[60]. The bulk enzyme activity was

[60]. The bulk enzyme activity was nearly 54% greater in
a two-stage fed-batch operation at a feed rate of 31.65
ml h1 of medium, than that attained in the single stage
batch culture. The effects of controlled feeding of
maltose at a feed rate of 1/4gh1 for a-amylase and
glucoamylase production from A. oryzae RIB 642 in a
rotary draft tube fermentor (RTF) have been studied
[49]. At a feed rate of 1 g h1 the yields of a-amylase
were twice than those obtained in batch cultures. When
fed-batch cultivations were performed on a pilot scale
RTF at a feed rate of 24 g h1
, the biomass and aamylase
yields was higher than those obtained in a
laboratory scale jar fermentor.
A model to simulate the steady-state values for
biomass yield, residual sugar concentration and specific
rate of a-amylase production has been proposed which
simulated experimental data very well [80]. Furthermore,
it was found in chemostat experiments that the
specific rate of a-amylase production decreased by up to
70% with increasing biomass concentration at a given
dilution rate. Shifts in the dilution rate in continuous
culture could be used to obtain different proportions of
the enzymes, by the same strain [66]. It was further
demonstrated that maximum production of a-amylase
occurred in continuous culture at a dilution rate of 0.15
h1 and amylase activity in the culture was low at
dilution rates above 1.2 h1
. In contrast, in Bacillus sp.
the switching of growth from batch to continuous
cultivation resulted in the selection of a non a-amylase
producing variant [63]. A decline in enzyme production
was also accompanied by morphological and metabolic
variations during continuous cultivation [81,82].
The industrial exploitation of SSF for enzyme production
has been confined to processes involving fungi
and it is generally believed that these techniques are not
suitable for bacterial cultivation [5]. The use of SSF
technique in a-amylase production and its specific
advantages over other methods has been discussed
extensively [5].
6. Purification of microbial a-amylases
Industrial enzymes produced in bulk generally require
little downstream processing and hence are relatively
crude preparations. The commercial use of a-amylase
generally does not require purification of the enzyme,
but enzyme applications in pharmaceutical and clinical
sectors require high purity amylases. The enzyme in
purified form is also a prerequisite in studies of
structure/function relationships and biochemical properties.
The purification of a-amylases from microbial sources
in most cases has involved classical purification methods.
These methods involve separation of the culture
from the fermentation broth, selective concentration by
precipitation using ammonium sulphate or organic
solvents such as chilled acetone. The crude enzyme is
then subjected to chromatography, usually affinity, ion
exchange and/or gel filtration. A number of reviews are
available on purification and characterisation of aamylases
from a range of microorganisms [1,2,4,26,83].
Table 1 summarises various purification strategies
adopted for microbial a-amylases.
7. Biochemical properties of a-amylases
The enzymic and physicochemical properties of aamylases
from several microorganisms have been extensively
studied and described [2/4,83]. A summary is
presented in Table 2.
7.1. Substrate specificity
As holds true for the other enzymes, the substrate
specificity of a-amylase varies from microorganism to
microorganism. In general, a-amylases display highest
specificity towards starch followed by amylose, amylopectin,
cyclodextrin, glycogen and maltotriose.
7.2. pH optima and stability
The pH optima of a-amylases vary from 2 to 12 [4]. aAmylases
from most bacteria and fungi have pH optima
in the acidic to neutral range [2]. a-Amylase from
Alicyclobacillus acidocaldarius showed an acidic pH
optima of 3 [84], in contrast to the alkaline amylase
with optima of pH 9/10.5 reported from an alkalophilic
Bacillus sp. [85/88]. Extremely alkalophilic a-amylase
with pH optima of 11/12 has been reported from
Bacillus sp. GM8901 [89]. In some cases, the pH
optimum was observed to be dependent upon temperature
as in the case of Bacillus stearothermophilus DONK
BS-1 [90] and on calcium as in the case of B.
stearothermophilus [91].
a-Amylases are generally stable over a wide range of
pH from 4 to 11 [3,4,45,47,85,92], however, a-amylases
with stability in a narrow range have also been reported
[46,86,93].
7.3. Temperature optima and stability
The temperature optimum for the activity of aamylase
is related to the growth of the microorganism
[4]. The lowest temperature optimum is reported to be
25/30 8C for F. oxysporum amylase [94] and the highest
of 100 and 130 8C from archaebacteria, Pyrococcus
furiosus and Pyrococcus woesei, respectively [95/97].
