Only two studies addressing the eff

Only two studies addressing the effect of enzyme type on
the ACE-IA of WPC hydrolysates were found in the literature.
In the study from our group, the same pancreatin used
in the current study and a papain were used to hydrolyze
WPC, and it was observed that the highest ACE-IA values
were obtained for hydrolysates produced with the pancreatin
(84.16 and 58.76%, respectively) (Silva 2010). The
better performance of the pancreatin was attributed to its
chymotrypsin activity, which hydrolyzes peptide bonds near
aromatic amino acids and releases peptides with high ACEIA.
In contrast, the papain produced less powerful peptides
because it is an endopeptidase that cleaves peptide bonds
near lysine, arginine and valine.
The study by Mullally et al. (1997) evaluated the effects of
four enzymes and showed that the most efficient ones were
trypsin (88.6%) and chymotrypsin (87.7%), followed by
pancreatin (60.8%) and finally, elastase (35.5%). According
to these authors, the lower ACE-IA values obtained for the
elastase are related to the fact that it hydrolyzes peptide
bonds near non-aromatic and non-charged amino acids,
producing peptides with low ACE-IA. Moreover, these
authors stated that the lower results obtained using pancreatin,
compared to trypsin and chymotrypsin, may also be
explained by the fact that this enzymatic mixture has
elastase activity.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ศึกษาเพียงสองกำหนดผลของเอนไซม์ชนิดบนเอ-IA ของ WPC hydrolysates พบในวรรณคดีในการศึกษาจากกลุ่มของเรา pancreatin เดียวที่ใช้ในการศึกษาปัจจุบันและเอนไซม์ปาเปนที่ใช้ในการ hydrolyzeWPC และถูกตรวจสอบที่ค่า IA เอสูงสุดได้รับการ hydrolysates มี pancreatin(84.16 และ 58.76% ตามลำดับ) (Silva 2010) ที่ประสิทธิภาพของ pancreatin ถูกบันทึกเป็นchymotrypsin กิจกรรม hydrolyzes เพปไทด์พันธบัตรใกล้หอมอะมิโนกรดและรุ่นเปปไทด์กับ ACEIA ที่สูงในทางตรงกันข้าม เอนไซม์ปาเปนที่ผลิตเปปไทด์ที่มีประสิทธิภาพน้อยเนื่องจากเป็น endopeptidase ที่แยกออกพันธบัตรเพปไทด์แอล-ไลซีน อาร์จินีน และวาลีนโดย Mullally et al. (1997) การศึกษาประเมินผลกระทบของเอนไซม์ที่สี่ และแสดงให้เห็นว่า การมีประสิทธิภาพสูงสุดได้ทริปซิน (88.6%) และ chymotrypsin (87.7%), ตามด้วยpancreatin (60.8%) และสุดท้าย elastase (35.5%) ตามการเขียนบทความเหล่านี้ ค่า ACE IA ล่างได้เกี่ยวข้องกับความจริงที่ว่า hydrolyzes เพปไทด์ elastaseพันธบัตรใกล้กรดอะมิโนไม่หอม และไม่คิดค่าบริการผลิตเปปไทด์กับเอ IA. ต่ำ นอกจากนี้ เหล่านี้ผู้เขียนระบุว่า ผลลัพธ์ต่ำกว่าที่รับใช้ pancreatinเมื่อเทียบกับทริปซินและ chymotrypsin อาจจะอธิบายความจริงที่มีส่วนผสมของเอนไซม์ในระบบนี้elastase กิจกรรม

