Once the whey proteins have been he

Once the whey proteins have been heated to a tem-
perature where they unfold, they may either aggregate
or remain as individual molecules depending on the
balance of attractive and repulsive interactions between
them. At pH values signi®cantly above or below the
isoelectric point, the native whey proteins exist as elec-
trically charged globular molecules with their hydro-
phobic groups predominantly located in the interior.
These molecules do not undergo extensive aggregation
because of the relatively strong electrostatic repulsion
between them [10]. When the proteins are heated above
their denaturation temperature, they partially unfold
which leads to the exposure of non-polar amino-acids,
thereby increasing the hydrophobic attraction between
them (Table 2). In the absence of electrolyte, the unfol-
ded proteins may remain separate due to the strong
electrostatic repulsion, however, zero salt conditions are
unlikely to occur outside the laboratory due to the
inherent mineral content of whey proteins. As the salt
concentration is increased, the electrostatic repulsion
between the charged molecules is progressively screened.
At relatively low salt levels, most of the surface of the
protein molecules is incapable of forming bonds with
other proteins because of the residual electrostatic
repulsion between them. Nevertheless, bonds may be
formed between a non-polar patch on one protein and a
non-polar patch on another due to the attractive
hydrophobic interaction. The molecules are thought to
aggregate in an ordered `string-of-beads' or ®lament
structure (Fig. 1), suggesting that they come together at
®xed sites on opposing ends of the molecule. However,
there is no concrete evidence that such sites exist in
heat-denatured whey protein molecules [21]. At rela-
tively high salt concentrations, the electrostatic repul-
sion between the protein molecules is completely
screened and, consequently, they can form bonds at any
point on their surface. This leads to the formation of
fairly large spherical aggregates. At intermediate salt
concentrations a mixture of these two types of structure
is formed [21, 35].
Following initiation of aggregation by hydrophobic
forces, disul®de bonding is known to play an important
role in the strengthening of the aggregates. This is
accomplished through inter- and intramolecular dis-
ul®de bonding via sulfhydryl±disul®de interchange or
sulfhydryl oxidation reactions [33]. Studies of -lacto-
globulin polymerization suggest that heating causes a
free sulfhydryl group to become reactive resulting in a
sulfhydryl/disul®de bond exchange reaction with one of
the two intramolecular disul®de bonds of an undena-
tured monomer to produce a dimer. This results in pro-
duction of an intermolecular disul®de bond, and a new
reactive free sulfhydryl is made available to further
propagate the polymer chain. It has also been suggested
that the conformation of -lactoglobulin lends itself to
the formation of linear aggregates because it appears
that only one of the two intramolecular disul®de bonds
and only one sulfhydryl group per monomer is reactive
[36].
At low protein concentrations, the aggregation of
protein molecules leads to an increase in the solution
viscosity because the aggregates have an e€ective
volume fraction that is larger than the actual volume
fraction of the individual molecules. This is due to the
increased axial ratio of the linear aggregates upon for-
mation of the `string-of-beads' network allowing them
to trap water within their structure [21, 22]. A gel is
formed when the protein concentration exceeds some
critical level, because the protein forms a three-dimen-
sional network of aggregated or entangled molecules
that ®lls the entire volume of the container [21]. The
appearance and properties of the solution or gel formed
depends on the nature of the protein aggregates. A
solution of ®lamentous aggregates appears transparent
because the width of the ®laments is so small that they
do not scatter light strongly. On the other hand, a solu-
tion of particulate aggregates appears optically opaque
because the particles are of a size that strongly scatters
light. Gels with ®lamentous type structures tend to have
better water-holding capacity than those containing
particulate type structures because they contain smaller
and more homogenous pore sizes and, therefore, hold
the water more strongly due to capillary forces [37±39].
