Crystal Structures; Tolerance of Tr

Crystal Structures; Tolerance of Truncations.
Although GFP was first crystallized in 1974 (4) and diffraction patterns reported in 1988 (29), the structure was first solved in 1996 independently by Ormo¨etal(30),Protein Data Bank accession number 1EMA,and by Yang et al (31), accession number 1GFL.Both groups relied primarily on multiple anomalous dispersion of selenomethionine groups to obtain phasing information from recombinant protein. Subsequent structures of other crystal forms and mutants (32–34a) have been solved by molecular replacement from the 1EMA coordinates. GFP is an 11-stranded β-barrel threaded by an α-helix running up the axis of the cylinder (Figure 3). The chromophore is attached to the α-helix and is buried almost perfectly in the center of the cylinder, which has been called a β-can (31, 34a). Almost all the primary sequence is used to build the β-barrel and axial helix, so that there are no obvious places where one could design large deletions and reduce the size of the protein by a significant fraction. Residues 1 and 230–238 were too disordered to be resolved; these regions correspond closely to the maximal known amino- and carboxyl-terminal deletions that still permit fluorescence to develop (35). A surprising number of polar groups and structured water molecules are buried adjacent to the chromophore (Figure 4). Particularly important are Gln69, Arg96, His148, Thr203, Ser205, and Glu222

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

โครงสร้างผลึก ยอมรับของ Truncations แม้ว่า GFP ถูก first ที่ตกผลึกใน 1974 (4) และรูปแบบการเลี้ยวเบนได้รายงานในปี 1988 (29), โครงสร้างเป็น first แก้ไขในปี 1996 โดยอิสระ โดย Ormo¨etal (30), โปรตีนข้อมูลธนาคารทะเบียนหมายเลข 1EMA และโดย Yang et al (31), 1GFL หมายเลขทะเบียน ทั้งกลุ่มที่อาศัยเป็นหลักในการแพร่กระจายหลาย anomalous selenomethionine กลุ่มรับเพื่อข้อมูลจาก recombinant โปรตีน ต่อโครงสร้างอื่น ๆ รูปแบบคริสตัลและสายพันธุ์ (32 – 34a) มีการแก้ไข โดยเปลี่ยนโมเลกุลจากพิกัด 1EMA GFP เป็นการควั่น 11 β-บาร์เรลเธรด โดยการด้วยกองทัพเกลียวใช้ค่าแกนของทรงกระบอก (3 รูป) Chromophore ที่แนบกับเกลียวด้วยกองทัพ และฝังเกือบสมบูรณ์ในถัง ซึ่งมีการเรียกβ-สามารถ (31, 34a) คุณสามารถใช้ลำดับหลักเกือบทั้งหมดเพื่อสร้างเกลียวของβ-กระบอก และแกน เพื่อให้มีสถานไม่ชัดเจนซึ่งสามารถออกแบบลบขนาดใหญ่ และลดขนาดของโปรตีน โดยเศษ significant ตก 1 และ 230-238 ถูก disordered เกินไปได้รับการแก้ไข ภูมิภาคเหล่านี้สอดคล้องใกล้เคียงกับลบสูงสุดรู้จักอะมิโน - และ carboxyl-เทอร์มินัลที่ยัง อนุญาตให้ fluorescence พัฒนา (35) จำนวนกลุ่มขั้วและโมเลกุลของน้ำที่มีโครงสร้างน่าแปลกใจที่ฝังติดกับ chromophore (4 รูป) มีความสำคัญมากโดยเฉพาะอย่างยิ่ง Gln69, Arg96, His148, Thr203, Ser205 และ Glu222