Temperature optima of enzymes from Micrococcus
varians are calcium dependent [98] and that from H.
meridiana is sodium chloride dependent [46].
6 R. Gupta e

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

[60] . เป็นกลุ่มเอนไซม์ได้มากขึ้นในเกือบ 54%การดำเนินการชุดงานเลี้ยงสองขั้นตอนในอัตราอาหาร 31.65ml h1 ของกลาง ที่ทำได้ในขั้นตอนเดียววัฒนธรรมชุดนี้ ผลกระทบของการควบคุมอาหารของmaltose ในอัตราอาหาร 1/4gh1 สำหรับต่ออะไมเลส และglucoamylase ผลิตจาก A. oryzae 642 ซี่โครงในการร่างหมุนหลอด fermentor (RTF) ได้รับการศึกษา[49] . h1 1 g อัตราอาหารที่ผลผลิตมีอะไมเลสกว่าที่ได้รับในชุดวัฒนธรรมสองครั้งได้ เมื่อดำเนินการชุดงานเลี้ยง cultivations ในระดับนำร่องRTF ที่อัตรา 24 กรัม h1 ฟีดชีวมวลและ aamylaseอัตราผลตอบแทนได้สูงกว่าผู้ที่ได้รับในการห้องปฏิบัติการขนาดโถ fermentorแบบจำลองเพื่อจำลองค่าของเสถียรเฉพาะ ความเข้มข้นของน้ำตาลที่ตกค้าง และผลผลิตชีวมวลอัตราการผลิตต่ออะไมเลสได้รับการเสนอซึ่งจำลองทดลองข้อมูลดี [80] นอกจากนี้พบใน chemostat ทดลองการที่การอะไมเลสที่ผลิตเฉพาะอัตราลดลงถึง70% ด้วยการเพิ่มความเข้มข้นของชีวมวลที่มีกำหนดอัตราการเจือจาง ในอัตราเจือจางในอย่างต่อเนื่องสามารถใช้รับสัดส่วนที่แตกต่างของวัฒนธรรมเอนไซม์ โดยสายพันธุ์เดียวกัน [66] แก้ไขเพิ่มเติมแสดงการผลิตที่สูงสุดเป็นอะไมเลสเกิดขึ้นในวัฒนธรรมอย่างต่อเนื่องที่อัตราเจือจาง 0.15กิจกรรม h1 และอะไมเลสในวัฒนธรรมได้ต่ำที่พิเศษเจือจาง 1.2 h1. ตรงกันข้าม ใน Bacillus spการสลับจากชุดเติบโตทางเศรษฐกิจอย่างต่อเนื่องเพาะปลูกส่งผลให้เกิดการเลือกไม่ใช่ a-อะไมเลสผลิตแปร [63] การลดลงของการผลิตเอนไซม์นอกจากนี้ยังมาพร้อมกับสัณฐาน และเผาผลาญอาหารการเปลี่ยนแปลงในระหว่างการเพาะปลูกอย่างต่อเนื่อง [81,82]SSF ประโยชน์อุตสาหกรรมสำหรับการผลิตเอนไซม์การถูกคุมขังในกระบวนการที่เกี่ยวข้องกับเชื้อราและโดยทั่วไปเชื่อว่า เทคนิคเหล่านี้ไม่เหมาะสำหรับเพาะเชื้อแบคทีเรีย [5] การใช้งานของ SSFเทคนิคในการผลิตเป็นอะไมเลสและเฉพาะของข้อได้เปรียบกว่าวิธีการอื่น ๆ ได้มีการหารืออย่างกว้างขวาง [5]6. ทำให้บริสุทธิ์ของเชื้อจุลินทรีย์ได้ amylasesต้องใช้เอนไซม์ในอุตสาหกรรมผลิตในจำนวนมากโดยทั่วไปน้อยล่องการประมวลผล และดังนั้น จะค่อนข้างการเตรียมการอย่างหยาบ การใช้ในเชิงพาณิชย์เป็นอะไมเลสโดยทั่วไปไม่ต้องทำให้บริสุทธิ์ของเอนไซม์แต่ใช้งานเอนไซม์ในทางการแพทย์ และเภสัชกรรมภาคต้องมีความบริสุทธิ์สูง amylases เอนไซม์ในแบบฟอร์มที่บริสุทธิ์ยังเป็นข้อกำหนดเบื้องต้นในการศึกษาของความสัมพันธ์/ฟังก์ชันโครงสร้างและคุณสมบัติทางชีวเคมีการทำให้บริสุทธิ์ของมี amylases จากแหล่งจุลินทรีย์ในกรณีส่วนใหญ่มีส่วนร่วมวิธีฟอกคลาสสิกวิธีการเหล่านี้เกี่ยวข้องกับการแบ่งแยกวัฒนธรรมจากน้ำซุปหมัก เลือกความเข้มข้นโดยฝนใช้แอมโมเนียมซัลเฟต หรืออินทรีย์ตัวทำละลายเช่นอะซีโตนที่แช่เย็น