INDIAN J BIOTECHNOL, OCTOBER 200747

INDIAN J BIOTECHNOL, OCTOBER 2007
476
species H18 and showed a confidence level above
85% on primary screening
39
. Based on the calculated
P values it was found that the medium components
glucose, olive oil, yeast extract, K
2
HPO
4
and
FeSO
4
.7H
2
O are the most significant variables as
these factors have confidence level more than 95%.
Table 3—Unstructured kinetic model parameters
evaluated using batch data for lipase production by
P. fluorescens
Kinetic model parameters
μ
o
(h
-1
)
X
m
(g L
-1
)
X
0
(g L
-1
)
α
(Ug X
-1
)
β
(Ug X
-1
h
-1
)
γ
(gS gX
-1
)
η
(gS gX
-1
h
-1
)
0.135
2.15
0.34
1.53
0.008
4.45
0.018
Unstructured Model Equation of Best Fit
The unstructured models provide a good
approximation of the fermentation profile even
though the complete cell mechanism is not considered
in the models. In Fig. 4, the unbroken lines show the
estimated responses of the models. Table 3 shows the
estimated parameters of the logistic model for the cell
growth, lipase production by Luedeking-Piret model
and substrate concentration by modified Luedeking-
Piret model. The values of the kinetic parameters,
α
,
β
and
μ
were found to be 1.53, 0.008 and 0.135 h
-1
,
respectively. Since the magnitude of the growth
associated parameter ‘
α
’ is much greater than the
magnitude of non-growth associated parameter ‘
β
’ in
the product formation model the lipase production is
growth associated.
The coefficient of determination, R
2
is a measure of
the strength of the linear relationship between the
experimental and predicted values. The greater the
proportion of explained variation, the stronger the
degree of linear relationship. Fig. 5 shows the
comparison of experimental and model predicted cell
mass, lipase activity and glucose utilization
respectively and their respective R
2
values. The
logistic model for cell growth gave R
2
value of
0.9893, Luedeking-Piret model for lipase production
gave R
2
value of 0.9314 and modified Luedeking-
Piret model for substrate utilization gave R
2
value of
0.9765, hence it was concluded that the unstructured
models are well suited for describing the fermentation
profile of
P. fluorescens
.
Conclusion
The statistical design of experiment offers efficient
methodology to identify the significant variables and
to optimize the factors with minimum number of
experiments for lipase production by
P. fluorescens
.
These significant factors identified by Plackett-
Burman design were
considered for the next stage in
Fig. 3—Experimental time evolution of lipase activit
y (
∆
),
protease activity (*), pH (