The bulk physicochemical properties of foods contain-
ing whey proteins can be controlled somewhat by alter-
ing either the preparation conditions (temperatures,
heating or cooling rate, holding time) and/or the solu-
tion conditions (pH, ionic strength, and protein con-
centration). However, the tendency for whey proteins to
form opaque gels with low water-holding capacity at
high salt concentrations limits their application in cer-
tain foods. In addition, it would be useful in many foods
to have a whey protein ingredient that thickened or
gelled in a refrigerator or at ambient temperatures,
rather than having to be heated. The functional prop-
erties of whey proteins can be improved by modi®cation
of their molecular structure, for example, genetically,
chemically, enzymatically or physically [2, 7, 38, 40, 41±
43]. Many of these techniques have proved useful for
studying fundamental relationships between the mole-
cular properties of proteins and their functional prop-
erties. Nevertheless, they are often too expensive to be
adapted for large-scale production of food ingredients
or are not GRAS. For this reason there has been con-
siderable interest in modifying the functional properties
of whey proteins by using simple physical techniques,
such as heat-denaturation. It should be noted that whey
protein gels can be formed at low temperature using
high pressure techniques [41], although this is not the
focus of the current paper.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

โปรตีนเวย์ได้ รับความร้อนยการแบบperature ที่เขาแฉ พวกเขาอาจรวมทั้งเป็นแต่ละโมเลกุลขึ้นอยู่กับการยอดดุลของการโต้ตอบที่น่าสนใจ และ repulsive ระหว่างพวกเขา ที่ pH ค่า signi ® cantly ด้านบน หรือด้านล่างนี้จุด isoelectric เวย์เป็นโปรตีนที่มีอยู่เป็น elec-trically โดน globular โมเลกุลน้ำความ-กลุ่ม phobic ส่วนใหญ่อยู่ภายในโมเลกุลเหล่านี้รับรวมอย่างละเอียดเพราะ repulsion สถิตค่อนข้างแข็งแรงระหว่างนั้น [10] เมื่อความร้อนโปรตีนข้างต้นการ denaturation อุณหภูมิ พวกเขาบางส่วนแฉซึ่งนำไปสู่ความเสี่ยงของอะมิโนไม่ใช่ขั้วโลกกรดจึงช่วยเพิ่มการดูด hydrophobic ระหว่างนั้น (ตารางที่ 2) ในการขาดงานของอิเล็กโทร unfol-ded โปรตีนอาจยังคงแยกต่างหากจากแข็งแกร่งrepulsion สถิต ไร ศูนย์เกลือเงื่อนไขเป็นไม่น่าจะเกิดขึ้นนอกห้องปฏิบัติการเนื่องในเนื้อหาแร่โดยธรรมชาติของเวย์โปรตีน เป็นเกลือเพิ่มความเข้มข้น repulsion สถิตระหว่างโมเลกุลคิดค่าธรรมเนียมเป็นความก้าวหน้าฉายระดับค่อนข้างต่ำเกลือ ส่วนใหญ่ของพื้นโมเลกุลของโปรตีนไม่สามารถทำงานเป็นพันธบัตรด้วยโปรตีนเนื่องจากในส่วนที่เหลือจากงานอื่นrepulsion ระหว่างพวกเขา อย่างไรก็ตาม พันธบัตรอาจเกิดขึ้นระหว่างการปรับปรุงไม่ใช่ขั้วโลกบนโปรตีนหนึ่งและโปรแกรมปรับปรุงไม่ใช่ขั้วโลกในอีกเนื่องจากที่น่าสนใจhydrophobic interaction. The molecules are thought toaggregate in an ordered `string-of-beads' or ®lamentstructure (Fig. 1), suggesting that they come together at®xed sites on opposing ends of the molecule. However,there is no concrete evidence that such sites exist inheat-denatured whey protein molecules [21]. At rela-tively high salt concentrations, the electrostatic repul-sion between the protein molecules is completelyscreened and, consequently, they can form bonds at anypoint on their surface. This leads to the formation offairly large spherical aggregates. At intermediate saltconcentrations a mixture of these two types of structureis formed [21, 35].Following initiation of aggregation by hydrophobicforces, disul®de bonding is known to play an importantrole in the strengthening of the aggregates. This isaccomplished through inter- and intramolecular dis-ul®de bonding via sulfhydryl±disul®de interchange orsulfhydryl oxidation reactions [33]. Studies of -lacto-globulin polymerization suggest that heating causes afree sulfhydryl group to become reactive