IX. Exit from the stackOn exit from

IX. Exit from the stack

On exit from the Golgi stack, cargo is predominantly tran- sported in vesicle vectors to either the lytic/storage vacuole or to the cell surface, with the latter considered to be the default pathway (Denecke et al., 1990). Transport of Golgi derived vesicles to the developing cell plate in the phragmosome at cytokinesis can be classified as a third distinct destination for secretory cargo and membrane (Bednarek & Falbel, 2002).


1. To the cell surface

One of the key functions of the Golgi apparatus is the production of the complex polysaccharide component of the cell wall (see reviews Staehelin & Moore, 1995; Hawes et al.,
1996). Little is known about post-Golgi targeting of such matrix polysaccharides (if any occurs), although it is clear that secretory vesicles can carry mixed cargos, for example of xyloglucans and pectins (Sherrier & Vanden Bosch, 1990). However, there are many instances of cells showing asymmetry in composition and thickness of their walls as well as polar distribution of plasma membrane proteins such as the auxin efflux carrier PIN1 (Steinmann et al., 1999), so it has to be assumed that some form of preferential targeting or post- deposition sorting to domains at the cell surface occurs.
Certainly it is relatively easy to demonstrate that the cell surface appears to act as a default destination for secretory proteins. Such proteins carry an amino terminal signal sequence that mediates translocation across the ER membrane and which is cleaved before subsequent processing of the peptide chain and transport to the Golgi ( Vitale & Denecke, 1999). Such secretory proteins appear not to contain any positive targeting information which directs them to the plasma membrane (PM) (Hadlington & Denecke, 2000), although it is possible that their carrier vesicles/vectors contain targeting signals. This pathway has been demonstrated in vivo by the expression of secretory GFP constructs (Boevink et al., 1999; Batoko et al.,
2000; Zheng et al., 2004) and inhibition of such secretion with BFA efficiently traps the secretory markers in the ER.
Targeting of membrane proteins to specific domains of the plasma membrane has been demonstrated. For example, PIN1 locates to the distal region of the plasma membrane in root cells of arabidopsis seedlings (Geldner et al., 2001; Jürgens
& Geldner, 2002). However, such a distribution can be re-established after release of the protein from BFA induced vesicular compartments, indicating that direct involvement of the Golgi apparatus may not be required for successful targeting.


2. To the vacuoles

Due to the economic importance of many vacuolar proteins, considerable effort has been directed at uncovering the mechanisms by which such proteins are sorted to the two main classes of vacuoles, lytic and storage (Paris et al., 1996;

