The sequence alignment revealed a 5

The sequence alignment revealed a 50% similarity relative to its template. The capsid heavy atoms of single bondR3R2R1single bond were superimposed with the single bondKRRsingle bondcoordinate of the Bz-Nle-KRR-H inhibitor bound to DV2 NS2B/NS3pro [13], while the substrate backbone atoms of N5R4 and S1′–I5′ were superimposed with the X-ray structures of the WNV NS2B/NS3pro complexed with the inhibitor aprotinin (2IJO). Note that the aprotinin inhibitor, also known as bovine pancreatic trypsin inhibitor, is a long peptide of 56 amino acids [12].

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

จัดลำดับเผยความคล้ายคลึงกัน 50% เมื่อเทียบกับแม่แบบของ อะตอมหนัก capsid ของพันธะเดี่ยว bondR3R2R1single ถูกซ้อนทับ ด้วย bondcoordinate bondKRRsingle เดียวของยับยั้ง Bz Nle KRR H ที่ผูกไว้กับ DV2 NS2B/NS3pro [13], ในขณะที่พื้นผิวด้านกระดูกอะตอมของ N5R4 และ S1′-I5′ ถูกซ้อนทับกับ X-ray โครงสร้างของการ WNV NS2B/NS3pro complexed กับ aprotinin ยับยั้ง (2IJO) หมายเหตุ aprotinin ยับยั้ง ทริปซินตับวัวหรือที่เรียกว่าสารยับยั้ง เปปไทด์ยาว 56 กรดอะมิโน [12]

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การจัดเรียงลำดับเผยให้เห็นความคล้ายคลึงกัน 50% เมื่อเทียบกับแม่แบบของมัน capsid อะตอมหนักของพันธบัตร bondR3R2R1single เดียวถูกซ้อนทับกับ bondcoordinate bondKRRsingle เดียวของ Bz-Nle-KRR-H ยับยั้งผูกพัน DV2 NS2B / NS3pro [13] ในขณะที่อะตอมตั้งต้นกระดูกสันหลังของ N5R4 และ S1'-I5 ถูกทับ กับโครงสร้าง X-ray ของ WNV NS2B / NS3pro complexed กับ Aprotinin ยับยั้ง (2IJO) โปรดทราบว่ายับยั้ง Aprotinin ยังเป็นที่รู้จักวัวยับยั้ง trypsin ตับอ่อนเป็นเปปไทด์ยาวของกรดอะมิโน 56 [12]

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ลำดับตำแหน่งพบว่า 50% ของความเหมือนกับแม่แบบ อะตอมหนักเปลือกของพันธบัตร bondr3r2r1single เดียวถูกซ้อนทับด้วย bondcoordinate bondkrrsingle เดียวของ bz-nle-krr-h ตัวยับยั้งโปรตีเอสต้อง dv2 / ns3pro [ 13 ] ในขณะที่พื้นผิวกระดูกสันหลังและอะตอมของ n5r4 S1 ′– i5 นั้นถูกซ้อนทับด้วยเอกซเรย์โครงสร้างของเลือด / ns3pro complexed กับตัวยับยั้งโปรตีเอส aprotinin ( 2ijo ) โปรดทราบว่า aprotinin ซึ่งเรียกว่าโคเอนไซม์ตับอ่อนซึ่งเป็นกรดอะมิโนเปปไทด์ยาว 56 [ 12 ]