resulting in asulfhydryl/disul®de bond exchange reaction with one ofthe two intramolecular disul®de bonds of an undena-tured monomer to produce a dimer. This results in pro-duction of an intermolecular disul®de bond, and a newreactive free sulfhydryl is made available to furtherpropagate the polymer chain. It has also been suggestedthat the conformation of -lactoglobulin lends itself tothe formation of linear aggregates because it appearsthat only one of the two intramolecular disul®de bondsand only one sulfhydryl group per monomer is reactive[36].At low protein concentrations, the aggregation ofprotein molecules leads to an increase in the solutionviscosity because the aggregates have an e€ectivevolume fraction that is larger than the actual volumefraction of the individual molecules. This is due to theincreased axial ratio of the linear aggregates upon for-mation of the `string-of-beads' network allowing themto trap water within their structure [21, 22]. A gel isformed when the protein concentration exceeds somecritical level, because the protein forms a three-dimen-sional network of aggregated or entangled moleculesthat ®lls the entire volume of the container [21]. Theappearance and properties of the solution or gel formeddepends on the nature of the protein aggregates. Asolution of ®lamentous aggregates appears transparentbecause the width of the ®laments is so small that theydo not scatter light strongly. On the other hand, a solu-tion of particulate aggregates appears optically opaquebecause the particles are of a size that strongly scatterslight. Gels with ®lamentous type structures tend to havebetter water-holding capacity than those containingparticulate type structures because they contain smallerand more homogenous pore sizes and, therefore, hold
the water more strongly due to capillary forces [37±39].
The bulk physicochemical properties of foods contain-
ing whey proteins can be controlled somewhat by alter-
ing either the preparation conditions (temperatures,
heating or cooling rate, holding time) and/or the solu-
tion conditions (pH, ionic strength, and protein con-
centration). However, the tendency for whey proteins to
form opaque gels with low water-holding capacity at
high salt concentrations limits their application in cer-
tain foods. In addition, it would be useful in many foods
to have a whey protein ingredient that thickened or
gelled in a refrigerator or at ambient temperatures,
rather than having to be heated. The functional prop-
erties of whey proteins can be improved by modi®cation
of their molecular structure, for example, genetically,
chemically, enzymatically or physically [2, 7, 38, 40, 41±
43]. Many of these techniques have proved useful for
studying fundamental relationships between the mole-
cular properties of proteins and their functional prop-
erties. Nevertheless, they are often too expensive to be
adapted for large-scale production of food ingredients
or are not GRAS. For this reason there has been con-
siderable interest in modifying the functional properties
of whey proteins by using simple physical techniques,
such as heat-denaturation. It should be noted that whey
protein gels can be formed at low temperature using
high pressure techniques [41], although this is not the
focus of the current paper.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เมื่อเวย์โปรตีนที่ได้รับความร้อนจะ tem-
perature ที่พวกเขาแฉพวกเขาอาจรวมทั้ง
ยังคงเป็นหรือโมเลกุลของแต่ละบุคคลขึ้นอยู่กับ
ความสมดุลของการสื่อสารที่น่าสนใจและน่ารังเกียจระหว่าง
พวกเขา ที่ค่าพีเอชsigni®cantlyสูงหรือต่ำกว่า
จุด Isoelectric, โปรตีนเวย์พื้นเมืองอยู่เป็นอิ
เรียกเก็บ trically โมเลกุลทรงกลมที่มี hydro- ของพวกเขา
กลุ่มขี้อยู่ส่วนใหญ่ในการตกแต่งภายใน.