Jiang & Rogers, 1998; Hinz et al., 1999; Jiang & Rogers, 2003). These vacuolar types are distinguished both by the tonoplast intrinsic protein (TIP) component and by their lumenal contents (Jauh et al., 1999; Hinz & Herman, 2003; Jiang & Rogers, 2003). It is clear that targeting depends on different peptide signals in the proprotein or mature proteins and is mediated by structurally different transport vesicles ( Paris et al.,
1996; Jiang & Rogers, 1998; Hinz et al., 1999). Therefore, it has been assumed that there may be various families of receptors located on the Golgi that are responsible for sorting different vacuolar proteins into specific vesicle types.
Transport to the lytic vacuole, which is characterised by
(γ-TIPs on the tonoplast, is receptor mediated, utilises clathrin
coated vesicles and occurs via a prevacuolar compartment (PVC) characterised by a SNARE PEP12/AtSYP21 (Sanderfoot et al., 1998; 2000). The first vacuolar sorting receptor ( VSR) to be characterised was BP80 from Pisum sativum ( VSRPS-1, Kirsch et al., 1994; Paris & Neuhaus, 2002) and homologues have been identified in various other species (Ahmed et al.,
2000). VSRs recognise sequence specific NPIR motifs on amino terminal propeptides, on the C-terminus or internally and cycle between the trans-Golgi and PVCs in clathrin coated vesicles (Hinz et al., 1999; Mitsuhashi et al., 2000; 2001; Jiang & Rogers, 2003). These VSRs are integral membrane proteins which have been shown to recruit the clathrin coats through a classic adaptin-binding tyrosine motif in their cytosolic tails (Paris & Neuhaus, 2002). However, the preferential location for VSRs appears to be on the PVC as shown by immuno- cytochemical studies and the expression of fluorescent protein constructs (Li et al., 2002; Tse et al., 2004). Recently, it has been shown that the multivesicular bodies, previously described as part of the endocytic pathway (Tanchak et al.,
1984; Tanchak & Fowke, 1987), also function as PVCs (Tse et al., 2004). Scission of the trans-Golgi associated clathrin coated vesicles from the parent membrane may be mediated by a dynamin-like protein (Arabidopsis dynamin-like 6, Jin et al., 2001) acting as a so-called ‘pinchase’.
Proteins such as the legume globulins and legumins destined for storage vacuoles (Hillmer et al., 2001), charac-
terised by various combinations of α, δ, and γ-TIPs ( Jiang &
Rogers, 2003) are transported in noncoated Golgi-derived vesicles, which have sometimes been termed ‘dense vesicles’ due to the osmiophyllic nature of their contents (Hohl et al.,
1996; Hinz & Herman, 2003). Classic electron microscopy and immunogold labelling has shown that sorting into these vesicles can take place as early as the cis-Golgi (see Regulation of ER to Golgi transport). Sorting relies on a carboxy-terminal propeptide and it is assumed that this is in some way receptor mediated as transport to the storage vacuole is saturable (Frigerio et al., 1998).
The rather neat compartmentation of storage protein exit from the ER may, however, not be as simple as initially imag- ined. Recent data suggests that the vacuolar sorting receptor may also be involved in sorting proteins destined for the

