As a powerful thermo-analytical tec

As a powerful thermo-analytical technique, differential scanning calorimetry (DSC) was utilized to assess the response of the interactions between milk proteins and EGCG from a thermal stability perspective. Table 2 shows the DSC analyses of protein–EGCG complexes and control milk proteins. Upon covalent and non-covalent interactions with EGCG, there was an increase in Td for the proteins, which indicated improved thermal stability. As shown in Table 2, the covalent complexes had higher Td than the non-covalent complexes, which suggested better thermal stability of the covalent complexes. For all the covalent complexes, a decrease in ΔH was observed when compared with corresponding control proteins. Interestingly, this result revealed that the covalently modified milk proteins required less energy to unfold as they were thermally more stable. This may be attributed to the fact that chemical modification by EGCG might have partially unfolded the milk proteins, which can be conformed by the increase in the random coiled structure documented by far-UV CD analysis. Non-covalent LF–EGCG complex and SC–EGCG complex also exhibited a decrease in ΔH when compared with LF and SC, respectively. However, non-covalent LA–EGCG complex and LG–EGCG complex exhibited an increase in ΔH in comparison with control proteins, which suggested that they required more energy to unfold. This may be explained by the fact that unordered structures of LA and LG decreased after non-covalent interactions with EGCG.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เป็นเทอร์โมวิเคราะห์เทคนิคที่มีประสิทธิภาพ เครื่องต่าง (DSC) ถูกนำมาใช้เพื่อประเมินการตอบสนองของปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนจากน้ำนมและ EGCG จากมุมมองของความมั่นคงความร้อน ตารางที่ 2 แสดงการวิเคราะห์ DSC ของคอมเพล็กซ์โปรตีน – EGCG และควบคุมโปรตีนนม เมื่อโควาเลนต์ และไม่โควาเลนต์โต้ตอบกับ EGCG มีการเพิ่ม Td สำหรับโปรตีน ซึ่งแสดงความร้อนเสถียร ดังแสดงในตารางที่ 2 คอมเพล็กซ์โควาเลนต์มี Td สูงกว่าเชิงซ้อนไม่ใช่โควาเลนต์ ซึ่งแนะนำดีกว่าความร้อนเสถียรภาพของคอมเพล็กซ์โควาเลนต์ สำหรับทั้งหมดคอมเพล็กซ์โควาเลนต์ ลดลง ΔH พบว่า เมื่อเปรียบเทียบกับโปรตีนควบคุมที่สอดคล้องกัน เรื่องน่าสนใจ ผลเปิดเผยว่า โปรตีนนมแก้ไขด้วยจำเป็นพลังงานน้อยจะแฉเป็นพวกเขามีความเสถียรมากขึ้น นี้อาจนำมาประกอบกับความจริงที่ว่า การเปลี่ยนแปลงทางเคมี โดย EGCG อาจมีบางส่วนกางออกโปรตีนนม ซึ่งสามารถควรทำตาม โดยการเพิ่มโครงสร้างขดสุ่มโดยวิเคราะห์ไกลรังสียูวีซีดี โควาเลนต์ไม่ซับซ้อน LF – EGCG และคอมเพล็กซ์ SC – EGCG ยังแสดงการลดลงของ ΔH เมื่อเทียบกับ LF และ SC ตามลำดับ อย่างไรก็ตาม คอมเพล็กซ์ลา – EGCG ไม่โควาเลนต์และ LG – EGCG คอมเพล็กซ์จัดแสดงเพิ่มขึ้นใน ΔH เมื่อเปรียบเทียบกับโปรตีนควบคุม ซึ่งแนะนำว่า พวกเขาต้องใช้พลังงานมากขึ้นเพื่อแฉ นี้อาจจะอธิบายความจริงที่เรียงลำดับโครงสร้างของลาและ LG ลดลงหลังจากโต้ตอบไม่ใช่โควาเลนต์กับ EGCG

