Immobilization of ABL on S. wallich

Immobilization of ABL on S. wallichiana stem displayed slightly
better activity from 2.76 mmol/min/g-support at 100 rpm to
3.47 mmol/min/g-support at 250 rpm, but above this remained
relatively constant. A corresponding decrease in lipase activity
from 3.42 to 1.97 mmol/min/g-support was found at alkali pH (9.0–
11.0). This might result from either changes in enzyme conformation or denaturation. Lipase activity was the highest at pH 8.0
(3.67 mmol/min/g-support), close to the isoelectric point of ABL,
7.75 (data not shown) is consistent with the enzyme's expected
maximum adsorption

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ตรึงของ ABL ใน S. เมล็ดงอกแล้วต้นกำเนิดแสดงเล็กน้อยกิจกรรมดีจาก 2.76 โมล/นาที/g-สนับสนุนที่ 100 rpm เพื่อ3.47 โมล/นาที/g-สนับสนุน ที่ 250 rpm แต่ข้าง บนนี้อยู่ค่อนข้างคง ลดลงสอดคล้องกันในกิจกรรมของเอนไซม์ไลเปสจาก 3.42 1.97 โมล/นาที/g-สนับสนุนพบที่ pH ด่าง (9.0 –11.0) ได้ซึ่งอาจส่งผลจากการเปลี่ยนแปลงทั้งโครงสร้างเอนไซม์หรือแปรสภาพได้ กิจกรรมของเอนไซม์ไลเปสคือ สูงสุดที่ pH 8.0(3.67 โมล/นาที/g-สนับสนุน), ใกล้การ isoelectric จุดของ ABL7.75 (ไม่แสดงข้อมูล) ไม่สอดคล้องกับเอนไซม์นี้ของที่คาดไว้ดูดซับสูงสุด

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การตรึงบน ABL S. wallichiana ลำต้นแสดงเล็กน้อย
กิจกรรมที่ดีขึ้นจาก 2.76 มิลลิโมล / นาที / G-สนับสนุนที่ 100 รอบต่อนาทีเพื่อ
3.47 มิลลิโมล / นาที / G-สนับสนุนที่ 250 รอบต่อนาที แต่ข้างต้นนี้ยังคง
ค่อนข้างคงที่ ลดลงสอดคล้องกันในกิจกรรมเอนไซม์ไลเปส
3.42-1.97 มิลลิโมล / นาที / g สนับสนุนก็พบว่าที่ pH ด่าง (9.0-
11.0) ซึ่งอาจเกิดจากการเปลี่ยนแปลงทั้งในรูปแบบการทำงานของเอนไซม์หรือสูญเสียสภาพธรรมชาติ กิจกรรมเอนไซม์ไลเปสสูงสุดที่ pH 8.0
(3.67 มิลลิโมล / นาที / g สนับสนุน) ใกล้กับจุด Isoelectric ของ ABL,
7.75 (ไม่ได้แสดงข้อมูล) มีความสอดคล้องกับเอนไซม์ที่คาดว่าจะ
ดูดซับสูงสุด