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

IX. ออกจากกองซ้อนเมื่อออกจากสแตกซึ่ง ขนส่งสินค้าจะเป็นทราน-sported ในเวสิเคิลเวกเตอร์ใดการ lytic เก็บแวคิวโอล หรือเซลล์พื้น ผิว ด้วยหลังถือเป็นเส้นทางเริ่มต้น (Denecke et al. 1990) การขนส่งซึ่งสามารถจัดได้รับถุงแผ่นเซลล์พัฒนาใน phragmosome ที่ cytokinesis ปลายแตกต่างกันสามทางสำหรับสินค้า secretory และเมมเบรน (Bednarek & Falbel, 2002)1. ไปยังพื้นผิวของเซลล์หน้าที่สำคัญของกอลจิคอมเพล็กซ์มีการผลิตของ polysaccharide ซับซ้อนส่วนประกอบของผนังเซลล์ (ดูความคิดเห็น Staehelin และมัวร์ 1995 Hawes et al.,1996) . เกี่ยวกับโพสต์ซึ่งกำหนดเป้าหมายของไรด์เมทริกซ์ดังกล่าว (ถ้าใด ๆ เกิดขึ้น) แม้ว่ามันจะชัดเจนว่า secretory ถุงสามารถดำเนินการผสม cargos เช่นของ xyloglucans และเลือด (Sherrier & Vanden Bosch, 1990) อย่างไรก็ตาม มีหลายอินสแตนซ์ของเซลล์ที่แสดงความไม่สมดุลในองค์ประกอบและความหนาของผนังของพวกเขาเช่นเดียวกับขั้วโลกกระจายของพลาสมาเมมเบรนโปรตีนเช่นผู้ให้บริการ efflux ออกซิ PIN1 (Steinmann et al. 1999) ดังนั้นจึงมีการสันนิษฐานว่า บางรูปแบบ ของสิทธิในการกำหนดเป้าหมาย หรือหลัง เรียงลำดับไปยังโดเมนที่ผิวเซลล์สะสมเกิดขึ้นแน่นอนมันเป็นเรื่องง่ายเพื่อแสดงให้เห็นว่า พื้นผิวเซลล์ปรากฏเป็นค่าเริ่มต้นปลายทางสำหรับโปรตีน secretory โปรตีนดังกล่าวดำเนินการลำดับสัญญาณมิโนเทอร์มินัลที่สื่อพันธุ์ผ่านเมมเบรนที่ ER และซึ่งจะแหวกก่อนประมวลผลที่ตามมาของโซ่เพปไทด์และขนส่งไปซึ่ง (Vitale & Denecke, 1999) โปรตีนเช่น secretory ดูจะไม่ มีข้อมูลกำหนดเป้าหมายในเชิงบวกซึ่งนำพวกเขาเยื่อ (PM) (Hadlington & Denecke, 2000), แม้ว่ามันจะเป็นไปได้ว่า การขนส่งถุง/เวกเตอร์ประกอบด้วยสัญญาณกำหนดเป้าหมาย ทางเดินนี้ได้ถูกแสดงให้เห็นในร่างกาย โดยการแสดงออกของโครงสร้าง secretory GFP (Boevink et al. 1999 Batoko et al.,2000 เจิ้ง et al. 2004) และการยับยั้งดังกล่าวหลั่งด้วยสำเร็จกับดักหมาย secretory ใน ER มีประสิทธิภาพการแสดงการกำหนดเป้าหมายของเมมเบรนโปรตีนเฉพาะโดเมนของเยื่อ ตัวอย่างเช่น PIN1 หาตำแหน่งที่ตั้งไปยังภูมิภาคปลายเยื่อในเซลล์รากของต้นกล้า arabidopsis (Geldner et al. 2001 Jürgens& Geldner, 2002) อย่างไรก็ตาม การกระจายสามารถสร้างขึ้นใหม่หลังจากที่ปล่อยของโปรตีนจากสำเร็จเกิดช่อง vesicular บ่งชี้ว่า มีส่วนร่วมโดยตรงของกอลจิคอมเพล็กซ์อาจไม่จำเป็นสำหรับการกำหนดเป้าหมายความสำเร็จ2. การ vacuolesเนื่องจากความสำคัญทางเศรษฐกิจของหลาย vacuolar โปรตีน ความพยายามอย่างมากตรงที่เปิดเผยกลไกซึ่งโปรตีนดังกล่าวจะเรียงลำดับการเรียนหลักสองของ vacuoles, lytic และเก็บ (ปารีส et al. 1996 เจียงและโรเจอร์ส 1998 Hinz et al. 1999 เจียงและโรเจอร์ส 2003) ชนิด vacuolar เหล่านี้มีความโดดเด่นทั้งคอมโพเนนต์ tonoplast intrinsic โปรตีน (TIP) และเนื้อหา (Jauh et al. 1999; lumenal Hinz & Herman, 2003 