โมเลกุลเหล่านี้ไม่ได้รับการรวมตัวที่กว้างขวาง
เพราะไฟฟ้าสถิตที่ค่อนข้างแข็งแกร่ง เขม่น
ระหว่างพวกเขา [10] เมื่อโปรตีนที่มีความร้อนสูงกว่า
อุณหภูมิที่สูญเสียสภาพธรรมชาติของพวกเขาบางส่วนแฉ
ซึ่งนำไปสู่การเปิดรับของที่ไม่มีขั้วอะมิโนกรด,
จึงช่วยเพิ่มความน่าสนใจไม่ชอบน้ำระหว่าง
พวกเขา (ตารางที่ 2) ในกรณีที่ไม่มีอิเล็กโทรไล, unfol-
โปรตีน ded อาจยังคงอยู่ที่แยกจากกันเนื่องจากการที่แข็งแกร่ง
เขม่นไฟฟ้าสถิต แต่ศูนย์สภาพเป็นเกลือ
ที่ไม่น่าจะเกิดขึ้นนอกห้องปฏิบัติการเนื่องจาก
แร่ธาตุธรรมชาติของโปรตีนเวย์ ในฐานะที่เป็นเกลือ
ความเข้มข้นเพิ่มขึ้นเขม่นไฟฟ้าสถิต
ระหว่างโมเลกุลเรียกเก็บจะถูกคัดเลือกก้าวหน้า.
ในระดับที่ค่อนข้างต่ำเกลือส่วนใหญ่ของพื้นผิวของ
โมเลกุลของโปรตีนคือความสามารถในการสร้างพันธะกับ
โปรตีนชนิดอื่น ๆ เพราะไฟฟ้าสถิตที่เหลือ
เขม่นระหว่างพวกเขา อย่างไรก็ตามพันธบัตรอาจจะ
เกิดขึ้นระหว่างแพทช์ไม่มีขั้วหนึ่งโปรตีนและ
แพทช์ที่ไม่มีขั้วในอีกเนื่องจากการที่น่าสนใจ
ปฏิสัมพันธ์ชอบน้ำ โมเลกุลที่มีความคิดที่จะ
รวมในการรับคำสั่ง `สตริงของลูกปัดหรือ®lament
โครงสร้าง (รูปที่ 1). บอกว่าพวกเขามารวมกันที่
เว็บไซต์®xedบนปลายตรงข้ามของโมเลกุล แต่
ไม่มีหลักฐานที่เป็นรูปธรรมว่าเว็บไซต์ดังกล่าวอยู่ใน
เวย์ความร้อนเอทิลแอลกอฮอล์โมเลกุลของโปรตีน [21] ที่สัมพันธ์
ลำดับความเข้มข้นของเกลือสูง repul- ไฟฟ้าสถิต
ไซออนระหว่างโมเลกุลของโปรตีนสมบูรณ์
คัดเลือกและดังนั้นพวกเขาสามารถสร้างพันธะที่ใด ๆ
จุดบนพื้นผิวของพวกเขา นี้นำไปสู่การก่อตัวของ
มวลทรงกลมขนาดใหญ่พอสมควร ที่กลางเกลือ
ความเข้มข้นของส่วนผสมของทั้งสองประเภทของโครงสร้าง
จะเกิดขึ้น [21 35].
ต่อไปนี้การเริ่มต้นของการรวมตัวโดยไม่ชอบน้ำ
กองกำลังพันธะdisul®deเป็นที่รู้จักกันในการเล่นที่สำคัญ
บทบาทในการเสริมสร้างความเข้มแข็งของมวลรวม นี้จะ
ทำได้โดยระหว่างและภายในโมเลกุลปรากฏ
พันธะul®deผ่าน sulfhydryl ±แลกเปลี่ยนdisul®deหรือ
ปฏิกิริยาออกซิเดชั่ sulfhydryl [33] การศึกษา -lacto-
พอลิเมอโกลบูลิชี้ให้เห็นว่าความร้อนที่ทำให้เกิด
กลุ่ม sulfhydryl ฟรีที่จะกลายเป็นปฏิกิริยาที่เกิดใน
sulfhydryl / disul®deแลกเปลี่ยนพันธบัตรปฏิกิริยากับหนึ่งใน
สองพันธบัตรdisul®deภายในโมเลกุลของ undena-
tured โมโนเมอร์ในการผลิต dimer นี้ส่งผลในโปร
duction ของพันธบัตรระหว่างโมเลกุลdisul®deและใหม่
sulfhydryl ปฏิกิริยาฟรีให้บริการเพื่อ
เผยแพร่ห่วงโซ่ลิเมอร์ ก็ยังได้รับการแนะนำ
ว่าโครงสร้างของ -lactoglobulin ยืมตัวเองไป
ก่อตัวของมวลเชิงเส้นเพราะปรากฏ
ว่ามีเพียงหนึ่งในสองพันธบัตรdisul®deภายในโมเลกุล
และมีเพียงหนึ่งกลุ่ม sulfhydryl ต่อโมโนเมอร์เป็นปฏิกิริยา
[36].
