distribution of the porphyrin ring

distribution of the porphyrin ring [22]. Binding of a suitable (permissive)
ligand on the distal side may alleviate some of these problems.
We therefore chose to initiate reduction from the stable and wellfolded
cyanomet state. The resulting ferrous–cyanide complex has a
distinctive optical spectrum [34] (Supporting Information Fig. S1A–D),
and although it is not expected to be as stable as its ferric counterpart
[51], it may persist long enough to assist in the reaction.
Reduction of cyanomet WT CtrHb with 500-fold excess DT at pH 7.0
was monitored optically (Fig. 5a). Over a period of 40 min, the Soret
maximum shifts from 416 nm to 431 nm and sharpens considerably.
The end spectrum displays resolved α and β bands and corresponds
to that of the cyanide adduct of ferrous CtrHb reported by Milani and
coworkers [34] (Supporting Information Table S1). The transition
displays isosbestic points, which is an indication of an apparent
two-state process. At longer incubation times, a slowbut nearly uniform
decay in absorbance is observed and attributed to DT-mediated heme
bleaching. Reduction of the WT protein without exogenous ligand but
under otherwise identical conditions is considerably faster (complete
within 2 min) and leads to a broad Soret band at neutral pH (Supporting
Information Fig. S1B). The WT CtrHb behavior was used to gauge the
reaction of the variants.
Cyanomet T111H CtrHb shows a response similar to that of
cyanomet WT CtrHb, albeit on a slightly faster time scale for reduction
(complete within 25 min under the same conditions as WT CtrHb). In
addition, after 2 h of incubation with excess DT, the Soret maximum
has moved from 430 nm to 428 nm (Fig. 5b, red to orange traces).
Similar changes are observed for the α and β bands. These blue shifts
suggest a decreased degree of conjugation of the macrocycle as caused
by crosslink formation.
Reduction of cyanomet L75H CtrHb gives distinct results (Fig. 5c).
Addition of DT leads to a rapid (b2 min) sharpening of the Soret
maximumwith a shift to 426 nm. The intensity is at first lower than expected
based on the WT extinction coefficient and increases over time
while remaining at 426nm. The final spectrum(Supporting Information
Fig. S1D) differs from that of the ferrous protein (Supporting Information
Fig. S1B) and is inconsistent with a simple loss of cyanide from
the reduced state.
The hemochromogen assay was performed to judge heme integrity.
Both T111H and L75H CtrHbs treated with DT in the cyanomet state
exhibit a blue shift of the hemochrome α and β maxima compared to
WT CtrHb (data not shown) in support of a modified heme. Furthermore,
Fig. 4b illustrates that ECL staining of treated cyanomet L75H
CtrHb detects heme only where the protein has migrated, similar to
WT GlbN-A and in support of covalent attachment. ECL staining of
treated cyanomet T111H CtrHb showed the presence of heme associated
with the protein as well as free heme migrating with the dye front.
