The fresh milky latex extracted fro

The fresh milky latex extracted from 23 samples of Thai
C. papaya contained 40±13 mg protein and 529±162 units
protease activity/g wet latex. As papain is a protease of broad
specificity and no specific synthetic substrate is available, casein
was used as a substrate to determine the total protease activity
present in the latex while the purity of papain was determined
by electrophoresis and chromatography. On cathodic gel electrophoresis,
the proteins in the latex separated as five bands
(Fig. 1, lane 2). One of these proteins was identified as papain
according to its mobility that was equal to that of the standard
papain and its in situ proteolytic activity on polyacrylamide gel.
The electrophoretic analysis of the latex protein also indicated
that papain constituted about 8% of the total protease. This corresponds
to the earlier reports dealing with papain from different
sources of the latex [1,2,4]. The other components in the latex
were chitinase (∼22%) and three cysteine proteases including
chymopapain, glycyl endopeptidase and caricain,

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

น้ำยางสดน้ำนมสกัดจาก 23 ตัวอย่างจากไทย
ค มะละกอที่มีโปรตีน 40 ± 13 mg และ 529 ± 162 หน่วย
กิจกรรมโปรติเอส / g เปียกน้ำยาง เป็นปาเปนเป็นเอนไซม์เฉพาะเจาะจง
กว้างและไม่มีพื้นผิวสังเคราะห์ที่เฉพาะเจาะจงใช้ได้
เคซีนที่ใช้เป็นสารตั้งต้นในการกำหนดกิจกรรมโปรติเอสทั้งหมด
มีอยู่ในน้ำยางในขณะที่ความบริสุทธิ์ของปาเปนถูกกำหนด
โดย electrophoresis และร เมื่อข่าวคราวแคโท
โปรตีนในน้ำยางแยกออกเป็นห้าวง
(รูปที่ 1, ซอย 2) หนึ่งของโปรตีนเหล่านี้ถูกระบุว่าเป็นปาเปน
ตามการเคลื่อนไหวของที่เท่ากับที่ของมาตรฐาน
ปาเปนและโปรตีนในแหล่งกำเนิดเจลอะคริเลต. ของ
วิเคราะห์ electrophoretic ของโปรตีนน้ำยางยังระบุ
ที่บัญญัติเกี่ยวกับปาเปน 8% ของโปรติเอสทั้งหมด นี้สอดคล้อง
ที่รายงานก่อนหน้านี้ที่เกี่ยวข้องกับการปาเปนจากแหล่งที่มาที่แตกต่างกัน
จากน้ำยาง [1,2,4] ส่วนประกอบอื่น ๆ ใน
ยางมีไคติเนส (~ 22%) และสามโปรตีเอส cysteine​​ รวมทั้ง
chymopapain, endopeptidase glycyl และ caricain,

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ยางน้ำนมสดที่สกัดจากตัวอย่างที่ 23 ของไทย
มะละกอ C. ที่อยู่ 40±13 มิลลิกรัมโปรตีนและ 529±162 หน่วย
ยางเปียกรติเอส กิจกรรม/g เป็นพาเพอิน รติเอสของกว้าง
specificity และพื้นผิวสังเคราะห์ไม่เฉพาะจะพร้อมใช้งาน เคซีน
ใช้เป็นพื้นผิวการกำหนดกิจกรรมรวมรติเอส
อยู่ในยางขณะกำหนดความบริสุทธิ์ของเอนไซม์ปาเปน
electrophoresis และ chromatography บนเจล cathodic electrophoresis,
โปรตีนในน้ำยางจะแยกเป็นแถบห้า
(Fig. 1, 2 เลน) โปรตีนเหล่านี้อย่างใดอย่างหนึ่งระบุเป็นพาเพอิน
ตามการเคลื่อนที่เท่ากับที่มาตรฐาน
เอนไซม์ปาเปนและกิจกรรมของ proteolytic ใน situ บนเจล polyacrylamide
ยังระบุวิเคราะห์ด้วยโปรตีนยาง
เอนไซม์ปาเปนที่ทะลักรติเอสรวมประมาณ 8% นี้ตรง
รายงานก่อนหน้านี้ที่จัดการกับเอนไซม์ปาเปนจากแตกต่าง
แหล่งยาง [1,2,4] ส่วนประกอบอื่น ๆ ในการยาง
ถูก chitinase (∼22%) และ proteases cysteine สามรวม
chymopapain, glycyl endopeptidase และ caricain

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ทำจากยางผลึกสดที่ถูกดึงมาจาก 23 ตัวอย่างของมะละกอ
C .ไทยเปิดกรีดยางเปียกที่อยู่การทำงาน/ G 13 มก.และโปรตีน 529 ± 162 ชุด
protease 40 ± เป็น papain คือ protease ที่กว้าง
ซึ่งจะช่วยพวกเขาถกเถียงและไม่มีสารสังเคราะห์ระบุจะจัดให้บริการรับประทานเนยช่วย
ซึ่งจะช่วยได้เคยถูกใช้เป็นฐานในการพิจารณาการทำงานของ protease ที่รวมอยู่ในยาง
ซึ่งจะช่วยได้ในขณะที่ความบริสุทธิ์ผุดผ่องของ papain ตั้งใจไว้แล้วว่า
โดย chromatography และ electrophoresis . บน electrophoresis เจลโครงแชสซีส
โปรตีนในเปิดกรีดยางได้แยกตัวออกเป็น 5 คลื่นความถี่
(รูปที่ 1 ช่อง 2 ) หนึ่งของโปรตีนเหล่านี้ก็คือไม่สามารถระบุได้ว่า papain
ซึ่งจะช่วยในการทำงานตามที่เท่ากับกิจกรรม
papain และในที่เดิม proteolytic มาตรฐานที่อยู่บนเจล polyacrylamide .
การวิเคราะห์ electrophoretic ของโปรตีนที่ผลิตจากยางยังระบุ
ตามมาตรฐานpapain ที่ก่อตั้งขึ้นประมาณ 8% ของ protease ทั้งหมด นี้ตรงกับ
ซึ่งจะช่วยในการรายงานก่อนหน้าที่การจัดการกับ papain จาก
แหล่งที่มาของยางพารา 1,2,4 [] คอมโพเนนต์อื่นๆในประเทศผู้ผลิตยางที่
อยู่ chitinase (∼ 22% )และสาม proteases cysteine รวมถึง
chymopapain endopeptidase glycyl และ caricain