), cell mass concentration, X (

),
glucose concentration, S (

) and total soluble protein (
Ο
) by
P.
fluorescens
in batch fermentation in optimized medium
composition.
Fig. 4—Experimental and model predictions of cell gr
owth (X) by
Logistic model, lipase activity (P) by Luedeking-Pi
ret model and
glucose concentration (S) by modified Luedeking-Pir
et model.
Experimental cell mass concentration (
●
), experimental lipase
activity (
▲
), experimental glucose concentration (
×
), predicted
values (−).
ARAVINDAN
et al
: LIPASE PRODUCTION BY
PSEUDOMONAS FLUORESCENS
477
the medium optimization by using response surface
optimization technique and the studies in bioreactor in
the future study. The unstructured kinetic models
logistic model for cell growth, Luedeking-Piret model
for lipase production and modified Luedeking-Piret
model for substrate utilization were effective in
predicting the fermentation profile with higher
accuracy. The estimated values of the kinetic model
parameters for lipase production using Luedeking-
Piret model clearly indicate that the lipase production
by
P. fluorescens
is growth-associated.
Acknowledgement
We are grateful to Annamalai University for the
facilities provided to carry out this research work in
Biochemical Engineering Laboratory.
References
1
Schmidt R D & Verger R, Lipases: Interfacial enzyme
s with
attractive applications,
Angew Chem Int Ed Engl
, 37 (1998)
1608-1633.
2
Ghosh P K, Saxena R K, Gupta R, Yadav R P & Davidso
n S,
Microbial lipase: Production and applications,
Sci Prog
, 79
(1996) 119-157.
3
Jaeger K E, Ransac S, Dijkstra B W, Colson C, Van H
euvel
M & Misset O, Bacterial lipases,
FEMS Microbiol Rev
, 15
(1994) 29-63.
4
Reetz M T & Jaeger K E, Overexpression, immobilizat
ion
and biotechnological application of
Pseudomonas
lipases,
Chem Phys Lipids
, 93 (1998) 3-14.
5
Tan K H & Gill C O, Screening of high lipase produc
ing
Candida
species and production of lipase by fermentation,
Appl Microbiol Biotechnol
, 23 (1985) 27-32.
6
Narasaki T, Tamnra G & Arima K, Studies on the lipo
protein
lipases of microorganisms. II. Effects of culture c
onditions
on the production of lipoproteins by
Pseudomonas
sp. M-12-
33,
Agric Biol Chem
, 32 (1968) 1453-1457.
7
Cutchins E C, Doetsch R N & Pelczar M J, The influe
nce of
medium composition on the production of bacterial l
ipase,
J
Bacteriol
, 63 (1952) 269-272.
8
Krishnan S, Prapulla S G, Rajalakshmi D, Misra M C
&
Karanth N G, Screening and selection of media compo
nents
for lactic acid production using Plackett-Burman de
sign,
Bioprocess Eng
, 19 (1998) 61-65.
9
Singh J, Vohra R M & Sahoo D K, Enhanced production
of
alkaline protease by
Bacillus sphaericus
using fed-batch
culture,
Process Biochem
, 39 (2004) 1093-1101.
10
Ghaly A E, Kamal M & Correia L R, Kinetic modeling
of
continuous submerged fermentation of cheese whey fo
r
single cell protein production,
Bioresour Technol
, 96 (2005)
1143-1152.
11
Elibol M & Ozer D, Response surface analysis of lip
ase
production by freely suspended
Rhizopus arrhizus
,
Process
Biochem
, 38 (2002) 367-372.
12
Ota Y & Yamada K, Lipase from
Candida paralipolytica
Part I. Anionic surfactants as the essential activa
tor in the
Fig. 5—(a) Comparison of observed and predicted valu
es of cell
mass concentration by Logistic model, (b) Compariso
n of
observed and predicted values of lipase activity by
Luedeking-
Piret model, (c) Comparison of observed and predict
ed values of
glucose concentration by modified Luedeking-Piret m
odel.
INDIAN J BIOTECHNOL, OCTOBER 2007
478
systems emulsified by polyvinyl alcohol,
Agric Biol Chem
,
30 (1966) 351-358.
13
Anson M L, The estimation of pepsin, trypsin, papai
n and
cathepsin with hemoglobin,