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เป็นเทคนิคการวิเคราะห์ความร้อนที่มีประสิทธิภาพที่แตกต่างกัน (DSC) ถูกนำมาใช้ในการประเมินการตอบสนองของการมีปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนนมและ EGCG จากมุมมองของความมั่นคงความร้อน ตารางที่ 2 แสดงการวิเคราะห์ DSC คอมเพล็กซ์โปรตีน EGCG และโปรตีนนมการควบคุม เมื่อโควาเลนต์และไม่ใช่โควาเลนต์โต้ตอบกับ EGCG มีการเพิ่มขึ้นใน Td สำหรับโปรตีนซึ่งชี้เสถียรภาพทางความร้อนที่ดีขึ้น ดังแสดงในตารางที่ 2 คอมเพล็กซ์โควาเลนต์มี Td สูงกว่าคอมเพล็กซ์ที่ไม่ใช่โควาเลนต์ซึ่งปัญหาเสถียรภาพทางความร้อนที่ดีขึ้นของโควาเลนต์คอมเพล็กซ์ สำหรับทุกคอมเพล็กซ์โควาเลนต์ลดลงในΔHพบว่าเมื่อเทียบกับโปรตีนที่สอดคล้องกันควบคุม ที่น่าสนใจผลการศึกษาพบว่าโปรตีนนมดัดแปลง covalently จำเป็นต้องใช้พลังงานน้อยลงที่จะแฉขณะที่พวกเขาความร้อนมีเสถียรภาพมากขึ้น ซึ่งอาจนำมาประกอบกับความจริงที่ว่าการเปลี่ยนแปลงทางเคมีโดย EGCG อาจจะมีบางส่วนที่กางออกโปรตีนนมซึ่งสามารถสอดคล้องจากการเพิ่มขึ้นในโครงสร้างขดสุ่มเอกสารโดยการวิเคราะห์ซีดีไกลยูวี ที่ไม่ใช่โควาเลนต์ LF-EGCG ที่ซับซ้อนและ SC-EGCG ซับซ้อนยังแสดงการลดลงของΔHเมื่อเทียบกับ LF และ SC ตามลำดับ แต่ไม่ใช่โควาเลนต์ LA-EGCG ที่ซับซ้อนและ LG-EGCG ซับซ้อนแสดงการเพิ่มขึ้นในΔHในการเปรียบเทียบกับโปรตีนควบคุมซึ่งชี้ให้เห็นว่าพวกเขาจำเป็นต้องใช้พลังงานมากขึ้นในการแฉ นี้อาจจะอธิบายได้ด้วยความจริงที่ว่าโครงสร้างเรียงลำดับของ LA และ LG ลดลงหลังจากที่มีปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ใช่โควาเลนต์กับ EGCG

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เป็นพลังร้อนการวิเคราะห์ Differential scanning calorimetry ( DSC ) ใช้เพื่อประเมินการตอบสนองของปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนนมและ EGCG จากมุมมองมีเสถียรภาพทางความร้อน ตารางที่ 2 แสดง DSC การวิเคราะห์โปรตีนเชิงซ้อนและโปรตีนนมและ EGCG ควบคุม เมื่อการปฏิสัมพันธ์และการไม่มี EGCG มีเพิ่มขึ้นใน TD สำหรับโปรตีนที่พบการปรับปรุงเสถียรภาพต่อความร้อน . ดังแสดงในตารางที่ 2 , สารประกอบโควาเลนต์มี TD สูงกว่าการไม่ซับซ้อน ซึ่งชี้ให้เห็นถึงเสถียรภาพทางความร้อนที่ดีขึ้นของสารประกอบโควาเลนต์ . สำหรับทุกการเชิงซ้อนลดลงในΔ H พบว่าเมื่อเทียบกับโปรตีนควบคุมที่สอดคล้องกัน ทั้งนี้ ผลนี้ พบว่า covalently ดัดแปลงโปรตีนนมใช้พลังงานน้อยกว่าการแฉตามที่พวกเขาได้รับมีเสถียรภาพมากขึ้น นี้อาจจะเกิดจากข้อเท็จจริงที่ว่า การเปลี่ยนแปลงทางเคมีโดย EGCG จะกางออกบางส่วน นมโปรตีนที่สามารถทำหน้าที่ โดยการเพิ่มขึ้นในโครงสร้างแบบม้วนเอกสารโดยการวิเคราะห์ซีดียูวีไกล ถ้าไม่โควาเลนต์– EGCG ที่ซับซ้อนและ SC ( EGCG ที่จัดแสดงยังลดลงในΔ H เมื่อเทียบกับ LF และ D ตามลำดับ อย่างไรก็ตาม ไม่มีการลา– EGCG ที่ซับซ้อนและ LG ( EGCG ที่ซับซ้อนมีเพิ่มขึ้นในΔ H ในการเปรียบเทียบกับโปรตีนควบคุม ซึ่งชี้ให้เห็นว่าพวกเขาต้องใช้พลังงานมากขึ้นที่จะแฉ นี้อาจอธิบายได้ว่าเรียงลําดับโครงสร้างของลาและ LG ลดลงหลังจากไม่ปฏิสัมพันธ์โควาเลนต์ที่มี EGCG .