เจียงและโรเจอร์ส 2003) เป็นที่ชัดเจนว่า การกำหนดเป้าหมายตามสัญญาณต่าง ๆ เปปไทด์ในโปรตีน proprotein หรือผู้ใหญ่ และไกล่เกลี่ย โดยขนส่งที่แตกต่างกันมีถุง (ปารีส et al.,ปี 1996 เจียงและโรเจอร์ส 1998 Hinz et al. 1999) ดังนั้น มันได้รับการสันนิษฐานว่า อาจมีหลายครอบครัวที่รับอยู่ซึ่งการที่มีหน้าที่จัดเรียงลำดับโปรตีนแตกต่างกัน vacuolar เป็นเวสิเคิลบางชนิดการขนส่งไป lytic แวคิวโอล ซึ่งมีลักษณะ(Γ-เคล็ดลับ tonoplast จะรับสื่อ ใช้ clathrinถุงเคลือบ และเกิดขึ้นผ่านช่อง prevacuolar (PVC) ลักษณะเป็นบ่วง PEP12/AtSYP21 (Sanderfoot et al. 1998; 2000) แรก vacuolar เรียงรับ (VSR) จะมีลักษณะเป็น BP80 จากลันเตา (VSRPS-1, Kirsch et al. 1994 ปารีสและ Neuhaus, 2002) และ homologues ได้รับการระบุในชนิดต่าง ๆ อื่น ๆ (Ahmed et al.,2000) . VSRs รู้จักลำดับที่เฉพาะ NPIR ลายมิโนนัล propeptides, C-terminus หรือภายในและวงจรระหว่างทรานส์ซึ่งและรูปในถุง clathrin เคลือบ (Hinz et al. 1999 Mitsuhashi et al. 2000 2001 เจียงและโรเจอร์ส 2003) VSRs เหล่านี้เป็นโปรตีนเมมเบรนที่สำคัญซึ่งแสดงให้เห็นเกณฑ์เสื้อ clathrin ผ่านเป็นรูปซายน์ผูก adaptin คลาสสิกในหาง cytosolic (ปารีสและ Neuhaus, 2002) อย่างไรก็ตาม เป็นสถานที่พิเศษสำหรับ VSRs ปรากฏบนพีวีซีซึ่งแสดง โดยบุคคล immuno - cytochemical การศึกษาและการแสดงออกของโครงสร้างโปรตีนที่เรืองแสง (Li et al. 2002 Tse et al. 2004) เมื่อเร็ว ๆ นี้ มันแสดงว่า ร่างกาย multivesicular อธิบายไว้ก่อนหน้านี้เป็นส่วนหนึ่งของทางเดิน endocytic (Tanchak et al.,1984 Tanchak & Fowke, 1987), ยังทำหน้าที่เป็นรูป (Tse et al. 2004) Scission ของถุง clathrin เคลือบซึ่งธุรกรรมที่เกี่ยวข้องจากเมมเบรนหลักอาจมีการไกล่เกลี่ย โดยโปรตีนเหมือน dynamin (Arabidopsis dynamin เหมือน 6 จิน et al. 2001) ทำหน้าที่เป็นสิ่งที่เรียกว่า 'pinchase'โปรตีนเช่นถั่ว globulins และ legumins destined สำหรับเก็บ vacuoles (Hillmer et al. 2001), charac-terised โดยชุดต่าง ๆ ของα δ γ-เคล็ดลับ และ (เจียงและโรเจอร์ส 2003) ที่มีการขนส่งใน noncoated มาซึ่งถุง ซึ่งมีบางครั้งรับการเรียกว่า 'ถุงหนาแน่น' เนื่องจากลักษณะ osmiophyllic ของเนื้อหา (Hohl et al.,ปี 1996 Hinz & Herman, 2003) คลาสสิกชาวดัตช์และการติดฉลาก immunogold ได้แสดงให้เห็นว่า การเรียงในถุงเหล่านี้สามารถทำได้เร็วเป็น cis-ซึ่ง (ดูกฎระเบียบของ ER ซึ่งขนส่ง) การเรียงลำดับใช้เป็นคาร์บ๊อกซี่เทอร์มินัล propeptide และมันจะสันนิษฐานว่า นี้คือในบางวิธีการรับสื่อเป็นไปแวคิวโอลเก็บ saturable (Frigerio et al. 1998)Compartmentation เรียบร้อยค่อนข้างเก็บส่งออกโปรตีนจาก ER อย่างไรก็ตาม ไม่ได้เป็นง่าย ๆ เป็นครั้งแรก ined imag ข้อมูลล่าสุดแสดงให้เห็นว่า รับเรียง vacuolar อาจมีส่วนในการเรียงลำดับโปรตีนที่ destined สำหรับการ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ทรงเครื่อง ออกจากสแต็ค