J Gen Physiol
,
22 (1938) 79-89.
14
Miller G L, Use of dinitrosalicylic acid reagent fo
r
determination of reducing sugar,
Anal Chem
, 31 (1959) 426-
428.
15
Lowry O H, Rosenbrough M J, Farr A L & Randell R J,
Protein measurement with folin phenol reagent,
J Biol Chem
,
193 (1951) 265-275.
16
Plackett R L & Burman J P, The design of optimum
multifactorial experiments,
Biometrica
, 33 (1946) 305-325.
17
Abdel-Fattah Y R, Soliman N A, Gaballa A A, Sabry S
A &
Ei-Diwany A I, Lipase production from a novel therm
ophilic
Bacillus
sp: Application of Plackett-Burman design for
evaluating culture conditions affecting enzyme form
ation,
Acta Microbiol Pol
, 51 (2002) 353-366.
18
Stowe R A & Mayer R P, Efficient screening of proce
ss
variables,
Ind Eng Chem
, 56 (1966) 36-40.
19
Monod J, The growth of bacterial cultures,
Annu Rev
Microbiol
, 3 (1949) 371-394.
20
Chandrashekar K, Arthur Felse P & Panda T, Optimiza
tion
of temperature and initial
p
H and kinetic analysis of tartaric
acid production by
Gluconobacter suboxydans
,
Bioprocess
Eng
, 20 (1999) 203-207.
21
Luedeking R & Piret E L, A kinetic study of the lac
tic acid
fermentation,
J Biochem Microbiol Technol Eng
, 1 (1959)
393-412.
22
Weiss R M & Ollis D F, Extracellular microbial
polysaccharides. I. Substrate, biomass and product
kinetic
equations for batch xanthan gum fermentation,
Biotechnol
Bioeng
, 22 (1980) 859-873.
23
Priest F G, Extracellular enzyme synthesis in the g
enus
Bacillus
,
Bacteriol Rev
, 41 (1997) 711-753.
24
Lakshmi B S, Kangueane P, Abraham B & Pennathur G,
Effect of vegetable oils in the secretion of lipase
from
Candida rugosa
(DSM 2031),
Lett Appl Microbiol,
29 (1999)
66-70.
25
Chang R C, Chou S J & Shaw J F, Multiple forms and
function of
Candida rugosa
lipase,
Biotechnol Appl
Biochem,
19 (1994) 93-97.
26
Fatima Silva Lopes M, Cunha A E, Clemente J J, Teix
eira
Carrondo M J & Barreto Crespo M T, Influence of
environmental factors on lipase production by
Lactobacillus
plantarum
,
Appl Microbiol Biotechnol,
51 (1999) 249-254.
27
Shaeh A A AL & Zahran A S, Synthesis of extracellul
ar
lipase by a strain of
Pseudomonas fluorescens
isolated from
raw camel milk,
Food Microbiol
, 16 (1999) 149-156
.
28
Makhzoum A, Knapp J S & Owksu R K, Factors affectin
g
growth and extracellular lipase production by
Pseudomonas
fluorescens
2D,
Food Microbiol
, 12 (1995) 277-290.
29
Corzo G & Reveh S, Production and characteristics o
f the
lipase from
Yarrowia lipolytica
681,
Bioresour Technol
, 70
(1999) 173-180.
30
Dalmau J, Montesinos J L, Lotti M & Casas C, Effect
of
different carbon sources on lipase production by
Candida
rugosa
,
Enzyme Microb Technol,
26 (2000) 657-663.
31
Shuen Fuh Lin, Production and stabilization of a so
lvent-
tolerant alkaline lipase from
Pseudomonas pseudoalcaligens
F-111,
J Ferment Bioeng
, 82 (1996) 448-451.
32
Valero F, Del Rio J L, Poch M & Sola C, Fermentatio
n
behaviour of lipase production by
Candida rugosa
growing
on different mixtures of glucose and olive oil,
J Ferment
Bioeng,
72 (1991) 399-401.
33
Kumar S, Kikon K, Upadhyay A, Kanwar S S & Gupta R,
Production, purification and characterization of li
pase from
thermophilic and alkaliphilic
Bacillus coagulans
BTS3,
Protein Expr Purif
,
41 (2005) 38-44.
34
Gupta R, Gupta N & Rathi R, Bacterial lipases: An o
verview
of production, purification and biochemical propert
ies,
Appl
Microbiol Biotechnol
, 64 (2004) 763-781.
35
Izumi T, Nakamura K & Fukare T, Purification and
characterization of a thermostable lipase from newl
y isolated
Pseudomonas
sp.
KWI-56
,
Agric Biol Chem
, 4 (1990) 1253-
1258.
36
Tan T, Zhang M, Wang B, Ying C & Ding L, Effect of
culture conditions on batch growth of
Pseudomonas

