Proteins from cow’s milk (CM), goat

Proteins from cow’s milk (CM), goat’s milk
(GM), GM cheese (GC), CM cheese (CC), total
goat caseins (GCN) and goat whey (GW) were
separated on 12% SDS-PAGE and blotted
onto membranes. Membrane were incubated
with the sera of two patients (#816 and
#820) and bound IgE revealed by a chemoluminescence method. M: molecular weight
marker.
No reactivity was found toward goat whey
proteins (lines GW) (the two bands at Mr
~65000 and ~70000 are artifacts, they
appear in every line even in case of totally
negative serum). These results are consistent
with previous observations (8). Patient 816
did not show any reactivity toward CM
proteins and patient #820 showed a very low
reactivity toward bovine αS-caseins and their
degraded forms in CM and cow’s cheese. It is
not possible to distinguish αS1- from αS2-casein but reactivity is most likely directed
against αS1-casein which is much more
abundant than αS2-casein. Surprisingly, both
patients recognized strongly bovine κ-casein
1-105 peptide from CM cheese whereas they
did not show any reactivity toward fulllength bovine κ-casein (compare Fig.1 “κ”
and Fig. 2). A similar reactivity was also
observed against κ-casein 1-105 peptide
from GM cheese. It is likely that the
intermediate reactivity of these patients
against CM cheese is mainly due to the strong
and specific recognition of this 1-105 κ-casein fragment which is generated during
cheese fabrication. The cleavage of κ-casein
by chymosin generates a strong
immunogenic peptide and an immune
reaction directed against an epitope which is
not recognized in the full-length protein.
Several hypothesis can be risen:1) the
epitope is not accessible in the full-length
protein; 2) a conformational epitope is
generated because peptide 1-105 adopts a
different conformation than full-length
protein; 3) the epitope includes the Cterminal amino acid residues of 1-105
peptide and it is recognized only when the
COOH of Phe105 is free (not included in
peptide bond). This is a very uncommon
situation in which proteolytic enzyme
cleavage is able to generate a new strong
immunogenic epitope

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

โปรตีนจากนมวัว (ซม.), นมแพะของ (GM), กรัมชี (GC) CM ชี (CC), รวม แพะ caseins (GCN) และหางนมแพะ (GW) แยกจากกันใน 12% SDS หน้า และ blotted บนเยื่อหุ้ม เมมเบรนถูก incubated ด้วยนโยบายของผู้ป่วยที่ 2 (#816 และ #820) และผูก IgE ที่เปิดเผย โดยวิธี chemoluminescence M:น้ำหนักโมเลกุล เครื่องหมาย ไม่เกิดปฏิกิริยาพบไปทางหางนมแพะ โปรตีน (สาย GW) (สองวงที่นาย ~ 65000 บรรทัดและ ~ 70000 มีสิ่งประดิษฐ์ พวกเขา ปรากฏในทุกบรรทัดแม้ทั้งหมด เซรั่มลบ) ผลลัพธ์เหล่านี้จะสอดคล้องกัน ด้วยก่อนหน้านี้สังเกต (8) ผู้ป่วย 816 ไม่ได้แสดงการเกิดปฏิกิริยาใด ๆ ต่อ CM โปรตีนและคนไข้ #820 พบน้อยมาก เกิดปฏิกิริยาต่อวัว αS-caseins และของพวกเขา แบบฟอร์มที่เสื่อมโทรมในซม.และวัวชีส มันเป็น ไม่สามารถแยกความแตกต่าง αS1-จาก αS2-เคซีนเกิดปฏิกิริยาเป็นส่วนใหญ่โดยตรง กับ αS1-เคซีน ซึ่งเป็นมากขึ้น อุดมสมบูรณ์กว่าเคซีน αS2 จู่ ๆ ทั้งสอง ผู้ป่วยรับรู้ขอวัวκ-เคซีน ชีเพปไทด์ 1-105 จาก CM ในขณะที่พวกเขา ไม่ได้แสดงการเกิดปฏิกิริยาใด ๆ ต่อ fulllength วัวκ-เคซีน (เปรียบเทียบภาพ "κ" ก Fig. 2) นอกจากนี้ยังเกิดปฏิกิริยาคล้ายถูก พบกับκ-เคซีนเปป 1-105 จากกรัมชี มีแนวโน้มที่จะ เกิดปฏิกิริยาระหว่างกลางของผู้ป่วยเหล่านี้ กับ CM ชีเป็นส่วนใหญ่จากแข็งแกร่ง และการรับรู้เฉพาะส่วนนี้เคซีนκ 1-105 ซึ่งสร้างขึ้นในระหว่าง การผลิตชีส ความแตกแยกของเคซีนκ โดย chymosin สร้างแรง เพปไทด์ immunogenic และมีภูมิคุ้มกัน ปฏิกิริยาโดยตรงกับ epitope ซึ่งเป็น ไม่รับรู้ในโปรตีนปราศจาก สามารถจะเกิดขึ้นหลายสมมติฐาน: 1) epitope ไม่สะดวกในการจัด โปรตีน 2 epitope conformational แบบคือ สร้างได้เนื่องจากเพปไทด์ 1-105 adopts การ conformation แตกต่างกว่าปราศจาก โปรตีน 3 ตกกรดอะมิโน Cterminal 1-105 มี epitope) เพปไทด์และรู้จักเฉพาะเมื่อการ COOH Phe105 ได้ฟรี (ไม่รวมใน พันธะเพปไทด์) เป็นเรื่องแปลกมาก สถานการณ์ที่เอนไซม์ proteolytic ความแตกแยกจะสามารถสร้างใหม่แข็งแรง immunogenic epitope

