The plasma membrane H+-ATPase, enco

The plasma membrane H+-ATPase, encoded by the PMA1 gene, is the essential and main primary yeast transporter belonging to the widely distributed family of P2-type ATPases (7). In yeast cells, it is the most abundant plasma membrane protein, which is very stable and consumes at least 20% of cellular ATP (177). Its electrogenic activity creates the electrochemical gradient of protons across the plasma membrane, which is in turn indispensable for all secondary active symporters and antiporters. The activity of Pma1 is tightly regulated according to the metabolic activity and physiological conditions of cells; e.g., external glucose is a powerful stimulus leading to a rapid and strong activation (254). Its activity is also positively regulated in response to decreased intracellular pH or increased potassium uptake (258). S. cerevisiae encodes a second plasma membrane H+-ATPase, Pma2, which is 89% identical to Pma1 (252). Pma2 is able to export protons, although its enzymatic properties differ from those of Pma1 (267). The expression of PMA2 under standard growth conditions is much lower than that of PMA1, which explains the nonessential nature of the former and its minor impact on cation homeostasis.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เมมเบรนของพลาสม่า H + -ATPase การเข้ารหัส โดยยีน PMA1 มีขนส่งหลัก และจำเป็นยีสต์หลักที่เป็นของตระกูล ATPases p 2 ชนิด (7) การกระจายอย่างกว้างขวาง ในเซลล์ยีสต์ เป็นอุดมสมบูรณ์ที่สุดพลาสมาเมมเบรนโปรตีน มีเสถียรภาพมาก และใช้อย่างน้อย 20% ของเซลล์ ATP (177) กิจกรรมของ electrogenic สร้างไล่ระดับไฟฟ้าของโปรตอนผ่านเยื่อพลาสมา ซึ่งเป็นที่จะขาดไม่ได้สำหรับรองใช้งาน symporters และ antiporters ทั้งหมด แน่นมีควบคุมกิจกรรมของ Pma1 ตามกิจกรรมเผาผลาญและสภาพสรีรวิทยาของเซลล์ เช่น กลูโคสภายนอกเป็นการกระตุ้นเศรษฐกิจมีประสิทธิภาพนำไปสู่การเปิดตัวอย่างรวดเร็ว และแข็งแรง (254) กิจกรรมที่ได้รับการควบคุมยังบวกใน intracellular pH ลดลงหรือดูดซับโพแทสเซียมเพิ่มขึ้น (258) S. cerevisiae จแมปเยื่อพลาสมาเป็น 2 H + -ATPase, Pma2 ซึ่งเป็นเหมือนกับ Pma1 89% (252) Pma2 จะสามารถส่งออกโปรตอน แม้ว่าคุณสมบัติของเอนไซม์ในระบบที่แตกต่างจากของ Pma1 (267) ค่าของ PMA2 ภายใต้เงื่อนไขมาตรฐานการเจริญเติบโตจะต่ำมากกว่าของ PMA1 ซึ่งอธิบายลักษณะของเดิมและมีผลกระทบเล็กน้อยไม่จำเป็นในภาวะธำรงดุล cation

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เมมเบรนพลาสม่า H + ATPase นา, เข้ารหัสโดยยีน PMA1 ที่เป็นยีสต์ขนส่งหลักที่จำเป็นและที่สำคัญเป็นของครอบครัวกระจายอย่างกว้างขวางของ ATPases P2 ชนิด (7) ในเซลล์ยีสต์มันเป็นพลาสม่าที่มีมากที่สุดโปรตีนเมมเบรนที่มีเสถียรภาพมากและสิ้นเปลืองน้อยกว่า 20% ของโทรศัพท์มือถือเอทีพี (177) กิจกรรม electrogenic มันสร้างลาดไฟฟ้าของโปรตอนผ่านเยื่อหุ้มเซลล์พลาสม่าซึ่งเป็นในทางกลับกันที่จำเป็นสำหรับการใช้งาน symporters รองและ antiporters กิจกรรมของ Pma1 จะถูกควบคุมอย่างแน่นหนาตามกิจกรรมการเผาผลาญและเงื่อนไขทางสรีรวิทยาของเซลล์ เช่นกลูโคสภายนอกเป็นตัวกระตุ้นที่มีประสิทธิภาพที่นำไปสู่​​การเปิดใช้งานอย่างรวดเร็วและแข็งแรง (254) กิจกรรมนี้ยังมีการควบคุมในเชิงบวกในการตอบสนองลดลงค่า pH หรือการดูดซึมในเซลล์โพแทสเซียมเพิ่มขึ้น (258) S. cerevisiae encodes เมมเบรนพลาสม่าที่สอง H + ATPase นา, Pma2 ซึ่งเป็น 89% เหมือน Pma1 (252) Pma2 สามารถที่จะส่งออกโปรตอนแม้ว่าคุณสมบัติของเอนไซม์ที่แตกต่างจาก Pma1 (267) การแสดงออกของ PMA2 ภายใต้สภาวะการเจริญเติบโตมาตรฐานคือต่ำกว่าที่ PMA1 ซึ่งจะอธิบายลักษณะที่ไม่จำเป็นของอดีตและผลกระทบรองลงมาที่มีต่อสภาวะสมดุลไอออนบวก