RET is an abbreviation for "rearran

RET is an abbreviation for "rearranged during transfection", as the DNA sequence of this gene was originally found to be rearranged within a 3T3 fibroblast cell line following its transfection with DNA taken from human lymphoma cells.[3] The human gene RET is localized to chromosome 10 (10q11.2) and contains 21 exons.[4]

The natural alternative splicing of the RET gene results in the production of 3 different isoforms of the protein RET. RET51, RET43 and RET9 contain 51, 43 and 9 amino acids in their C-terminal tail respectively.[5] The biological roles of isoforms RET51 and RET9 are the most well studied in-vivo as these are the most common isoforms in which RET occurs.

Common to each isoform is a domain structure. Each protein is divided into three domains: an N-terminal extracellular domain with four cadherin-like repeats and a cysteine-rich region, a hydrophobic transmembrane domain and a cytoplasmic tyrosine kinase domain, which is split by an insertion of 27 amino acids. Within the cytoplasmic tyrosine kinase domain, there are 16 tyrosines (Tyrs) in RET9 and 18 in RET51. Tyr1090 and Tyr1096 are present only in the RET51 isoform.[6]

The extracellular domain of RET contains nine N-glycosylation sites. The fully glycosylated RET protein is reported to have a molecular weight of 170 kDa although it is not clear to which isoform this molecular weight relates.[

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

RET เป็นตัวย่อสำหรับ "จัดในช่วง transfection" ในขณะที่ลำดับดีเอ็นเอของยีนนี้ก็พบว่าเดิมที่จะจัดภายในเซลล์ fibroblast 3T3 ต่อไปนี้ transfection กับดีเอ็นเอจากเซลล์มะเร็งต่อมน้ำเหลืองของมนุษย์. [3] RET ยีนของมนุษย์เป็นภาษาท้องถิ่น เพื่อโครโมโซม 10 (10q11.2) และมี 21 exons. [4] ประกบทางเลือกที่ธรรมชาติของผลยีน RET ในการผลิตที่แตกต่างกัน 3 ไอโซฟอร์มของโปรตีน RET ที่ RET51, RET43 และ RET9 มี 51, 43 และ 9 กรดอะมิโนในหาง c- ขั้วของพวกเขาตามลำดับ. [5] บทบาททางชีวภาพของไอโซฟอร์ม RET51 และ RET9 มีการศึกษาดีที่สุดในร่างกายเหล่านี้เป็นไอโซฟอร์มที่พบมากที่สุดในการที่ RET เกิดขึ้น. ร่วมกันกับแต่ละไอโซฟอร์มเป็นโครงสร้างโดเมน โปรตีนแต่ละครั้งจะถูกแบ่งออกเป็นสามโดเมน: n- ขั้วโดเมน extracellular กับสี่ซ้ำ cadherin เหมือนและภูมิภาค cysteine ​​ที่อุดมไปด้วยโดเมนรนน้ำและโดเมนไคเนสซายน์นิวเคลียสซึ่งถูกแบ่งโดยการแทรกของ 27 กรดอะมิโน ภายในโดเมนไคเนสซายน์นิวเคลียสมี 16 tyrosines (Tyrs) ใน RET9 และ 18 ใน RET51 Tyr1090 และ Tyr1096 ที่มีอยู่เฉพาะในไอโซฟอร์ม RET51 ได้. [6] โดเมน extracellular ของ RET มีเก้าเว็บไซต์ N-glycosylation โปรตีน RET glycosylated อย่างเต็มที่เป็นรายงานที่มีน้ำหนักโมเลกุล 170 กิโลดาลตันแม้ว่ามันจะไม่ชัดเจนในการที่ไอโซฟอร์มนี้น้ำหนักโมเลกุลที่เกี่ยวข้อง. [

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เกษียณเป็นตัวย่อสำหรับ " จัดใหม่ระหว่างค " เป็นดีเอ็นเอลำดับของยีนนี้พบว่าเดิมต้องจัดใหม่ภายใน 3T3 เซลล์ไฟโบรบลาสต์บรรทัดต่อไปนี้สำหรับกับดีเอ็นเอมาจากมนุษย์ มะเร็งต่อมน้ำเหลืองเซลล์ [ 3 ] ยีนมนุษย์ ret เป็นภาษาท้องถิ่นโครโมโซม 10 ( 10q11.2 ) และมี 21 ฆ . [ 5 ]

ธรรมชาติทางเลือกของยีน splicing ret ผลในการผลิตที่แตกต่างกันของโปรตีนไอโซฟอร์ม 3 คำย่อของ retired ret51 ret43 ret9 , และมี 51 , 43 และ 9 กรดอะมิโนในตนซึ่งหางตามลำดับ . [ 5 ] บทบาททางชีวภาพของไอโซฟอร์ม ret51 ret9 เป็นส่วนใหญ่และศึกษาดีต่อปี 2544 เป็นเหล่านี้จะพบมากที่สุดใน

ซึ่ง ret เกิดขึ้นโดยทั่วไปแต่ละไอโซฟอร์มเป็นโครงสร้างโดเมน โปรตีนแต่ละแบ่งออกเป็น 3 โดเมน : โดเมนที่มีกรดอะมิโนและสี่ cadherin เหมือนซ้ำรอย และซิสเตอีนเศรษฐี , โดเมน ) และไซโตซีนยาวพบว่าโดเมนที่แยกโดยการแทรก 27 กรดอะมิโน . ภายในไซโตซีนไคเนสโดเมนมี 16 tyrosines ( tyrs ) ใน ret9 และ 18 ใน ret51 . และ tyr1090 tyr1096 มีอยู่เฉพาะใน ret51 ไอโซฟอร์ม [ 6 ]

และโดเมนของ n-glycosylation ret มี 9 เว็บไซต์ เต็มอื่น ret โปรตีนมีรายงานมีน้ำหนักโมเลกุล 170 กิโล ถึงแม้ว่ามันจะไม่ชัดเจนซึ่งไอโซฟอร์มโมเลกุลนี้เกี่ยวข้องกับ .