IntroductionRecently, the formation

Introduction
Recently, the formation of multilayers on the interface of food
colloids has been extensively studied [1–8]. The multilayers on
the emulsion droplets are formed through the complexation via
electrostatic interactions between protein and oppositely charged
polysaccharides [4,9,10]; some are formed by two proteins with
opposite charges [2,11,12]. The multilayers formed by inactive
polyelectrolyte are expected to protect the sensitive inner protein
layers against environmental conditions, such as changes in pH
and heat treatment [1,13]. However, studies on the properties of
the multilayers to improve the stability properties of emulsion
droplets under various environmental stresses have so far been
limited [1]. Due to the strict conditions for formation of multilayer
interface and the lack of knowledge on the structure of multilayers,
the applications of the emulsion droplets coated with multilayers
have not been developed extensively [14].
Previous studies in our laboratory have shown that interfacial
electrostatic complexation between lactoferrin and b-lactoglobulin
can be utilized to form multilayered food-grade emulsions [2,11].
Most recently, it has been reported that these multilayered emulsions
may be more stable against various environmental condition
such as Ca2+, high ionic strength and heat treatment [15]. Further
studies on the properties of multilayered emulsion should be carried
out so that this novel technology could be applied in the
industry.
Whey proteins, caseins and lactoferrin are known to be excellent
emulsifying agents, and are often used to stabilize oil-in-water
emulsions. The stability of the emulsions depends largely on the
conditions of their surroundings [16]. The interactions between
Ca2+ and milk proteins have been studied extensively. The formation
of aggregates induced by Ca2+ would affect the stability of
the protein-coated oil-in-water emulsions and their adsorption
characteristics [17–21]. When Ca2+ binds with whey proteins
stabilized emulsion droplets, droplet destabilization and aggregation
occurs. This is due to the binding of calcium ions to the
b-lactoglobulin on the droplet surface that reduces electrostatic
repulsions between droplets. Also, the hydrophobic regions of
b-lactoglobulin are also involved in the aggregation of the oil
droplets [17,18]. Sodium caseinate is composed of as1-, as2-, b- and
j-caseins. The individual caseins are able to protect droplets
against aggregation and flocculation through steric and electrostatic
repulsions [19,20,22]. In particular, the as1- and b-caseins
have stronger tendencies to bind to Ca2+. The binding of caseins
to the divalent Ca2+ results in droplet aggregation and flocculation.
This occurs due to the reduction of electrostatic repulsion when
Ca2+ binds to the negatively charged phosphoseryl residues on
the as1- and b-caseins. Lactoferrin (LF) is an 80 kDa glycoprotein

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

การแนะนำ
เมื่อเร็ว ๆ นี้การก่อตัวของหลายชั้นในอินเตอร์เฟซของอาหาร
คอลลอยด์ได้รับการศึกษาอย่างกว้างขวาง [1-8] หลายชั้นบน
หยดอิมัลชันที่เกิดขึ้นผ่านทางเชิงซ้อน
ไฟฟ้าสถิตปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนและเรียกเก็บ oppositely
polysaccharides [4,9,10]; บางอย่างที่เกิดขึ้นสองโปรตีนที่มีค่าใช้จ่ายตรงข้าม
[2,11,12] หลายชั้นที่เกิดขึ้นจากการใช้งาน
Polyelectrolyte ที่คาดว่าจะป้องกันโปรตีนภายในที่มีความสำคัญ
ชั้นกับสภาพแวดล้อมเช่นการเปลี่ยนแปลงใน ph
และการรักษาความร้อน [1,13] แต่การศึกษาเกี่ยวกับคุณสมบัติของ
หลายชั้นในการปรับปรุงคุณสมบัติของความเสถียรของอิมัลชัน
หยดภายใต้ความเครียดสิ่งแวดล้อมต่างๆที่ได้รับเพื่อให้ห่างไกล
จำกัด [1] เนื่องจากเงื่อนไขที่เข้มงวดสำหรับการสร้างหลาย
อินเตอร์เฟซและการขาดความรู้เกี่ยวกับโครงสร้างของหลายชั้น,
การใช้งานของหยดอิมัลชันเคลือบด้วยหลายชั้น
ยังไม่ได้รับการพัฒนาอย่างกว้างขวาง [14].
ศึกษาก่อนหน้านี้ในห้องปฏิบัติการของเราได้แสดงให้เห็นว่าผิวสัมผัส
ไฟฟ้าสถิตเชิงซ้อนระหว่าง lactoferrin และข lactoglobulin
สามารถนำไปใช้ในรูปแบบพหุอิมัลชันเกรดอาหาร [2,11].
