The structure of the selectivity fi

The structure of the selectivity filter exhibits
two essential features. First, the main
chain atoms create a stack of sequential
oxygen rings and thus afford numerous
closely spaced sites of suitable dimensions
for coordinating a dehydrated K1 ion. The
K1 ion thus has only a very small distance
to diffuse from one site to the next within
the selectivity filter. The second important
structural feature of the selectivity filter is
the protein packing around it. The Val and
Tyr side chains from the V-G-Y-G sequence
point away from the pore and make
specific interactions with amino acids from
the tilted pore helix. Together with the
pore helix Trp residues, the four Tyr side
chains form a massive sheet of aromatic
amino acids, twelve in total, that is positioned
like a cuff around the selectivity
filter (Fig. 8C). The hydrogen bonding, for
example between the Tyr hydroxyls and
Trp nitrogens, and the extensive van der
Waals contacts within the sheet, offer the
immediate impression that this structure
behaves like a layer of springs stretched
radially outward to hold the pore open at its
proper diameter.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

การจัดแสดงโครงสร้างของตัวใวคุณสมบัติสำคัญสอง แรก หลักโซ่อะตอมสร้างกองซ้อนตามลำดับออกซิเจนแหวน และจ่ายจำนวนมากดังนั้นไซต์ลที่ใกล้เคียงขนาดเหมาะสมหามาตรการไอออน K1 อบแห้ง ที่K1 ไอออนจึงมีเฉพาะระยะไกลดีมากขจายจากไซต์หนึ่งไปยังภายในตัวกรองวิธีการ สิ่งสำคัญประการที่สองคุณลักษณะโครงสร้างของตัวใวโปรตีนที่บรรจุรอบ วาลนี้ และTyr ด้านโซ่จากลำดับ V-G-Y-Gชี้อยู่รูขุมขน และทำให้การโต้ตอบกับกรดอะมิโนจากเกลียวรูเอียง ร่วมกับการรูเกลียว Trp ตก ด้าน Tyr สี่โซ่แบบแผ่นใหญ่ของหอมกรดอะมิโน twelve รวม ที่อยู่เช่นวางสถานที่ใวกรอง (Fig. 8C) ไฮโดรเจนยึด สำหรับตัวอย่างระหว่าง Tyr hydroxyls และTrp nitrogens และ der รถตู้มากมายติดต่อ Waals ภายในแผ่น มีการความประทับใจทันทีที่นี้ที่โครงสร้างเหมือนชั้นสปริงยืดภายนอก radially เพื่อเก็บรูขุมขนเปิดของเส้นผ่าศูนย์กลางที่เหมาะสม

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โครงสร้างของตัวกรองหัวกะทิจัดแสดงนิทรรศการ
สองคุณสมบัติที่สำคัญ ขั้นแรกที่สำคัญ
ในห่วงโซ่อะตอมสร้างสแต็คของลำดับ
แหวนออกซิเจนและจึงจ่ายหลาย
เว็บไซต์ระยะใกล้ขนาดที่เหมาะสม
ในการประสานงานไอออน K1 แห้ง
ไอออน K1 จึงมีเพียงระยะทางขนาดเล็กมาก
จะกระจายจากเว็บไซต์หนึ่งไปภายใน
ตัวกรองหัวกะทิ ที่สองที่สำคัญ
คุณสมบัติโครงสร้างของตัวกรองการคัดสรรเป็น
โปรตีนที่บรรจุอยู่รอบ ๆ และวาล
เทอร์โซ่ข้างเคียงจากลำดับ VGYG
จุดห่างจากรูขุมขนและทำให้
มีปฏิสัมพันธ์เฉพาะกับกรดอะมิโนจาก
รูขุมขนเกลียวเอียง ร่วมกับ
สารตกค้างที่เป็นเกลียวรูขุมขน Trp ทั้งสี่ด้านเทอร์
โซ่รูปแบบแผ่นใหญ่ของอะโรมาติก
กรดอะมิโนที่สิบสองในจำนวนทั้งหมดที่อยู่ในตำแหน่ง
เช่นข้อมือรอบหัวกะทิ
กรอง (รูป. 8C) พันธะไฮโดรเจนสำหรับ
ตัวอย่างระหว่าง hydroxyls เทอร์และ
Trp nitrogens และกว้างขวางแวนเดอร์
วาลส์รายชื่อที่อยู่ในแผ่นที่นำเสนอ
การแสดงผลทันทีว่าโครงสร้างนี้
จะทำงานเหมือนชั้นสปริงยืด
เรดิออกไปด้านนอกที่จะถือเปิดรูขุมขนที่ดี
ขนาดเส้นผ่าศูนย์กลางที่เหมาะสม .

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

The structure of the selectivity filter exhibits
two essential features. First, the main
chain atoms create a stack of sequential
oxygen rings and thus afford numerous
closely spaced sites of suitable dimensions
for coordinating a dehydrated K1 ion. The
K1 ion thus has only a very small distance
to diffuse from one site to the next within
the selectivity filter. The second important
ลักษณะโครงสร้างของตัวกรองหัวกะทิคือ
โปรตีนบรรจุรอบ ส่วนวาลและ
tyr โซ่ข้างจาก v-g-y-g ลำดับ
จุดห่างจากรูขุมขนและสร้างปฏิสัมพันธ์เฉพาะกับกรดอะมิโนจาก

เอียงรูเกลียว . ร่วมกับ
รูขุมขนเกลียว trp คือสี่ tyr ข้าง
โซ่แบบแผ่นใหญ่หอม
กรดอะมิโน 12 รวมที่วาง
เหมือนข้อมือรอบกรองหัวกะทิ
( รูป 8C ) การเกิดพันธะไฮโดรเจน ในตัวอย่างระหว่าง tyr hydroxyls

TRP และไนโตรเจน และกว้างขวาง แวนเดอร์วาลส์
ติดต่อภายในแผ่นให้ทันที ประทับใจ นี้โครงสร้าง

ทำตัวเหมือนชั้นสปริงยืด
ต่อไปออกไปด้านนอกเพื่อเก็บขนาดรูขุมขนเปิดที่เหมาะสมของมัน