The Effect of substrate Concentrati

The Effect of substrate Concentration
As the concentration of substrate increases, the rate of reaction also increases until the point saturation occurs. It means as you increase the concentration, rate keeps increasing and then one point comes when the maximum rate is achieved and there is no free enzyme to bind with substrate and all the active sites of enzyme are bound to the substrate. So after that point, increasing the concentration wont have any effect. What is the maximum for each enzyme is usually given by Km value (michealis menten graph or the other one called sumting like Lineweaver burke plot). The Km value is the rate constant or it can be explained as how much substrate concentration is required by an enzyme to reach to the half of maximum rate or velocity of enzyme. Each enzyme has different Km values. So I hope that answers ur quesiton- wherever the Vmax occurs and it intersects the curve drawn for substrate concentraion and velocity (or rate of reaction), that point is the saturation point or maximum substrate concentration to have maximum rate of the reaction.

Based on our experiment, we got negative value for rate of hydrolysis (V). According to the theory we are not supposed to get negative value for (V). In other words it states that, when the substrate concentration change and while enzyme concentration is keeps constant, the rate of reaction will increase. This is because there are a few error that occurred during we ran the experiment.

The Effect of Temperature

Based on the plotted graph, the line for 10°C has the Km value of 0.30. The line for 28°C has the Km value of 0.14. The line for 35°C has Km value of 0.07 while the Km value for 40°C is 0.10. The lower the Km value, the higher the affinity to the substrate. As a result, the rate of reaction is greater. According to the three different temperatures applied, temperature of 35°C is the optimum temperature for the enzyme to react as its Km value is the lowest among all. On the other hand, the lines share the same Vmax value, which is 0.003. Although temperatures change, the active site does not change. The substrates can still bind with the enzyme. The only difference is the rate of reaction. The amylase reacts the best at temperature of 35°C.

The Effect of pH
pH can give several effect on structure and activity of an enzyme. For example, pH can have an effect of the state of ionization of acidic or basic amino acids. Acidic amino acids have carboxyl functional groups in their side chains. Basic amino acids have amine functional groups in their side chains. If the state of ionization of amino acids in a protein is altered then the ionic bonds that help to determine the 3-D shape of the protein can be altered. This can lead to altered protein recognition or an enzyme might become inactive.
