First, a three-dimensional stranded structure is assembled, with the a การแปล - First, a three-dimensional stranded structure is assembled, with the a ไทย วิธีการพูด

First, a three-dimensional stranded

First, a three-dimensional stranded structure is assembled, with the amino acids glycine and proline as its principal components. This is not yet collagen but its precursor, procollagen. A study conducted by Murad et al. (1981) shows that vitamin C must have an important role in its synthesis. Prolonged exposure of cultures of human connective-tissue cells to ascorbate induced an eight-fold increase in the synthesis of collagen with no increase in the rate of synthesis of other proteins.[27] Since the production of procollagen must precede the production of collagen, vitamin C must have a role in this step. The conversion involves a reaction that substitutes a hydroxyl group, -OH, for a hydrogen atom, H, in the proline residues at certain points in the polypeptide chains, converting those residues to hydroxyproline. This hydroxylation reaction organizes the chains in the conformation necessary for them to form a triple helix.[28] The hydroxylation, next, of the residues of the amino acid lysine, transforming them to hydroxylysine, is then needed to permit the cross-linking of the triple helices into the fibers and networks of the tissues.
These hydroxylation reactions are catalyzed by two different enzymes: prolyl-4-hydroxylase[29] and lysyl-hydroxylase. Vitamin C also serves with them in inducing these reactions. in this service, one molecule of vitamin C is destroyed for each H replaced by OH. [30] The synthesis of collagen occurs inside and outside of the cell. The formation of collagen which results in fibrillary collagen (most common form) is discussed here. Meshwork collagen, which is often involved in the formation of filtration systems, is the other form of collagen. All types of collagens are triple helices, and the differences lie in the make-up of the alpha peptides created in step 2.
1. Transcription of mRNA: About 34 genes are associated with collagen formation, each coding for a specific mRNA sequence, and typically have the "COL" prefix. The beginning of collagen synthesis begins with turning on genes which are associated with the formation of a particular alpha peptide (typically alpha 1, 2 or 3).
2. Pre-pro-peptide formation: Once the final mRNA exits from the cell nucleus and enters into the cytoplasm, it links with the ribosomal subunits and the process of translation occurs. The early/first part of the new peptide is known as the signal sequence. The signal sequence on the N-terminal of the peptide is recognized by a signal recognition particle on the endoplasmic reticulum, which will be responsible for directing the pre-pro-peptide into the endoplasmic reticulum. Therefore, once the synthesis of new peptide is finished, it goes directly into the endoplasmic reticulum for post-translational processing. It is now known as pre-pro-collagen.
3. Alpha peptide to procollagen: Three modifications of the pre-pro-peptide occur leading to the formation of the alpha peptide. Secondly, the triple helix known as procollagen is formed before being transported in a transport vesicle to the Golgi apparatus. 1) The signal peptide on the N-terminal is dissolved, and the molecule is now known as propeptide (not procollagen). 2) Hydroxylation of lysines and prolines on propeptide by the enzymes 'prolyl hydroxylase' and 'lysyl hydroxylase' (to produce hydroxyproline and hydroxylysine) occurs to aid cross-linking of the alpha peptides. This enzymatic step requires vitamin C as a cofactor. In scurvy, the lack of hydroxylation of prolines and lysines causes a looser triple helix (which is formed by three alpha peptides). 3) Glycosylation occurs by adding either glucose or galactose monomers onto the hydroxy groups that were placed onto lysines, but not on prolines. From here the hydroxylated and glycosylated propeptide twists towards the left very tightly and then three propeptides will form a triple helix. It is important to remember that this molecule, now known as 'procollagen' (not propeptide) is composed of a twisted portion (center) and two loose ends on either end. At this point, the procollagen is packaged into a transfer vesicle destined for the Golgi apparatus.
4. Golgi apparatus modification: In the Golgi apparatus, the procollagen goes through one last post-translational modification before being secreted out of the cell. In this step, oligosaccharides (not monosaccharides as in step 3) are added, and then the procollagen is packaged into a secretory vesicle destined for the extracellular space.
5. Formation of tropocollagen: Once outside the cell, membrane bound enzymes known as 'collagen peptidases', remove the "loose ends" of the procollagen molecule. What is left is known as tropocollagen. Defects in this step produce one of the many collagenopathies known as Ehlers-Danlos syndrome. This step is absent when synthesizing type III, a type of fibrilar collagen.
6. Formation of the collagen fibril: 'Lysyl oxidase', an extracellular enzyme, produces the final step in the collagen synthesis pathway. This enzyme acts on lysines and hydroxylysines producing aldehyde groups, which will eventually undergo covalent bonding between tropocollagen molecules. This polymer of tropocollogen is known as a collagen fibril.