The changes observed in the optical spectra upon reduction of
cyanomet T111H and L75H CtrHbs, alongwith the ECL results, indicated
the presence of a covalent bond between the heme and protein in
treated samples, but did not reveal the nature of the bond. Thus, these
data warranted a detailed examination of the products by NMR
spectroscopy. For both variants, the ferric cyanomet form was first
generated by incubation with excess potassium cyanide and upon
saturation, reacted with excess DT and monitored kinetically by 1H
NMR spectroscopy for at least 2 h (Supporting Information
Fig. S14–16). At the end of this period, the sampleswere exposed to potassium
ferricyanide or air and completely reoxidized to generate the
S = 1/2 cyanomet state. WT cyanomet CtrHb, when subjected to this
treatment shows signs of modification. Reaction extent is small but
reproducible, clearly detectable by NMR spectroscopy (Supporting
Information Fig. S14C), but does not yield a covalently attached heme
(Fig. 4b, lane 1). This illustrates the potential for protein damage, likely
due to the production of O2•
− or H2O2, when using DT to generate the
crosslink. Comparison of the cyanomet 1H-1D NMR spectra of T111H
and L75H CtrHbs before and after treatment shows significant differences
(Fig. 3b–e).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

แจกแหวน porphyrin [22] รวมของที่เหมาะสม (permissive)ลิแกนด์ด้านกระดูกอาจบรรเทาปัญหาเหล่านี้อย่างใดอย่างหนึ่งเราจึงเลือกที่จะเริ่มต้นลดจากคอก wellfoldedรัฐ cyanomet ซับซ้อนไซยาไนด์ – เหล็กได้มีการสเปกตรัมแสงโดดเด่น [34] (สนับสนุนฟิกข้อมูล S1A–D),และถึงแม้ ว่าจะไม่คาดว่าจะมีเสถียรภาพที่สำเนาของเฟอร์[51], มันอาจคงอยู่นานพอเพื่อช่วยในปฏิกิริยาการลด cyanomet CtrHb WT กับ DT 500-fold เกินที่ pH 7.0ติดตาม optically (ของ 5a Fig.) ระยะเวลา 40 นาที Soretกะสูงสุดจาก 416 nm ไป 431 nm และ sharpens มากสเปกตรัมสิ้นสุดแสดงวงαและβที่แก้ไข และสอดคล้องกับไซยาไนด์ adduct ของรายงาน โดยมิลานิ CtrHb เหล็ก และเพื่อนร่วมงาน [34] (สนับสนุนข้อมูลตาราง S1) การเปลี่ยนแปลงแสดงจุด isosbestic ซึ่งเป็นการบ่งชี้ชัดเจนกระบวนการทั้งสองรัฐ ที่บ่มนานกว่าเวลา slowbut ที่เกือบสม่ำเสมอสังเกต และบันทึก DT mediated heme ผุใน absorbanceฟอกสี ลดโปรตีน WT โดยลิแกนด์บ่อย แต่ภายใต้หรือเงื่อนไขเหมือนกันจะเร็วมาก (สมบูรณ์ภายใน 2 นาที) และนำไปสู่วงกว้าง Soret ที่ค่า pH เป็นกลาง (Supportingข้อมูลฟิก S1B) ลักษณะการทำงานของ WT CtrHb ถูกใช้เพื่อวัดการปฏิกิริยาของตัวแปรCyanomet T111H CtrHb แสดงการตอบสนองcyanomet WT CtrHb แม้ว่าบนสเกลเวลาเร็วขึ้นเล็กน้อยสำหรับการลด(เสร็จสมบูรณ์ภายใน 25 นาทีภายใต้เงื่อนไขเดียวกันเป็น WT CtrHb) ในนอกจากนี้ หลังจาก h 2 ของคณะทันตแพทยศาสตร์กับ DT เกิน Soret สูงสุดได้ย้ายจาก 430 nm ไป 428 nm (Fig. 5b แดงเพื่อร่องรอยสีส้ม)เปลี่ยนแปลงคล้ายเป็นสังเกตสำหรับวงαและβ กะฟ้าเหล่านี้แนะนำ conjugation ของ macrocycle ที่เกิดในระดับที่ลดลงโดยการก่อ crosslinkลด cyanomet L75H CtrHb ให้ผลชัดเจน (Fig. 5 c)แห่ง DT นำไปอย่างรวดเร็ว (b2 นาที) เรื่องของ Soretmaximumwith กะการ 426 nm ความรุนแรงเป็นที่แรกต่ำกว่าที่คาดไว้WT ดับสัมประสิทธิ์และเพิ่มช่วงเวลาขณะที่เหลือที่ 