IntroductionProteomic investigation

Introduction
Proteomic investigations play a major role inmeat research because
the ultimate objective of livestock rearing is the production of high
quality protein for human consumption (D'Alessandro & Zolla, 2013;
Gobert, Sayd, Gatellier, & Santé-Lhoutellier, 2014; Joseph, Nair, &
Suman, 2015). Innovative techniques in proteomics have been extensively
applied to explain the underlying molecular mechanisms of
meat quality attributes such as color (Joseph, Suman, Rentfrow, Li, &
Beach, 2012; Sayd et al., 2006; Suman, Faustman, Stamer, & Liebler,
2007) and tenderness (Anderson, Lonergan, & Huff-Lonergan, 2014;
Jia et al., 2009; Picard et al., 2014). Color stability is critical to fresh
beef retailing (Mancini & Hunt, 2005; Suman & Joseph, 2013; Suman,
Hunt, Nair, & Rentfrow, 2014). Surface discoloration during retail display
causes consumer rejection, leading to an annual revenue loss of
more than $1 billion to the United States beef industry (Smith, Belk,
Sofos, Tatum, & Williams, 2000).
Beef muscle profiling studies indicated that physico-chemical and
biochemical characteristics of individual muscles in a carcass vary
significantly (Von Seggern, Calkins, Johnson, Brickler, & Gwartney,
2005) and thus have a profound effect on color attributes (McKenna
et al., 2005; Seyfert et al., 2006; King, Shackelford, & Wheeler, 2011).
Furthermore, single-muscle cuts provide meat industry the opportunity
to market individual muscles based on their physico-chemical characteristics
as well as quality traits (McKenna et al., 2005; Von Seggern
et al., 2005). Beef semimembranosus is a sizeable round muscle,
which exhibits two-toned color and can be separated to color-labile
inside (ISM) and color-stable outside (OSM) semimembranosus based
on the location within the carcass (Sammel, Hunt, Kropf, Hachmeister
et al., 2002). Variations in the rate of chilling have been attributed
as one probable cause for the differential color stability of beef
semimembranosus. Because of its internal location ISM chills at a slower
rate than its OSM counterpart, and the greater post-mortem temperature
in ISM can lead to accelerated glycolysis and a rapid pH decline
(Sammel, Hunt, Kropf, Hachmeister, Johnson, 2002). Furthermore,
Tarrant (1977) observed pH values below 6.0 in ISM when carcass
temperature was above 30 °C. The differential rates of temperature fall
and pH decline can affect metmyoglobin reducing systems resulting in
differential color stability in beef semimembranosus; high temperature
and low pH can compromise myoglobin stability and color stability in
ISM (Sammel, Hunt, Kropf, Hachmeister, Johnson, 2002). Further
research by Sammel, Hunt, Kropf, Hachmeister, et al. (2002) supported
this explanation; these authors applied partial hot boning and observedthat hot-boned ISM and OSM chilled at the same rate, demonstrated
similar pH decline, and exhibited similar color stability attributes.
Sarcoplasmic proteome plays a critical role in fresh meat color
stability (Renerre, Dumont, & Gatellier, 1996). Joseph et al. (2012)
investigated the role of sarcoplasmic proteome on intermuscular variations
in beef color stability and observed a greater abundance of antioxidant
proteins and chaperones in color-stable (longissimus lumborum)
than in color-labile (psoas major) beef muscles. Furthermore, antioxidant
proteins and chaperones were positively correlated to surface
redness, color stability, and metmyoglobin reducing activity (MRA).
On the other hand, the proteome basis for the intramuscular variations
in the color stability of beef semimembranosus is yet to be investigated.