ที่ความเข้มข้นโปรตีนต่ำ การรวมตัวของ
โมเลกุลของโปรตีนที่นำไปสู่การเพิ่มขึ้นในการแก้ปัญหา
ความหนืดเพราะมวลรวมมีอี ?? ective
ส่วนปริมาณที่มีขนาดใหญ่กว่าปริมาณที่เกิดขึ้นจริง
ส่วนของแต่ละโมเลกุล นี่คือสาเหตุที่
แกนอัตราส่วนที่เพิ่มขึ้นของมวลเชิงเส้นและระบบหุ่นยนต์เมื่อ
mation ของเครือข่าย `สตริงของลูกปัด 'ช่วยให้พวกเขา
ลงไปในน้ำกับดักภายในโครงสร้างของพวกเขา [21 22] เจลจะ
เกิดขึ้นเมื่อความเข้มข้นของโปรตีนบางเกินกว่า
ระดับที่สำคัญเพราะโปรตีนในรูปแบบสามขนาดวัด
sional เครือข่ายของโมเลกุลรวมหรือพันกันยุ่ง
ที่®llsปริมาณทั้งหมดของภาชนะ [21]
ลักษณะและคุณสมบัติของการแก้ปัญหาที่เกิดขึ้นหรือเจล
ขึ้นอยู่กับลักษณะของโปรตีนมวลรวม
วิธีการแก้ปัญหาของมวลรวม®lamentousปรากฏโปร่งใส
เพราะความกว้างของ®lamentsที่มีขนาดเล็กเพื่อให้พวกเขา
ไม่กระจายแสงอย่างยิ่ง ในทางตรงกันข้าม, โซลูชัน
การของมวลรวมอนุภาคปรากฏทึบแสง
เพราะอนุภาคที่มีขนาดที่ช่วยกระจาย
แสง เจลที่มีโครงสร้างประเภท®lamentousแนวโน้มที่จะมี
กำลังการผลิตที่ดีกว่าน้ำที่ถือครองกว่าผู้ที่มี
โครงสร้างชนิดอนุภาคเพราะพวกเขามีขนาดเล็ก
และเป็นเนื้อเดียวกันมากขึ้นขนาดรูขุมขนและดังนั้นจึงถือ
น้ำมากขึ้นอย่างมากเนื่องจากกองกำลังของเส้นเลือดฝอย [37 ± 39].