0/5000
จาก: -
เป็น: -
ผลลัพธ์ (ไทย) 1: [สำเนา]
คัดลอก!
ครั้งแรก เป็นโครงสร้างสามมิติที่ตกค้างเป็นรวบรวม กรดอะมิโน glycine และ proline เป็นส่วนประกอบหลัก นี้ไม่ได้แต่คอลลาเจนแต่เป็นสารตั้งต้น procollagen การศึกษาที่ดำเนินการโดย Murad et al. (1981) ได้แสดงว่าวิตามินซีต้องได้มีบทบาทสำคัญในการสังเคราะห์ สัมผัสนานวัฒนธรรมของมนุษย์เซลล์เนื้อเยื่อเกี่ยวพันกับ ascorbate ทำให้เกิดการเพิ่ม eight-fold ในการสร้างคอลลาเจนกับเพิ่มอัตราการสังเคราะห์โปรตีนอื่น ๆ[27] เนื่องจากการผลิตของ procollagen ต้องนำหน้าการผลิตคอลลาเจน วิตามินซีต้องมีบทบาทในขั้นตอนนี้ แปลงที่เกี่ยวข้องกับปฏิกิริยาที่แทนไฮดรอกซิลกลุ่ม -OH สำหรับเป็นไฮโดรเจนอะตอม H ในตก proline บางจุดในโซ่ polypeptide แปลงตกเหล่า hydroxyproline ปฏิกิริยา hydroxylation นี้จัดโซ่ใน conformation ที่จำเป็นสำหรับพวกเขาเพื่อสร้างเกลียวสาม[28] การ hydroxylation ถัดไป ของตกของไลซีน กรดอะมิโนเปลี่ยนไปการ hydroxylysine แล้วต้องให้อนุญาตให้มี cross-linking ของ helices สามเป็นเครือข่ายของเนื้อเยื่อและเส้นใยปฏิกิริยา hydroxylation เหล่านี้เป็นกระบวน โดยเอนไซม์สองแตกต่างกัน: prolyl-4-hydroxylase [29] และ lysyl hydroxylase วิตามินซียังให้กับพวกเขาใน inducing ปฏิกิริยาเหล่านี้ ในบริการนี้ หนึ่งโมเลกุลของวิตามินซีถูกทำลายในแต่ละ H ถูกแทนที่ ด้วย OH [30] การสังเคราะห์คอลลาเจนเกิดขึ้นภายใน และภาย นอกเซลล์ การก่อตัวของคอลลาเจนซึ่งคอลลาเจน fibrillary (แบบฟอร์มทั่วไป) ให้ผล เป็นการกล่าวถึงที่นี่ Meshwork คอลลาเจน ซึ่งมักจะมีส่วนร่วมในการก่อตัวของระบบกรอง แบบฟอร์มอื่น ๆ ของคอลลาเจนได้ ทุกชนิด collagens helices สาม และความแตกต่างที่อยู่ในเครื่องสำอางของเปปไทด์อัลฟาที่สร้างในขั้นตอนที่ 21. transcription ของ mRNA: 34 เกี่ยวกับยีนที่เกี่ยวข้องกับการก่อตัวของคอลลาเจน แต่ละรหัสสำหรับลำดับ mRNA เฉพาะ และมักจะมีคำนำหน้า "คอลัมน์" จุดเริ่มต้นของการสังเคราะห์คอลลาเจนเริ่ม ด้วยเปิดยีนที่เกี่ยวข้องกับการก่อตัวของเพปไทด์อัลฟาเฉพาะ (โดยทั่วไปอักษร 1, 2 หรือ 3)2. ฤกษ์ก่อนแถบ-pro-เพปไทด์ก่อ: mRNA สุดท้ายออกจากนิวเคลียสเซลล์ และเข้าสู่ไซโทพลาซึม เชื่อมโยงกับ ribosomal subunits และเกิดกระบวนการของการแปล ส่วนต้น/แรกของเพปไทด์ใหม่เรียกว่าลำดับสัญญาณ ลำดับสัญญาณในสถานี N ของเพปไทด์เป็นรู้จัก โดยอนุภาคการจำแนกสัญญาณในลัม endoplasmic ซึ่งจะรับผิดชอบในการกำกับการฤกษ์ก่อนแถบ-pro-เพปไทด์ในลัม endoplasmic ดังนั้น เมื่อเสร็จสิ้นการสังเคราะห์เพปไทด์ใหม่ มันไปลงลัม endoplasmic สำหรับการประมวลผล post-translational ตอนนี้เรียกว่าฤกษ์ก่อนแถบ-pro-คอลลาเจน3. เพปไทด์ alpha เพื่อ procollagen: นำสู่การก่อตัวของเพปไทด์อัลฟาเกิดขึ้นฤกษ์ก่อนแถบ-pro-เพปไทด์ 3 ปรับเปลี่ยน ประการที่สอง เกลียวสามเรียกว่า procollagen เกิดขึ้นก่อนที่จะถูกส่งในเวสิเคิลขนส่งไปกอลจิคอมเพล็กซ์ 1 เพปไทด์)สัญญาณในสถานี N ส่วนถูกยุบ และโมเลกุลตอนนี้เรียกว่า propeptide (procollagen ไม่) 2) hydroxylation ของ lysines และ prolines ใน propeptide โดยเอนไซม์ 'prolyl hydroxylase' และ 