ในการออกจากสแต็คกอลไจสินค้าเป็นส่วนใหญ่สวม tran- ในเวกเตอร์ตุ่มไปทั้ง lytic / vacuole เก็บรักษาหรือให้กับเซลล์ผิวด้วยหลังการพิจารณาให้เป็นทางเดินเริ่มต้น (Denecke et al., 1990) . การขนส่งของกอลไจมาถุงกับแผ่นเซลล์พัฒนาใน phragmosome ที่ cytokinesis สามารถแบ่งได้เป็นสถานที่ที่แตกต่างกันที่สามสำหรับการขนส่งสินค้าและการหลั่งเมมเบรน (Bednarek & Falbel, 2002).


1 ให้กับเซลล์ผิว

หนึ่งในหน้าที่สำคัญของกอลไจอุปกรณ์คือการผลิตขององค์ประกอบที่ซับซ้อนของ polysaccharide ผนังเซลล์ (ดูความคิดเห็น Staehelin & มัวร์ 1995;. ฮาร์เวส, et al,
1996) ไม่ค่อยมีใครรู้เกี่ยวกับการกำหนดเป้าหมายการโพสต์ของกอลไจ polysaccharides เมทริกซ์เช่น (ถ้าใด ๆ เกิดขึ้น) แม้ว่ามันจะเป็นที่ชัดเจนว่าถุงหลั่งสามารถดำเนินการ cargos ผสมสำหรับตัวอย่างของ xyloglucans และเพคติน (Sherrier & Vanden Bosch, 1990) แต่มีหลาย ๆ กรณีของเซลล์แสดงความไม่สมดุลในองค์ประกอบและความหนาของผนังของพวกเขาเช่นเดียวกับการกระจายขั้วของโปรตีนในพลาสมาเช่นผู้ให้บริการออกซินไหล PIN1 (Steinmann et al., 1999) ดังนั้นจึงจะต้องมีการสันนิษฐานว่าบาง รูปแบบของการกำหนดเป้าหมายพิเศษหรือปลดออกจากการโพสต์เรียงลำดับไปยังโดเมนที่เซลล์ผิวเกิดขึ้น.
แน่นอนมันค่อนข้างง่ายที่จะแสดงให้เห็นว่าเซลล์ผิวที่ดูเหมือนจะทำหน้าที่เป็นสถานที่เริ่มต้นสำหรับโปรตีนที่หลั่ง โปรตีนดังกล่าวดำเนินการลำดับสัญญาณขั้วอะมิโนที่ไกล่เกลี่ยโยกย้ายผ่านเยื่อหุ้มเซลล์ ER และที่ถูกตัดก่อนการประมวลผลที่ตามมาของห่วงโซ่เปปไทด์และการขนส่งไปยังกอลไจ (ไวเทล & Denecke, 1999) โปรตีนที่หลั่งดังกล่าวไม่ปรากฏว่าจะมีข้อมูลการกำหนดเป้าหมายใด ๆ ในเชิงบวกซึ่งจะนำไปสู่เยื่อหุ้มพลาสม่า (PM) (Hadlington & Denecke, 2000) แม้ว่ามันจะเป็นไปได้ว่าผู้ให้บริการถุงของพวกเขา / พาหะมีสัญญาณการกำหนดเป้าหมาย ทางเดินแห่งนี้ได้รับการพิสูจน์ในร่างกายโดยการแสดงออกของโครงสร้าง GFP หลั่ง (ที่ Boevink et al, 1999;. Batoko, et al.,
2000; เจิ้งเหอ et al, 2004.) และยับยั้งการหลั่งดังกล่าวกับ BFA ได้อย่างมีประสิทธิภาพกับดักเครื่องหมายหลั่งใน เอ่อ.
กำหนดเป้าหมายของโปรตีนกับโดเมนที่เฉพาะเจาะจงของเยื่อหุ้มพลาสม่าที่ได้รับการแสดงให้เห็นถึง ยกตัวอย่างเช่น PIN1 ตั้งอยู่ในภูมิภาคส่วนปลายของเยื่อหุ้มเซลล์ในเซลล์รากของต้นกล้า Arabidopsis (Geldner et al, 2001;. Jürgens
& Geldner, 2002) แต่อย่างไรก็ตามยังมีการจัดจำหน่ายที่สามารถถูกสร้างขึ้นอีกหลังจากการเปิดตัวของโปรตีนจาก BFA เหนี่ยวนำให้เกิดช่องตุ่มแสดงให้เห็นว่าการมีส่วนร่วมโดยตรงของกอลไจอุปกรณ์อาจไม่จำเป็นต้องสำหรับการกำหนดเป้าหมายที่ประสบความสำเร็จ.


2 เพื่อ vacuoles

เนื่องจากความสำคัญทางเศรษฐกิจของโปรตีน vacuolar หลายความพยายามอย่างมากที่ได้รับการกำกับที่เปิดโปงกลไกที่โปรตีนดังกล่าวจะถูกจัดเรียงสองชั้นหลักของ vacuoles, lytic และการเก็บรักษา (ปารีส et al, 1996;.