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

J biotechnol อินเดีย , ตุลาคม 2550

h18 217 ชนิด และแสดงความมั่นใจสูงกว่า 85% การคัดกรอง

/
ขึ้นอยู่กับค่า
p ค่า ผลการวิจัยพบว่า องค์ประกอบ
( กลูโคส , น้ำมันมะกอก , สารสกัดจากยีสต์ , k
2

4

เจริญและ FeSO
4
. 7H
2
o คือ ตัวแปรสำคัญที่สุด
ปัจจัยเหล่านี้มีความเชื่อมั่นมากกว่าร้อยละ 95 .
โต๊ะ 3-unstructured จลน์ พารามิเตอร์
ประเมินการใช้ข้อมูลชุดสำหรับการผลิตไลเปสจาก P . fluorescens


μพารามิเตอร์จลน์
o
( H
-
)
x
m
( g - L
1
)
x
0
( g l
-
)

( αไมโครกรัม x
-
)

( บีตาไมโครกรัม x
1
H
1
)

( γ GS GX
-
)

( η GS GX
1
H
1
)



1.53 0.135 2.15 0.34 /



4.45 0.018 เข้าสมการพอดี
รุ่นใหม่ให้ใกล้เคียงที่ดี

โปรไฟล์ของการหมักด้วยซ้ำแม้ว่ากลไกเซลล์สมบูรณ์ไม่ถือว่า
ในรุ่น ในรูปที่ 4 เส้นทิวแสดง
ประเมินการตอบสนองของโมเดล ตารางที่ 3 แสดง
ประมาณพารามิเตอร์ของแบบจำลองโลจิสติกสำหรับเซลล์
การเจริญเติบโต เอนไซม์ผลิตโดย luedeking ไพเออเริตรูปแบบพื้นผิวและความเข้มข้น โดยดัดแปลง luedeking
-
ไพเออเริตนางแบบ ค่าพารามิเตอร์จลน์ α





μและบีตาพบเป็น 1.53 / 0.135 , และ H
1
,
) เนื่องจากขนาดของการเจริญเติบโต


' ' αพารามิเตอร์ที่เกี่ยวข้องมากมากกว่าขนาดของการเจริญเติบโตที่ไม่ค่า

' '

บีตาในการพัฒนารูปแบบผลิตภัณฑ์เอนไซม์ผลิต

การเจริญเติบโตที่เกี่ยวข้อง แทรกแซง , R
2

เป็นการวัดความแข็งแรงของ ความสัมพันธ์เชิงเส้นระหว่าง
ทดลองและทำนายค่า มากขึ้น
สัดส่วนอธิบายการเปลี่ยนแปลงที่แข็งแกร่ง
ระดับของความสัมพันธ์เชิงเส้น ภาพที่ 5 แสดงการเปรียบเทียบแบบทดลองทำนาย
และมวลเซลล์และการใช้ไลเปส

กลูโคสตามลำดับ และตน R
2
ค่า
โมเดลโลจิสติกสำหรับการเจริญเติบโตของเซลล์ให้ R
2

0.9893 ค่า ,luedeking ไพเออเริตรูปแบบการผลิตเอนไซม์ R
2

ให้คุณค่าของ 0.9314 และแก้ไข luedeking -
ไพเออเริตรูปแบบการใช้สารอาหารให้ R
2

0.9765 มูลค่า จึงสรุปได้ว่า รูปแบบใหม่ เหมาะสำหรับการอธิบาย

โปรไฟล์ของการหมัก P . fluorescens

.

สรุปการออกแบบ สถิติทดสอบที่มีประสิทธิภาพ
วิธีการระบุตัวแปรที่สำคัญและเหมาะสมกับปัจจัย

จำนวนขั้นต่ำของการทดลองสำหรับการผลิตไลเปสจาก P . fluorescens

.
เหล่านี้ปัจจัยที่ระบุ plackett -

ถือว่าก่อนการออกแบบเป็นขั้นตอนต่อไปในวิวัฒนาการของไลเปส 3-experimental
รูปเวลา activit
Y (
∆

กิจกรรม ) โปรติเอส ( * ) , M (


) มวลเซลล์ความเข้มข้น , x (


)ความเข้มข้นของกลูโคส , s (

 ) และปริมาณโปรตีน ( Ο




) P . fluorescens ในอาหารที่เหมาะสมในการหมักแบบ

รูปที่ 4-experimental องค์ประกอบ และรูปแบบของการคาดการณ์ของเซลล์ GR ( X )

owth โมเดลโลจิสติก , กิจกรรมเอนไซม์ไลเปส ( P ) โดย luedeking pi
ret รุ่น
ความเข้มข้นของกลูโคส ( s ) โดยดัดแปลง luedeking PIR

และรูปแบบ ปริมาณเซลล์ทดลองมวล (

กาก
● ) ทดลองกิจกรรม (

▲ ) ทดลองความเข้มข้นของกลูโคส (
×
) ทำนายค่า ( − )
.
aravindan
et al
: การผลิตเอนไซม์ไลเปสจาก Pseudomonas fluorescens


