3.2.3. Effects of enzyme inhibitors

3.2.3. Effects of enzyme inhibitors on trypsin activity
Proteases can be classified by their sensibility to various inhibitors (North, 1982). To confirm the nature of the purified protease, the effects of different enzyme inhibitors, such as chelating agents and specific group reagents on the protease activity were investigated. As shown in Table 2, S. basilisca trypsin was completely inhibited by SBTI (1 mg/mL). Furthermore, the enzyme activity was highly affected by PMSF, a serine protease inhibitor. The enzyme retained only 50% and 17% of its initial activity (p < 0.05) when pre-incubated in the presence of 1 mM and 5 mM PMSF, respectively. Pepstatin A, an aspartic protease inhibitor, has no inhibitory effect on the purified trypsin, while b-mercaptoethanol
was without influence on the activity of the purified trypsin. However, metalloprotease inhibitor EDTA (5 mM) inhibited the enzyme activity by 66%, indicating the importance of ions in enzyme activity. These results indicate that the S. basilisca enzyme is a serine protease and belongs to the trypsin family. Similar results were observed with trypsins from other fish species, such as striped seabream (L. mormyrus) (El Hadj-Ali et al., 2009), and sardine (S.pilchardus) (Bougatef et al., 2007).

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

3.2.3. ผลของ inhibitors เอนไซม์ทริปซินกิจกรรมProteases สามารถจัดประเภทของพวกเขาอย่างทันการต่าง ๆ inhibitors (เหนือ 1982) ได้ ผลของเอนไซม์ต่าง ๆ inhibitors เช่น chelating ตัวแทนและกลุ่มเฉพาะ reagents กิจกรรมรติเอสถูกตรวจสอบเพื่อยืนยันลักษณะของรติเอสบริสุทธิ์ ดังแสดงในตารางที่ 2 ทริปซิน basilisca S. ถูกห้าม โดย SBTI (1 mg/mL) อย่างสมบูรณ์ นอกจากนี้ กิจกรรมเอนไซม์ได้สูงรับผลจาก PMSF การแถรติเอสเตอร์ เอนไซม์นี้ถูกเก็บไว้เพียง 50% และ 17% ของกิจกรรมเริ่มต้นของ (p < 0.05) เมื่อก่อน incubated ในต่อหน้าของ 1 มม.และ 5 มม. PMSF ตามลำดับ Pepstatin การ aspartic รติเอสเตอร์ มีไม่มีผลต่อลิปกลอสไขที่บริสุทธิ์ทริปซิน ในขณะที่บี-mercaptoethanolได้ โดยไม่มีอิทธิพลต่อกิจกรรมของทริปซินบริสุทธิ์ อย่างไรก็ตาม metalloprotease ผล EDTA (5 mM) ห้ามกิจกรรมเอนไซม์ โดย 66% ระบุความสำคัญของประจุในเอนไซม์ ผลลัพธ์เหล่านี้บ่งชี้ว่า เอนไซม์ basilisca S. รติเอสการแถ และสมาชิกครอบครัวทริปซิน นายสุภัคผลลัพธ์คล้ายกับ trypsins จากพันธุ์ปลาอื่น ๆ เช่นลาย seabream (L. mormyrus) (เอลอาลี Hadj et al., 2009), และปลาซาร์ดีน (S.pilchardus) (Bougatef et al., 2007)

