Conclusion
In summary, we have reported the synthesis of an anthraquinonyl glycoside to fabricate EIS-based electrochemical sensors, where the AQ moiety served as a binder that promotes self-assembly of the glyco-ligands to the working electrode. Importantly, AQ also acted as a signal reporter that facilitates the sensor standardization. By using voltammetry and EIS, we determined that the electrodes with unified current signals showed reproducible impedance response to a selective lectin adhered to the electrode with high selectivity over other unselective proteins. This study provides insights into the simple construction of readily standardizable EIS sensors for the general, economic electrochemical analysis of ligand-protein interactions.
Competing interests
The authors declare that they have no competing interests.
Authors’ contributions
YTL, GRC and XPH conceived the idea. LC and BWZ performed experiments. XPH wrote the manuscript. YTL and GRC supervised the study. All authors commented on the paper. All authors read and approved the final manuscript.
Additional file
Additional file 1. Supporting information.
Format: PDF Size: 299KB Download file
This file can be viewed with: Adobe Acrobat Reader
Acknowledgements
We thank the 973 project (2013CB733700), the National Natural Science Foundation of China (21176076, 21202045), the Key Project of Shanghai Science and Technology Commission (13NM1400900) and the Fundamental Research Funds for the Central Universities.
Conclusion
In summary, we have reported the synthesis of an anthraquinonyl glycoside to fabricate EIS-based electrochemical sensors, where the AQ moiety served as a binder that promotes self-assembly of the glyco-ligands to the working electrode. Importantly, AQ also acted as a signal reporter that facilitates the sensor standardization. By using voltammetry and EIS, we determined that the electrodes with unified current signals showed reproducible impedance response to a selective lectin adhered to the electrode with high selectivity over other unselective proteins. This study provides insights into the simple construction of readily standardizable EIS sensors for the general, economic electrochemical analysis of ligand-protein interactions.
Competing interests
The authors declare that they have no competing interests.
Authors’ contributions
YTL, GRC and XPH conceived the idea. LC and BWZ performed experiments. XPH wrote the manuscript. YTL and GRC supervised the study. All authors commented on the paper. All authors read and approved the final manuscript.
Additional file
Additional file 1. Supporting information.
Format: PDF Size: 299KB Download file
This file can be viewed with: Adobe Acrobat Reader
Acknowledgements
We thank the 973 project (2013CB733700), the National Natural Science Foundation of China (21176076, 21202045), the Key Project of Shanghai Science and Technology Commission (13NM1400900) and the Fundamental Research Funds for the Central Universities.
การแปล กรุณารอสักครู่..
สรุป
โดยสรุปเราได้รายงานการสังเคราะห์ของ anthraquinonyl Glycoside ที่จะสาน EIS ตามเซนเซอร์ไฟฟ้าเคมีที่ AQ กึ่งหนึ่งเสิร์ฟเป็นวัสดุประสานที่ส่งเสริมตัวเองของไกลโคลิแกนด์กับขั้วไฟฟ้าทำงาน ที่ยังทำตัวเป็นนักข่าว AQ สัญญาณเซ็นเซอร์ที่อำนวยความสะดวกมาตรฐาน โดยการใช้แสงยูวี EIS และ , we determined that the electrodes with unified current signals showed reproducible impedance response to a selective lectin adhered to the electrode with high selectivity over other unselective proteins. This study provides insights into the simple construction of readily standardizable EIS sensors for the general, economic electrochemical analysis of ligand-protein interactions.
สนใจการแข่งขัน
ผู้สร้างประกาศว่าพวกเขาไม่มีการแข่งขัน ความสนใจ ผู้เขียน
' YTL GRC , xph รู้สึกและความคิด LC และ bwz การทดลอง . xph เขียนต้นฉบับ และนิเทศการศึกษา YTL GRC . ทั้งหมดผู้เขียนความเห็นบนกระดาษ ผู้เขียนได้อ่านต้นฉบับทั้งหมดและได้รับการอนุมัติขั้นสุดท้าย
เพิ่มเติมแฟ้มแฟ้มเพิ่มเติม 1 . สนับสนุนข้อมูล .
รูปแบบ : ขนาดไฟล์ : 299KB Download file
This file can be viewed with: Adobe Acrobat Reader
Acknowledgements
We thank the 973 project (2013CB733700), the National Natural Science Foundation of China (21176076, 21202045), the Key Project of Shanghai Science and Technology Commission (13NM1400900) and the Fundamental Research Funds for the Central Universities.
การแปล กรุณารอสักครู่..