3.4. Sarcoplasmic protein solubilit

3.4. Sarcoplasmic protein solubility
Choi et al. (2008) asserted that sarcoplasmic protein denaturation
may function as a better indicator formuscle quality (especially colour).
Changes of sarcoplasmic protein solubility have also been observed to
influenceWHC, shear force values, gel formation and emulsifying activity
ofmeat (Farouk,Wieliczko, Lim, Turnwald, &MacDonald, 2002; Kim
et al., 2005; Marcos et al., 2010; Thorkelsson et al., 2008). It is also generally
accepted that sarcoplasmic proteins are denatured over 40 °C
during various heat treatments (Choi et al., 2008).Meat protein solubility
is influenced by processing conditions, water content, salt content, heat
applications and changes in pH (Dalmış & Soyer, 2008).Significant differences (Pb0.05) were detected in the effects of
EPTs and cooking methods on the solubility of the sarcoplasmic proteins
(Table 1). Increased endpoint temperatures significantly decreased
(Pb0.05) the sarcoplasmic protein solubility (Fig. 2). OH
cooked muscle exhibited significantly higher (Pb0.05) sarcoplasmic protein
solubility (14.89 mg/g) compared with WB samples (5.97 mg/g) at
the EPT (80 °C). More denaturation of sarcoplasmic proteins in WBcooked
meat were possibly induced by prolonged cooking, thus, decreasingWHC
and sarcoplasmic protein extractability. The results of Choi et al.
(2008) and Marcos et al. (2010) indicated that the denatured sarcoplasmic
proteins could form insoluble protein aggregates through
intermolecular disulphide bridges, resulting in lower WHC and sarcoplasmic
protein extractability in muscle. Moreover, the precipitated
proteins may mask the red colour formation of the sarcoplasm,
causing the muscle to become paler (Choi et al., 2008), which is
consistent with the present data. Thus the rapidly OH cooked meat
had the potential to lower sarcoplasmic denaturation than the slowly
WB-cooked ones, thus, presenting a redder less pale meat.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

3.4 ละลายโปรตีน sarcoplasmicChoi et al. (2008) ยืนยันว่า denaturation sarcoplasmic โปรตีนอาจทำงานเป็นตัวบ่งชี้ formuscle คุณภาพดี (โดยเฉพาะสี)การเปลี่ยนแปลงของโปรตีน sarcoplasmic ละลายได้ยังรับการปฏิบัติการเจ influenceWHC ค่าแรงเฉือน สร้างและสกัดกิจกรรมofmeat (ฟาโรค Wieliczko, Lim, Turnwald และ แมคโดนัลด์ 2002 คิมet al. 2005 มาร์กอส et al. 2010 Thorkelsson et al. 2008) มันยังเป็นยอมรับว่า โปรตีน sarcoplasmic มีลสูงกว่า 40 ° Cในระหว่างการรักษาความร้อนต่าง ๆ (Choi et al. 2008) เนื้อสัตว์โปรตีนละลายมีอิทธิพล โดยการประมวลผลเงื่อนไข เกลือ น้ำ ความร้อนโปรแกรมประยุกต์และเปลี่ยนแปลงค่า pH (Dalmış & Soyer, 2008) ความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญ (Pb0.05) พบในผลกระทบของEPTs และวิธีการปรุงอาหารในการละลายของโปรตีน sarcoplasmic(ตารางที่ 1) ปลายทางเพิ่มขึ้นอุณหภูมิลดลง(Pb0.05) ละลายโปรตีน sarcoplasmic (2 รูป) โอ้กล้ามเนื้อสุกแสดงนัย (Pb0.05) sarcoplasmic โปรตีนละลาย (14.89 mg/g) เทียบกับตัวอย่าง WB (5.97 mg/g) ที่รับ (80 ° C) Denaturation เพิ่มเติมของโปรตีน sarcoplasmic ใน WBcookedเนื้อสัตว์อาจมีนำ โดยนานทำอาหาร ดังนั้น decreasingWHCและโปรตีน sarcoplasmic extractability ผลของ Choi et al(2008) และมาร์กอส et al. (2010) ระบุว่า เอทิลแอลกอฮอล์ใน sarcoplasmicโปรตีนอาจเป็นโปรตีนที่ไม่ละลายน้ำผลผ่านไดซัลไฟด์ intermolecular สะพาน เกิด WHC ต่ำ และ sarcoplasmicextractability โปรตีนในกล้ามเนื้อ นอกจากนี้ การตกตะกอนโปรตีนอาจหน้ากากก่อตัวสีแดงของ sarcoplasmทำให้กล้ามเนื้อเป็น paler (Choi et al. 2008), ซึ่งเป็นสอดคล้องกับข้อมูลปัจจุบัน ดังนั้นการ OH รวดเร็วสุกเนื้อมีศักยภาพในการ denaturation sarcoplasmic ต่ำกว่าช้าWB สุกคน ดังนั้น นำเสนอจัดยิ่งขึ้นมีน้อยกว่าเนื้ออ่อน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.4 sarcoplasmic โปรตีนละลาย
Choi et al, (2008) ซึ่งถูกกล่าวหาว่า sarcoplasmic denaturation โปรตีน
อาจทำงานเป็นคุณภาพที่ดีขึ้นบ่งชี้ formuscle (โดยเฉพาะสี).
