึงปฏิสัมพันธ์ intermolecular LimHaard (1984) พบว่าการสูญเสียโปรตีนละลายเป็นการผลของการแปรสภาพโปรตีนในกรีนแลนด์ฮาลิบัตในระหว่างการแช่แข็งเก็บเป็นส่วนใหญ่เนื่องจากการโต้ตอบ noncovalent ฝ่ามือในโมเลกุลของโปรตีน Buttkus (1970) การนำเสนอที่การก่อตัวของพันธะ S – S intermolecular เป็นสาเหตุสำคัญของแปรสภาพโปรตีนผลของความเข้มข้นของตัวถูกละลายเป็นรูปแบบน้ำแข็ง ความเข้มข้น ของเกลือแร่ และละลายน้ำได้สารอินทรีย์ในการเพิ่มเมทริกซ์ unfrozen เป็นผล

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การคายน้ำผล
โปรตีนพื้นเมืองมีความเสถียรโดยพับโซ่ชอบน้ำ
เข้าไปในโมเลกุลของโปรตีนและมีการจัดขึ้นร่วมกันโดยการอื่น ๆ อีกมากมาย
กองกำลังรวมทั้งพันธะไฮโดรเจนปฏิสัมพันธ์ขั้วไดโพล,
ปฏิสัมพันธ์และการเชื่อมโยง disulfite (เบญจกุลและ
Bauer 2000) การก่อตัวของน้ำแข็งในระหว่างการแช่แข็ง removeswater
จากโมเลกุลของโปรตีนจึงกระทบกับพันธะไฮโดรเจน
เครือข่ายระหว่างโปรตีนพื้นเมืองและโมเลกุลของน้ำ
และการเปิดเผยในเว็บไซต์ที่ไม่ชอบน้ำหรือชอบน้ำของโปรตีน
โมเลกุล (อุดะ 1980) สัมผัสกับน้ำหรือ hydrophilic
เว็บไซต์ของโมเลกุลโปรตีนโต้ตอบกับแต่ละอื่น ๆ
ในรูปแบบที่ไม่ชอบน้ำ-ชอบน้ำและชอบน้ำ-hydrophilic
พันธบัตรทั้งในโมเลกุลของโปรตีนที่มีผลใน deconformation
ของโครงสร้างสามมิติพื้นเมืองของโปรตีนหรือ
ระหว่างโมเลกุลของโปรตีนที่อยู่ติดกัน ก่อให้เกิดปฏิกริยาระหว่างโปรตีน
และส่งผลในการรวมตัว (อุดะ 1980) Xiong
(1997) เสนอว่าโปรตีนมวลรวมในการดูแลรักษาต่ำสุด
พลังงานน้ำรูปแบบน้ำแข็งจึงทำให้เกิดการสูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีน.
มัตสึ (1979) ชี้ให้เห็นว่าการกระจายของ
น้ำในระหว่างการแช่แข็งช่วยให้โมเลกุลของโปรตีนที่จะย้ายใกล้ชิด
ร่วมกันและรวมผ่านการสื่อสารระหว่างโมเลกุล Lim
และ Haard (1984) พบว่าการสูญเสียความสามารถในการละลายโปรตีนเช่นเป็น
ผลมาจากการสูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีนในกรีนแลนด์ซีกระหว่างการแช่แข็ง
การจัดเก็บเป็นส่วนใหญ่เนื่องจากการ noncovalent ที่ไม่ชอบน้ำปฏิสัมพันธ์
ในโมเลกุลของโปรตีน Buttkus (1970) เสนอว่า
การก่อตัวของพันธบัตร S-S โมเลกุลเป็นสาเหตุสำคัญของการ
สูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีน.
ผลความเข้มข้นของตัวละลาย
ในฐานะที่เป็นรูปแบบน้ำแข็งความเข้มข้นของเกลือแร่และละลาย
สารอินทรีย์ใน unfrozen เมทริกซ์เพิ่มขึ้น ผลที่ตามมา

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

น้ำผลพื้นเมืองโปรตีนมีเสถียรภาพโดยการพับของโซ่ )เป็นโปรตีนโมเลกุลและจัดขึ้นร่วมกันโดยหลาย ๆบังคับ รวมทั้งขั้วพันธะไฮโดรเจนและมีปฏิสัมพันธ์ปฏิสัมพันธ์ไฟฟ้าสถิต และความเชื่อมโยง ( disulfite กูล และบาวเออร์ 2000 ) การเกิดน้ำแข็งในการแช่แข็ง removeswaterจากโปรตีนโมเลกุลจึงทำลายพันธะไฮโดรเจนเครือข่ายระหว่างโปรตีนและโมเลกุลน้ำพื้นเมืองและการเปิดเผยเว็บไซต์ ) หรือน้ำของโปรตีนโมเลกุล ( shenouda 1980 ) สัมผัสน้ำ ) หรือเว็บไซต์ของโปรตีนโมเลกุลโต้ตอบกับแต่ละอื่น ๆรูปแบบและ hydrophobic น้ำ ( น้ำ ) และพันธบัตรทั้งภายในโมเลกุลของโปรตีน ซึ่งใน deconformationของโครงสร้างสามมิติของโปรตีนพื้นเมือง หรือระหว่างโมเลกุลของโปรตีนทำให้โปรตีนโปรตีนปฏิสัมพันธ์และติดกันและผลในการรวม ( shenouda 1980 ) เซี่ยง( 1997 ) ได้เสนอว่า มวลรวมของโปรตีนเพื่อรักษา ถูกที่สุดพลังงานฟรี เป็นรูปแบบน้ำ น้ำแข็ง จึงส่งผลให้ ( โปรตีนมัตสึโมโตะ ( 1979 ) แนะนำว่า การกระจายของน้ำในโมเลกุลของโปรตีนจะช่วยให้ขยับเข้ามาใกล้ๆด้วยกัน และรวมถึงปฏิสัมพันธ์์ . ลิมและ haard ( 2527 ) พบว่า การสูญเสียของการละลายโปรตีนเป็นผลของโปรตีนชนิดหนึ่ง ( ในกรีนแลนด์ระหว่างแช่แข็งกระเป๋าส่วนใหญ่เนื่องจากการ noncovalent , ปฏิกิริยาไฮโดรโฟบิกในโมเลกุลของโปรตีน buttkus ( 1970 ) ได้เสนอว่าการเกิดสารประกอบเชิงซ้อนของพันธบัตร ซึ่งเป็นสาเหตุหลักของ( โปรตีนความเข้มข้นของตัวถูกละลาย ผลรูปน้ำแข็ง ความเข้มข้นของเกลือแร่ที่ละลายได้สารอินทรีย์ในเมทริกซ์ unfrozen เพิ่ม . ผล