เป็นเอนไซม์ดิบแล้ว ต้องทำการ chromatography มักจะความสัมพันธ์ ไอออนแลกเปลี่ยนหรือเจลกรอง มีจำนวนความคิดเห็นในการทำให้บริสุทธิ์และตรวจลักษณะเฉพาะของของ aamylasesจากหลากหลายจุลินทรีย์ [1,2,4,26,83]ตารางที่ 1 สรุปกลยุทธ์ต่าง ๆ ในการทำให้บริสุทธิ์นำมาใช้สำหรับจุลินทรีย์มี amylases7. คุณสมบัติชีวเคมีของมี amylasesคุณสมบัติทางเคมีกายภาพ และ enzymic ของ aamylasesจากจุลินทรีย์ต่าง ๆ ได้อย่างกว้างขวางศึกษา และอธิบาย [2/4,83] สรุปคือแสดงในตารางที่ 27.1. พื้นผิวความจำเพาะเป็นถือเป็นจริงสำหรับอื่น ๆ เอนไซม์ พื้นผิวความจำเพาะของอะไมเลสที่แตกต่างจากจุลินทรีย์เพื่อจุลินทรีย์ ทั่วไป มี amylases แสดงสูงที่สุดความจำเพาะต่อแป้งตาม ด้วยอมิ amylopectincyclodextrin ไกลโคเจน และ maltotriose7.2. ค่า pH optima และเสถียรภาพOptima pH ของมี amylases แตกต่างจาก 2 12 [4] aAmylasesจากแบคทีเรียและเชื้อราส่วนใหญ่มีค่า pH optimaในที่เปรี้ยวช่วงกลาง [2] a-อะไมเลสจากAcidocaldarius Alicyclobacillus ที่พบว่ามีค่า pH เป็นกรดoptima 3 [84], ตรงข้ามกับอะไมเลสอัลคาไลน์มี optima pH 9/10.5 รายงานจาก alkalophilic การBacillus sp. [85/88] มาก alkalophilic a-อะไมเลสมีค่า pH optima 11/12 ได้รับรายงานจากBacillus sp. GM8901 [89] ในบางกรณี ค่า pHพบว่า ที่เหมาะสมจะขึ้นอยู่กับอุณหภูมิเช่นในกรณีของ Bacillus stearothermophilus DONKบี-1 [90] และแคลเซียมเช่นในกรณีของ bstearothermophilus [91]มี Amylases จะมีเสถียรภาพในช่วงกว้างของค่า pH ตั้งแต่ 4 ถึง 11 [3,4,45,47,85,92], อย่างไรก็ตาม มี amylasesมีเสถียรภาพในช่วงแคบยังมีการรายงาน[46,86,93]7.3 optima อุณหภูมิและความมั่นคงอุณหภูมิที่เหมาะสมสำหรับการทำงานของ aamylaseเกี่ยวข้องกับการเจริญเติบโตของจุลินทรีย์[4] รายงานอุณหภูมิต่ำสุดสูงสุดจะ25/30 8 C สำหรับ F. oxysporum อะไมเลสเป็น [94] และสูงที่สุด100 และ 130 8C จาก archaebacteria, Pyrococcusfuriosus และ Pyrococcus woesei ตามลำดับ [95/97]Optima อุณหภูมิของเอนไซม์จาก Micrococcusจัดตั้ง varian มีแคลเซียมอิสระ [98] และที่จาก H.meridiana คือ โซเดียมคลอไรด์ขึ้นอยู่กับ [46]คุปตะอาร์ 6 e

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

[60] กิจกรรมของเอนไซม์จำนวนมากเกือบ 54% มากขึ้นใน
สองขั้นตอนการดำเนินงานเลี้ยงชุดในอัตราที่ฟีด 31.65
มล. H1 ของกลางกว่าที่บรรลุในขั้นตอนเดียว
วัฒนธรรมชุด ผลของการให้อาหารควบคุมของ
มอลโตในอัตราที่ฟีดของ 1 / 4gh1 สำหรับอะไมเลสและ
การผลิต glucoamylase จาก A. oryzae RIB 642 ใน
แบบหมุนร่างหลอดถังหมัก (RTF) ได้รับการศึกษา
[49] ในอัตราที่ฟีดของ 1 กรัม H1 อัตราผลตอบแทนของอะไมเลส
เป็นสองกว่าผู้ที่ได้รับในวัฒนธรรมชุด เมื่อ
ปลูกเลี้ยงชุดได้ดำเนินการในระดับนำร่อง
RTF ในอัตราที่ฟีด 24 กรัม H1
, ชีวมวลและ aamylase
อัตราผลตอบแทนที่สูงกว่าผู้ที่ได้รับใน
ระดับห้องปฏิบัติการขวดถังหมัก.