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โครงสร้างผลึก ความอดทนของ Truncations.
แม้ว่า GFP ถูกไฟแรกตกผลึกในปี 1974 (4) และรูปแบบการเลี้ยวเบนรายงานในปี 1988 (29), โครงสร้างสายแรกการแก้ไขในปี 1996 อย่างอิสระโดยOrmo¨etal (30) เข้าโปรตีนข้อมูลธนาคารจำนวน 1EMA และยาง et al, (31) กลุ่มเข้าจำนวน 1GFL.Both อาศัยหลักในการกระจายตัวผิดปกติหลายกลุ่ม selenomethionine เพื่อให้ได้ข้อมูลการวางขั้นตอนจากโปรตีน โครงสร้างที่ตามมาของรูปแบบคริสตัลอื่น ๆ และกลายพันธุ์ (32-34a) ได้รับการแก้ไขได้โดยการเปลี่ยนโมเลกุลจากพิกัด 1EMA GFP เป็นβ-บาร์เรล 11 ควั่นเกลียวโดยα-เกลียววิ่งขึ้นแกนของกระบอกสูบ (รูปที่ 3) chromophore แนบมากับα-เกลียวและถูกฝังอยู่เกือบจะสมบูรณ์แบบในใจกลางของถังซึ่งได้รับการเรียกว่าβ-สามารถ (31 34a) เกือบทุกลำดับหลักที่ใช้ในการสร้างβบาร์เรลและแกนเกลียวเพื่อว่าจะไม่มีสถานที่ที่หนึ่งที่เห็นได้ชัดสามารถออกแบบการลบขนาดใหญ่และลดขนาดของโปรตีนโดยมีนัยสำคัญส่วนลาดเท ตกค้างที่ 1 และ 230-238 เป็นระเบียบเกินไปที่จะได้รับการแก้ไข; ภูมิภาคเหล่านี้สอดคล้องอย่างใกล้ชิดเพื่อสูงสุดที่รู้จักกัน amino- และลบ carboxyl ขั้วที่ยังคงอนุญาตให้ uorescence ชั้นในการพัฒนา (35) จำนวนน่าแปลกใจของกลุ่มขั้วโลกและโมเลกุลของน้ำที่มีโครงสร้างที่ถูกฝังอยู่ติดกับ chromophore (รูปที่ 4) ที่สำคัญอย่างยิ่งคือ Gln69, Arg96, His148, Thr203, Ser205 และ Glu222

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โครงสร้างของผลึก ; ความอดทนของ truncations .
ถึงแม้ว่า GFP ได้จึงตัดสินใจเดินทางไปตกผลึกในปี 1974 ( 4 ) และรูปแบบการเลี้ยวเบนรายงานในปี 1988 ( 29 ) , โครงสร้างจึงตัดสินใจเดินทางไปแก้ไขในปี 1996 โดยอิสระ ormo ตั้งคณะ ( 30 ) , ธนาคารข้อมูลโปรตีนเพิ่มขึ้นจำนวน 1ema และหยาง et al ( 31 ) , หมายเลขภาคยานุวัติ 1gfl .ทั้ง 2 กลุ่ม อาศัยหลักในการกระจายหลายกลุ่มที่ได้รับข้อมูลจากซีลีโนเมทไธโอนีนปัญหารีคอมบิแนนท์โปรตีน โครงสร้างของผลึกและรูปแบบอื่น ๆ ต่อมากลายพันธุ์ ( 32 –เรียน ) ได้ถูกแก้ไขโดยโมเลกุลเปลี่ยนจาก 1ema พิกัด GFP เป็น 11 เกลียวบีตา - ลำกล้องเกลียวแอลฟาเฮลิกซ์ โดยวิ่งขึ้นแกนของกระบอก ( รูปที่ 3 )ส่วนที่มีสีติดเกลียวแอลฟาและฝังเกือบสมบูรณ์ในศูนย์กลางของทรงกระบอก ซึ่งได้รับการเรียกว่าบีตา - ( 31 , เรียน ) เกือบทั้งหมดหลักก็คือใช้เพื่อสร้างบีตา - บาร์เรลและแกนเกลียว จึงไม่มีสถานที่ชัดเจนที่สามารถออกแบบลบขนาดใหญ่ และลดขนาดของโปรตีนโดย signi จึงไม่สามารถเศษส่วนตกค้าง 1 230 – 238 ก็ปรกติต้องแก้ไข ; ภูมิภาคเหล่านี้สอดคล้องอย่างใกล้ชิดกับมหาจักโน - คาร์บอกซิล terminal ลบที่ยังคงอนุญาตให้fl uorescence พัฒนา ( 35 ) จำนวนน่าแปลกใจของกลุ่มขั้ว และมีโครงสร้างโมเลกุลน้ำมีฝังติดกับที่มีสี ( รูปที่ 4 ) ที่สำคัญโดยเฉพาะเป็น gln69 arg96 his148 thr203 , , , , glu222 ser205 , และ