Changes in pH may not only affect the shape of an enzyme but it may also change the shape or charge properties of the substrate so that either the substrate cannot bind to the active site or it cannot undergo catalysis.
The most favorable pH value - the point where the enzyme is most active - is known as the optimum pH.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ผลของพื้นผิวความเข้มข้นเป็นความเข้มข้นของผิวเพิ่มขึ้น อัตราของปฏิกิริยาเพิ่มจนอิ่มตัวจุด หมายความ ตามที่คุณเพิ่มความเข้มข้น อัตราการเพิ่มขึ้น และต่อมาเมื่อได้อัตราสูงสุด และมีเอนไซม์ไม่ฟรีไปผูกกับพื้นผิว และไซต์ทั้งหมดที่ทำงานของเอนไซม์ที่ถูกผูกไว้กับพื้นผิว ดังนั้น หลังจากนั้น เคยชินความเข้มข้นที่เพิ่มขึ้นมีผล สูงสุดสำหรับแต่ละเอนไซม์คืออะไรมักจะถูกกำหนด โดยค่า Km (michealis menten กราฟหรืออื่น ๆ หนึ่งเรียกว่า sumting เช่น Lineweaver burke พล็อต) กม.ค่าเป็นค่าคงอัตรา หรือสามารถอธิบายวิธีการที่ความเข้มข้นมากพื้นผิวจำเป็นต้องใช้เอนไซม์ถึงครึ่งของราคาสูงสุดหรือความเร็วของเอนไซม์ แต่ละเอนไซม์มีค่ากิโลเมตรแตกต่างกัน เพื่อหวังว่าคำตอบที่ quesiton - ทุก Vmax เกิดขึ้น และตัดโค้งวาดพื้นผิว concentraion และความเร็ว (หรืออัตราของปฏิกิริยา), จุดที่สูงสุดหรือจุดอิ่มตัวของสีผิวความเข้มข้นจะมีอัตราสูงสุดของปฏิกิริยาได้จากการทดลองของเรา เราได้ค่าลบสำหรับอัตราการสลาย (V) ตามทฤษฎีเราไม่ควรจะได้รับค่าลบ (V) ในคำอื่นๆ มันแจ้งว่า เมื่อเปลี่ยนความเข้มข้นของพื้นผิว และในขณะที่ความเข้มข้นของเอนไซม์ คงช่วย อัตราของปฏิกิริยาจะเพิ่มขึ้น เนื่องจากมีข้อผิดพลาดบางอย่างที่เกิดขึ้นระหว่างเราวิ่งทดสอบอยู่ ผลของอุณหภูมิ จากกราฟพล็อต บรรทัดสำหรับ 10° C มีค่า 0.30 กม. บรรทัดสำหรับ 28° C มีค่า Km ของ 0.14 บรรทัดสำหรับ 35° C มีค่ากม. 0.07 ในขณะที่ค่าของกม. 40° C 0.10 ต่ำกม.มูลค่า ความสัมพันธ์สูงกับพื้นผิว เป็นผล อัตราของปฏิกิริยาได้มากขึ้น ตามสามต่างกันอุณหภูมิที่ใช้ อุณหภูมิ 35 ° c เป็นอุณหภูมิที่เหมาะสมสำหรับเอนไซม์ในการตอบสนองเป็นค่า Km ต่ำทั้งหมด บนมืออื่น ๆ บรรทัดแบ่งปันค่า Vmax เดียว ซึ่งเป็น 0.003 ถึงแม้ว่าอุณหภูมิเปลี่ยนแปลง ไม่มีการเปลี่ยนแปลงการใช้งาน พื้นผิวที่สามารถยังผูกกับเอนไซม์ ที่แตกต่างก็คือ อัตราของปฏิกิริยา Amylase ทำปฏิกิริยาที่อุณหภูมิ 35 องศาเซลเซียสผลของการวัดค่า pHค่า pH สามารถให้ผลต่อโครงสร้างและกิจกรรมของเอนไซม์หลาย เช่น ค่า pH สามารถมีผลของสถานะของไอออไนซ์ของกรดอะมิโนเป็นกรด หรือด่าง กรดอะมิโนเป็นกรดมีหมู่ carboxyl ในโซ่ข้างของพวกเขา กรดอะมิโนพื้นฐานมีมีนหมู่โซ่ข้างของพวกเขา ถ้ามีการเปลี่ยนแปลงสถานะของไอออไนซ์ของกรดอะมิโนในโปรตีน นั้นพันธบัตรวัตต์ที่ช่วยกำหนดรูปทรง 3 มิติของโปรตีน สามารถเปลี่ยนแปลง นี้สามารถนำไปสู่การเปลี่ยนแปลงโปรตีน หรือเอนไซม์อาจจะไม่ทำงานในค่า pH อาจไม่เท่าการเปลี่ยนแปลงรูปร่างของเอนไซม์ แต่มันอาจเปลี่ยนรูปร่างหรือค่าคุณสมบัติของพื้นผิวเพื่อให้พื้นผิวไม่สามารถผูกกับไซต์ที่ใช้งาน หรือไม่ได้รับการเร่งปฏิกิริยาค่า pH ดีที่สุด -จุดมากที่สุดเอนไซม์ - เรียกว่าค่า pH ที่เหมาะสม