จำนวนมาก คุณสมบัติทางเคมีกายภาพของอาหารภาชนะ
ไอเอ็นจีโปรตีนเวย์สามารถควบคุมได้บ้างโดยอีกวิธีหนึ่ง
ไอเอ็นจีทั้งเงื่อนไขการจัดทำ (อุณหภูมิ
ความร้อนหรืออัตราการระบายความร้อนถือเวลา) และ / หรือโซลูชัน
เงื่อนไขการ (pH แข็งแรงอิออนและโปรตีนง
centration) อย่างไรก็ตามแนวโน้มสำหรับโปรตีนเวย์ที่จะ
ในรูปแบบเจลสีขาวขุ่นที่มีความจุน้ำที่ถือในระดับต่ำที่
ความเข้มข้นของเกลือสูง จำกัด โปรแกรมของพวกเขาใน cer-
อาหาร Tain นอกจากนี้ยังจะเป็นประโยชน์ในอาหารหลายชนิด
จะมีส่วนผสมเวย์โปรตีนที่หนาหรือ
กาวในตู้เย็นหรือที่อุณหภูมิโดยรอบ
แทนที่จะต้องได้รับความร้อน prop- ทำงาน
erties ของโปรตีนเวย์สามารถปรับปรุงโดยmodi®cation
ของโครงสร้างโมเลกุลของพวกเขาตัวอย่างเช่นพันธุกรรม
ทางเคมีหรือทางร่างกายเอนไซม์ [2, 7, 38, 40, 41 ±
43] หลายเทคนิคเหล่านี้ได้พิสูจน์แล้วว่ามีประโยชน์สำหรับการ
ศึกษาความสัมพันธ์พื้นฐานระหว่าง mole-
cular คุณสมบัติของโปรตีนและการทำงานของพวกเขา prop-
erties แต่พวกเขามักจะมีราคาแพงเกินไปที่จะ
ปรับให้เหมาะสมกับการผลิตขนาดใหญ่ของส่วนผสมอาหาร
หรือไม่ GRAS ด้วยเหตุนี้ได้มีการทำา
ความสนใจในการปรับเปลี่ยน siderable คุณสมบัติการทำงาน
ของโปรตีนเวย์โดยใช้เทคนิคทางกายภาพที่เรียบง่าย
เช่นการสูญเสียสภาพธรรมชาติความร้อน มันควรจะตั้งข้อสังเกตว่าเวย์
เจลโปรตีนสามารถเกิดขึ้นที่อุณหภูมิต่ำโดยใช้
เทคนิคความดันสูง [41] แม้ว่านี้ไม่ได้เป็น
จุดสนใจของกระดาษในปัจจุบัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เมื่อ whey โปรตีนได้รับการอุ่นให้เต็ม -
perature ที่พวกเขาแฉ พวกเขาอาจรวม
หรือเป็นโมเลกุลแต่ละตัว ขึ้นอยู่กับความสมดุลของมีเสน่ห์และน่ารังเกียจ

ปฏิสัมพันธ์ระหว่างพวกเขา ที่ค่า pH ลดลงอย่างมีนัยสําคัญเมื่อ signi ®ข้างบนหรือข้างล่าง
จุดไอโซอิเล็กทริก , พื้นเมือง whey โปรตีนที่มีอยู่เป็น ELEC -
trically จับโมเลกุลของไฮโดร -
ทรงกลมกลุ่มของเด่นอยู่ในภายใน โมเลกุลเหล่านี้ไม่ได้รับ

รวมอย่างละเอียดเนื่องจากของที่ค่อนข้างแข็งแรง อนุกรรมการ
ระหว่างพวกเขา [ 10 ] เมื่อโปรตีนถูกให้ความร้อนอุณหภูมิข้างบน

( พวกเขาบางส่วน แฉ ซึ่งนำไปสู่การไม่มีขั้วกรดอะมิโน
จึงเพิ่มเที่ยว hydrophobic ระหว่าง
( ตารางที่ 2 )ในการขาดของอิเล็กโทรไลต์ , unfol -
เด็ดโปรตีนอาจอยู่แยกต่างหากจากแรง
อนุกรรมการ อย่างไรก็ตาม ศูนย์เกลือเงื่อนไข
ไม่น่าจะเกิดขึ้นนอกห้องปฏิบัติการ เนื่องจาก
โดยธรรมชาติแร่ธาตุโปรตีนเวย์ เป็นเกลือ
จะมีความเข้มข้นเพิ่มขึ้น อนุกรรมการ
ระหว่างประจุโมเลกุลเป็นผู้คัดกรอง .
