IntroductionConformation of protein

Introduction
Conformation of protein is resulted from the inter-protein interactions that will hold the
molecule in a given conformation while protein aggregation is related with intra-protein
interactions. The most important of these here are:
 Hydrophobic interactions. Hydrophobic amino acids will try to avoid water by
either coiling into the core of the polymer or adsorbing into a non-polar solvent. The
hydrophobic interactions of protein can be adjusted by denaturing the protein.
 Electrostatic interactions. Proteins have ionizable amino acids that may carry a
positive or negative charge depending on the pH.
Globular proteins can be thermally denatured by heating, then the globule unfolds and
exposed some of the hydrophobic core amino acids to the aqueous solvent. If the structure
does not regenerate, there will be a pressure to aggregate to reduce the hydrophobic
interaction. Based on these simple rules of protein behavior we can try to understand the
functional properties of whey proteins in film.
To form a solid gel, a protein must aggregate and form a continuous structure throughout
the container. This can be seen as a partial precipitation of the protein because there are
strong protein-protein interactions.
Many proteins can stabilize emulsions because their hydrophobic amino acids partition into
the surface of the freshly formed oil droplet and cause the protein to stick at the oil-water
interface (i.e., adsorb). The adsorbed layer gives some stability by shielding the oil from
the aqueous phase but the proteins now to a great extent control the functional properties
of the system. If the protein tends to aggregate (e.g., following thermal denaturation or in
the absence of strong electrostatic repulsion), the droplets they are attached to will
aggregate also. Aggregation of the droplets in an emulsion can lead to gelation, but can also
lead to creaming because the flocculated droplets are much larger.
Milk protein consists of 80% casein and 20% whey protein. There are four major types of
casein molecules: alpha-s1, alpha-s2, beta, and kappa. Milk, in its natural state, is
negatively charged. The negative charge permits the dispersion of casein in the milk.
Precipitation of casein can be done using acid or rennin.
 When an acid is added to milk, the H+ concentration neutralizes the negatively
charged casein micelles. At pH 4.7, the isoelectric point (the point at which all
charges are neutral) of casein, an isoelectric precipitate known as acid casein is formed. Cottage cheese and cream cheese manufacture involves an acid precipitation
of casein with lactic acid or lactic acid−producing microorganisms.
 Casein also can be coagulated with the enzyme rennin, which is found in rennet (an
extract from the stomach of calves). Rennin works best at body temperature (37oC).
The rennin coagulum consists of casein, whey protein, fat, lactose, and the minerals
of the milk, and has a fluffier and spongier texture than the acid precipitate.
Whey protein is a mixture of globular proteins found in milk and establishes primary,
secondary, tertiary and quaternary structures maintained by non-covalent interactions.
Soybean proteins approximately 90% are classified as globulins, based on their solubility in
salts. More specifically, the proteins are conglycinin (a glycoprotein) and glycinin. Tofu is
manufactured by coagulating proteins in soymilk with magnesium sulfate. As bonding occurs
between the positively charged magnesium ions and negatively charged anionic groups of
the protein molecules, the proteins coagulate.
Objectives
1. To understand the functionality of proteins from different sources.
2. To study effect of coagulants on precipitation of protein.
Methods
Precipitation of protein with coagulants
Treatment:
17.Pasteurized whole milk + acid (vinegar)
18.Pasteurized whole milk + rennet
19.Pasteurized whole milk + magnesium sulfate
20.Soymilk + acid (vinegar)
21.Soymilk + rennet
22.Soymilk + magnesium sulfate
Apparatus:
1. Cheesecloth 7.Balance
2. Rubber bands 8.Thermometer
3. Stirring rod 9.Foil
4. Hot plate 10.Droppers
5. Beakers
6. Graduated cylinder