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

3.2.3 ผลของการยับยั้งเอนไซม์ที่เกี่ยวกับกิจกรรม trypsin
โปรตีเอสสามารถจำแนกตามความรู้สึกของพวกเขาเพื่อยับยั้งต่างๆ (ภาคเหนือ, 1982) เพื่อยืนยันลักษณะของโปรติเอสบริสุทธิ์ผลของสารยับยั้งเอนไซม์ที่แตกต่างกันเช่นตัวแทนคีเลตและสารเคมีกลุ่มที่เฉพาะเจาะจงกับกิจกรรมโปรติเอสที่ได้รับการตรวจสอบ ดังแสดงในตารางที่ 2 เอส basilisca trypsin ถูกยับยั้งอย่างสมบูรณ์โดย SBTI (1 มิลลิกรัม / มิลลิลิตร) นอกจากนี้การทำงานของเอนไซม์ได้รับผลกระทบอย่างมากโดย PMSF, ยับยั้งโปรติเอสซีรีน เอนไซม์เก็บไว้เพียง 50% และ 17% ของกิจกรรมเริ่มต้น (p <0.05) เมื่อก่อนบ่มในที่ที่ 1 ถึง 5 มิลลิเมตร PMSF ตามลำดับ Pepstatin, ยับยั้งเอนไซม์โปรติเอ aspartic, ไม่มีผลยับยั้ง trypsin บริสุทธิ์ในขณะที่ B-mercaptoethanol
ได้โดยไม่ต้องมีอิทธิพลต่อการทำงานของ trypsin บริสุทธิ์ อย่างไรก็ตาม EDTA ยับยั้ง metalloprotease (5 มิลลิ) ยับยั้งการทำงานของเอนไซม์ 66% แสดงให้เห็นถึงความสำคัญของไอออนในการทำงานของเอนไซม์ ผลการศึกษานี้แสดงให้เห็นว่าเอสเป็นเอนไซม์โปรติเอส basilisca ซีรีนและเป็นของครอบครัว trypsin ผลที่คล้ายกันถูกตั้งข้อสังเกตกับ trypsins จากปลาชนิดอื่น ๆ เช่นลาย Seabream (แอล mormyrus) (El Hadj อาลี et al., 2009) และปลาซาร์ดีน (S.pilchardus) (Bougatef et al., 2007)

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

3.2.3 . ผลของเอนไซม์โปรตีนในเอนไซม์สามารถจำแนกตามกิจกรรม
ทางความรู้สึกของพวกเขาเพื่อการต่างๆ ( ภาคเหนือ , 1982 ) เพื่อยืนยันลักษณะของโปรตีนบริสุทธิ์ ผลของตัวยับยั้งเอนไซม์ที่แตกต่างกัน เช่น สารคีเลตและเฉพาะประเทศในกลุ่ม protease activity คือ ดังแสดงในตารางที่ 2 Sbasilisca เอนไซม์ถูกยับยั้งได้โดย sbti ( 1 mg / ml ) นอกจากนี้ กิจกรรมเอนไซม์สูงกระทบ PMSF , เอนไซม์ protease inhibitor . เอนไซม์รักษาเพียง 50% และ 17 % ของกิจกรรมเดิมอย่างมีนัยสำคัญทางสถิติ ( p < 0.05 ) เมื่อก่อน ) มี 1 mM PMSF และ 5 มิลลิเมตร ตามลำดับ pepstatin , ตัวยับยั้งโปรติเอสเสีย ไม่มีผลในการยับยั้งเอนไซม์บริสุทธิ์ ,ในขณะที่ b-mercaptoethanol
ได้โดยไม่มีผลต่อกิจกรรมของเอนไซม์บริสุทธิ์ . อย่างไรก็ตาม metalloprotease สาร EDTA ( 5 มม. ) สามารถยับยั้งกิจกรรมของเอนไซม์โดย 66% ที่ระบุความสำคัญของไอออนในกิจกรรมของเอนไซม์ ผลลัพธ์เหล่านี้แสดงให้เห็นว่าเอนไซม์เอส basilisca เป็นเอนไซม์ protease และเป็นของครอบครัวของเอนไซม์ .ผลที่คล้ายกันที่พบด้วย trypsins จากปลาอื่น ๆเช่น ลาย seabream ( L . mormyrus ) ( El hadj Ali et al . , 2009 ) , และปลาซาร์ดีน ( s.pilchardus ) ( bougatef et al . , 2007 )