426nm สเปกตรัมขั้นสุดท้าย (สนับสนุนข้อมูลฟิก S1D) แตกต่างจากโปรตีนเหล็ก (สนับสนุนข้อมูลฟิก S1B) และไม่สอดคล้องกับการขาดทุนอย่างง่ายของไซยาไนด์จากสถานะลดลงทดสอบ hemochromogen ที่ดำเนินการเพื่อตัดสินความสอดคล้องของ hemeT111H และ L75H CtrHbs รักษา ด้วย DT ในรัฐ cyanometแสดงกะสีน้ำเงินของ hemochrome αและβแมกเมื่อเทียบกับWT CtrHb (ข้อมูลไม่แสดง) สนับสนุน heme ที่ปรับเปลี่ยน นอกจากนี้Fig. 4b แสดงที่ย้อมสี ECL ของบำบัด cyanomet L75HHeme เท่านั้นมีย้ายโปรตีน คล้ายกับการตรวจพบ CtrHbWT GlbN A และ สนับสนุน covalent ที่แนบมา ECL ย้อมสีของรับ cyanomet CtrHb T111H แสดงให้เห็นสถานะของ heme ที่เกี่ยวข้องการโปรตีนเป็น heme ฟรีย้ายกับหน้าย้อมการเปลี่ยนแปลงในแรมสเป็คตราแสงเมื่อลดcyanomet T111H และ L75H CtrHbs, alongwith ECL ผลลัพธ์ ระบุของพันธะโคเวเลนต์ระหว่าง heme และโปรตีนรับตัวอย่าง แต่ไม่เปิดเผยลักษณะของตราสารหนี้ ดังนั้น เหล่านี้ตรวจสอบรายละเอียดของผลิตภัณฑ์โดย NMR warranted ข้อมูลก สำหรับตัวแปรทั้งสอง แบบฟอร์ม cyanomet เฟอร์เป็นครั้งแรกสร้างขึ้น โดยคณะทันตแพทยศาสตร์ส่วนเกินโพแทสเซียมไซยาไนด์ และเมื่อความเข้ม ปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นกับ DT ส่วนเกิน และตรวจสอบ kinetically 1Hก NMR สำหรับน้อย 2 h (สนับสนุนข้อมูลฟิก S14–16) เมื่อสิ้นสุดเวลานี้ sampleswere สัมผัสกับโพแทสเซียมอากาศหรือ ferricyanide และ reoxidized ทั้งหมดเพื่อสร้างการS = 1/2 cyanomet สถานะ WT cyanomet CtrHb เมื่ออยู่ภายใต้นี้รักษาเครื่องหมายแสดงการเปลี่ยนแปลง ขอบเขตของปฏิกิริยาที่มีขนาดเล็ก แต่จำลอง สามารถตรวจสอบได้อย่างชัดเจน โดย NMR ก (Supportingข้อมูลฟิก S14C), แต่ผลตอบแทน heme ที่แนบ covalently(Fig. 4b เลน 1) แสดงศักยภาพในการทำลายโปรตีน แนวโน้มเนื่องจากการผลิตของ O2•− หรือ H2O2 เมื่อใช้ DT เพื่อสร้างการcrosslink เปรียบเทียบการ cyanomet 1H - 1D NMR แรมสเป็คตราของ T111Hและ CtrHbs L75H ก่อน และ หลังการรักษาแสดงความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญ(Fig. 3b – e)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การกระจายตัวของแหวน porphyrin [22] ผูกพันของที่เหมาะสม (บุตร)
แกนด์ที่ด้านปลายอาจบรรเทาบางส่วนของปัญหาเหล่านี้.
ดังนั้นเราจึงเลือกที่จะเริ่มต้นลดลงจากที่มีเสถียรภาพและ wellfolded
รัฐ cyanomet ผลที่ซับซ้อนเหล็กไซยาไนด์มี
สเปกตรัมแสงที่โดดเด่น [34] (สนับสนุนข้อมูลรูป. S1A-D)
และแม้ว่ามันจะไม่ได้คาดหวังที่จะเป็นที่มั่นคงเป็นของคู่กันของธาตุเหล็ก
[51] มันอาจจะยังคงมีอยู่นานพอที่จะช่วยในการ ปฏิกิริยา.
ลดลงของ cyanomet WT CtrHb 500 เท่า DT ส่วนเกินที่ pH 7.0
ได้รับการตรวจสอบสายตา (รูป. 5A) ในช่วง 40 นาที, Soret
กะสูงสุดจาก 416 นาโนเมตร 431 นาโนเมตรและคมชัดมาก.
แสดงสเปกตรัมปลายมติαβและวงดนตรีและสอดคล้อง
กับที่ดึงเข้าหาไซยาไนด์ CtrHb เหล็กรายงานโดยมิลานิและ
เพื่อนร่วมงาน [34] ( สนับสนุนข้อมูลตาราง S1) การเปลี่ยนแปลง
จะแสดงจุด isosbestic ซึ่งเป็นข้อบ่งชี้ของชัดเจน
กระบวนการสองรัฐ ที่เมื่อเวลานาน, เครื่องแบบ slowbut เกือบ
สลายตัวในการดูดกลืนแสงเป็นที่สังเกตและประกอบกับ heme DT-mediated การ
ฟอกสี การลดลงของโปรตีน WT โดยไม่มีแกนด์ภายนอก แต่
ภายใต้เงื่อนไขที่เหมือนกันเป็นอย่างอื่นเป็นอย่างมากได้เร็วขึ้น (สมบูรณ์
ภายใน 2 นาที) และนำไปสู่วงกว้าง Soret ที่ pH เป็นกลาง (สนับสนุน
ข้อมูลรูป. S1B) พฤติกรรม CtrHb WT ถูกใช้ในการวัด
ปฏิกิริยาของพันธุ์.
