The entry station for all proteins

The entry station for all proteins of the secretory path- way (this includes secretory proteins, plasma membrane proteins and proteins destined for various compartments of the endomembrane system) is the endoplasmic reticulum. Besides its role in detoxification of substrates by UDP- glucuronyl transferases, the preparation of antigens to be presented on the cell surface by major histocompatibility complex and its capacity to synthesize lipids, the ER is responsible for the synthesis and translocation of proteins, and the release of properly processed, folded and assem- bled proteins to allow transport to their destinations. These functions of the ER are mainly performed by three sets of proteins: (i) the translocation machinery that transports the nascent chain of a growing polypeptide through the ER membrane (reviewed in [18-21]). In mammalian cells translocation occurs predominantly co-translationally [22,23]- although post-translational import has also been described [24-26]. The translocation site is composed of membrane proteins that target the ribosome-bound nascent chain to the cytosolic face of the ER membrane [27-30], and of proteins that form an ER-membrane channel through which the polypeptide is translocated [31-34]. On the lumenal site of the ER membrane, an oligosaccharyl trans- ferase catalyzes co-translational N-glycosylation of most polypeptides [35,36]; (ii) molecular chaperones that are present as soluble proteins in the lumen of the ER or in a membrane-bound form facing the lumen of the ER (reviewed in [37]). Chaperones associate with nascent chains or with the polypeptide after its release from the ribosome in order to control and facilitate proper folding and assembly of the newly synthesized protein (reviewed in [38-40]). An abun- dant soluble ER-chaperone is BiP/grp74 [41] that not only modulates protein folding in the ER lumen but also seems to play a role in translocation of precursors across the ER membrane [42]. Calnexin, a transmembrane protein, and its soluble homologue calreticulin are lectins that have been suggested to interact transiently with mono-glucosylated N-linked oligosaccharides during folding of glycoproteins

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

สถานีรายการสำหรับโปรตีนทั้งหมดของวิธีเส้นทาง secretory ที่ (รวมทั้งโปรตีน secretory เยื่อโปรตีน และโปรตีนที่ destined สำหรับช่องต่าง ๆ ของระบบ endomembrane) อยู่สมิกเร นอกจากบทบาทในการล้างพิษของพื้นผิวโดย UDP glucuronyl transferases การเตรียม antigens ต้องแสดงบนพื้นผิวเซลล์สำคัญ histocompatibility ที่ซับซ้อนและความจุการสังเคราะห์ไขมัน ER การรับผิดชอบการสังเคราะห์ และพันธุ์ของโปรตีน และรุ่นถูกประมวลผล พับ และ assem - เบลดโปรตีนเพื่อให้ขนส่งไปยังจุดหมาย ER ฟังก์ชันเหล่านี้ส่วนใหญ่ดำเนินการ โดยสามชุดของโปรตีน: (i) จักรพันธุ์ที่ขนส่งห่วงโซ่ของ polypeptide เติบโตผ่านเมมเบรน ER (ทบทวน [18-21]) ก่อ ในเซลล์ไว พันธุ์เกิดขึ้นส่วนใหญ่ co-translationally [22,23] - แม้นำเข้า post-translational ที่ยังถูกอธิบาย [24-26] การโยกย้ายประกอบด้วยโปรตีนเมมเบรนที่เป้าหมายโซ่ผูกกับไรโบโซมก่อหน้า cytosolic ของเมมเบรน ER [27-30], และโปรตีนที่มีช่องทาง ER เยื่อซึ่ง polypeptide มี translocated [31-34] เว็บไซต์ lumenal ของเมมเบรน ER ทรานส์การ ferase oligosaccharyl catalyzes co-translational N glycosylation ของพอลิเปปไทด์ส่วนใหญ่ [35,36]; (ii) chaperones โมเลกุลที่มีอยู่เป็นละลายโปรตีน ในเซลล์ของ ER หรือ ในรูปแบบเมมเบรนแบบผูกหันลูเมนของ ER (ทบทวนปี [37]) Chaperones เชื่อมโยง กับห่วงโซ่การก่อ หรือ polypeptide หลังจากที่ปล่อยจากไรโบโซมเพื่อควบคุม และอำนวยความสะดวกในการพับและประกอบของโปรตีนที่สังเคราะห์ใหม่ (ทบทวน [38-40]) มี abun-dant ละลาย ER-พี่เลี้ยงเป็น บริษัท/grp74 [41] ที่ไม่เพียงแต่ modulates การพับในลูเมน ER โปรตีน แต่ยัง ดูเหมือนว่าบทบาทในการสับของสารตั้งต้นในเมมเบรน ER [42] มี Calnexin โปรตีน transmembrane และ calreticulin ของ homologue ละลาย lectins ที่มีการแนะนำถึง transiently oligosaccharides โมโน glucosylated N ที่เชื่อมโยงระหว่างพับของไกลโคโปรตีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