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

แนะนำConformation ของโปรตีนจะเป็นผลมาจากการโต้ตอบระหว่างโปรตีนที่จะกดค้างไว้โมเลกุลใน conformation กำหนดขณะที่เกี่ยวข้องกับอินทราโปรตีนโปรตีนรวมโต้ตอบ สำคัญสุดของที่นี่เหล่านี้:คล้าย Hydrophobic โต้ กรดอะมิโน hydrophobic จะพยายามหลีกเลี่ยงน้ำcoiling เป็นหลักของพอลิเมอร์การ หรือ adsorbing เป็นตัวทำละลายไม่มีขั้ว ที่สามารถปรับปรุงโต้ hydrophobic โปรตีน โดยโปรตีน denaturingโต้ตอบงานคล้าย โปรตีนมีกรดอะมิโน ionizable ซึ่งอาจมีการค่าธรรมเนียมบวก หรือลบขึ้นอยู่กับ pHGlobular โปรตีนสามารถถูกแพ denatured โดยความร้อน แล้ว globule เปิดออก และสัมผัสของกรดอะมิโนหลัก hydrophobic ให้ตัวทำละลายอควี ถ้าโครงสร้างไม่สร้างใหม่ จะมีความดันจะรวมการลด hydrophobicโต้ตอบ ตามกฎง่าย ๆ เหล่านี้เราสามารถพยายามที่จะเข้าใจลักษณะโปรตีนสมบัติเชิงหน้าที่ของโปรตีนจากนมในฟิล์มแบบเจลแข็ง โปรตีนต้องรวม และรูปแบบโครงสร้างอย่างต่อเนื่องตลอดภาชนะ นี้สามารถมองเห็นเป็นฝนบางส่วนของโปรตีนเนื่องจากมีโปรตีนโปรตีนแข็งแรงโต้ตอบโปรตีนจำนวนมากสามารถอยู่ดี emulsions เนื่องจากกรดอะมิโนของ hydrophobic พาร์ทิชันเป็นพื้นผิวของหยดน้ำมันที่มีรูปแบบสดและทำโปรตีนให้ติดน้ำน้ำมันอินเตอร์เฟซ (เช่น ชื้น) ชั้น adsorbed ให้เสถียรภาพบาง shielding น้ำมันจากระยะอควีแต่โปรตีนไปในระดับดีคุณสมบัติการทำงานควบคุมของระบบ ถ้าโปรตีนมีแนวโน้มที่จะ รวม (เช่น ต่อ denaturation ร้อน หรือในการขาดงานของแรงไฟฟ้าสถิต repulsion), หยดข้อจะรวมยัง รวมหยดในอิมัลชันสามารถนำไปสู่ gelation แต่ยังสามารถทำ creaming เนื่องจากหยด flocculated มีขนาดใหญ่กว่านมโปรตีนประกอบด้วยเคซีน 80% และ 20% เวย์โปรตีน มีชนิดหลักสี่เคซีนโมเลกุล: อัลฟา-s1, s2 แอลฟา เบต้า และกัปปะ น้ำนม ในสภาพธรรมชาติคิดค่าส่ง ประจุลบช่วยให้การกระจายตัวของเคซีนในน้ำนมฝนของเคซีนสามารถทำได้โดยใช้กรดหรือ renninคล้ายเมื่อกรดการเพิ่มนม H + ความเข้มข้นเป็นกลางในทางลบmicelles เคซีนที่คิดค่าธรรมเนียม ที่ pH 4.7, isoelectric จุด (จุดที่ทั้งหมดค่าธรรมเนียมเป็นกลาง) ของเคซีน precipitate isoelectric ที่เรียกว่าเคซีนกรดจะเกิดขึ้น ฝนกรดเกี่ยวข้องกับการผลิตชีสครีมและเนยแข็งคอทเทจของเคซีนกรดหรือจุลินทรีย์แล็กติก acid−producingคล้ายเคซีนยังสามารถจะ coagulated กับ rennin เอนไซม์ ซึ่งพบใน rennet (แยกออกจากกระเพาะอาหารของวัว) Rennin เหมาะที่อุณหภูมิร่างกาย (37oC)Rennin coagulum ประกอบด้วยเคซีน เวย์โปรตีน ไขมัน ย่อยแลคโตส และแร่ธาตุof the milk, and has a fluffier and spongier texture than the acid precipitate.Whey protein is a mixture of globular proteins found in milk and establishes primary,secondary, tertiary and quaternary structures maintained by non-covalent interactions.Soybean proteins approximately 90% are classified as globulins, based on their solubility insalts. More specifically, the proteins are conglycinin (a glycoprotein) and glycinin. Tofu ismanufactured by coagulating proteins in soymilk with magnesium sulfate. As bonding occursbetween the positively charged magnesium ions and negatively charged anionic groups ofthe protein molecules, the proteins coagulate.Objectives1. To understand the functionality of proteins from different sources.2. To study effect of coagulants on precipitation of protein.MethodsPrecipitation of protein with coagulantsTreatment:17.Pasteurized whole milk + acid (vinegar)18.Pasteurized whole milk + rennet19.Pasteurized whole milk + magnesium sulfate20.Soymilk + acid (vinegar)21.Soymilk + rennet22.Soymilk + magnesium sulfateApparatus:1. Cheesecloth 7.Balance2. Rubber bands 8.Thermometer3. Stirring rod 9.Foil4. Hot plate 10.Droppers5. Beakers6. Graduated cylinder