เจียงและโรเจอร์ส 1998; Hinz et al, 1999;. เจียง & Rogers, 2003) ประเภทเหล่านี้ vacuolar มีความโดดเด่นทั้งโปรตีน (TIP) ส่วนประกอบ tonoplast ภายในและโดยเนื้อหา lumenal ของพวกเขา (Jauh et al, 1999;. Hinz และเฮอร์แมน 2003; เจียง & Rogers, 2003) เป็นที่ชัดเจนว่าการกำหนดเป้าหมายขึ้นอยู่กับสัญญาณเปปไทด์ที่แตกต่างกันใน proprotein หรือผู้ใหญ่โปรตีนและเป็นสื่อกลางโดยถุงขนส่งที่แตกต่างกันในเชิงโครงสร้าง (ปารีส, et al.,
1996; เจียงและโรเจอร์ส 1998; Hinz et al, 1999). ดังนั้นจึงได้รับการสันนิษฐานว่าอาจจะมีครอบครัวต่างๆของผู้รับตั้งอยู่บนกอลไจที่มีความรับผิดชอบสำหรับการเรียงลำดับโปรตีน vacuolar ที่แตกต่างกันออกเป็นประเภทถุงเฉพาะ.
การขนส่งไปยัง vacuole lytic ซึ่งเป็นลักษณะ
(γ-เคล็ดลับในการ tonoplast เป็น รับพึ่งใช้ clathrin
ถุงเคลือบและเกิดขึ้นผ่านทางช่อง prevacuolar (PVC) โดดเด่นด้วยการเป็นบ่วง PEP12 / AtSYP21 (Sanderfoot et al, 1998;. 2000). the vacuolar แรกเรียงลำดับตัวรับ (VSR) ที่จะโดดเด่นเป็น BP80 จาก pisum sativum (VSRPS-1 Kirsch et al, 1994;. ปารีส & Neuhaus, 2002) และ homologues ได้รับการระบุในสายพันธุ์อื่น ๆ (อาเหม็ด, et al.
2000) VSRs รู้จักลำดับลวดลาย NPIR ที่เฉพาะเจาะจงใน propeptides ขั้วอะมิโนใน C. -terminus หรือภายในและรอบระหว่างทรานส์กอลไจและ PVCs ในถุงเคลือบ clathrin. (Hinz et al, 1999;. Mitsuhashi et al, 2000;. 2001 เจียง & Rogers, 2003) VSRs เหล่านี้เป็นโปรตีนสำคัญที่ได้รับ แสดงให้เห็นว่าการรับสมัครเสื้อ clathrin ผ่าน adaptin ผูกพันซายน์แม่ลายคลาสสิกในหาง cytosolic ของพวกเขา (ปารีส & Neuhaus, 2002) แต่สถานที่ที่พิเศษสำหรับ VSRs ดูเหมือนจะเป็นในพีวีซีที่แสดงโดยการศึกษา cytochemical immuno- และการแสดงออกของโครงสร้างโปรตีนเรืองแสง (Li et al, 2002;.. Tse, et al, 2004) เมื่อเร็ว ๆ นี้จะได้รับการแสดงให้เห็นว่าร่างกาย multivesicular อธิบายก่อนหน้านี้เป็นส่วนหนึ่งของทางเดิน endocytic นี้ (Tanchak, et al.,
1984; Tanchak & Fowke, 1987) นอกจากนี้ยังทำงานเป็น PVCs (. Tse, et al, 2004) เฉียบขาดของทรานส์กอลไจเกี่ยวข้องถุงเคลือบ clathrin จากเมมเบรนที่ผู้ปกครองอาจจะไกล่เกลี่ยโดยโปรตีน dynamin เหมือน (Arabidopsis dynamin เหมือน 6, จิ et al., 2001) ทำหน้าที่เป็นที่เรียกว่า 'pinchase'.
โปรตีนเช่น globulins พืชตระกูลถั่วและ legumins destined สำหรับ vacuoles จัดเก็บข้อมูล (Hillmer et al., 2001) ตัวอักษร
terised โดยชุดต่างๆของα, δและγเคล็ดลับ (เจียง &
Rogers, 2003) จะถูกส่งในถุงกอลไจมา noncoated ซึ่ง บางครั้งได้รับเรียกว่าถุงหนาแน่น 'เนื่องจากลักษณะ osmiophyllic ของเนื้อหาของพวกเขา (Hohl, et al.,