Cyanomet T111H CtrHb แสดงให้เห็นถึงการตอบสนองแบบเดียวกับที่
cyanomet WT CtrHb แม้ว่าในระดับเวลาที่เร็วกว่าเล็กน้อยสำหรับการลด
(เสร็จภายใน 25 นาทีภายใต้เงื่อนไขเดียวกันเป็น WT CtrHb) . ใน
นอกจากนี้หลังจาก 2 ชั่วโมงของการบ่มที่มีส่วนเกิน DT, สูงสุด Soret
ได้ย้ายจาก 430 นาโนเมตรจะ 428 นาโนเมตร (รูป. 5b, สีแดงเพื่อร่องรอยสีส้ม).
การเปลี่ยนแปลงที่คล้ายกันเป็นที่สังเกตสำหรับαβและวงดนตรี เหล่านี้กะสีฟ้า
แนะนำในระดับที่ลดลงของการผัน macrocycle เป็นที่เกิด
จากการก่อ Crosslink.
ลดลงของ cyanomet L75H CtrHb ให้ผลที่แตกต่างกัน (รูป. 5c).
นอกเหนือจาก DT นำไปสู่การอย่างรวดเร็ว (b2 นาที) ความคมชัดของ Soret
maximumwith กะ 426 นาโนเมตร ความรุนแรงเป็นครั้งแรกต่ำกว่าที่คาด
อยู่บนพื้นฐานของค่าสัมประสิทธิ์การสูญเสีย WT และการเพิ่มขึ้นเมื่อเวลาผ่านไป
ในขณะที่เหลือที่ 426nm สเปกตรัมสุดท้าย (สนับสนุนข้อมูล
รูป. S1D) แตกต่างจากโปรตีนธาตุเหล็ก (สนับสนุนข้อมูล
รูป. S1B) และไม่สอดคล้องกับการสูญเสียที่เรียบง่ายของไซยาไนด์จาก
รัฐลดลง.
ทดสอบ hemochromogen กำลังดำเนินการที่จะตัดสินความสมบูรณ์ heme.
T111H ทั้งสอง และ L75H CtrHbs รับการรักษาด้วย DT ในรัฐ cyanomet
จัดแสดงการเปลี่ยนแปลงสีฟ้าของα hemochrome และβสูงสุดเมื่อเทียบกับ
WT CtrHb (ไม่ได้แสดงข้อมูล) ในการสนับสนุนการแก้ไข heme นอกจากนี้
รูป 4b แสดงให้เห็นว่าการย้อมสีของ ECL cyanomet L75H รับการรักษา
CtrHb ตรวจพบ heme เดียวที่โปรตีนได้อพยพคล้ายกับ
WT-GlbN และในการสนับสนุนของสิ่งที่แนบโควาเลนต์ การย้อมสีของ ECL
cyanomet T111H CtrHb ได้รับการปฏิบัติที่แสดงให้เห็นการปรากฏตัวของ heme ที่เกี่ยวข้อง
กับโปรตีนเช่นเดียวกับ heme ฟรีโยกย้ายด้านหน้าสีย้อม.