ที่เหมาะสมปานกลางโดยใช้ Response Surface
Optimization เทคนิค และการศึกษาในเครื่องปฏิกรณ์ชีวภาพใน
การศึกษาในอนาคต จลนศาสตร์แบบจำลอง
ไม่มีโมเดลโลจิสติกสำหรับการเจริญเติบโตของเซลล์แบบ
luedeking ไพเออเริตสำหรับการผลิตไลเปสและการปรับเปลี่ยนรูปแบบการใช้ประโยชน์ luedeking ไพเออเริต
วัสดุมีประสิทธิภาพในการหมัก
ทำนายโปรไฟล์ที่มีความถูกต้องสูง

การประมาณค่าพารามิเตอร์สำหรับแบบจำลองจลนพลศาสตร์ของเอนไซม์การผลิตใช้
-
luedeking ไพเออเริต แบบชัดเจน บ่งชี้ว่า การผลิตเอนไซม์ไลเปสจาก P . fluorescens




รับรองการเจริญเติบโตที่เกี่ยวข้องเรายินดีที่จะ annamalai มหาวิทยาลัย
สิ่งอำนวยความสะดวกที่จะดำเนินการวิจัยในห้องปฏิบัติการวิจัยวิศวกรรมชีวเคมี
.
อ้างอิง
1
ชมิดท์ R D &มีแนวโน้ม R , ไลเปส : ระหว่างเอนไซม์กับ

การมีเสน่ห์ ,
angew Chem Int เอ็ดบ้าน
, 37 ( 1998 )
2

1608-1633 . ghosh P K Saxena R K Gupta R , yadav R P & davidso
n s ,
ไลเปสจากจุลินทรีย์ : การผลิตและการใช้งาน โปรแกรมวิทย์

,79
( 1996 ) 119-157 .
3
ransac Jaeger K E , S , ตรา B W , โคลสัน ซี รถตู้ H
euvel
M & misset o ไลเปสแบคทีเรีย , ธนิดา เหรียญทอง B Sc วว

fems 15
( 1994 ) 29-63 .
4
reetz M T & Jaeger overexpression K , E ไอออนและการประยุกต์ใช้เทคโนโลยีชีวภาพ immobilizat




ไลเปสจาก Pseudomonas , Chem ว. ลิปิด
, 93 ( 1998 ) 3-14 .
5
tan k H &กิล C O , การคัดกรองสูง produc ไอเอ็นจี

กาก
แคนดิดาชนิดและการผลิตเอนไซม์จากการหมักแอปเปิ้ล , ธนิดา เหรียญทอง B Sc biotechnol

ที่ 23 ( 1985 ) 39 .
6
narasaki T , tamnra กรัม& ARIMA K , การศึกษา

ไลโปโปรตีนไลเปสจากจุลินทรีย์ 2 . ผลกระทบของวัฒนธรรม onditions C

ในการผลิตโดย Pseudomonas sp . m-12 ?

--

Agric 33 , วท บ วทเคมี
, 32 ( 1968 ) 1453-1457 .
7
cutchins E C โดช r n & pelczar M J , influe

, ของปานกลาง ประกอบกับการผลิตแบคทีเรีย ipase
J
L
,
bacteriol 63 ( 1952 ) 269-272 .
8
krishnan S , prapulla S G , rajalakshmi D M C

มิสรา& karanth N G , การคัดกรองและเลือกสื่อคอมโป้

nents เพื่อผลิตกรดแลกติกที่ใช้ก่อน
plackett เดอ เครื่องหมาย
ชื่น Eng
19 ( 1998 ) 61-65 .
9
ซิงห์ J , vohra r M & sahoo D K , ปรับปรุงการผลิตอัลคาไลน์โปรติเอสจาก


ของ Bacillus sphaericus
การใช้อาหารวัฒนธรรมชุด


กระบวนการชีวเคมี , 39 ( 2004 ) 1093-1101 .
9
กาลีเป็น E , คามาล M & Correia L R ,