1996; Hinz และเฮอร์แมน, 2003) กล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนแบบคลาสสิกและการติดฉลาก immunogold ได้แสดงให้เห็นว่าการจัดเรียงลงในถุงเหล่านี้สามารถใช้สถานที่เป็นช่วงต้นของ CIS-กอลไจ (ดูกฎระเบียบของ ER เพื่อ Golgi ขนส่ง) เรียงลำดับอาศัย propeptide Carboxy ขั้วและมันจะสันนิษฐานว่าเป็นตัวรับบางวิธีพึ่งการขนส่งไปยัง vacuole การจัดเก็บข้อมูลที่มีการ saturable (Frigerio et al., 1998).
compartmentation ค่อนข้างเรียบร้อยของการจัดเก็บออกจากโปรตีนจากเอ่ออาจ แต่ไม่ได้เป็นง่ายๆเป็นครั้งแรก imag- วาดภาพ ข้อมูลล่าสุดแสดงให้เห็นว่าการเรียงลำดับ vacuolar รับนอกจากนี้ยังอาจมีส่วนร่วมในการเรียงลำดับโปรตีน destined สำหรับ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ออกจากกอง IXทางออกจากกอลจิกองสินค้าเด่นตรัน - sported เวกเตอร์ยื่น ให้เอนไซม์ / กระเป๋าเซลล์ หรือ เซลล์ ผิว กับหลัง ถือว่าเป็นค่าเริ่มต้นเส้นทาง ( เดเนิก et al . , 1990 ) การขนส่งของกอลจิได้มาเล็ก เพื่อพัฒนาเซลล์จานใน phragmosome ในไซโตพลาสซึมแบ่งได้เป็นปลายทางที่แตกต่างกันที่สามสำหรับขนส่งสินค้าและเยื่อบางๆ ( bednarek & falbel , 2002 )1 . บนผิวเซลล์หนึ่งในหน้าที่หลักของมะระขี้นกมีการผลิตที่ซับซ้อนไรด์เป็นส่วนประกอบของผนังเซลล์ ( ดูรีวิว staehelin & มัวร์ , 1995 ; ฮาวส์ et al . ,1996 ) เล็กน้อยเป็นที่รู้จักเกี่ยวกับการโพสต์เป้าหมาย เช่นกอลจิเมทริกซ์พอลิแซ็กคาไรด์ ( ถ้ามีเกิดขึ้น ) , แม้ว่ามันจะเป็นที่ชัดเจนว่าพบเล็กสามารถแบกรับผสม ตัวอย่างของไซโลกลูแคน และเพคติน ( sherrier & vanden Bosch , 1990 ) แต่ก็มีหลายครั้งที่เซลล์แสดงความไม่สมดุลในองค์ประกอบและความหนาของผนังของพวกเขาเช่นเดียวกับการกระจายขั้วของเยื่อหุ้มเซลล์โปรตีน เช่น การใช้ออกซิน pin1 ( steinmann et al . , 1999 ) จึงมีการสันนิษฐานว่า บางรูปแบบของสิทธิพิเศษ หรือการแยกเป้าหมายไปยังโดเมนที่ผิวเซลล์ โพสต์ - เกิดขึ้นแน่นอนมันเป็นค่อนข้างง่ายที่จะแสดงให้เห็นว่าเซลล์ ผิวจะปรากฏขึ้นเพื่อทำหน้าที่เป็นค่าเริ่มต้นปลายทางสำหรับโปรตีนพบ . โปรตีนดังกล่าวมีขั้วสัญญาณลำดับกรดอะมิโนที่ mediates โยกย้ายข้ามเอ้อซึ่งเป็นเยื่อก่อนการประมวลผลที่ตามมาของเปปไทด์โซ่และการขนส่งไปยังกอลจิ ( วิเทล & เดเนิก , 1999 ) เช่นโปรตีนบางๆ ปรากฏไม่มีเป้าหมายบวกใด ๆข้อมูลที่นำพวกเขาไปยังพลาสมาเมมเบรน ( PM ) ( hadlington & เดเนิก , 2000 ) , แม้ว่ามันจะเป็นไปได้ว่าพวกเขามีเป้าหมายเล็ก / พาหะเวกเตอร์สัญญาณ เส้นทางนี้ได้แสดงในสัตว์ทดลอง โดยการแสดงออกของ GFP สร้าง secretory ( boevink et al . , 1999 ; batoko et al . ,2000 ; เจิ้ง et al . , 2004 ) และยับยั้งการหลั่งของเช่นกับ BFA มีประสิทธิภาพกับดักเครื่องหมายที่พบใน ERเป้าหมายของเมมเบรนโปรตีนเพื่อโดเมนเฉพาะของเยื่อหุ้มเซลล์ได้แสดงให้เห็นถึง ตัวอย่างเช่น pin1 