การเปลี่ยนแปลงที่สังเกตได้ในสเปกตรัมแสงเมื่อลด
T111H cyanomet และ L75H CtrHbs, alongwith ผล ECL ระบุ
การปรากฏตัวของพันธะโควาเลนระหว่างฮีมและโปรตีนใน
กลุ่มตัวอย่างได้รับการรักษา แต่ไม่ได้เปิดเผยลักษณะของพันธบัตร ดังนั้นเหล่านี้
ข้อมูลการรับประกันตรวจสอบรายละเอียดของผลิตภัณฑ์โดย NMR
spectroscopy สำหรับสายพันธุ์ทั้งสองรูปแบบ cyanomet ferric เป็นครั้งแรก
ที่เกิดจากการบ่มด้วยโพแทสเซียมไซยาไนด์ส่วนเกินและเมื่อ
อิ่มตัวปฏิกิริยากับส่วนเกิน DT และตรวจสอบ kinetically โดย 1H
NMR spectroscopy อย่างน้อย 2 ชั่วโมง (สนับสนุนข้อมูล
รูป. S14-16) ในตอนท้ายของช่วงเวลานี้ sampleswere สัมผัสกับโพแทสเซียม
ferricyanide หรืออากาศและ reoxidized อย่างสมบูรณ์ในการสร้าง
S = 1/2 รัฐ cyanomet WT cyanomet CtrHb เมื่อยัดเยียดให้นี้
การรักษาแสดงให้เห็นสัญญาณของการปรับเปลี่ยน ขอบเขตปฏิกิริยาที่มีขนาดเล็ก แต่
สามารถทำซ้ำได้ตรวจพบอย่างชัดเจนโดยสเปกโทรสโก NMR (สนับสนุน
ข้อมูลรูป. S14C) แต่ไม่ได้ให้ heme แนบโควาเลนต์
(รูป. 4b, เลน 1) นี้แสดงให้เห็นถึงศักยภาพในการเกิดความเสียหายโปรตีนน่าจะ
เนื่องมาจากการผลิตของ O2 •
- หรือ H2O2 เมื่อใช้ DT ในการสร้าง
การเชื่อมโยงพันธะ เปรียบเทียบ cyanomet 1H-1D NMR สเปกตรัมของ T111H
และ L75H CtrHbs ก่อนและหลังการรักษาแสดงให้เห็นถึงความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญ
(รูป. 3b-E)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

จำหน่ายแหวนพอร์ไพริน [ 22 ] การจับที่เหมาะสม ( ปล่อยปละละเลย )
) ด้านปลายอาจบรรเทาบางส่วนของปัญหาเหล่านี้ ดังนั้นเราจึงเลือกที่จะเริ่มต้นลด

cyanomet ที่มั่นคงและ wellfolded จากรัฐ ส่งผลให้เหล็ก–ไซยาไนด์ซับซ้อนมี
โดดเด่นสเปกตรัมแสง [ 34 ] ( สนับสนุนข้อมูลรูป s1a – D )
และแม้ว่าจะไม่ได้คาดว่าจะเป็นที่มั่นคงเป็นเฟอร์คู่
[ 51 ] มันอาจคงอยู่ได้นานพอ ที่จะช่วยในการ ลด น้ำหนัก ctrhb
cyanomet 500 พับส่วน DT ที่ pH 7.0
ถูกตรวจสอบเกี่ยวกับสายตา ( รูปที่ 43 ) ตลอดระยะเวลา 40 นาที soret
สูงสุดกะจาก 416 นาโนเมตร nm และลับมาก .
จบสเปกตรัมแสดงและแก้ไขαบีตาวงและสอดคล้อง
เพื่อที่ของไซยาไนด์ปุ่มตัวเลือกของเหล็ก ctrhb รายงานและเพื่อนร่วมงาน milani
[ 34 ] ( สนับสนุนข้อมูลตาราง S1 ) การเปลี่ยนแปลง
แสดงจุด isosbestic ซึ่งเป็นข้อบ่งชี้ของรัฐ- สองขั้นตอนชัดเจน

เวลาบ่มนาน , slowbut เกือบสม่ำเสมอ
สลายในการดูดกลืนแสง คือ ตรวจสอบ และประกอบกับ DT ) ฮีม
ฟอกขาว การลดลงของโปรตีนโดยน้ำหนัก ) แต่ภายนอก
ภายใต้เงื่อนไขที่เหมือนกันมิฉะนั้นจะเร็วขึ้น ( สมบูรณ์
ภายใน 2 นาที ) และนำไปสู่กว้าง soret วงดนตรีที่ pH เป็นกลาง สนับสนุน
ข้อมูลรูป s1b ) WT ctrhb พฤติกรรมที่ใช้วัด

ปฏิกิริยาของพันธุ์cyanomet t111h ctrhb แสดงการตอบสนองที่คล้ายกับที่ของ
cyanomet WT ctrhb แม้ว่าบนเล็กน้อยเร็วขนาดมาตราส่วนเวลาลด
( เสร็จภายใน 25 นาที ภายใต้เงื่อนไขเดียวกันกับ WT ctrhb ) ใน
และหลังจาก 2 ชั่วโมง บ่มกับ DT ส่วนเกิน , soret สูงสุด
ได้ย้ายจาก 430 nm ถึง 428 nm ( มะเดื่อ 5B , สีแดงกับร่องรอยส้ม ) .