We hypothesize that the sarcoplasmic proteome profiles of beef ISM
and OSM are different and contribute to the intramuscular variation in
color stability. Therefore, our objective was to identify the differentially
abundant proteins in the sarcoplasmic proteome of ISM and OSM, and
to examine their relationship with intramuscular variation in color
attributes.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

แนะนำProteomic สืบสวนเล่นบทบาท inmeat วิจัยเนื่องจากวัตถุประสงค์ที่ดีที่สุดของปศุสัตว์การเพาะเลี้ยงคือ การผลิตสูงโปรตีนสำหรับมนุษย์บริโภค (D'Alessandro และ Zolla, 2013Gobert, Sayd, Gatellier, & Santé Lhoutellier, 2014 โจเซฟ Nair, &สุมาน 2015) โปรตีโอมิกส์นวัตกรรมเทคนิคดำเนินได้อย่างกว้างขวางใช้อธิบายกลไกระดับโมเลกุลพื้นฐานของเนื้อคุณภาพคุณลักษณะเช่นสี (โจเซฟ สุมาน Rentfrow, Li, &หาด 2012 Sayd และ al., 2006 สุมาน Faustman, Stamer, & Liebler2007) และเจ็บ (แอนเดอร์สัน โล และ Huff- โล 2014เจีย et al., 2009 แตลปีการ์ et al., 2014) ความเสถียรของสีเป็นสิ่งสำคัญที่สดค้าปลีกเนื้อ (Mancini และล่า 2005 สุมานและโจเซฟ 2013 สุมานล่า Nair, & Rentfrow, 2014) กระผิวระหว่างการแสดงขายปลีกทำให้ผู้บริโภคปฏิเสธ นำไปสู่การสูญเสียรายได้ประจำปีของกว่า 1 พันล้านเหรียญให้สหรัฐฯ เนื้ออุตสาหกรรม (Smith, BelkSofos แมน และวิลเลียมส์ 2000)กล้ามเนื้อสร้างโพรไฟล์การศึกษาระบุว่า ดิออร์ และลักษณะชีวเคมีของกล้ามเนื้อแต่ละในซากแตกต่างกันอย่างมีนัยสำคัญ (ฟอน Seggern, Calkins, Johnson, Brickler, & Gwartney2005) จึง มีผลอย่างยิ่งในแอตทริบิวต์สี (McKennaร้อยเอ็ด al., 2005 Seyfert et al., 2006 คิง Shackelford และ ล้อ 2011)นอกจากนี้ ตัดเดียวกล้ามเนื้อให้เนื้ออุตสาหกรรมโอกาสการตลาดแต่ละกล้ามเนื้อตามลักษณะของดิออร์และลักษณะคุณภาพ (McKenna ร้อยเอ็ด al., 2005 ฟอน Seggernร้อยเอ็ด al., 2005) เนื้อ semimembranosus มีกล้ามกลมสำหรับผู้พิการซึ่งจัดแสดงสี two-toned และสามารถแยกการสี labileภายใน (ISM) และตาม semimembranosus คอกสีภายนอก (OSM)สถานที่เก็บภายในซาก (Sammel ล่า Kropf, Hachmeisterและ al., 2002) มีการบันทึกความแตกต่างในอัตราการถือเป็นสาเหตุหนึ่งก็อาจเกิดขึ้นสำหรับความเสถียรของสีที่แตกต่างของเนื้อsemimembranosus เนื่องจากสถานที่ภายใน ISM chills ที่ช้าราคามากกว่ากันของ OSM และอุณหภูมิลงพ้นมากกว่าใน ISM สามารถนำไปเร่ง glycolysis และ pH อย่างรวดเร็วลดลงหรือไม่(Sammel ล่า Kropf, Hachmeister, Johnson, 2002) นอกจากนี้Tarrant (1977) พบ pH ค่าต่ำกว่า 6.0 ใน ISM เมื่อซากอุณหภูมิสูงกว่า 30 องศาเซลเซียส ราคาแตกต่างกันของอุณหภูมิตกและ pH ลดลงมีผลต่อ metmyoglobin