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

บทนำคล้อยตามของโปรตีนที่เป็นผลมาจากการมีปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนที่จะถือโมเลกุลในรูปแบบที่กำหนดในขณะที่การรวมโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับภายในโปรตีนปฏิสัมพันธ์ ที่สำคัญที่สุดของเหล่านี้ที่นี่มี: ปฏิสัมพันธ์ Hydrophobic กรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำจะพยายามที่จะหลีกเลี่ยงน้ำทั้งขมวดเข้าหลักของพอลิเมอหรือดูดซับเป็นตัวทำละลายที่ไม่มีขั้ว ปฏิสัมพันธ์ชอบน้ำของโปรตีนที่สามารถปรับได้โดย denaturing โปรตีน. ปฏิสัมพันธ์ไฟฟ้าสถิต โปรตีนที่มีกรดอะมิโนแตกที่อาจดำเนินการค่าใช้จ่ายบวกหรือลบขึ้นอยู่กับค่า pH. โปรตีนกลมสามารถเอทิลแอลกอฮอล์ความร้อนด้วยความร้อนแล้วเม็ดและแผ่ออกไปสัมผัสบางส่วนของกรดอะมิโนหลักที่จะไม่ชอบน้ำตัวทำละลายน้ำ ถ้าโครงสร้างไม่งอกใหม่จะมีความกดดันที่จะรวมในการลดน้ำปฏิสัมพันธ์ ขึ้นอยู่กับกฎง่ายๆเหล่านี้พฤติกรรมของโปรตีนที่เราสามารถพยายามที่จะเข้าใจคุณสมบัติการทำงานของโปรตีนเวย์ในภาพยนตร์. ในรูปแบบเจลที่เป็นของแข็งซึ่งเป็นโปรตีนที่จะต้องรวบรวมและรูปแบบโครงสร้างอย่างต่อเนื่องตลอดภาชนะ นี้สามารถเห็นได้ในฐานะที่เป็นส่วนหนึ่งของการตกตะกอนโปรตีนเพราะมีปฏิกริยาระหว่างโปรตีนที่แข็งแกร่ง. โปรตีนจำนวนมากสามารถรักษาเสถียรภาพของอิมัลชันเพราะกรดอะมิโนพาร์ทิชันของพวกเขาไม่ชอบน้ำเข้าไปในพื้นผิวของหยดน้ำมันที่เกิดขึ้นสดใหม่และก่อให้เกิดโปรตีนที่จะติดในน้ำมันน้ำอินเตอร์เฟซ (เช่นดูดซับ) ชั้นดูดซับให้ความมั่นคงบางส่วนโดยการป้องกันน้ำมันจากเฟสน้ำแต่โปรตีนในขณะนี้ในระดับที่ดีควบคุมคุณสมบัติการทำงานของระบบ ถ้าโปรตีนมีแนวโน้มที่จะรวม (เช่นต่อไปนี้ denaturation ความร้อนหรือในกรณีที่ไม่มีการเขม่นไฟฟ้าสถิตที่แข็งแกร่ง) หยดที่พวกเขาจะแนบไปจะรวมยัง การรวมตัวของหยดน้ำในอิมัลชันสามารถนำไปสู่การเจ แต่ยังสามารถนำไปสู่ครีมเพราะหยดflocculated มีขนาดใหญ่. โปรตีนนมประกอบด้วยเคซีน 80% และ 20% เวย์โปรตีน มีสี่ประเภทหลักของโมเลกุลเคซีน: alpha-s1, s2 อัลฟาเบต้าและแคปป้า นมในสภาพธรรมชาติของมันคือการที่มีประจุลบ ประจุลบช่วยให้การกระจายตัวของเคซีนในนม. ยุของเคซีนสามารถทำได้โดยใช้กรดหรือ rennin. เมื่อกรดถูกเพิ่มลงในนมที่ความเข้มข้นของ H + เป็นกลางในเชิงลบเรียกเก็บmicelles เคซีน ที่ pH 4.7 จุด Isoelectric (จุดที่ทุกค่าใช้จ่ายที่เป็นกลาง) เคซีนเป็นตะกอน Isoelectric เคซีนที่รู้จักกันเป็นกรดจะเกิดขึ้น ชีสกระท่อมและการผลิตครีมชีสเกี่ยวข้องกับการเกิดฝนกรดเคซีนที่มีกรดแลคติกหรือกรดแลคติคการผลิตจุลินทรีย์. เคซีนนอกจากนี้ยังสามารถจับตัวกับ rennin เอนไซม์ซึ่งพบในวัว (เป็นสารสกัดจากกระเพาะอาหารของน่อง) rennin ทำงานได้ดีที่สุดที่อุณหภูมิของร่างกาย (37oC). coagulum rennin ประกอบด้วยเคซีน, เวย์โปรตีน, ไขมัน, แลคโตสและแร่ธาตุของนมและมีเนื้อfluffier และ spongier กว่าตะกอนกรด. เวย์โปรตีนเป็นส่วนผสมของรูปทรงกลม โปรตีนที่พบในนมและสร้างหลักรองโครงสร้างในระดับอุดมศึกษาและสี่การเก็บรักษาโดยการมีปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ใช่โควาเลนต์. โปรตีนถั่วเหลืองประมาณ 90% จะจัดเป็น globulins บนพื้นฐานของความสามารถในการละลายในเกลือ โดยเฉพาะอย่างยิ่งที่มีโปรตีน conglycinin (เป็นไกลโคโปรตีน) และ glycinin เต้าหู้เป็นผลิตภัณฑ์ที่ผลิตโดยจับตัวโปรตีนในนมถั่วเหลืองที่มีแมกนีเซียมซัลเฟต ในฐานะที่เป็นพันธะที่เกิดขึ้นระหว่างแมกนีเซียมไอออนประจุบวกและประจุลบประจุลบกลุ่มของโมเลกุลโปรตีนโปรตีนแข็งตัว. วัตถุประสงค์1 เพื่อให้เข้าใจถึงการทำงานของโปรตีนจากแหล่งที่มาที่แตกต่างกัน. 2 เพื่อศึกษาผลกระทบของการ coagulants ในการตกตะกอนของโปรตีน. วิธีการตกตะกอนของโปรตีนที่มี coagulants รักษา: 17.Pasteurized นม + กรด (น้ำส้มสายชู) 18.Pasteurized นมทั้งวัว + 19.Pasteurized นมทั้งแมกนีเซียมซัลเฟต + กรด 20.Soymilk + (น้ำส้มสายชู ) 21.Soymilk + วัว22.Soymilk + แมกนีเซียมซัลเฟตเครื่อง: 1 ผ้า 7.Balance 2 วงดนตรีที่ยาง 8.Thermometer 3 กวนคัน 9.Foil 4 จานร้อน 10.Droppers 5 บีกเกอร์6 จบการศึกษากระบอก