การเปลี่ยนแปลงที่คล้ายกันตรวจสอบให้αบีตาและวงดนตรีเหล่านี้สีฟ้ากะ
แนะนำระดับของการลดลงของ macrocycle เป็นทำให้โดยการสร้างพันธะข้าม
.
ลด cyanomet l75h ctrhb ให้ผลลัพธ์ที่แตกต่างกัน ( ภาพที่ 5 )
2 ของ DT นำไปสู่อย่างรวดเร็ว B2 ( มิน ) เหลาของ soret
maximumwith กะการ 426 nm . ความเข้มที่แรกต่ำกว่าคาด
ขึ้นอยู่กับน้ำหนัก และเพิ่มช่วงเวลา
ค่าสัมประสิทธิ์การสูญพันธุ์ในขณะที่อยู่ใน 426nm . สเปกตรัมสุดท้าย ( สนับสนุนข้อมูล
รูปที่ s1d ) ที่แตกต่างจากที่ของโปรตีน ธาตุเหล็ก ( สนับสนุนข้อมูล
รูปที่ s1b ) และสอดคล้องกับวิการสูญเสียของไซยาไนด์จาก

ลดสถานะ hemochromogen assay ได้ตัดสินท่านสมบูรณ์ ทั้ง t111h
และได้รับ l75h ctrhbs DT ใน cyanomet รัฐ
ให้เปลี่ยนเป็นสีน้ำเงินของโซ โมโครมαบีตาและแม็กซิม่าเทียบกับ WT ctrhb
( ข้อมูลไม่แสดง ) ในการสนับสนุนการแก้ไขมากกว่า นอกจากนี้
รูปที่ 4B พบว่า ECL staining ถือว่า cyanomet l75h
ctrhb ฮีมเท่านั้นที่ตรวจพบโปรตีนที่มีการย้ายที่คล้ายกัน

WT glbn-a และในการสนับสนุนของการแนบ ECL staining
ถือว่า cyanomet t111h ctrhb พบการปรากฏตัวของฮีมเกี่ยวข้อง
ด้วยโปรตีนรวมทั้งฟรีนี่อพยพกับสีด้านหน้า
เปลี่ยนแปลงสังเกตในสเปกตรัมแสง เมื่อลด
cyanomet และ t111h l75h ctrhbs alongwith การทดสอบผลลัพธ์ที่พบ
สถานะของพันธบัตรโควาเลนต์ระหว่างท่านและโปรตีนใน
ถือว่า ตัวอย่าง แต่ไม่เปิดเผย ลักษณะของพันธบัตร ดังนั้นข้อมูลเหล่านี้
รับประกันการตรวจสอบรายละเอียดของผลิตภัณฑ์
โดย NMR สเปกโทรสโกปี สำหรับตัวแปรทั้งสอง รูปแบบ cyanomet เฟอริคเป็นครั้งแรกที่สร้างขึ้นโดยการบ่มด้วย

ของโพแทสเซียมไซยาไนด์ ส่วนเกิน และเมื่อทำปฏิกิริยากับ DT ส่วนเกินและการติดตามจลนศาสตร์โดย 1H NMR สเปกโทรสโกปี
อย่างน้อย 2 H ( สนับสนุนข้อมูล s14
รูป ( 16 ) ในตอนท้ายของช่วงเวลานี้คนสัมผัสกับโพแทสเซียม
เฟอร์ริกไซนาไนด์หรืออากาศและสมบูรณ์ reoxidized สร้าง
S = 1 / 2 cyanomet รัฐ โดย cyanomet ctrhb เมื่อภายใต้การรักษานี้
แสดงสัญญาณของการเปลี่ยนแปลง ขอบเขตปฏิกิริยาเล็กแต่
) อย่างชัดเจน โดย NMR สเปกโทรสโกปี ( ที่สามารถสนับสนุนข้อมูลรูป
s14c ) แต่ไม่ทำให้ covalently แนบฮีม
( รูปที่ 4B ซอย 1 )นี้แสดงให้เห็นถึงศักยภาพในการทำลายโปรตีน ทั้งนี้เนื่องจากการผลิตของ O2
-
−หรือ H2O2 เมื่อใช้ DT สร้าง
Crosslink . การเปรียบเทียบ cyanomet 1h-1d NMR สเปกตรัมของ t111h
l75h ctrhbs ก่อนและหลังการรักษา และแสดงให้เห็นถึงความแตกต่าง
( รูปที่ 3B ( E )