ลดระบบที่เกิดขึ้นในความเสถียรของสีที่แตกต่างในเนื้อ semimembranosus อุณหภูมิสูงและ pH ต่ำสามารถทำไมโยโกลบินเสถียรภาพและความมั่นคงสีในISM (Sammel ล่า Kropf, Hachmeister, Johnson, 2002) เพิ่มเติมงานวิจัย Sammel ล่า Kropf, Hachmeister, al. et (2002) ได้รับการสนับสนุนคำอธิบายนี้ เหล่านี้ผู้เขียนใช้บางส่วนร้อน boning และ observedthat ร้อน-boned ISM และ OSM แช่ในอัตราเดียวกัน แสดงเหมือนค่า pH ลดลง และคุณลักษณะเสถียรภาพที่คล้ายสีที่จัดแสดงSarcoplasmic proteome มีบทบาทสำคัญในเนื้อสดสีความมั่นคง (Renerre, Dumont, & Gatellier, 1996) โจเซฟเอส al. (2012)ตรวจสอบบทบาทของ proteome sarcoplasmic บนรูป intermuscularในเนื้อความมั่นคงสี และสังเกตความสูงของสารต้านอนุมูลอิสระโปรตีนและ chaperones ในสีคอก (longissimus lumborum)กว่าสี labile (psoas หลัก) ในกล้ามเนื้อ นอกจากนี้ สารต้านอนุมูลอิสระโปรตีนและ chaperones ถูกบวก correlated พื้นผิวแดง ความเสถียรของสี และ metmyoglobin ลดกิจกรรม (MRA)ในทางกลับกัน บาดทะยักจากรูปแบบพื้นฐาน proteomeสีเสถียรภาพของ semimembranosus เนื้อจะยังถูกตรวจสอบเรา hypothesize ว่า โพรไฟล์ sarcoplasmic proteome การเนื้อ ISMOSM แตกต่างกัน และนำไปสู่การเปลี่ยนแปลงในบาดทะยักจากความมั่นคงของสี ดังนั้น วัตถุประสงค์ของเราคือการ ระบุ differentiallyโปรตีนมากใน proteome sarcoplasmic ISM และ OSM และการตรวจสอบความสัมพันธ์กับความผันแปรบาดทะยักจากสีแอตทริบิวต์

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

บทนำสืบสวน Proteomic มีบทบาทสำคัญ inmeat วิจัยเพราะจุดมุ่งหมายของการเลี้ยงปศุสัตว์คือการผลิตสูงโปรตีนที่มีคุณภาพสำหรับการบริโภคของมนุษย์(D'เลสซานโดรและ Zolla, 2013; Gobert, Sayd, Gatellier และSanté-Lhoutellier 2014; โจเซฟ แนร์และซูแมน2015) เทคนิคการสร้างนวัตกรรมในโปรตีนที่ได้รับอย่างกว้างขวางนำไปใช้อธิบายกลไกระดับโมเลกุลพื้นฐานของคุณลักษณะคุณภาพเนื้อเช่นสี(โจเซฟซูแมน Rentfrow หลี่และหาด2012; Sayd et al, 2006;. ซูแมน Faustman, Stamer และ Liebler , 2007) และความอ่อนโยน (แอนเดอเนอร์เกนและหอบ-เนอร์เกน 2014; เจีย et al, 2009;.. ปิ et al, 2014) ความมั่นคงสีมีความสำคัญต่อความสดใหม่ค้าปลีกเนื้อ (ซานโดรและล่า 2005 ซูแมนและโจเซฟ 2013; ซูแมนฮันท์แนร์และRentfrow 2014) การเปลี่ยนสีผิวในระหว่างการแสดงผลค้าปลีกทำให้เกิดการปฏิเสธของผู้บริโภคที่นำไปสู่การสูญเสียรายได้ปีละมากกว่า1 $ พันล้านเพื่ออุตสาหกรรมเนื้อสหรัฐอเมริกา (สมิ ธ เบล์คSofos ทาทั่มและวิลเลียมส์, 2000). กล้ามเนื้อเนื้อ profiling การศึกษาชี้ให้เห็นว่าทางเคมีกายภาพ และลักษณะทางชีวเคมีของกล้ามเนื้อในแต่ละซากแตกต่างกันอย่างมีนัยสำคัญ(ฟอน Seggern, Calkins จอห์นสัน, Brickler และ Gwartney, 2005) และทำให้มีผลกระทบอย่างลึกซึ้งต่อคุณลักษณะสี (McKenna et al, 2005;. Seyfert et al, 2006. คิง Shackelford และล้อ 2011). นอกจากนี้การตัดกล้ามเนื้อเดียวให้อุตสาหกรรมเนื้อสัตว์มีโอกาสในการทำตลาดของกล้ามเนื้อแต่ละคนขึ้นอยู่กับลักษณะทางกายภาพและทางเคมีของพวกเขาเช่นเดียวกับลักษณะที่มีคุณภาพ(McKenna et al, 2005;. ฟอน Seggern et al, 2005) เนื้อ semimembranosus เป็นกล้ามเนื้อรอบใหญ่มากที่แสดงสีทูโทนและสามารถแยกสีlabile ภายใน (ISM) และสีที่มีเสถียรภาพภายนอก (OSM) semimembranosus ตามสถานที่ตั้งอยู่ภายในซาก(Sammel ล่า Kropf, Hachmeister et al., 2002) การเปลี่ยนแปลงในอัตราหนาวได้รับการบันทึกว่าเป็นหนึ่งในสาเหตุน่าจะเป็นสำหรับเสถียรภาพของสีที่แตกต่างกันของเนื้อsemimembranosus เพราะความหนาว ISM ภายในสถานที่ช้าอัตราOSM กว่าคู่ของตนและอุณหภูมิชันสูตรศพมากขึ้นในISM สามารถนำไปสู่ ​​glycolysis เร่งและลดลงอย่างรวดเร็วพีเอช(Sammel ล่า Kropf, Hachmeister จอห์นสัน, 2002) นอกจากนี้แรนท์ (1977) สังเกตค่าพีเอช 6.0 ด้านล่างใน ISM ซากเมื่ออุณหภูมิสูงกว่า30 องศาเซลเซียส อัตราความแตกต่างของอุณหภูมิในฤดูใบไม้ร่วงและการลดลงส่งผลกระทบต่อค่า pH สามารถลด metmyoglobin ระบบส่งผลให้เสถียรภาพของสีที่แตกต่างกันในsemimembranosus เนื้อ; อุณหภูมิสูงและมีค่า pH ต่ำสามารถประนีประนอมความมั่นคงและเสถียรภาพ myoglobin สี ISM (Sammel ล่า Kropf, Hachmeister จอห์นสัน, 2002) นอกจากนี้การวิจัยโดย Sammel ล่า Kropf, Hachmeister, et al (2002) ได้รับการสนับสนุนคำอธิบายนี้; ผู้เขียนเหล่านี้นำไปใช้ boning ร้อนบางส่วนและ observedthat ISM ร้อนกระดูกและ OSM แช่เย็นในอัตราเดียวกันแสดงให้เห็นถึงการลดลงของค่าpH ที่คล้ายกันและแสดงความมั่นคงสีที่คล้ายกันแอตทริบิวต์. sarcoplasmic โปรตีนมีบทบาทสำคัญในสีเนื้อสดเสถียรภาพ(Renerre, มอนด์และ Gatellier , 1996) โจเซฟเอตอัล (2012) การตรวจสอบบทบาทของโปรตีนในรูปแบบ sarcoplasmic intermuscular ในเสถียรภาพสีเนื้อวัวและสังเกตเห็นความอุดมสมบูรณ์มากขึ้นของสารต้านอนุมูลอิสระโปรตีนและครูใหญ่ในสีที่มีเสถียรภาพ (longissimus lumborum) กว่าในสี labile (psoas หลัก) กล้ามเนื้อเนื้อ นอกจากนี้สารต้านอนุมูลอิสระโปรตีนและครูมีความสัมพันธ์เชิงบวกกับพื้นผิวสีแดง, ความมั่นคงสีและ metmyoglobin ลดกิจกรรม (MRA). บนมืออื่น ๆ ตามลำดับโปรตีนสำหรับรูปแบบเข้ากล้ามเนื้อในเสถียรภาพสีของsemimembranosus เนื้อจะยังไม่ได้รับการตรวจสอบ. เรา ตั้งสมมติฐานว่าโปรไฟล์โปรตีน sarcoplasmic ของ ISM เนื้อและOSM จะแตกต่างกันและนำไปสู่การเปลี่ยนแปลงในกล้ามเสถียรภาพของสี ดังนั้นวัตถุประสงค์ของเราคือการระบุแตกต่างกันโปรตีนที่อุดมสมบูรณ์ในโปรตีน sarcoplasmic ของ ISM และ OSM และเพื่อตรวจสอบความสัมพันธ์กับการเปลี่ยนแปลงเข้ากล้ามเนื้อในสีคุณลักษณะ