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ผลของสารตั้งต้นที่ความเข้มข้น
เป็นความเข้มข้นของสารตั้งต้นที่เพิ่มขึ้นของอัตราการเกิดปฏิกิริยายังเพิ่มขึ้นจนถึงจุดที่อิ่มตัวเกิดขึ้น มันหมายถึงการที่คุณเพิ่มความเข้มข้นที่ช่วยเพิ่มอัตราการแล้วจุดหนึ่งมาเมื่ออัตราสูงสุดคือความสำเร็จและไม่มีเอนไซม์อิสระที่จะผูกกับพื้นผิวและทุกเว็บไซต์ที่ใช้งานของเอนไซม์ที่ถูกผูกไว้กับพื้นผิว ดังนั้นหลังจากที่จุดนั้นการเพิ่มความเข้มข้นเคยชินมีผลกระทบใด ๆ คือสิ่งที่สูงสุดสำหรับแต่ละเอนไซม์มักจะได้รับจากค่ากิโลเมตร (michealis Menten กราฟหรือคนอื่น ๆ ที่เรียกว่า sumting เช่น Lineweaver พล็อตเบิร์ค) ค่ากมคงอัตราหรือสามารถอธิบายได้ว่าเป็นวิธีการที่เข้มข้นของสารอาหารมากเป็นสิ่งจำเป็นโดยเอนไซม์ไปถึงครึ่งหนึ่งของอัตราสูงสุดหรือความเร็วของเอนไซม์ เอนไซม์แต่ละคนมีค่าที่แตกต่างกัน Km ดังนั้นผมจึงหวังว่าคำตอบ quesiton- ur ที่ไหน Vmax เกิดขึ้นและมันปริภูมิโค้งวาดความเข้มข้นสารตั้งต้นและความเร็ว (หรืออัตราการเกิดปฏิกิริยา) จุดนั้นเป็นจุดที่อิ่มตัวหรือความเข้มข้นของสารตั้งต้นสูงสุดจะมีอัตราสูงสุดของการเกิดปฏิกิริยา. ขึ้นอยู่กับ การทดลองของเราเรามีค่าลบสำหรับอัตราการย่อยสลาย (V) ตามทฤษฎีที่เราไม่ควรจะได้รับค่าลบสำหรับ (V) ในคำอื่น ๆ ก็ระบุว่าเมื่อมีการเปลี่ยนแปลงความเข้มข้นของสารตั้งต้นและในขณะที่ความเข้มข้นของเอนไซม์ช่วยให้คงอัตราการเกิดปฏิกิริยาจะเพิ่มขึ้น นี้เป็นเพราะมีข้อผิดพลาดน้อยที่เกิดขึ้นระหว่างเราวิ่งทดสอบ. ผลของอุณหภูมิขึ้นอยู่กับรูปแบบของกราฟพล็อตสาย 10 ° C มีค่า 0.30 กิโลเมตร บรรทัดที่ 28 องศาเซลเซียสมีค่า 0.14 กิโลเมตร สาย 35 ° C มีค่ากม 0.07 ในขณะที่ค่ากม 40 ° C คือ 0.10 ที่ต่ำกว่ามูลค่า Km ที่สูงกว่าความสัมพันธ์กับพื้นผิว เป็นผลให้อัตราการเกิดปฏิกิริยาที่มีขนาดใหญ่ ตามที่สามอุณหภูมิที่แตกต่างกันที่ใช้อุณหภูมิ 35 องศาเซลเซียสเป็นอุณหภูมิที่เหมาะสมสำหรับการทำงานของเอนไซม์ที่จะตอบสนองเป็นค่า Km ของมันคือต่ำสุดในทุก บนมืออื่น ๆ , เส้นแบ่งปันค่า Vmax เดียวกันซึ่งเป็น 0.003 แม้ว่าอุณหภูมิเปลี่ยนแปลงเว็บไซต์ที่ใช้งานไม่ได้เปลี่ยน พื้นผิวยังคงสามารถผูกกับเอนไซม์ ความแตกต่างเพียงอย่างเดียวคืออัตราการเกิดปฏิกิริยา อะไมเลสตอบสนองที่ดีที่สุดที่อุณหภูมิ 35 ° C. ผลของพีเอชพีเอชสามารถให้ผลหลายเกี่ยวกับโครงสร้างและการทำงานของเอนไซม์ ยกตัวอย่างเช่นค่า pH จะมีผลของรัฐของไอออนไนซ์กรดอะมิโนกรดหรือพื้นฐาน กรดอะมิโนที่เป็นกรดมี carboxyl กลุ่มทำงานในห่วงโซ่ด้านของพวกเขา กรดอะมิโนขั้นพื้นฐานมีการทำงานเป็นกลุ่มเอมีนในห่วงโซ่ด้านของพวกเขา หากสถานะของไอออนไนซ์ของกรดอะมิโนในโปรตีนที่มีการเปลี่ยนแปลงแล้วพันธบัตรอิออนที่ช่วยในการกำหนดรูปทรง 3 มิติของโปรตีนสามารถเปลี่ยนแปลงได้ นี้สามารถนำไปสู่การรับรู้ของโปรตีนเปลี่ยนแปลงหรือเอนไซม์ที่อาจจะกลายเป็นไม่ได้ใช้งาน. การเปลี่ยนแปลงในค่า pH อาจไม่เพียง แต่ส่งผลกระทบต่อรูปร่างของเอนไซม์ แต่ยังอาจมีการเปลี่ยนแปลงรูปร่างหรือค่าใช้จ่ายคุณสมบัติของพื้นผิวเพื่อให้ทั้งพื้นผิวไม่สามารถเชื่อมโยงกับการใช้งานเว็บไซต์ หรือมันไม่สามารถได้รับการเร่งปฏิกิริยา. ค่าพีเอชที่ดีที่สุด - จุดที่เอนไซม์มีการใช้งานมากที่สุด - เป็นที่รู้จักกันเป็นกรดเป็นด่างที่เหมาะสม