ที่ระดับเกลือต่ำ ส่วนใหญ่ของพื้นผิวของโปรตีนโมเลกุลไม่สามารถขึ้นรูป

พันธบัตรกับโปรตีนอื่น ๆเพราะของที่ตกค้างไฟฟ้าสถิต
แรงผลักระหว่างพวกเขา อย่างไรก็ตาม พันธบัตรอาจจะเกิดขึ้นระหว่างบนแพทช์

ไม่มีขั้วหนึ่งโปรตีนและแพทช์ไม่มีขั้วอื่น เนื่องจากปฏิกิริยาไฮโดรโฟบิกที่น่าสนใจ

โมเลกุลจะคิดว่า
รวมในการสั่ง ` สตริงของลูกปัดหรือโครงสร้างรำพัน
® ( รูปที่ 1 ) แนะนำว่าพวกเขามาด้วยกัน
® xed เว็บไซต์บนปลายตรงข้ามของโมเลกุล อย่างไรก็ตาม
ไม่มีหลักฐานที่เป็นรูปธรรมที่เว็บไซต์ดังกล่าวอยู่ใน
ความร้อนใช้เวย์โปรตีนโมเลกุล [ 21 ] ที่มาร์ติน
มีความเข้มข้นของเกลือสูง , ไฟฟ้าสถิต repul -
Sion ระหว่างโปรตีนโมเลกุลอย่างสมบูรณ์
คัดและดังนั้นพวกเขาสามารถสร้างพันธะที่
จุดบนผิวของพวกเขา นี้นำไปสู่การก่อตัวของ
มวลรวมทรงกลมขนาดใหญ่พอสมควร ที่ระดับความเข้มข้นเกลือ
เป็นส่วนผสมของทั้งสองประเภทของรูปแบบโครงสร้าง
[ 21 , 35 ] .
ต่อไปนี้การเริ่มต้นของการโดยกองกำลัง disul )
, ® de พันธะว่ามีบทบาทสำคัญ
ในความเข้มแข็งของมวลรวม . นี่คือ
ได้ผ่านทางอินเตอร์ - และ intramolecular dis -
UL ® de เชื่อมผ่าน sulfhydryl ± disul ® de แลกเปลี่ยนหรือ
sulfhydryl ปฏิกิริยาออกซิเดชัน [ 33 ] การศึกษา  - แลคโต -
ที่แนะนำว่า ความร้อนทำให้สาร sulfhydryl กลุ่ม
ฟรีเป็นปฏิกิริยาที่เกิดใน
sulfhydryl / disul ® de พันธบัตรแลกเปลี่ยนกับปฏิกิริยาของ
2 intramolecular disul ® de พันธบัตรของ undena -
มอนอเมอร์ tured ผลิต . ผลนี้ในโปร -
duction ของสารประกอบเชิงซ้อน disul ® de พันธบัตร , และใหม่
ปฏิกิริยาฟรี sulfhydryl อยู่ให้ต่อไป
เผยแพร่ โพลีเมอร์ จำกัด มันนอกจากนี้ยังชี้ให้เห็นว่า โครงสร้างของ 
- แลคโตกลอบูลิน lends เอง

การก่อตัวของมวลรวมเชิงเส้น เพราะดูเหมือน
เพียงหนึ่งในสอง intramolecular disul พันธบัตร
®เดอและเพียงหนึ่ง sulfhydryl กลุ่มต่อโมโนเมอร์เป็น reactive
[ 36 ] .