แบบจำลองจลศาสตร์ของการหมักน้ำอย่างต่อเนื่องของเวย์สำหรับการผลิตโปรตีนเซลล์เดี่ยว
r
,

bioresour TECHNOL 96 ( 2005 )

1143-1152 . 11
elibol M & ozer D , การวิเคราะห์การตอบสนองต่อพื้นผิวของริมฝีปาก
ASE
ผลิตโดยอิสระระงับได้ arrhizus




กระบวนการชีวเคมี , 38 ( 2002 ) 367-372 .
12
OTA Y &ยามาดะ K , เอนไซม์ไลเปสจาก Candida paralipolytica

ส่วนผมและสารลดแรงตึงผิวเป็นโต๋ แอ็คทิวา

เป็นภาพที่ 5 - ( ) การสังเกตและทำนายความเข้มข้นของมวลเซลล์ ES ของแวลู

ด้วยโมเดลโลจิสติก ( B ) compariso
n
สังเกตและค่าพยากรณ์ของเอนไซม์ไลเพส กิจกรรมด้วย
-
luedeking ไพเออเริตรูปแบบ ( C ) การสังเกตและทำนายค่า

มความเข้มข้นของกลูโคส โดยการ luedeking โอเดลไพเออเริต M
.
อินเดีย J biotechnol ตุลาคม 2550

แต่ระบบที่ใช้โดยโพลีไวนิลแอลกอฮอล์
Agric , วท บ วทเคมี

30 ( 1966 ) 351-358 13 .

แอนสัน M L ประมาณเพพซิน ทริป papai
, N และคาเทปซินด้วย

J ฮีโมโกลบิน Gen สรีรวิทยา มหาวิทยาลัยขอนแก่น

22 ( 1938 ) 79-89 14
.
มิลเลอร์กรัมลิตร ใช้ dinitrosalicylic กรดทำปฏิกิริยาโฟ
r
การหาปริมาณน้ำตาล

ทางเคมี ,31 ( 1959 ) 426 -
5 .

เบส 15 o H , rosenbrough M J ฟาร์ L &แรนเดลล์ R J ,
โปรตีนการวัดด้วย folin ฟีนอลรีเอเจนต์ วท บ วทเคมี
J

193 ( 1951 ) 265-275 .

plackett R L 16 & Burman J P , การออกแบบการทดลอง multifactorial เหมาะสม

biometrica
, 33 ( 1946 ) 305-325 .

ถึง 17 fattah Y R , โซลิแมน N , gaballa เป็น , sabry S

นี่ฉันเป็น& diwany การผลิตไลเปสจากนิยาย

ophilic เธิมSP Bacillus
: การประยุกต์ใช้ plackett Burman Design เพื่อประเมินสภาพวัฒนธรรมที่ส่งผลต่อรูปแบบ


ACT ation เอนไซม์ ธนิดา เหรียญทอง B Sc พล
51 ( 2002 ) 353-366 .
3
สโตว์ R &เมเยอร์ R P , การคัดกรองที่มีประสิทธิภาพของเอสเอส proce

1
Ind Eng เคมี
, 56 ( 1966 ) 36-40 .

19 Monod J , การเจริญเติบโตของเชื้อแบคทีเรีย บาทหลวง


annu ธนิดา เหรียญทอง B Sc 3 ( 1949 ) 371-394 .
20
chandrashekar K , อาเธอร์ felse P &แพนด้า T
optimization

p
อุณหภูมิเริ่มต้นของ H และการวิเคราะห์จลนศาสตร์ของการผลิตกรดทาร์ทาริก

โดยกลูโคโนแบคเตอร suboxydans

ชื่น
Eng
20 ( 1999 ) 203-207 .
21
luedeking R &ไพเออเริต e l การศึกษาจลนศาสตร์ของการหมักกรดแลคติก


J Biochem Technol Eng , ธนิดา เหรียญทอง B Sc
1 ( 1959 )
393-412 .
22
ไวส์ r M & ollis D F และจุลินทรีย์
polysaccharides ผมใช้ชีวมวลและผลิตภัณฑ์

จลน์สมการชุดแซนแทนกัมหมัก


biotechnol bioeng 22 ( 1980 ) 859-873 .