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ผลของความเข้มข้นสารอาหารเป็นสมาธิที่เพิ่มขึ้นของพื้นผิว , อัตราการเกิดปฏิกิริยาจะเพิ่มขึ้นจนถึงจุด อิ่มตัวจะเกิดขึ้น มันหมายความว่าเมื่อคุณเพิ่มความเข้มข้นอัตราเพิ่มขึ้นเรื่อยๆ แล้วเมื่อถึงจุดหนึ่งอัตราสูงสุด คือ ความไม่มีอิสระที่จะผูกกับเอนไซม์ตั้งต้นและทุกเว็บไซต์ที่ใช้งานของเอนไซม์ที่ถูกผูกไว้หลากหลาย ดังนั้นหลังจากจุดที่ เพิ่มสมาธิ ไม่มีผลกระทบใด ๆ . อะไรคือสูงสุดของแต่ละเอนไซม์มักจะได้รับโดยค่า km ( มิคาเ ิส menten กราฟหรืออื่น ๆ หนึ่ง เรียกว่า sumting ชอบไลน์วีเวอร์ เบิร์ค พล็อต ) ค่า km คือ ค่าคงที่ หรือสามารถอธิบายเป็นเท่าใดความเข้มข้นสารอาหารเป็นสิ่งจำเป็นโดยเอนไซม์ไปถึงครึ่งหนึ่งของอัตราสูงสุดหรือความเร็วของเอนไซม์ แต่ละเอนไซม์ที่มีคุณค่าทางที่แตกต่างกัน ดังนั้นฉันหวังว่าคำตอบของคุณคำถาม - ไม่ว่า Vmax เกิดขึ้น และตัดโค้งวาดสำหรับ concentraion ตั้งต้นและความเร็ว ( หรืออัตราของปฏิกิริยา ) จุดที่เป็นจุดตั้งต้นของปริมาณสูงสุดที่จะมีอัตราสูงสุดของปฏิกิริยาจากการทดลองของเรา เราได้ค่าลบสำหรับอัตราการย่อย ( V ) ตามทฤษฎี เราไม่ควรจะได้รับค่าลบ ( V ) ในคำอื่น ๆนั้น เมื่อความเข้มข้นสารอาหารในขณะที่ความเข้มข้นของเอนไซม์จะช่วยเปลี่ยนแปลงและค่าคงที่อัตราของปฏิกิริยาจะเพิ่มขึ้น นี้เป็นเพราะมีเพียงไม่กี่ข้อผิดพลาดที่เกิดขึ้นในระหว่างที่เรารันการทดสอบผลของอุณหภูมิขึ้นอยู่กับพล็อตกราฟ เส้น 10 ° C มีกม. มูลค่า 0.30 . สาย 28 ° C มี km มีค่า 0.14 . สาย 35 ° C ได้ค่า Km ของ 0.07 ในขณะที่มูลค่า 40 ° C คือ 0.10 กม. . กว่ากิโลเมตร มูลค่าสูงกว่าความสัมพันธ์กับพื้นผิว เป็นผลให้อัตราการเกิดปฏิกิริยาจะมากขึ้น สามที่แตกต่างกันตามอุณหภูมิที่ใช้อุณหภูมิ 35 องศา C เป็นอุณหภูมิที่เหมาะสมสำหรับเอนไซม์ในปฏิกิริยาที่เป็นค่า km คือต่ำที่สุดในหมู่ทั้งหมด บนมืออื่น ๆ , เส้นแบ่งค่า Vmax เดียวกันซึ่งเป็น 0.003 . แม้ว่าอุณหภูมิเปลี่ยนแปลง เว็บไซต์ใช้งานไม่ได้เปลี่ยน เหล่านี้ยังสามารถผูกกับเอนไซม์ ความแตกต่างเพียงอย่างเดียวคือ อัตราของปฏิกิริยา ส่วนเลสจะดีที่สุดที่อุณหภูมิ 35 องศาผลของพีเอชหลาย สามารถให้ผลต่อโครงสร้างและกิจกรรมของเอนไซม์ ตัวอย่างเช่น สามารถได้รับผลของสถานะของไอออไนเซชันของกรดหรือพื้นฐานกรดอะมิโน กรดคาร์บอกซิลกรดอะมิโนมีหมู่ฟังก์ชันในโซ่ที่ด้านข้างของพวกเขา กรดอะมิโนพื้นฐานมีหมู่ฟังก์ชันเอมีนในโซ่ที่ด้านข้างของพวกเขา ถ้าสถานะของไอออไนเซชันของกรดอะมิโนในโปรตีนมีการเปลี่ยนแปลงแล้ว สารไอออนิกที่ช่วยในการกำหนดรูปร่างสามมิติของโปรตีนที่สามารถปรับเปลี่ยนได้ นี้สามารถนำไปสู่การเปลี่ยนแปลงโปรตีนหรือเอนไซม์อาจจะกลายเป็นไม่ได้ใช้งานการเปลี่ยนแปลงของ pH อาจไม่เพียงมีผลต่อรูปร่างของเอนไซม์ แต่มันอาจเปลี่ยนรูปร่างหรือคุณสมบัติของค่าใช้จ่ายของพื้นผิวเพื่อที่พื้นผิวไม่สามารถใช้เว็บไซต์ที่ใช้งานหรือมันไม่สามารถผ่านปฏิกิริยามงคลมากที่สุด ค่า pH - จุดที่เอนไซม์จะปราดเปรียวที่สุด - เป็นที่รู้จักกันในฐานะที่ปร .