Gel strength of gelatin extracted f

Gel strength of gelatin extracted from defatted and non-defatted
seabass skin in the absence and presence of tannic acid at different
levels during gelatin extraction is presented in Table 1. Gel strength
is one of the most important functional properties of gelatin. In the
present study, gelatin from seabass skin without defatting had
similar gel strength (190e192 g) to bovine gelatin (193 g) (p > 0.05)
(data not shown). Generally, gelatin from defatted skin had slightly
lower gel strength than those from non-defatted skin. No differences
in gel strength were found between gelatins extracted in the
absence and presence of tannic acid when the same skin was used
for gelatin extraction (p > 0.05). The lower gel strength of gelatin
from defatted skin was in accordance with the lower a-, b- and gchains
band intensities (Fig. 1). The amount of b- and g-components
and the amino acid composition of gelatin were reported as
the factors governing gelation of gelatin (Taheri, Abedian Kenari,
Gildberg, & Behnam, 2009). Although the protein patterns were
different between the gelatin samples extracted from skin without
and with defatting, there was no big difference in gel strength. It
was noted that gelatin from defatted skin still had a-, and b-chains
to some extent. Those chains could still form the gel in the similar
manner, in which inter-junction was formed and the gel matrix
could be developed. During defatting with isopropanol, proteins
might be vulnerable to solvent, leading to the exposure of the hydrophobic
domain and aggregation (Sikorski, Naczk, & Toledo,
1981). Isopropanol and other alcohols have been known to
compete with proteins in water binding. As a result, water was
more removed from protein molecules in the presence of solvents
(Sikorski et al., 1981), leading to protein aggregation of skin matrix.
As a result, poor gel was developed. The difference in gel strength
could be due to the differences in intrinsic characteristics, such as
molecular weight distribution, the chain length of protein aswell as
complex interactions determined by the amino acid composition
and the ratio of a/b chains present in the gelatin.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ความแข็งแรงของเจเจลาตินสกัดจากสกัดน้ำมัน และสกัด น้ำมันไม่ใช่ผิวปลากะพงในการขาดงานและสถานะการออนไลน์ของคสารกรดที่แตกต่างกันระดับระหว่างสกัดเจลาตินจะแสดงในตารางที่ 1 ความแข็งแรงของเจลเป็นหนึ่งในคุณสมบัติสำคัญที่สุดทำงานเจลาติน ในมีวุ้นจากผิวปลากะพงโดย defatting ศึกษาคล้ายเจลความแข็งแรง (190e192 g) กับวัวตุ๋น (193 กรัม) (p > 0.05)(ข้อมูลไม่แสดง) โดยทั่วไป วุ้นจากผิวสกัดน้ำมันได้เล็กน้อยความแรงเจลต่ำกว่าผิวไม่ใช่สกัดน้ำมัน ไม่มีความแตกต่างเจ แรงพบระหว่าง gelatins สกัดในการการขาดงานและการปรากฏตัวของคสารกรดเมื่อใช้ผิวเดียวกันวุ้นสกัด (p > 0.05) ความแข็งแรงต่ำเจเจลาตินจากผิวสกัดน้ำมันเป็นไปตามที่ต่ำกว่าเป็น- b - และ gchainsวงความเข้ม (รูปที่ 1) ปริมาณของ b-g-ส่วนประกอบ และและกรดอะมิโนองค์ประกอบของเจลาติถูกรายงานว่า เป็นปัจจัยที่ควบคุม gelation เจลาติน (Taheri, Abedian KenariGildberg, & Behnam, 2009) แม้ว่าจะรูปแบบโปรตีนแตกต่างระหว่างตัวอย่างวุ้นที่สกัดจากผิวโดยไม่ต้องและกับ defatting มีไม่มีความแตกต่างในความแข็งแรงของเจ มันตั้งข้อสังเกตว่า วุ้นจากผิวสกัดน้ำมันยังคงมีความ- b-โซ่และในบางกรณี โซ่ที่ยังคงฟอร์มเจในคล้ายกันลักษณะ ก่อตั้งขึ้นที่สี่แยกและเมตริกซ์เจลสามารถพัฒนา ระหว่าง defatting กับ isopropanol โปรตีนจะนำไปรับของเหนียวเหนอะหนะ ตัวทำละลายโดเมนและการรวม (Sikorski, Naczk และ Toledo1981) . Isopropanol และแอลกอฮอล์อื่น ๆ ได้รับทราบเพื่อแข่งขันกับโปรตีนในน้ำเชื่อม เป็นผล น้ำถูกเพิ่มเติมออกจากโมเลกุลของโปรตีนในสารละลาย(Sikorski et al. 1981), นำไปสู่การรวมโปรตีนของผิวเมตริกซ์ดัง ดีเจถูกพัฒนาขึ้น ความแตกต่างของความแข็งแรงของเจลอาจเนื่องจากความแตกต่างในลักษณะที่แท้จริง เช่นการกระจายน้ำหนักโมเลกุล ความยาวโซ่ของโปรตีนเช่นเป็นการโต้ตอบที่ซับซ้อนถูกกำหนด โดยองค์ประกอบของกรดอะมิโนและอัตราส่วนของการ / โซ่บีในปัจจุบันในการตุ๋น

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

แข็งแรงของเจลเจลาตินที่สกัดจากพร่องไขมันและไม่พร่องไขมัน
ผิวปลากะพงขาวในกรณีที่ไม่มีและการปรากฏตัวของกรดแทนนิคที่แตกต่างกัน
ในระดับระหว่างการสกัดเจลาตินจะนำเสนอในตารางที่ 1 แข็งแรงของเจล
เป็นหนึ่งในคุณสมบัติการทำงานที่สำคัญที่สุดของเจลาติน ในการ
ศึกษาครั้งนี้เจลาตินจากหนังปลากะพงขาวโดยไม่ต้องมีขาดไขมัน
แข็งแรงของเจลที่คล้ายกัน (190e192 ช) เจลาตินวัว (193 g) (p> 0.05)
(ไม่ได้แสดงข้อมูล) โดยทั่วไปเจลาตินจากหนังสกัดมีเล็กน้อย
แข็งแรงของเจลต่ำกว่าผู้ที่มาจากผิวที่ไม่พร่องไขมัน ไม่มีความแตกต่าง
ในความแข็งแรงของเจลถูกพบระหว่างเจลาตินที่สกัดได้ใน
กรณีที่ไม่มีและการปรากฏตัวของกรดแทนนิคเมื่อผิวเดียวกันถูกนำมาใช้
ในการสกัดเจลาติน (p> 0.05) ความแข็งแรงของเจลลดลงของเจลาติน
จากหนังสกัดอยู่ในสอดคล้องกับ A- ต่ำกว่า B- และ gchains
เข้มวง (รูปที่ 1). ปริมาณของ B- และ g ส่วนประกอบ
และองค์ประกอบของกรดอะมิโนของเจลาตินได้รับรายงานว่า
ปัจจัยที่ว่าเจเจลาติน (Taheri, Abedian Kenari,
Gildberg และ Behnam 2009) แม้ว่ารูปแบบโปรตีนมี
ความแตกต่างระหว่างกลุ่มตัวอย่างเจลาตินที่สกัดจากผิวโดยไม่ต้อง
และมีการขาดไขมัน, ไม่มีความแตกต่างใหญ่ในแข็งแรงของเจล มัน
ก็สังเกตเห็นว่าเจลาตินจากหนังสกัดน้ำมันยังคงมี A- และ B-โซ่
ที่มีขอบเขต โซ่เหล่านั้นอาจจะยังคงรูปแบบเจลในคล้าย
ลักษณะซึ่งในระหว่างทางแยกที่ถูกสร้างขึ้นและเมทริกซ์เจล
จะสามารถพัฒนา ในระหว่างการสูญเสียไขมันที่มี isopropanol โปรตีน
อาจจะมีความเสี่ยงที่จะเป็นตัวทำละลายที่นำไปสู่การเปิดรับของชอบน้ำ
โดเมนและการรวม (Sikorski, Naczk และ Toledo,
1981) isopropanol และแอลกอฮอล์อื่น ๆ ได้รับทราบเพื่อ
แข่งขันกับโปรตีนในน้ำที่มีผลผูกพัน เป็นผลให้น้ำถูก
ลบออกจากโมเลกุลของโปรตีนในการปรากฏตัวของตัวทำละลาย
(Sikorski et al., 1981) ที่นำไปสู่การรวมตัวของเมทริกซ์โปรตีนผิว.