รูปแบบการจำลองค่ามั่นคงของรัฐสำหรับ
ผลผลิตชีวมวล ความเข้มข้นของน้ำตาลที่เหลือและเฉพาะเจาะจง
อัตราการผลิตอะไมเลสได้รับการเสนอซึ่ง
จำลองข้อมูลการทดลองเป็นอย่างดี [80] นอกจากนี้
ยังพบในการทดลอง chemostat ว่า
อัตราการเฉพาะของอะไมเลสผลิตลดลงถึง
70% ด้วยการเพิ่มความเข้มข้นของชีวมวลที่ได้รับ
อัตราการเจือจาง การเปลี่ยนแปลงในอัตราการเจือจางในอย่างต่อเนื่อง
วัฒนธรรมสามารถนำมาใช้เพื่อให้ได้สัดส่วนที่แตกต่างกันของ
เอนไซม์โดยสายพันธุ์เดียวกัน [66] มันได้รับการต่อไป
แสดงให้เห็นว่าการผลิตสูงสุดของอะไมเลส
ที่เกิดขึ้นในวัฒนธรรมอย่างต่อเนื่องในอัตราที่ลดสัดส่วนของ 0.15
H1 และกิจกรรมอะไมเลสในวัฒนธรรมอยู่ในระดับต่ำที่
อัตราการเจือจางข้างต้น 1.2
H1 ในทางตรงกันข้ามใน Bacillus Sp.
เปลี่ยนของการเจริญเติบโตจากชุดการอย่างต่อเนื่อง
การเพาะปลูกผลในการเลือกของที่ไม่ใช่อะไมเลส
ตัวแปรผลิต [63] ลดลงในการผลิตเอนไซม์
ยังมาพร้อมกับลักษณะทางสัณฐานวิทยาและการเผาผลาญอาหาร
รูปแบบในช่วงการเพาะปลูกอย่างต่อเนื่อง [81,82].
การใช้ประโยชน์ของอุตสาหกรรม SSF สำหรับการผลิตเอนไซม์ที่
ได้รับการถูกคุมขังในกระบวนการที่เกี่ยวข้องกับเชื้อรา
และเป็นที่เชื่อกันโดยทั่วไปว่าเทคนิคเหล่านี้จะไม่
เหมาะสำหรับแบคทีเรีย การเพาะปลูก [5] การใช้งานของ SSF
เทคนิคในการผลิตอะไมเลสและเฉพาะของตน
ได้เปรียบกว่าวิธีการอื่น ๆ ได้รับการกล่าวถึง
อย่างกว้างขวาง [5].
6 การทำให้บริสุทธิ์ของจุลินทรีย์ที่มี amylases
เอนไซม์อุตสาหกรรมการผลิตในปริมาณมากโดยทั่วไปจำเป็นต้อง
ประมวลผลปลายน้ำเล็ก ๆ น้อย ๆ และด้วยเหตุนี้จะค่อนข้าง
เตรียมน้ำมันดิบ การใช้งานเชิงพาณิชย์ของอะไมเลส
โดยทั่วไปไม่จำเป็นต้องมีการทำให้บริสุทธิ์ของเอนไซม์
แต่เอนไซม์ประยุกต์ใช้ในยาและคลินิก
ภาคต้องใช้อะมัยเลสมีความบริสุทธิ์สูง เอนไซม์ใน
รูปแบบบริสุทธิ์นอกจากนี้ยังเป็นสิ่งที่จำเป็นในการศึกษา
โครงสร้าง / ความสัมพันธ์กับฟังก์ชั่นและคุณสมบัติทางชีวเคมี.