ที่ความเข้มข้นโปรตีนต่ำ การเกาะกลุ่มของโมเลกุลโปรตีน
นำไปสู่การเพิ่มขึ้นในโซลูชั่น
ความหนืดเพราะมวลรวมมี E € ective
ปริมาณที่ใหญ่กว่าจริงปริมาณ
ส่วนของโมเลกุลแต่ละตัว นี่คือเนื่องจากการเพิ่มขึ้นตามสัดส่วนของมวลรวม
-
เมื่อเชิงเส้นดาวน์โหลดของ ` สตริงของลูกปัดเครือข่าย ' ช่วยให้พวกเขา
ดักน้ำภายในโครงสร้าง [ 21 , 22 ) เป็นเจล
เกิดขึ้นเมื่อระดับโปรตีนเกินบาง
วิกฤตระดับ เพราะโปรตีนในรูปแบบสามไดเม็น -
sional เครือข่ายรวมหรือพัวพันโมเลกุล
ที่®หรช. ทั้งปริมาตรของภาชนะ [ 21 ]
ลักษณะและคุณสมบัติของสารละลายหรือเจลรูปแบบ
ขึ้นอยู่กับธรรมชาติของโปรตีนมวลรวม . เป็นโซลูชั่นของ®
lamentous มวลรวมปรากฏโปร่งใส
เพราะความกว้างของ®ได้ทีมีขนาดเล็กเพื่อที่พวกเขา
ไม่กระจายแสงอย่างยิ่ง บนมืออื่น ๆ , ซูลู -
tion ของอนุภาคมวลปรากฏด้านข้างทึบ
เพราะอนุภาคที่มีขนาดนั้นขอสหภาพแรงงาน
แสง เจลที่มีโครงสร้างประเภท lamentous ®มักจะมี
ดีกว่าน้ำความจุถือมากกว่าผู้ที่มีโครงสร้างประเภท เนื่องจากประกอบด้วยอนุภาค

และขนาดรูพรุนขนาดเล็ก homogenous และจึงถือ
น้ำมากขึ้นอย่างยิ่ง เนื่องจากเส้นเลือดฝอยบังคับ [ 37 ± 39 ] .
เป็นกลุ่มสมบัติทางเคมีและกายภาพของอาหารประกอบด้วยโปรตีนเวย์ --
ไอเอ็นจีสามารถควบคุมได้บ้างโดยเปลี่ยน -
ไอเอ็นจีอย่างใดอย่างหนึ่ง การเตรียมสภาวะ ( อุณหภูมิ
ความร้อน หรืออุณหภูมิ ระยะเวลา และ / หรือ ซูลู -
tion เงื่อนไข ( pH , ความแรงของไอออนและโปรตีนคอน -
centration ) อย่างไรก็ตาม แนวโน้มสำหรับ whey โปรตีนแบบทึบแสงต่ำ

เจลน้ำความจุถือที่
สูงความเข้มข้นของเกลือขีดจำกัดในการปกปิด -
เทนอาหาร นอกจากนี้ ก็จะเป็นประโยชน์ใน
อาหารหลายชนิดจะมีส่วนผสมที่หนาหรือ
whey โปรตีนเจลในตู้เย็นหรือที่อุณหภูมิอุณหภูมิ ,
แทนที่จะเป็นอุ่น หน้าที่ พร็อพ -
erties whey โปรตีนสามารถปรับปรุงโดยการโมดิ®
ของโครงสร้างโมเลกุล เช่น พันธุกรรม ทางเคมีหรือทางกายภาพ enzymatically
, [ 2 , 7 , 38 , 40 , 41 ±
43 ] หลายของเทคนิคเหล่านี้ได้พิสูจน์แล้วว่าเป็นประโยชน์สำหรับการศึกษาความสัมพันธ์พื้นฐานระหว่าง
-
โมลคุณสมบัติของโปรตีนและหน้าที่ cular prop -
erties . อย่างไรก็ตาม , พวกเขามักจะแพงมาก จะเหมาะสำหรับการผลิตส่วนผสมอาหาร

ขนาดใหญ่ หรือจะบด ด้วยเหตุผลนี้มีคอน -
siderable ความสนใจในการปรับเปลี่ยนการทำงาน คุณสมบัติ
ของ whey โปรตีนโดยใช้เทคนิคง่าย ๆ ทางกายภาพ เช่น ความร้อน (
, . มันควรจะสังเกตว่าเวย์
โปรตีนสามารถเกิดเจลที่อุณหภูมิต่ำโดยใช้เทคนิคความดันสูง 41
[ ]
แม้ว่าจะไม่โฟกัสของกระดาษในปัจจุบัน