เป็นผลให้เจลที่ไม่ดีได้รับการพัฒนา ความแตกต่างในความแข็งแรงของเจล
อาจจะเป็นเพราะความแตกต่างในลักษณะที่แท้จริงเช่น
การกระจายน้ำหนักโมเลกุลยาวโซ่ของโปรตีนตลอดจนการ
ปฏิสัมพันธ์ที่ซับซ้อนกำหนดโดยองค์ประกอบของกรดอะมิโน
และอัตราส่วนของโซ่ b / อยู่ในเจลาตินที่

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ค่าความแข็งแรงของเจลเจลาตินสกัดจากรำสกัดไขมันและไม่สกัดที่มีผิวในการขาดงานและการแสดงตนของกรดแทนนิกในต่างระดับระหว่างการสกัดเจลาตินที่แสดงในตารางที่ 1 ค่าความแข็งแรงของเจลเป็นหนึ่งในคุณสมบัติที่สำคัญที่สุดของการใช้วุ้น ในการศึกษาปัจจุบันเจลาตินจากผิวโดยไม่ defatting มีปลากระพงเหมือนกันค่าความแข็งแรงของเจล ( 190e192 กรัม ) เจลาตินวัว ( 193 กรัม ) ( P > 0.05 )( ข้อมูลไม่แสดง ) โดยทั่วไปแล้ว เจลาตินจากรำสกัดไขมันผิวได้เล็กน้อยความแข็งแรงของเจลต่ำกว่าไม่สกัดจากผิว ไม่แตกต่างกันในความแข็งแรงของเจลที่พบระหว่างวุ้นที่สกัดในขาดและการแสดงตนของกรดแทนนิก เมื่อผิวเดียวกันใช้สำหรับการสกัดเจลาติน ( P > 0.05 ) ลดความแข็งแรงของเจลของเจลาตินสกัดจากผิวเป็นไปตามลด - B - และ gchainsเข้มวง ( รูปที่ 1 ) ปริมาณของ B - และ g-componentsและองค์ประกอบของกรดอะมิโนมีรายงานเป็นเจลาตินส่วนปัจจัยในการเกิดเจลของเจลาติน ( taheri abedian kenari , ,gildberg & behnam , 2009 ) แม้ว่าโปรตีนรูปแบบคือความแตกต่างระหว่างเจลาตินสกัดจากผิวโดยตัวอย่างและ defatting ไม่มีความแตกต่างในค่าความแข็งแรงของเจล . มันเป็นข้อสังเกตที่สกัดเจลาตินจากหนังก็ยังได้ และ b-chainsที่มีขอบเขต โซ่ยังคงรูปแบบเจลในคล้ายลักษณะในที่ระหว่างสนธิก่อตั้งขึ้นและเจลแมทริกซ์สามารถพัฒนา . ในช่วง defatting ด้วยไอโซโพรพานอลโปรตีนอาจจะต้องเสี่ยงกับตัวทำละลาย นำไปสู่การเปิดรับข่าวสารของไฮโดรโฟบิกโดเมนและการรวมกัน ( sikorski naczk & Toledo , , ,1981 ) ไอโซโพรพานอลและแอลกอฮอล์อื่น ๆ เป็นที่รู้กันแข่งขันกับโปรตีนในน้ำที่มีผลผูกพัน ผลคือ น้ำคือเพิ่มเติมออกจากโมเลกุลของโปรตีนในการปรากฏตัวของสารละลาย( sikorski et al . , 1981 ) นำโปรตีนรวมของเมทริกซ์ของผิวเป็นผลให้เจลที่น่าสงสารก็ถูกพัฒนาขึ้น ความแตกต่างของค่าความแข็งแรงของเจลอาจเป็นเพราะความแตกต่างในลักษณะที่แท้จริง เช่นการกระจายน้ำหนักโมเลกุลของโปรตีนและความยาวโซ่การโต้ตอบที่ซับซ้อน โดยพิจารณาองค์ประกอบของกรดอะมิโนและอัตราส่วนของ A / B โซ่อยู่ในเจลาติน