การทำให้บริสุทธิ์ของ A-amylases จากแหล่งจุลินทรีย์
ในกรณีส่วนใหญ่ได้มีส่วนร่วมวิธีการทำให้บริสุทธิ์คลาสสิก.
วิธีการเหล่านี้เกี่ยวข้องกับการแยกของวัฒนธรรม
จากน้ำหมัก ความเข้มข้นของการคัดเลือกโดย
การเร่งรัดการใช้แอมโมเนียมซัลเฟตหรืออินทรีย์
ตัวทำละลายเช่นอะซิโตนแช่เย็น เอนไซม์ดิบถูก
ยัดเยียดแล้วโครมามักจะเป็นพี่น้องกันไอออน
แลกเปลี่ยนและ / หรือการกรองเจล จำนวนการแสดงความคิดเห็นเป็น
ที่มีอยู่ในการทำให้บริสุทธิ์และลักษณะของ aamylases
จากช่วงของจุลินทรีย์ [1,2,4,26,83].
ตารางที่ 1 สรุปกลยุทธ์บริสุทธิ์ต่างๆ
นำมาใช้สำหรับจุลินทรีย์ที่มี amylases.
7 คุณสมบัติทางชีวเคมีของ A-amylases
คุณสมบัติทางเอนไซม์และเคมีกายภาพของ aamylases
จากหลายจุลินทรีย์ที่ได้รับอย่างกว้างขวาง
ศึกษาและอธิบาย [2 / 4,83] สรุปจะ
นำเสนอในตารางที่ 2
7.1 ความจำเพาะของพื้นผิว
ในขณะที่ถือเป็นจริงสำหรับเอนไซม์อื่น ๆ พื้นผิว
จำเพาะของอะไมเลสแตกต่างจากจุลินทรีย์เพื่อ
จุลินทรีย์ โดยทั่วไป-amylases แสดงสูงสุด
จำเพาะต่อแป้งตามด้วยอะไมโลส, โล,
สัมพรรคไกลโคเจนและ maltotriose.
7.2 Optima ค่า pH และความมั่นคง
Optima ค่า pH ของ-amylases แตกต่างกันไปตั้งแต่ 2 ถึง 12 [4] aAmylases
จากเชื้อแบคทีเรียและเชื้อราส่วนใหญ่มีค่า pH Optima
ในช่วงกรดเป็นกลาง [2] A-อะไมเลสจาก
Alicyclobacillus acidocaldarius แสดงให้เห็นว่าที่เป็นกรดด่าง
Optima จาก 3 [84] ในทางตรงกันข้ามกับอะไมเลสอัลคาไลน์
กับ Optima ค่า pH 9 / 10.5 รายงานจาก alkalophilic
Bacillus SP [85/88] alkalophilic อย่างมากอะไมเลส
ที่มีค่า pH ของ Optima 11/12 ได้รับรายงานจาก
Bacillus SP GM8901 [89] ในบางกรณีค่า pH
ที่เหมาะสมเป็นข้อสังเกตที่จะขึ้นอยู่กับอุณหภูมิ
เช่นในกรณีของ Bacillus stearothermophilus Donk
BS-1 [90] และแคลเซียมเช่นในกรณีของบี
stearothermophilus [91].
A-Amylases โดยทั่วไปมักจะมีเสถียรภาพมากกว่า ความหลากหลายของ
ค่า pH 4-11 [3,4,45,47,85,92] แต่ A-อะมัยเลส
ที่มีความมั่นคงในช่วงแคบ ๆ ยังได้รับรายงาน
[46,86,93].
7.3 Optima อุณหภูมิและความมั่นคง
เหมาะสมอุณหภูมิการทำงานของ aamylase
ที่เกี่ยวข้องกับการเจริญเติบโตของจุลินทรีย์ที่
[4] เหมาะสมอุณหภูมิต่ำสุดมีรายงานว่า
25/30 8C สำหรับ F. oxysporum อะไมเลส [94] และสูงสุด
100 และ 130 8C จาก archaebacteria, Pyrococcus
furiosus และ Pyrococcus woesei ตามลำดับ [95/97].