ตั้งอยู่ในภูมิภาคส่วนของเยื่อหุ้มเซลล์ในเซลล์รากของต้นกล้า ( Arabidopsis geldner et al . , 2001 ; J ü rgens& geldner , 2002 ) อย่างไรก็ตาม เช่นการกระจายได้อีกครั้งก่อตั้งขึ้นหลังจากการเปิดตัวของโปรตีนจาก BFA ชักนำี่ซึ่งเป็นตุ่มพองใส่ แสดงให้เห็นว่าการมีส่วนร่วมโดยตรงของมะระขี้นกอาจไม่ต้อง ประสบความสําเร็จในเป้าหมาย2 . การสลายเนื่องจากความสําคัญทางเศรษฐกิจของโปรตีน vacuolar หลายความพยายามมากที่ได้รับการมุ่งเน้นไปที่การเปิดเผยกลไกซึ่งโปรตีนดังกล่าวจะแยกสองชนชั้นหลักของแวคิวโอลเอนไซม์และการจัดเก็บ ( ปารีส , et al . , 1996 ;เจียง & Rogers , 1998 ; hinz et al . , 1999 ; เจียง & Rogers , 2003 ) ประเภท vacuolar เหล่านี้มีความโดดเด่นทั้งโดยโทโนพลาสต์ประกอบด้วยโปรตีน ( ปลาย ) องค์ประกอบและเนื้อหาของ lumenal ( ได้จากระยะไกล et al . , 1999 ; hinz & เฮอร์แมน , 2003 ; เจียง & Rogers , 2003 ) เป็นที่ชัดเจนว่า เป้าหมายขึ้นอยู่กับสัญญาณเปปไทด์ที่แตกต่างกันใน proprotein หรือผู้ใหญ่และโดยโครงสร้างโปรตีนระดับเล็กขนส่งที่แตกต่างกัน ( ปารีส et al . ,1996 ; เจียง & Rogers , 1998 ; hinz et al . , 1999 ) ดังนั้น จึงมีการสันนิษฐานว่าอาจจะมีครอบครัวต่างๆของผู้รับอยู่ในกอลจิที่มีความรับผิดชอบสำหรับการเรียงลำดับโปรตีน vacuolar แขนงแตกต่างกันในประเภทที่เฉพาะเจาะจงการขนส่งในแวคิวโอลเอนไซม์ซึ่งเป็นลักษณะโดย( γ - เคล็ดลับในการใช้โทโนพลาสต์ คือผ่าน clathrinเล็กเคลือบและที่เกิดขึ้นผ่านทางช่อง prevacuolar ( PVC ) ลักษณะเป็นบ่วง pep12 / atsyp21 ( sanderfoot et al . , 1998 ; 2000 ) ครั้งแรก vacuolar รับการเรียงลำดับ ( VSR ) มีลักษณะเป็น bp80 จาก pisum sativum ( vsrps-1 Kirsch , et al . , 1994 ; ปารีส & นิวเ , 2002 ) และในได้รับการระบุในสายพันธุ์อื่น ๆต่างๆ ( อาเหม็ด et al . ,2000 ) vsrs จำลำดับเฉพาะ npir ลวดลายบนปลายอะมิโนโปรเป็บไตด์ ใน c-terminus หรือภายในและวงจรระหว่างทรานส์และในกอลจิ pvcs เล็กเคลือบ clathrin ( hinz et al . , 1999 ; mitsuhashi et al . , 2000 ; 2001 ; เจียง & Rogers , 2003 ) vsrs เหล่านี้เมมเบรนโปรตีนเป็นส่วนประกอบซึ่งแสดงการรับสมัคร clathrin ตราผ่านคลาสสิก adaptin ผูกไทโรซีนแรงจูงใจใน cytosolic หาง ( ปารีส & นิวเ , 2002 ) อย่างไรก็ตาม สถานที่พิเศษสำหรับ vsrs ปรากฏเป็น PVC ที่แสดงโดยมมูโน - ทางไซโตเคมีศึกษาการแสดงออกของโปรตีนเรืองแสง โครงสร้าง ( Li et al . , 2002 ; TSE et al . , 2004 ) เมื่อเร็วๆ นี้ มันได้ถูกแสดงว่า ร่างกาย multivesicular ก่อนหน้านี้อธิบายเป็นส่วนหนึ่งของเส้นทาง endocytic ( tanchak et al . ,1984 ; tanchak & fowke , 1987 ) ยังฟังก์ชันเป็น pvcs ( TSE et al . , 2004 ) การตัดของทรานส์ กอลจิ เกี่ยวข้อง clathrin เคลือบเล็ก จาก แม่อาจจะผ่านเมมเบรนโดย dynamin เหมือนกับโปรตีน ( Arabidopsis