The hemagglutinin (HA) is the major

The hemagglutinin (HA) is the major surface envelope protein of influenza A and B viruses. It carries essential functions in the viral life cycle. Viral entry is mediated by attachment through HA binding to sialic acid receptors on the host membrane and then internalization of viral particles into the late endosome 4. The HA receptor-binding site is a shallow depression in the globular head at the extreme membrane-distal end of HA, and is surrounded by structural elements commonly referred to as the 220 loop, 130 loop, 150 loop and 190 helix, named after their sequence numbers in the mature HA protomer 4. Although HAs of different subtypes from different hosts display some unique structural features around the receptor-binding pocket, which determine their fine specificity and avidity, a large portion of the receptor-binding site is highly conserved for the recognition of the common ligand, the terminal sialic acid of sialyated glycans. Most notably, a hydrophobic cavity at the 150 loop end of the receptor-binding site, which accommodates the 5-acetamido moiety of sialic acid, is formed by universally conserved HA residues Trp153, Leu194, Tyr195 and other conserved residues from the 130 and 150 loops.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Hemagglutinin (ฮา) เป็นโปรตีนซองจดหมายสำคัญที่ผิวของไวรัสไข้หวัดใหญ่ A และ B จะดำเนินฟังก์ชันสำคัญในวงจรชีวิตของไวรัส รายการไวรัสเป็น mediated โดยแนบผ่าน HA ผูกกับกรด sialic receptors บนเยื่อโฮสต์ แล้ว internalization ของอนุภาคไวรัสในเอนโดโซมสาย 4 ไซต์รวมตัวรับฮาเป็นซึมเศร้าตื้นในหัว globular ท้ายมากเยื่อกระดูกฮา และแวดล้อม ด้วยองค์ประกอบโครงสร้างโดยทั่วไปเรียกว่าลูป 220, 130 วน วน 150 และ 190 เกลียว ตั้งชื่อตามหมายเลขลำดับของพวกเขาในผู้ใหญ่ฮา protomer 4 แม้ว่าจะมีของ subtypes ที่แตกต่างจากโฮสต์อื่นแสดงคุณลักษณะบางอย่างเฉพาะโครงสร้างรอบตัวรับผูกกระเป๋า ที่กำหนดของพวกเขาดี specificity และ avidity ส่วนใหญ่ของเว็บไซต์รวมตัวรับ คืออาศัยการรับรู้ของลิแกนด์ทั่วไป กรด sialic เทอร์มินัลของ sialyated glycans ส่วนใหญ่ยวด โพรง hydrophobic ท้ายวน 150 ของไซต์รวมตัวรับ ซึ่ง moiety 5 acetamido ของกรด sialic เกิดขึ้น โดยนำแบบฮาตก Trp153, Leu194, Tyr195 และอื่น ๆ อยู่ตกจากลูป 130 และ 150

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

hemagglutinin (HA) เป็นโปรตีนที่ซองพื้นผิวที่สำคัญของโรคไข้หวัดใหญ่และไวรัสบี จะดำเนินการทำงานที่สำคัญในวงจรชีวิตของเชื้อไวรัส รายการไวรัสเป็นผู้ไกล่เกลี่ยโดยผ่านสิ่งที่แนบมาฮาจับกับตัวรับกรด sialic ในเยื่อหุ้มเซลล์โฮสต์แล้ว internalization ของอนุภาคไวรัสเข้ามาในช่วงปลาย endosome 4. เว็บไซต์รับผูกพัน HA เป็นแอ่งตื้นในหัวกลมที่ปลายเมมเบรนปลายมาก ของ HA และรายล้อมไปด้วยองค์ประกอบโครงสร้างปกติจะเรียกว่าวง 220, 130 วง, 150 และ 190 วงเกลียวตั้งชื่อตามหมายเลขลำดับของพวกเขาใน HA protomer ผู้ใหญ่ 4. แม้ว่าได้ของชนิดย่อยที่แตกต่างกันจากครอบครัวที่แตกต่างกันบางอย่างที่ไม่ซ้ำกันแสดงโครงสร้าง คุณสมบัติรอบกระเป๋ารับผูกพันที่กำหนดเฉพาะเจาะจงที่ดีของพวกเขาและความโลภส่วนใหญ่ของเว็บไซต์รับผูกพันเป็นป่าสงวนอย่างมากสำหรับการรับรู้ของแกนด์ทั่วไปกรด sialic ขั้ว sialyated glycans ส่วนใหญ่ยวดโพรงน้ำที่ปลายห่วง 150 เว็บไซต์รับผูกพันซึ่งรองรับครึ่ง 5 acetamido ของกรด sialic จะถูกสร้างขึ้นโดยการอนุรักษ์สากลตกค้​​าง HA Trp153, Leu194, Tyr195 อนุรักษ์และสารตกค้างอื่น ๆ จาก 130 และ 150 ลูป

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ส่วนฮีมแอกลูตินิน ( ฮา ) เป็นหลัก พื้นผิวโลปโปรตีนไข้หวัดใหญ่ และบี ไวรัส มันมีฟังก์ชั่นที่จำเป็นในวงจรชีวิตของไวรัส ไวรัสเข้า ( โดยแนบผ่านฮาผูกกับตัวรับบนผิวเซลล์เจ้าบ้านกรดแล้ว internalization ของอนุภาคของไวรัสในปลายโครโมโซม 4ฮารับผูกพันเว็บไซต์เป็นภาวะซึมเศร้าตื้นในหัวทรงกลมที่ปลายแผ่นจบ ฮาสุดขีด และล้อมรอบด้วยองค์ประกอบโครงสร้างปกติจะเรียกว่า 220 ห่วง ห่วง ห่วง 130 , 150 และ 190 เกลียว , ชื่อของพวกเขาหลังจากที่ลำดับตัวเลขในผู้ใหญ่ฮาโปรโตเมอร์ 4ถึงแม้ว่ามีชนิดย่อยแตกต่างจากโฮสต์ที่แตกต่างกันแสดงคุณลักษณะบางอย่างของโครงสร้างเฉพาะรอบรับผูกกระเป๋า ซึ่งกำหนดเฉพาะเจาะจงดีของพวกเขาและ avidity ส่วนใหญ่ของการรับเว็บไซต์ที่มีการอนุรักษ์เพื่อการรับรู้ของระบบทั่วไป เทอร์มินอล กรดของ sialyated glycans . โดยเฉพาะโพรงไฮโดรโฟบิกที่ 150 สิ้นสุดการวนรอบของการรวมเว็บไซต์ที่รองรับ 5-acetamido กึ่งหนึ่งของกรด , มีรูปแบบโดยทั่วไปของ trp153 leu194 อนุรักษ์ ฮา , , และอื่น ๆเพื่อ tyr195 ตกค้างจาก 130 และ 150 ลูป