พระ 23 F G , การสังเคราะห์เอนไซม์สำคัญใน enus
G



bacteriol บาซิลลัส , บาทหลวง , 41 ( 1997 ) 711-753 .
24
ลักษมี B S , kangueane P , อับราฮัม B & pennathur กรัม ผลของน้ำมันพืช , ในการหลั่งของเอนไซม์ไลเปสจาก Candida พัฒนา


( DSM 2574 )
จดหมายแอปเปิ้ล ธนิดา เหรียญทอง B Sc ( 1999 )

29 , 66-70 .

ช้าง 25 R Cโจว S J &ชอว์ J F หลายรูปแบบและ


มีพัฒนาการทำงานของ Candida , แอปเปิ้ล


biotechnol Biochem ( 1994 ) , 19 93-97 .
26
ฟาติมา ซิลวา โลเปส M Cunha เป็น E , เคลเมนเต้ เจเจ teix

carrondo Eira M J & barreto เกรสโป M T , อิทธิพลของ
ปัจจัยสิ่งแวดล้อมในการผลิตไลเปสโดย Lactobacillus plantarum




biotechnol แอปเปิ้ล ธนิดา เหรียญทอง B Sc , 51 ( 1999 ) 249-254 27
.
shaeh เป็นอัล& zahran เป็น S ,การสังเคราะห์ extracellul

ไลเปสโดย AR Pseudomonas fluorescens สายพันธุ์


นมอูฐที่แยกได้จากอาหารดิบ ธนิดา เหรียญทอง B Sc

16 ( 1999 ) 149-156
.

makhzoum 28 , Knapp J S & owksu R K , ปัจจัย affectin
g
การเจริญและการผลิตเอนไซม์ไลเปสจาก Pseudomonas fluorescens และ


2D , ธนิดา เหรียญทอง B Sc

อาหาร 12 ( 1995 ) 277-290 .

corzo 29 กรัม& reveh S , การผลิตและลักษณะ O

กาก
F จากyarrowia lipolytica


แล้ว bioresour , เทคโนโลยี , 70
( 1999 ) 173-180 .
3
montesinos Dalmau J J L , M &ใน Casas C ผล

ที่แตกต่างกันของแหล่งคาร์บอนในการผลิตไลเปสจาก Candida

พัฒนา


เทคโนโลยีเอนไซม์ microb , 26 ( 2000 ) 657-663
31 .
งาน fuh หลิน , การผลิตและรักษาเสถียรภาพของ lvent แล้ว
-
ใจกว้างด่างเอนไซม์ไลเปสจาก Pseudomonas pseudoalcaligens f-111


J
bioeng , หมัก , 82 ( 1996 )
448-451 .32
Valero F , Del Rio J L , M & poch โซล่า C fermentatio
n
พฤติกรรมการผลิตไลเปสจาก Candida


ที่พัฒนาในการผสมที่แตกต่างกันของน้ำตาลและน้ำมันมะกอกหมัก bioeng
J

, 72 ( 1991 ) 399-401 .
33
Kumar , kikon upadhyay เป็นเค & Gupta กานวาร s s , r ,
การผลิต การทำให้บริสุทธิ์และคุณสมบัติของลี่

และสารพัดจากและในติก

3
, โปรตีนโดย purif

41 ( 2005 ) 38-44 .
34
คุป r , n & Gupta rathi R , แบคทีเรียไลเปส : o

verview การผลิต การทำให้บริสุทธิ์ และชีวเคมี พร็อปเพิร์ต


ies แอปเปิ้ล ธนิดา เหรียญทอง B Sc biotechnol
, 64 ( 2004 ) 763-781 .
3
. t , K &นากามูระ fukare บริสุทธิ์และ
t , ลักษณะสมบัติของเอนไซม์ thermostable จาก newl
y


kwi-56 Pseudomonas sp . ที่แยก

Agric วท บ วทเคมี
4 ( 1990 ) 872 -
1
.
36 ตัน T จาง M , วัง Bยิ่ง C &ติง L , ผลของการเพาะเลี้ยงในชุด

ของการเจริญเติบโต