มากที่สุดเมื่อเร็ว ๆ นี้มันได้รับรายงานว่าอิมัลชันพหุเหล่านี้
อาจจะมีเสถียรภาพมากขึ้นกับสภาพสิ่งแวดล้อมต่างๆ
เช่น Ca2 แรงอิออนสูงและการรักษาความร้อน [15] ต่อไป
ศึกษาเกี่ยวกับคุณสมบัติของอิมัลชันพหุควรจะดำเนิน
ออกเพื่อให้เทคโนโลยีใหม่นี้สามารถนำมาใช้ในอุตสาหกรรม
.
เวย์โปรตีน, caseins lactoferrin และเป็นที่รู้จักเป็นอย่างดี
emulsifying ตัวแทนและมักจะถูกนำมาใช้เพื่อรักษาเสถียรภาพของน้ำมันในน้ำ
อิมัลชัน เสถียรภาพของอิมัลชันขึ้นอยู่กับเงื่อนไขของ
สภาพแวดล้อมของพวกเขา [16] ปฏิสัมพันธ์ระหว่าง
Ca2 และโปรตีนนมได้รับการศึกษาอย่างกว้างขวาง ก่อ
ของมวลรวมที่เกิดจาก Ca2 จะมีผลต่อเสถียรภาพของ
อิมัลชันโปรตีนเคลือบน้ำมันในน้ำและดูดซับของพวกเขา
ลักษณะ [17-21] เมื่อ Ca2 ผูกกับเวย์โปรตีน
เสถียรหยดอิมัลชันหยดเสถียรและการรวมตัวเกิดขึ้น
นี้เกิดจากการที่มีผลผูกพันของไอออนแคลเซียม
b-lactoglobulin หยดบนพื้นผิวที่ช่วยลดไฟฟ้าสถิต
แรงผลักระหว่างหยด นอกจากนี้ยังมีพื้นที่น้ำของ
b-lactoglobulin นอกจากนี้ยังมีส่วนร่วมในการรวมตัวของน้ำมันหยด
[17,18]โซเดียมเคซีเนตประกอบด้วย AS1, as2, b และ
เจ caseins- caseins แต่ละบุคคลมีความสามารถในการป้องกันละออง
กับการรวมตัวและตะกอนผ่าน steric ไฟฟ้าสถิตและแรงผลัก
[19,20,22] โดยเฉพาะอย่างยิ่ง AS1 และข caseins-
มีแนวโน้มที่แข็งแกร่งเพื่อผูกไว้กับ Ca2 ผูกพันของ caseins
ผลการ divalent Ca2 ในการรวมตัวและหยดตะกอน.
นี้เกิดขึ้นเนื่องจากการลดลงของแรงไฟฟ้​​าสถิตเมื่อ
Ca2 ผูกกับประจุลบตกค้าง phosphoseryl บน
AS1 และ b-caseins lactoferrin (LF) เป็นไกลโคโปรตีน 80 kda

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

แนะนำ
ล่าสุด การก่อตัวของ multilayers บนอินเทอร์เฟซของอาหาร
คอลลอยด์ถูก studied อย่างกว้างขวาง [1–8] Multilayers บน
หยดอิมัลชันจะเกิดผ่าน complexation ผ่าน
งานโต้ตอบระหว่างโปรตีน และ oppositely คิด
polysaccharides [4,9,10]; บางอย่างจะเกิดขึ้นจากโปรตีนสองกับ
ตรงข้ามค่า [2,11,12] Multilayers ที่เกิดขึ้น โดยไม่ได้ใช้งาน
polyelectrolyte คาดว่าจะปกป้องโปรตีนภายในสำคัญ
ชั้นกับสภาพแวดล้อม เช่นเปลี่ยนแปลงค่า pH
และรักษาความร้อน [1,13] อย่างไรก็ตาม ศึกษาสมบัติของ
multilayers เพื่อปรับปรุงคุณสมบัติเสถียรภาพของอิมัลชัน
หยดภายใต้ความเครียดสิ่งแวดล้อมต่าง ๆ จนได้
จำกัด [1] เนื่องจากเงื่อนไขเข้มงวดสำหรับการก่อตัวของ multilayer
อินเตอร์เฟซและการขาดความรู้เกี่ยวกับโครงสร้างของ multilayers,
ใช้หยดอิมัลชันเคลือบ ด้วย multilayers
ไม่ได้พัฒนาอย่างกว้างขวาง [14] .