สถานีรายการสำหรับโปรตีนทั้งหมดในวิธี path- หลั่ง (รวมถึงโปรตีนที่หลั่งโปรตีนพลาสม่าและโปรตีน destined สำหรับช่องต่างๆของระบบ endomembrane) ที่เป็นร่างแหเอนโดพล​​าซึม นอกจากนี้ยังมีบทบาทในการล้างพิษของพื้นผิวโดย UDP- ราน glucuronyl เตรียมแอนติเจนที่จะนำเสนอบนผิวเซลล์โดยที่ซับซ้อน histocompatibility ที่สำคัญและความสามารถในการสังเคราะห์ไขมันเอ่อเป็นผู้รับผิดชอบในการสังเคราะห์และการโยกย้ายของโปรตีนและปล่อย ของการประมวลผลอย่างถูกต้องพับและ assem- เลือดโปรตีนเพื่อช่วยให้การขนส่งไปยังจุดหมายปลายทางของพวกเขา ฟังก์ชั่นนี้ของ ER จะถูกดำเนินการโดยส่วนใหญ่สามชุดของโปรตีน: (i) เครื่องจักรโยกย้ายที่ขนส่งห่วงโซ่ที่พึ่งของ polypeptide การเจริญเติบโตผ่านเมมเบรนเอ่อ (ทบทวน [18-21]) เลี้ยงลูกด้วยนมในเซลล์โยกย้ายเกิดขึ้นส่วนใหญ่ร่วม translationally [22,23] - แม้ว่าการนำเข้าโพสต์แปลยังได้รับการอธิบาย [24-26] เว็บไซต์โยกย้ายประกอบด้วยโปรตีนที่มีเป้าหมายไรโบโซมผูกโซ่ตั้งไข่ให้ทั่วใบหน้า cytosolic ของเมมเบรนเอ่อ [27-30] และของโปรตีนที่เป็นช่องทาง ER-เมมเบรนที่ผ่าน polypeptide จะ translocated [31-34 ] บนเว็บไซต์ของเมมเบรน lumenal เอ่อเป็น oligosaccharyl ทรานส์ ferase เร่งปฏิกิริยาร่วมแปล N-glycosylation ของ polypeptides ที่สุด [35,36]; (ii) ครูใหญ่โมเลกุลที่มีอยู่เป็นโปรตีนที่ละลายในลูเมนเอ่อหรือในรูปแบบเมมเบรนที่ถูกผูกไว้หันหน้าไปทางลูเมนของ ER ที่ (ทบทวน [37]) ครูใหญ่เชื่อมโยงกับเครือข่ายตั้งไข่หรือ polypeptide หลังจากที่ปล่อยจากไรโบโซมเพื่อควบคุมและอำนวยความสะดวกในการพับที่เหมาะสมและการชุมนุมของโปรตีนสังเคราะห์ใหม่ (สอบทานใน [38-40]) abun- Dant ที่ละลายน้ำได้ ER-พี่เลี้ยงคือ BIP / grp74 [41] ที่ไม่เพียง แต่ modulates พับโปรตีนในเซลล์ ER แต่ยังดูเหมือนว่าจะมีบทบาทในการโยกย้ายของสารตั้งต้นผ่านเยื่อหุ้มเซลล์เอ่อ [42] Calnexin โปรตีนรนและ calreticulin คล้ายคลึงกันของมันที่ละลายน้ำได้มีเลคตินที่ได้รับการแนะนำในการโต้ตอบกับ transiently โมโน glucosylated oligosaccharides N-เชื่อมโยงระหว่างการพับของไกลโคโปรตีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