Optima อุณหภูมิของเอนไซม์จาก Micrococcus
varians มีแคลเซียมขึ้น [98] และจากเอช
Meridiana คือโซเดียมคลอไรด์ขึ้น [46].
6 อาร์แคนด์ E

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

[ 60 ] เป็นกลุ่มกิจกรรมเอนไซม์เกือบ 54% สูงกว่าในสองขั้นตอนการปรับรุ่นที่อัตราการป้อน 31.65มล H1 ขนาดกลางกว่านั้นได้ในขั้นตอนเดียววัฒนธรรมแบบชุด ผลของการควบคุมการให้อาหารของน้ำตาลในอาหาร อัตรา 1 / 4gh1 สำหรับ a-amylase และการผลิตเอนไซม์กลูโคอะไมเลสจาก A . oryzae ซี่โครงแล้วในถังหมักแบบหมุนร่างท่อ ( RTF ) ได้ถูกศึกษา[ 49 ] ที่อัตราการป้อนของ H1 1 กรัม ผลผลิตของ a-amylaseจำนวนครั้งมากกว่าผู้ที่ได้รับในวัฒนธรรมของกลุ่ม เมื่อชุดเพาะเลี้ยง มีการปฏิบัติในระดับนำร่องRTF ที่อัตราการป้อนของ 24 g H1, ชีวมวลและ aamylaseผลผลิตได้สูงกว่าในโถถังหมักระดับห้องปฏิบัติการรูปแบบจำลองโดยค่าสำหรับผลผลิตมวลชีวภาพ ความเข้มข้นของน้ำตาลที่เหลือและที่เฉพาะเจาะจงอัตราการผลิต a-amylase ได้รับการเสนอที่จำลองข้อมูลดีมาก [ 80 ] นอกจากนี้มันถูกพบในการทดลองที่เพาะเลี้ยงแบบต่อเนื่องอัตราการผลิตลดลง โดยเฉพาะ a-amylase ขึ้น70% ด้วยการเพิ่มความเข้มข้นของชีวมวลที่กําหนดอัตราการเจือจาง การเปลี่ยนแปลงในอัตราการเจือจางในอย่างต่อเนื่องวัฒนธรรมสามารถใช้เพื่อให้ได้สัดส่วนที่แตกต่างกันของเอนไซม์จากสายพันธุ์เดียวกัน [ 66 ] มันเป็นเพิ่มเติมแสดงให้เห็นว่าการผลิตสูงสุด a-amylaseเกิดขึ้นในวัฒนธรรมที่ต่อเนื่องในอัตราเจือจาง 0.15ในวัฒนธรรมและกิจกรรมเอนไซม์อะไมเลสฯ ต่ำ ณอัตราการเจือจางเหนือ 1.2 H1. ในทางตรงกันข้าม , ใน Bacillus sp .การเติบโตอย่างต่อเนื่อง จากชุดการส่งผลในการเลือกไม่ a-amylaseผลิตโดย [ 63 ] ลดลงในการผลิตเอนไซม์ก็มีลักษณะทางสัณฐานวิทยาและการเผาผลาญการเปลี่ยนแปลงในช่วงเพาะปลูกอย่างต่อเนื่อง [ 81,82 ]อุตสาหกรรมการใช้ประโยชน์ของ SSF สำหรับการผลิตเอนไซม์ถูกขังอยู่ในกระบวนการที่เกี่ยวข้องกับเชื้อราและมันเป็นโดยทั่วไปเชื่อว่าเทคนิคเหล่านี้ไม่ได้เหมาะสำหรับการปลูกเชื้อ [ 5 ] ใช้ SSFเทคนิคในการผลิต a-amylase และเฉพาะเจาะจงข้อได้เปรียบเหนือวิธีอื่น ๆ ได้รับการกล่าวถึงอย่างกว้างขวาง [ 5 ]6 . จุลินทรีย์บำบัดน้ำเสีย ของ a-amylasesเอนไซม์ในกลุ่มอุตสาหกรรมที่ผลิตโดยทั่วไปต้องการประมวลผลล่องเล็ก ๆน้อย ๆและด้วยเหตุนี้จะค่อนข้างดิบที่เตรียมการ การใช้งานเชิงพาณิชย์ของ a-amylaseโดยทั่วไปไม่ต้องบริสุทธิ์ของเอนไซม์แต่การใช้งานทางคลินิกและเอนไซม์กลุ่ม พันธมิตรประชาชนเพื่อประชาธิปไตยภาคต้องมีความบริสุทธิ์สูง