ก่อนหน้านี้ศึกษาในห้องปฏิบัติการของเราได้แสดงที่ interfacial
complexation ไฟฟ้าสถิตระหว่าง lactoferrin และบี-lactoglobulin
สามารถนำไปใช้ประโยชน์ในรูปแบบอาหารเกรด multilayered emulsions [2,11] .
ล่าสุด มีการรายงานที่ emulsions นี้ multilayered
อาจมีเสถียรภาพมากขึ้นกับสภาพแวดล้อมต่าง ๆ
เช่น Ca2, ionic แข็งแรง และรักษาความร้อน [15] เพิ่มเติม
ควรทำการศึกษาคุณสมบัติของอิมัลชัน multilayered
ออกเพื่อให้สามารถใช้เทคโนโลยีนี้นวนิยายในการ
อุตสาหกรรม.
เวย์โปรตีน caseins และ lactoferrin รู้จักกันให้ดี
สกัดตัวแทน และมักจะใช้น้ำมันในน้ำอยู่ดี
emulsions ความมั่นคงของ emulsions ขึ้นส่วนใหญ่ในการ
เงื่อนไขของสิ่งแวดล้อม [16] การโต้ตอบระหว่าง
Ca2 และนมโปรตีนมีการศึกษาอย่างกว้างขวาง การก่อตัว
ของผลที่เกิดจาก Ca2 จะส่งผลต่อความมั่นคงของ
emulsions น้ำมันในน้ำเคลือบโปรตีนและการดูดซับ
ลักษณะ [17–21] เมื่อ Ca2 binds กับเวย์โปรตีน
เสถียรหยดอิมัลชัน destabilization หยด และรวม
เกิดขึ้น นี่คือเนื่องจากผูกของประจุแคลเซียมเพื่อการ
b-lactoglobulin บนผิวหยดที่ลดไฟฟ้าสถิต
repulsions ระหว่างหยด ยัง ภูมิภาคของ hydrophobic
b-lactoglobulin ยังเกี่ยวข้องในการรวมของน้ำมัน
หยด [17,18] ประกอบด้วยโซเดียม caseinate as1- as2- b - และ
j-caseins Caseins แต่ละตัวจะสามารถป้องกันหยด
รวมและ flocculation steric และสถิต
repulsions [19,20,22] โดยเฉพาะอย่างยิ่ง as1 - และบี-caseins
มีแนวโน้มแข็งแกร่งเพื่อผูกกับ Ca2 ผูกพันของ caseins
กับผลลัพธ์ Ca2 divalent flocculation และหยดรวมกัน
นี้เกิดขึ้นเนื่องจากการลดไฟฟ้าสถิต repulsion เมื่อ
Ca2 binds ไปตกค้างชำระส่ง phosphoseryl บน
as1 - และบี-caseins Lactoferrin (LF) เป็นไกลโคโปรตีน 80 kDa

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การแนะนำ
ซึ่งจะช่วยลดการก่อตัวของเมื่อไม่นานมานี้ multilayers บนอินเตอร์เฟซของอาหาร
colloids ได้รับการศึกษาอย่างกว้างขวาง 1-8 1-8 1-8 [] multilayers ที่มีน้ำหยดออก Emulsion
ซึ่งจะช่วยให้ได้โดยผ่าน complexation โดยผ่านทางการโต้ตอบ
ซึ่งจะช่วยคลายประจุไฟฟ้าสถิตระหว่างโปรตีนและ oppositely ชาร์จ
polysaccharides [ 4,9,10 ]บางส่วนได้มาจากโปรตีนทั้งสองพร้อมด้วยค่าธรรมเนียม
ตรงข้ามกับ[ 2,11,12 ] multilayers ที่จัดตั้งโดยไม่ได้ใช้งาน
ตามมาตรฐานpolyelectrolyte คาดว่าจะปกป้องโปรตีนที่มีความสำคัญทางด้านในชั้น
ซึ่งจะช่วยป้องกัน สภาพแวดล้อม ที่ไม่เอื้ออำนวยเช่นการเปลี่ยนแปลงค่า pH
ซึ่งจะช่วยในการบำบัดและความร้อน[ 1,13 ] อย่างไรก็ตามการศึกษาในเรื่องของคุณสมบัติของ multilayers
ซึ่งจะช่วยในการปรับปรุงคุณสมบัติของความมั่นคงของมีน้ำหยดออก Emulsion
ซึ่งจะช่วยในหลากหลายด้านสิ่งแวดล้อมเน้นการ
ซึ่งจะช่วยจำกัด(มหาชน)[ 1 ]ไป เนื่องจากในเงื่อนไขอย่างเคร่งครัดสำหรับการเกิดแบบมัลติเลเยอร์ชนิดเรียงซ้อน
ตามมาตรฐานอินเตอร์เฟซและการขาดความรู้ในโครงสร้างของ multilayers ,
ที่แอปพลิเคชันของน้ำยาเคลือบด้วย multilayers มีน้ำหยดออก
ไม่ได้รับการพัฒนาขึ้นมาอย่างกว้างขวาง[ 14 ]..