รายการสถานีสำหรับโปรตีนของเส้นทาง - พบวิธีนี้ ( รวมถึงโปรตีนเยื่อหุ้มเซลล์โปรตีนและโปรตีนที่พบ destined สำหรับช่องต่างๆของระบบ endomembrane endoplasmic reticulum ) เป็น . นอกจากบทบาทในการล้างพิษของพื้นผิวโดย UDP - glucuronyl ทราน เฟอร์เรส , การเตรียมแอนติเจนบนผิวเซลล์ที่นำเสนอโดยซับซ้อนฮิสโตคอมแพทิบิลิตีหลักและขีดความสามารถในการสังเคราะห์ลิปิด ER เป็นผู้รับผิดชอบในการสังเคราะห์และการสะสมของโปรตีนและการประมวลผลได้อย่างถูกต้อง พับ และ assem - มีโปรตีนเพื่อให้ ขนส่ง จุดหมายปลายทางของพวกเขา เหล่านี้การทำงานของ ER ส่วนใหญ่ดำเนินการโดยโปรตีนสามชุด : ( i ) การเคลื่อนย้ายเครื่องจักรลำเลียงโซ่ตั้งไข่ของพอลิเพปไทด์ที่เติบโตผ่านเมมเบรน ( เอ้อ ทบทวน [ 18-21 ] ) ในการควบคุมเซลล์โยกย้ายเกิดขึ้นส่วนใหญ่ Co translationally [ 22,23 ] - แม้ว่าไปรษณีย์ - แปลเข้ายังได้รับการอธิบาย [ 5 ] การโยกย้ายเว็บไซต์ประกอบด้วยเมมเบรนโปรตีนเป้าหมายไรโบโซมผูกพันตั้งไข่โซ่หน้า cytosolic ของ ER ด้วย [ 20 ] และ โปรตีนของแบบฟอร์มที่ห้องฉุกเฉินซึ่งเป็นช่องผ่านเมมเบรนพอลิเพปไทด์ translocated [ เร็ว ] บนเว็บไซต์ lumenal ของ ER เมมเบรน , oligosaccharyl ทรานส์ - ferase และ Co n-glycosylation แปลของโปรตีนมากที่สุด [ 35,36 ] ; ( 2 ) ผู้ดูแลโมเลกุลที่มีอยู่เป็นปริมาณโปรตีนในลำไส้ของ ER หรือในรูปแบบซึ่งมีภายในของ ER ( อ่านใน [ 37 ] ) ผู้ดูแลคบหาสมาคมกับโซ่ตั้งไข่หรือกับพอลิเพปไทด์หลังจากที่ปล่อยจากไรโบโซม เพื่อควบคุมและอำนวยความสะดวกในการพับที่เหมาะสมและประกอบสังเคราะห์โปรตีนใหม่ ( ดูใน [ 38-40 ] ) การ Abun - dant ละลายเอ้อพี่เลี้ยงเป็น GDP / grp74 [ 41 ] ที่ไม่เพียง แต่ modulates พับโปรตีนใน ER ลูเมน แต่ยังดูเหมือนว่าจะมีบทบาทในการเคลื่อนย้ายของบรรพบุรุษใน ER เยื่อ [ 42 ] calnexin , ทรานสเมมเบรนโปรตีน และแคลรีติคูลินของผิวที่เป็นเลกตินที่ได้รับการแนะนำเพื่อโต้ตอบกับบุคคลหรือสิ่งที่อยู่ชั่วคราว โมโน glucosylated n-linked โอลิโกแซ็กคาไรด์ในพับของไกลโคโปรตีน