การเปลี่ยนแปลงของการละลายโปรตีน sarcoplasmic ยังได้รับการปฏิบัติที่จะ
influenceWHC ค่าแรงเฉือนก่อเจลและกิจกรรมการผสม
ofmeat (ฟารุก Wieliczko ลิม, Turnwald และ MacDonald 2002; คิม
et al, 2005;. มาร์กอส et al, 2010;.. Thorkelsson et al, 2008) นอกจากนี้ยังโดยทั่วไป
ได้รับการยอมรับว่าโปรตีน sarcoplasmic จะเอทิลแอลกอฮอล์กว่า 40 องศาเซลเซียส
ในช่วงการรักษาความร้อนต่างๆ (Choi et al., 2008) .Meat สามารถในการละลายโปรตีน
ที่ได้รับอิทธิพลจากสภาพการประมวลผลปริมาณน้ำ, ปริมาณเกลือความร้อน
การใช้งานและการเปลี่ยนแปลงในค่า pH (Dalmış และ Soyer 2008) ความแตกต่าง .Significant (Pb0.05) ถูกตรวจพบในผลกระทบของ
EPTs และวิธีการปรุงอาหารในการละลายของโปรตีน sarcoplasmic
(ตารางที่ 1) เพิ่มขึ้นอุณหภูมิลดลงอย่างมากปลายทาง
(Pb0.05) การละลายโปรตีน sarcoplasmic (รูปที่. 2) OH
กล้ามเนื้อสุกจัดแสดงที่สูงขึ้นอย่างมีนัยสำคัญ (Pb0.05) sarcoplasmic โปรตีน
ละลาย (14.89 mg / g) เมื่อเทียบกับกลุ่มตัวอย่าง WB (5.97 mg / g) ที่
EPT (80 ° C) สูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีนอื่น ๆ ใน sarcoplasmic WBcooked
เนื้อถูกอาจจะเกิดจากการปรุงอาหารเป็นเวลานานจึง decreasingWHC
และ sarcoplasmic โปรตีนสกัด ผลการ Choi et al.
(2008) และมาร์กอส, et al (2010) ชี้ให้เห็นว่า sarcoplasmic เอทิลแอลกอฮอล์
โปรตีนสามารถสร้างมวลโปรตีนที่ไม่ละลายน้ำผ่าน
สะพาน disulphide โมเลกุลที่เกิดใน WHC และ sarcoplasmic ต่ำ
สกัดโปรตีนในกล้ามเนื้อ นอกจากนี้ตกตะกอน
โปรตีนอาจก่อหน้ากากสีแดง sarcoplasm ที่
ก่อให้เกิดกล้ามเนื้อจะกลายเป็นซีด (Choi et al., 2008) ซึ่งเป็น
ความสอดคล้องกับข้อมูลปัจจุบัน ดังนั้นเนื้ออย่างรวดเร็ว OH สุก
มีศักยภาพที่จะลดการสูญเสียสภาพธรรมชาติ sarcoplasmic กว่าช้า
คน WB-สุกจึงนำเสนอเนื้อซีดน้อยสีแดง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3.4 . ใน sarcoplasmic โปรตีนChoi et al . ( 2008 ) อ้างว่า sarcoplasmic protein (อาจใช้เป็นตัวบ่งชี้ที่ดี formuscle คุณภาพ ( สีโดยเฉพาะ )การเปลี่ยนแปลงของโปรตีนละลาย sarcoplasmic ยังสังเกตพบว่าinfluencewhc แรงเฉือน ค่านิยม การเกิดเจลและ emulsifying กิจกรรมofmeat ( ฟารุก wieliczko , ลิม turnwald & MacDonald , 2002 ; คิมet al . , 2005 ; มาร์กอส et al . , 2010 ; thorkelsson et al . , 2008 ) นอกจากนี้โดยทั่วไปยอมรับว่า โปรตีนจะเกิดกว่า 40 ° C sarcoplasmicในระหว่างการรักษาความร้อนต่างๆ ( Choi et al . , 2008 ) การละลายโปรตีนเนื้อสัตว์ได้รับอิทธิพลจากภาวะการผลิต ปริมาณ น้ำ เกลือ ปริมาณความร้อนการใช้งานและการเปลี่ยนแปลงของ pH ( dalm ış & ซอยเออร์ , 2008 ) อย่างมีนัยสำคัญ ( pb0.05 ) พบว่าผลของepts และวิธีการปรุงอาหารในการละลายของโปรตีน sarcoplasmic( ตารางที่ 1 ) อุณหภูมิอาจเพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญลดลง( pb0.05 ) การละลายโปรตีน sarcoplasmic ( รูปที่ 2 ) โอ้ต้มกล้ามเนื้อ ) สูงกว่า ( pb0.05 sarcoplasmic protein )การละลาย ( มิลลิกรัม / 14.89 กรัม ) เมื่อเทียบกับตัวอย่าง wb ( มิลลิกรัม / 5.97 กรัม )วัน EPT ( 80 ° C ) ( เพิ่มเติม wbcooked sarcoplasmic โปรตีนในเนื้อก็อาจจะเกิดจากอาหารเป็นเวลานาน ดังนั้น decreasingwhcและ sarcoplasmic protein การตัดตอน . ผลของ Choi et al .( 2008 ) และมาร์คอส et al . ( 2010 ) พบว่า ใช้ sarcoplasmicโปรตีนโปรตีนที่ไม่ละลายน้ำผ่านได้แบบมวลรวม์ = สะพาน เป็นผลในการอุ้มน้ำต่ำและ sarcoplasmicมีความสามารถในการสกัดโปรตีนในกล้ามเนื้อ นอกจากนี้ ตกตะกอนโปรตีนอาจหน้ากากสีแดงก่อตัวของซาร์โคพลา ,ทําให้กล้ามเนื้อกลายเป็นซีดลง ( Choi et al . , 2008 ) ซึ่งเป็นสอดคล้องกับข้อมูลปัจจุบัน ดังนั้น โอ้เนื้อสุกอย่างรวดเร็วมีศักยภาพที่จะลด ( sarcoplasmic กว่าช้าๆWB ต้ม ที่ซึ่งนำเสนอแดงซีดน้อยเนื้อ