เอนไซม์ในฟอร์มบริสุทธิ์เป็นเบื้องต้นในการศึกษาของความสัมพันธ์โครงสร้าง / ฟังก์ชั่นและคุณสมบัติทางชีวเคมีผลิต a-amylases จากแหล่งจุลินทรีย์ในกรณีส่วนใหญ่มีการเกี่ยวข้องกับวิธีการดั้งเดิมวิธีการเหล่านี้เกี่ยวข้องกับการแยกของวัฒนธรรมจากน้ำหมักเข้มข้น โดยงานวิธีตกตะกอนด้วยแอมโมเนียมซัลเฟตหรืออินทรีย์ตัวทำละลาย เช่น แช่เย็น อะซิโตน เอนไซม์ดิบคือจากนั้นภายใต้ chromatography ไอออนโดยปกติความสัมพันธ์ตราและ / หรือแบบเจล จำนวนของความคิดเห็นเป็นที่มีอยู่ในเซลล์และ aamylases บำบัดน้ำเสียจากช่วงของจุลินทรีย์ [ 1,2,4,26,83 ]ตารางที่ 1 summarises กลยุทธ์บำบัดต่าง ๆใช้สำหรับการ a-amylases .7 . การศึกษาสมบัติทางชีวเคมีของ a-amylasesการเปรียบเทียบคุณสมบัติของ aamylases ทางเอนไซม์ และจากหลายเชื้อจุลินทรีย์ได้ อย่างกว้างขวางศึกษาและอธิบาย [ 2 / 4,83 ] สรุปคือที่แสดงในตารางที่ 27.1 . แผ่นความจำเพาะที่ถือเป็นจริงสำหรับเอนไซม์อื่น ๆ , พื้นผิวความจำเพาะของ a-amylase แตกต่างกันจากจุลินทรีย์เพื่อจุลินทรีย์ โดยทั่วไป a-amylases แสดงมากที่สุดความจำเพาะต่อแป้งตามด้วยอะไมโลส , อะไมโลเพคติน ,ไซโคลเดกซ์ทริน , ไกลโคเจน ( glycogen ) และ มอลโตไทรโอส .7.2 . pH Optima และความมั่นคงpH Optima ของ a-amylases แตกต่างจาก 2 ถึง 12 [ 4 ] aamylasesจากแบคทีเรียและเชื้อรา มี pH รณ์มากที่สุดในช่วงที่เป็นกรดเป็นกลาง [ 2 ] a-amylase จากกับ acidocaldarius มี pH เป็นกรดรณ์ 3 [ 84 ] ในทางตรงกันข้ามกับเลส ด่างกับ Optima pH 9 / 11 รายงานจาก alkalophilicBacillus sp . [ 85 / 88 ] alkalophilic a-amylase อย่างมากกับ Optima พีเอช 11 / 12 ได้รับการรายงานจากBacillus sp . gm8901 [ 89 ] ในบางกรณี อที่เหมาะสมซึ่งจะขึ้นอยู่กับอุณหภูมิเช่นในกรณีของ Bacillus stearothermophilus donkbs-1 [ 90 ] และแคลเซียม เช่น ในกรณีของstearothermophilus [ 91 ]a-amylases โดยทั่วไปมีเสถียรภาพมากกว่าหลากหลายของpH 4 ถึง 11 [ 3,4,45,47,85,92 ] อย่างไรก็ตาม a-amylasesมีเสถียรภาพในช่วงแคบ ๆ นอกจากนี้ยังมีรายงานว่า[ 46,86,93 ]7.3 . Optima อุณหภูมิและความมั่นคงอุณหภูมิที่เหมาะสมสำหรับกิจกรรม aamylaseที่เกี่ยวข้องกับการเจริญเติบโตของจุลินทรีย์ในอาหาร[ 4 ] อุณหภูมิต่ำสุดที่รายงานจะ8B 25 / 30 F . oxysporum เลส [ 94 ] และสูงสุด100 และ 130 8C จากเคียแบคทีเรีย pyrococcus ,และ furiosus pyrococcus woesei ตามลำดับ [ 95 / 97 ]อุณหภูมิของเอนไซม์จาก Micrococcus ทรีชนิดมีแคลเซียมขึ้นอยู่กับ [ 98 ] และจาก hเมริเดียนา คือ โซเดียมคลอไรด์ ) [ 46 ]6 R . Gupta และ