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โปรตีนที่ได้จากนมวัว (CM), นมแพะ
(GM), ชีสจีเอ็ม (GC), ชีส CM (CC), รวม
caseins แพะ (จีเอ็นซี) และเวย์แพะ (GW) ได้รับการ
แยกออกจากกันในวันที่ 12% SDS-PAGE และเปื้อน
บนเยื่อ . เมมเบรนถูกบ่ม
ด้วยซีรั่มของทั้งสองคน (# 816 และ
# 820) และผูกพัน IgE เปิดเผยโดยวิธี chemoluminescence M: น้ำหนักโมเลกุล
. เครื่องหมาย
ไม่มีปฏิกิริยาถูกพบที่มีต่อเวย์แพะ
โปรตีน (เส้น GW) (สองวงที่นาย
~ ~ 65000 และ 70000 ได้รับสิ่งประดิษฐ์พวกเขา
ปรากฏในทุกบรรทัดแม้ในกรณีที่ทั้งหมด
ซีรั่มลบ) ผลลัพธ์เหล่านี้มีความสอดคล้อง
กับข้อสังเกตก่อนหน้านี้ (8) ผู้ป่วย 816
ไม่ได้แสดงปฏิกิริยาใด ๆ ต่อการ CM
โปรตีนและผู้ป่วย # 820 แสดงให้เห็นว่าต่ำมาก
ปฏิกิริยาที่มีต่อวัวαS-caseins ของพวกเขาและ
รูปแบบที่เสื่อมโทรมในเชียงใหม่และชีสนมวัว มันเป็น
ไปไม่ได้ที่จะแยกจากαS1-αS2-เคซีน แต่ปฏิกิริยาน่าจะกำกับ
กับαS1-เคซีนซึ่งเป็นมากขึ้น
อุดมสมบูรณ์กว่าαS2-เคซีน น่าแปลกที่ทั้ง
ผู้ป่วยที่ได้รับการยอมรับอย่างมากวัวκ-เคซีน
1-105 เปปไทด์จากชีส CM ในขณะที่พวกเขา
ไม่ได้แสดงปฏิกิริยาใด ๆ ที่มีต่อวัว fulllength κ-เคซีน (เปรียบเทียบรูปที่ 1 "κ"
และรูป. 2) ปฏิกิริยาที่คล้ายกันก็ยัง
ตั้งข้อสังเกตกับκ-เคซีน 1-105 เปปไทด์
จากชีสจีเอ็ม มันเป็นไปได้ว่า
การเกิดปฏิกิริยากลางของผู้ป่วยเหล่านี้
กับชีส CM เป็นหลักเนื่องจากการที่แข็งแกร่ง
และการรับรู้ที่เฉพาะเจาะจงของนี้ 1-105 ส่วนκ-เคซีนซึ่งถูกสร้างขึ้นในระหว่าง
การผลิตชีส ความแตกแยกของκ-เคซีน
โดย chymosin สร้างความแข็งแกร่ง
และเปปไทด์ภูมิคุ้มกันภูมิคุ้มกัน
ปฏิกิริยาโดยตรงต่อ epitope ซึ่งจะ
ไม่รับรู้ในโปรตีนเต็มความยาว.
สมมติฐานหลายสามารถเพิ่มขึ้น: 1)
epitope ไม่สามารถเข้าถึงได้ในความยาวเต็มรูปแบบ
โปรตีน 2) epitope โครงสร้างถูก
สร้างขึ้นเนื่องจากเปปไทด์ 1-105 adopts
โครงสร้างที่แตกต่างกันกว่าเต็มความยาว
โปรตีน 3) epitope รวมถึงกรดอะมิโน Cterminal 1-105 ของ
เปปไทด์และมันได้รับการยอมรับเฉพาะเมื่อ
COOH ของ Phe105 ฟรี (ไม่รวมอยู่ใน
พันธบัตรเปปไทด์) นี้เป็นเรื่องผิดปกติมาก
ในสถานการณ์ที่เอนไซม์
แตกแยกสามารถที่จะสร้างใหม่ที่แข็งแกร่ง
epitope ภูมิคุ้มกัน