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เพียงสองการศึกษาที่อยู่ในผลของชนิดเอนไซม์เอซเอียของไฮโดรไลเซ WPC ที่พบในวรรณคดี. ในการศึกษาจากกลุ่มของเราที่ Pancreatin เดียวกับที่ใช้ในการศึกษาในปัจจุบันและปาเปนถูกนำมาใช้ในการย่อยสลายWPC และมันก็เป็น สังเกตว่าค่าสูงสุด ACE-IA ที่ได้รับสำหรับการผลิตที่มีไฮโดรไลเซ Pancreatin (84.16 และ 58.76% ตามลำดับ) (ซิลวา 2010) ประสิทธิภาพที่ดีขึ้นของ Pancreatin ถูกประกอบกับของกิจกรรมchymotrypsin ซึ่งไฮโดรไลซ์พันธบัตรเปปไทด์ที่อยู่ใกล้กรดอะมิโนที่มีกลิ่นหอมและเปปไทด์รุ่นที่มีACEIA สูง. ในทางตรงกันข้ามปาเปนที่ผลิตเปปไทด์ที่มีประสิทธิภาพน้อยเพราะมันเป็น endopeptidase ว่าพันธบัตรเปปไทด์แข็งกระด้างใกล้กับไลซีน, อาร์จินี และ valine. การศึกษาโดย Mullally et al, (1997) การประเมินผลกระทบของสี่เอนไซม์และแสดงให้เห็นว่าคนที่มีประสิทธิภาพมากที่สุดถูกtrypsin (88.6%) และ chymotrypsin (87.7%) ตามด้วยPancreatin (60.8%) และในที่สุด elastase (35.5%) ตามที่ผู้เขียนเหล่านี้จะต่ำกว่าค่า ACE-IA ได้สำหรับ elastase ที่เกี่ยวข้องกับความจริงที่ว่ามันไฮโดรไลซ์เปปไทด์พันธบัตรใกล้ที่ไม่ได้มีกลิ่นหอมและไม่คิดค่ากรดอะมิโนที่ผลิตเปปไทด์ที่มีระดับต่ำACE-IA นอกจากนี้ผู้เขียนระบุว่าผลที่ต่ำกว่าที่ได้รับใช้ Pancreatin, เมื่อเทียบกับ trypsin และ chymotrypsin ยังอาจจะอธิบายได้ด้วยความจริงที่ว่ามีส่วนผสมของเอนไซม์นี้มีกิจกรรมelastase

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เพียงสอง ศึกษาผลกระทบของเอนไซม์ชนิดที่อยู่บน
ace-ia ของ WPC ของที่พบในวรรณคดี
ในการศึกษาจากกลุ่มของเรา , Pancreatin เดียวกันใช้
ในการศึกษาปัจจุบัน และนโยบายที่ใช้สลาย
WPC และพบว่าค่า
ace-ia สูงสุดส่วนของผลิต กับ Pancreatin
( 84.16 และ 58.76 ตามลำดับ ) ( ซิลวา 2010 )
ประสิทธิภาพที่ดีขึ้นของ Pancreatin ประกอบกิจกรรมของเอนไซม์ไคโมทริปซิน

ซึ่ง hydrolyzes พันธะเปปไทด์ กรดอะมิโน ใกล้หอมและเผยแพร่เปปไทด์กับ aceia สูง .
ส่วนปาเปนที่ผลิตที่มีประสิทธิภาพน้อยกว่าเปป
เพราะมันเป็นโดเพปทิเดสที่คลีฟส์เปปไทด์พันธบัตร
ใกล้ ไลซีน และอาร์จินีนเวลีน .
การศึกษาโดยมัลลาลี่ et al , . ( 1997 ) และผลของ
4 เอนไซม์และพบว่ามีประสิทธิภาพมากที่สุด คือ คนที่
( ร้อยละ 88.6 เปอร์เซ็นต์ ) และเอนไซม์ไคโมทริปซิน ( ร้อยละ 87.7 และ ) ตามด้วย
Pancreatin ( 60.8 % ) และสุดท้าย อีลาสเตส ( 35.5 % ) ตาม
ผู้เขียนเหล่านี้ ace-ia ลดได้สำหรับ
อีลาสเตสเกี่ยวข้องกับข้อเท็จจริงที่ว่ามัน hydrolyzes พันธะเปปไทด์
ใกล้ไม่หอมและไม่คิดค่าบริการ อะมิโน เปปไทด์ กับ ace-ia
การผลิตต่ำ นอกจากนี้เหล่านี้
ผู้เขียนกล่าวว่า ลดผลโดยใช้ Pancreatin
เมื่อเทียบกับเอนไซม์ไคโมทริปซิน และก็อาจจะอธิบายความจริงที่ว่า

กิจกรรมนี้มีผสมเอนไซม์อีลาสเตส .