ก่อนหน้าการศึกษาในของเราได้แสดงให้เห็นว่าห้องปฏิบัติการ interfacial
ซึ่งจะช่วยคลายประจุไฟฟ้าสถิต complexation ระหว่าง lactoferrin และ B - lactoglobulin
สามารถใช้ประโยชน์ในรูปแบบอาหารแบบหลายชั้น คุณภาพ emulsions [ 2,11 ].
มากที่สุดเมื่อไม่นานมานี้,มีการรายงานว่าแบบหลายชั้น emulsions
เหล่านี้อาจมีความเสถียรมากขึ้นกับ สภาพ สิ่งแวดล้อมต่างๆ
เช่นการรักษาความร้อนและความแรงของพลังสูงไม่ 2 [ 15 ]
ซึ่งจะช่วยการศึกษาเพิ่มเติมในคุณสมบัติของน้ำยาแบบหลายชั้นจะต้องถูกพกพา
ซึ่งจะช่วยออกมาก็ทำให้ว่าเทคโนโลยีใหม่นี้สามารถนำมาประยุกต์ใช้ใน lactoferrin และ caseins โปรตีน
ซึ่งจะช่วยอุตสาหกรรม.
หางกะทิที่มีชื่อเสียงในด้านการเป็นที่พักที่ดีเยี่ยม
ที่ตี Agent และจะนำมาใช้ในการสร้างความมั่นคง emulsions น้ำมัน - ในน้ำ
มัก ความเสถียรของ emulsions จะขึ้นอยู่กับเงื่อนไขใน
ซึ่งจะช่วยให้ สภาพแวดล้อม [ 16 ]ของพวกเขา การโต้ตอบกันระหว่างและโปรตีนนม
ไม่ 2 มีการศึกษาอย่างกว้างขวาง
ซึ่งจะช่วยลดการก่อตัวของรวมจาก 2 ไม่อาจจะส่งผลกระทบต่อความมั่นคงของ
โปรตีน - เคลือบน้ำมัน - ในน้ำ emulsions adsorption ของพวกเขาและ
คุณลักษณะ[ 17-21 17-21 17-21 ] เมื่อ 2 ตอบโต้ไม่มีโปรตีนหางกะทิ
เสถียรภาพ การผนวกรวมและมีน้ำหยดน้ำยาทำพลเถลิง
เกิดขึ้น โรงแรมแห่งนี้คือเนื่องจากพื้นผิวมีผลผูกพันของแคลเซียมเพิ่มพลังไอออนเพื่อ
b - lactoglobulin บนพลเถลิงที่ช่วยลดไฟฟ้าสถิต repulsions
ระหว่างมีน้ำหยด นอกจากนั้นยังถูกขับออกจากพื้นที่
b - lactoglobulin มีส่วนเกี่ยวข้องกับในการผนวกรวมของน้ำมัน
ซึ่งจะช่วยให้มีน้ำหยดออก[ 17,18 ]ยังcaseinate โซเดียมประกอบไปด้วยเป็น 1 - เป็น 2 - B - และ
j - caseins caseins แบบเฉพาะรายที่มีความสามารถในการป้องกันน้ำหยด
ซึ่งจะช่วยป้องกันการผนวกรวมและผ่าน steric ตะกอนและไฟฟ้าสถิต
repulsions 19,20,22 [] ในเฉพาะที่เป็น 1 - และ B - caseins
มีแนวโน้มแข็งค่าขึ้นเพื่อเชื่อมโยงกับ CA 2 มีผลผูกพันของผล caseins
ซึ่งจะช่วยในการ divalent ไม่ 2 ในการผนวกรวมและพลเถลิงตะกอน.
ได้โรงแรมแห่งนี้จะเกิดขึ้นจากการปรับลดลงของน่ารังเกียจไฟฟ้าสถิตเมื่อ
ไม่ 2 เชื่อมโยงกับสารตกค้าง phosphoseryl ส่งผลกระทบในทางลบชาร์จแบตเตอรี่เต็มแล้วใน
ซึ่งจะช่วยให้เป็น 1 - และ B - caseins lactoferrin ( LF )คือ 80 IIIa inhibitors kda ที่