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โปรตีนจากนมวัว ( ซม. )
นมแพะ ( กรัม ) , ( gmt ) ชีส ( GC ) เซนติเมตร ชีส ( CC ) , รวม
แพะตระหนกตกใจ ( GCN ) และเวย์ แพะ ( GW )
แยกบน SDS-PAGE 12 % และเปื้อน
บนเยื่อ เมมเบรนกับซีรั่มของผู้ป่วย )
2 ( #และ
# 820 ) และผูก chemoluminescence IgE เปิดเผยโดยวิธี M : น้ำหนัก
เครื่องหมายโมเลกุล ไม่มีปฏิกิริยาต่อ

เจอเวย์ แพะโปรตีน ( สาย GW ) ( สองวงที่คุณ
~ 65000 และ ~ 70 , 000 เป็นสิ่งประดิษฐ์ที่พวกเขา
ปรากฏทุกเส้นแม้ในกรณีของเต็มเปา
ลบ เซรั่ม ) ผลลัพธ์เหล่านี้สอดคล้องกับข้อสังเกตก่อนหน้านี้
( 8 ) คนไข้ฉัน
ไม่ได้แสดงปฏิกิริยาต่อโปรตีน cm
และผู้ป่วย# 820 มีปฏิกิริยาต่อโปรตีนต่ำมากα s-caseins

เสื่อมโทรมและรูปแบบในซม. และวัวเนย มันคือ
ไม่สามารถแยกแยะα S1 - S2 จากαเคซีน แต่เกิดน่าจะกำกับ
กับα S1 เคซีนซึ่งเป็นมากขึ้น
มากมายกว่าα S2 เคซีน . จู่ ๆ ทั้งผู้ป่วย ได้รับการยอมรับอย่างมากκ )
-
1-105 เคซีนเปปไทด์จาก CM ชีสในขณะที่พวกเขาไม่ได้แสดงปฏิกิริยาต่อ
fulllength วัวκ - เคซีน ( เปรียบเทียบ” " κ "
) และรูปที่ 2 ) เป็นปฏิกิริยาที่คล้ายกันยัง
สังเกตได้จากκ - เคซีนเปปไทด์จาก 1-105
กรัมชีส มีแนวโน้มว่าปฏิกิริยาของผู้ป่วยเหล่านี้

กลางกับ CM ชีสคือเนื่องจากส่วนใหญ่ที่แข็งแกร่งและการรับรู้ที่เฉพาะเจาะจงนี้
1-105 κ - เคซีน fragment ซึ่งถูกสร้างขึ้นในระหว่างการผลิต
ชีส ลึกของκ - เคซีน
โดยเศรษฐศาสตร์วิศวกรรมสร้างเปปไทด์ immunogenic แข็งแรง

และภูมิคุ้มกันปฏิกิริยาที่ต่อต้านไวรัสที่
ไม่ได้รับการยอมรับในโปรตีนเต็ม .
สมมติฐานหลายสามารถเพิ่มขึ้น 1 )
ไวรัสไม่สามารถเข้าถึงได้ในโปรตีนเต็มตัว
2 )
สร้างเพราะเป็นไวรัสในเปปไทด์ 1-105 adopts โครงสร้างต่างจากเต็มตัว

โปรตีน 3 ) ไวรัสรวมถึง cterminal กรดอะมิโนตกค้างของ 1-105
เปปไทด์และเป็นที่ยอมรับเมื่อ
โดยใช้เทคนิคของ phe105 ฟรี ( ไม่รวม
พันธะเพปไทด์ ) นี่เป็นสถานการณ์ที่น้ำย่อยโปรตีนมากผิดปกติ

รอง สามารถที่จะสร้างใหม่แข็งแรง
immunogenic ไวรัส