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โครงสร้างของโปรตีนเบื้องต้น
เป็นผลมาจากปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนจะถือ
โมเลกุลที่ระบุในโครงสร้าง ในขณะที่โปรตีนรวมที่เกี่ยวข้องกับภายในโปรตีน
การโต้ตอบ ที่สำคัญที่สุดของเหล่านี้คือ :
 ) การมีปฏิสัมพันธ์ การเปลี่ยนแปลงตามธรรมชาติจะพยายามหลีกเลี่ยงน้ำ
ให้ม้วนเป็นแกนหลักของพอลิเมอร์ในตัวทำละลายไม่มีขั้ว หรือดูดซับ .
ของ hydrophobic โปรตีนสามารถปรับได้โดยี่โปรตีน
ไฟฟ้าสถิต การโต้ตอบ โปรตีนมีกรดอะมิโนที่ไอออนไนซ์ได้อย่างอาจพก
ประจุบวกหรือลบขึ้นอยู่กับ pH
ทรงกลมโปรตีนสามารถได้รับใช้โดยความร้อน แล้วแผ่ออกไปและ
เม็ดกลมเล็กเปิดเผยบางส่วนของแกน ) กรดอะมิโนที่จะละลายน้ำ . ถ้าโครงสร้าง
ไม่งอกใหม่จะมีความดันรวมลดปฏิสัมพันธ์ )

กฎง่าย ๆเหล่านี้ขึ้นอยู่กับพฤติกรรมของโปรตีน เราก็พยายามจะเข้าใจ
คุณสมบัติการทำงานของเวย์โปรตีนในฟิล์ม .
ในรูปแบบเจลของแข็งโปรตีนที่ต้องรวมและรูปแบบโครงสร้างอย่างต่อเนื่องตลอด
ภาชนะ นี้สามารถมองเห็นเป็นตะกอนบางส่วนของโปรตีน เพราะโปรตีนโปรตีนมีปฏิสัมพันธ์มาก
.
โปรตีนมากที่สามารถรักษาเสถียรภาพอิมัลชันเพราะตน ) กรดอะมิโนพาร์ทิชันใน
ผิวของน้ำมันที่เกิดขึ้นสด ๆหยดและทำให้โปรตีนติดที่ oil-water
อินเตอร์เฟซ ( เช่น