For proteins, thermally induced pro

For proteins, thermally induced process detected by DSC is
the structural melting or un-folding of molecule, proteins
thermal denaturation being explained as the rupture of
intermolecular hydrogen bonds, the temperatures at which
the bonds rupture being a measurement of the thermal
stability [14]. 5.0 mg of EWP were weighed to aluminium
specimen box and sealed the box with presser [12]. The
aluminium specimen box was taken into DSC sample cell
and empty aluminium specimen box was blank control
trial. Determination condition was as followed: nitrogen
protecting, flow rate of 50 mL/min, nitrogen compressor of
2 bar, 30 C preserving balance, heating rate of 5 C/min,
temperature scanning region of 30–105 C. During programmed
heating, according to peak area and peak height
temperature, enthalpy change of EWP was determined.
Phase change starting temperature (To), peak temperature
(Tp), termination temperature (Tc) and degeneration
enthalpy difference (DH) were also determined. Every
sample was determined in triplicate.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

สำหรับโปรตีน แพอาจตรวจพบ โดย DSC เสร็จโครงสร้างแบบละลาย หรือไม่พับของโมเลกุล โปรตีนdenaturation ร้อนถูกอธิบายเป็นการยุบตัวพันธบัตรไฮโดรเจน intermolecular อุณหภูมิที่พันธบัตรแตกเป็นการวัดความร้อนเสถียรภาพ [14] ถูกให้น้ำหนัก 5.0 มก. EWP กับอะลูมิเนียมตัวอย่างกล่อง และปิดผนึกกล่อง มี presser [12] ที่กล่องตัวอย่างอะลูมิเนียมถูกนำเข้าไปในเซลล์ตัวอย่าง DSCและกล่องอลูมิเนียมว่างเปล่าตัวอย่าง ควบคุมที่ว่างเปล่าทดลองใช้ กำหนดเงื่อนไขได้ตามตาม: ไนโตรเจนปกป้อง อัตราการไหลของ 50 mL/min อัดไนโตรเจนของ2 แถบ รักษาสมดุล 5 C/นาที อัตราความร้อน C 30อุณหภูมิแกนของ C. 30-105 ระหว่างโปรแกรมเครื่องทำความร้อน ตามพื้นที่สูงสุดและความสูงสูงสุดอุณหภูมิ ความร้อนแฝงเปลี่ยน EWP ถูกกำหนดเปลี่ยนแปลงระยะเริ่มต้น (เพื่อ), อุณหภูมิสูงสุดอุณหภูมิ(Tp), อุณหภูมิสิ้นสุด (Tc) และเสื่อมสภาพนอกจากนี้ยังได้กำหนดความแตกต่างของความร้อนแฝง (DH) ทุกตัวอย่างที่ถูกกำหนดใน triplicate

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

สำหรับโปรตีนกระบวนการเหนี่ยวนำความร้อนที่ตรวจพบโดย DSC
คือละลายโครงสร้างหรือยกเลิกการพับของโมเลกุลโปรตีน
denaturation
ความร้อนถูกอธิบายการแตกของพันธะไฮโดรเจนระหว่างโมเลกุลอุณหภูมิที่พันธบัตรแตกออกเป็นวัดของความร้อนความมั่นคง[14] . 5.0 มิลลิกรัม EWP ชั่งอลูมิเนียมกล่องชิ้นงานและปิดผนึกกล่องที่มีPresser [12] กล่องอลูมิเนียมชิ้นงานที่ถูกนำตัวเข้าไปในเซลล์ตัวอย่าง DSC และกล่องอลูมิเนียมชิ้นงานที่เป็นที่ว่างเปล่าว่างเปล่าควบคุมการทดลอง เงื่อนไขการกำหนดเป็นดังนี้ไนโตรเจนปกป้องอัตราการไหล 50 มิลลิลิตร / นาทีอัดไนโตรเจนของ 2 บาร์ 30 C การรักษาความสมดุลของอัตราความร้อน 5 C / นาที? ภูมิภาคสแกนอุณหภูมิ 30-105 องศาเซลเซียส ในช่วงโปรแกรมร้อนตามพื้นที่สูงสุดและความสูงของยอดเขาที่อุณหภูมิเปลี่ยนแปลงเอนทัลปีของEWP ถูกกำหนด. การเปลี่ยนแปลงขั้นตอนการเริ่มต้นอุณหภูมิ (หากต้องการ) อุณหภูมิสูงสุด(Tp) อุณหภูมิการเลิกจ้าง (Tc) และการเสื่อมสภาพของความแตกต่างเอนทัล(เอช) นอกจากนี้ยังได้รับการพิจารณา ทุกตัวอย่างถูกกำหนดในเพิ่มขึ้นสามเท่า

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

สำหรับโปรตีน ซึ่งเกิดจากกระบวนการที่ตรวจพบโดย DSC คือ
ละลาย หรือ โครงสร้างของโมเลกุลและพับโปรตีน
ความร้อน ( ที่ถูกอธิบายเป็นแตก
พันธะไฮโดรเจน์ , อุณหภูมิที่
พันธบัตรแตกเป็นวัดของเสถียรภาพทางความร้อน
[ 14 ] 5.0 มิลลิกรัม ewp เป็นหนักกับอลูมิเนียม
กล่องตัวอย่างและปิดผนึกกล่องกับเครื่องรีด [ 12 ]
กล่องอลูมิเนียมชิ้นงานตัวอย่างถูกนำมาจากเซลล์และตัวกล่องเป็นอลูมิเนียม
เปล่าควบคุมการทดลอง
ที่ว่างเปล่า การกำหนดสภาวะเป็นดังนี้ ไนโตรเจน
ปกป้อง , อัตราการไหลของ 50 มล. / นาที , ไนโตรเจนอัด
2 บาร์ , 30  C รักษาสมดุล อัตราความร้อน 5  C / min
สแกนอุณหภูมิเขต 30 – 105  C ในโปรแกรม
ความร้อน ตามบริเวณยอดเขาและ
ความสูงสูงสุดการเปลี่ยนแปลงของอุณหภูมิความร้อน ewp ตั้งใจ .
เฟสเปลี่ยนอุณหภูมิเริ่มต้น ( ) ,
( TP ) อุณหภูมิสูงสุด , อุณหภูมิการเลิกจ้าง ( TC ) และความแตกต่างของเซลล์
เอนทัลปี ( DH ) ยังได้กำหนดไว้
ตัวอย่างทุกถูกกำหนดทั้งสามใบ