'lysyl hydroxylase' (การผลิต hydroxyproline และ hydroxylysine) เกิดขึ้นเพื่อ ช่วย cross-linking ของเปปไทด์อัลฟา ขั้นตอนนี้เอนไซม์ในระบบต้องใช้วิตามินซีเป็น cofactor การ ในโรคลักปิดลักเปิด ขาด hydroxylation ของ prolines และ lysines ทำให้เกลียวสาม looser (ซึ่งจะเกิดขึ้น โดยเปปไทด์อัลฟาสาม) 3) Glycosylation เกิดขึ้น โดยการเพิ่มกลูโคสหรือกาแล็กโทส monomers บนกลุ่ม hydroxy ที่ถูกวางลง บน lysines แต่ไม่ prolines ที่นี่ที่ hydroxylated และ glycosylated propeptide บิดข้างซ้ายแน่นมากแล้ว สาม propeptides แบบเกลียวสาม จำได้ว่า โมเลกุลนี้ ตอนนี้ เรียกว่า 'procollagen' (ไม่ propeptide) ประกอบด้วยส่วนบิด (ศูนย์) และสอง loose จบการบันทึกได้ จุดนี้ ที่ procollagen ถูกบรรจุเป็นเวสิเคิลโอนที่กำหนดไปยังกอลจิคอมเพล็กซ์4. กอลจิคอมเพล็กซ์แก้ไข: ในลจิ ที่ procollagen ไปผ่านหนึ่งแก้ไข post-translational ครั้งสุดท้ายก่อนจะ secreted ออกจากเซลล์ ในขั้นตอนนี้ เพิ่ม oligosaccharides (ไม่ monosaccharides ในขั้นตอนที่ 3) แล้ว ที่ procollagen ถูกบรรจุเป็นเวสิเคิลเป็น secretory กำหนดพื้นที่ extracellular5. การก่อตัวของ tropocollagen: เมื่ออยู่นอกเซลล์ เยื่อผูกเอนไซม์ที่เรียกว่า 'คอลลาเจน peptidases" "ปลาย loose"ของโมเลกุล procollagen ลบ สิ่งที่เหลืออยู่เรียกว่า tropocollagen ข้อบกพร่องในขั้นตอนนี้ผลิตหนึ่งของ collagenopathies มากที่เรียกว่ากลุ่มอาการ Ehlers-Danlos ขั้นตอนนี้จะขาดเมื่อสังเคราะห์ชนิด III ชนิดของคอลลาเจน fibrilar6. การก่อตัวของ fibril คอลลาเจน: 'Lysyl oxidase' เอนไซม์ extracellular ผลิตขั้นตอนสุดท้ายในทางเดินการสังเคราะห์คอลลาเจน เอนไซม์นี้ทำหน้าที่ lysines และ hydroxylysines ผลิตกลุ่มแอลดีไฮด์ ซึ่งจะสุดรับ covalent bonding ระหว่างโมเลกุล tropocollagen พอลิเมอร์นี้ของ tropocollogen เรียกว่า fibril คอลลาเจน
การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 2:[สำเนา]
คัดลอก!
First, a three-dimensional stranded structure is assembled, with the amino acids glycine and proline as its principal components. This is not yet collagen but its precursor, procollagen. A study conducted by Murad et al. (1981) shows that vitamin C must have an important role in its synthesis. Prolonged exposure of cultures of human connective-tissue cells to ascorbate induced an eight-fold increase in the synthesis of collagen with no increase in the rate of synthesis of other proteins.[27] Since the production of procollagen must precede the production of collagen, vitamin C must have a role in this step. The conversion involves a reaction that substitutes a hydroxyl group, -OH, for a hydrogen atom, H, in the proline residues at certain points in the polypeptide chains, converting those residues to hydroxyproline. This hydroxylation reaction organizes the chains in the conformation necessary for them to form a triple helix.[28] The hydroxylation, next, of the residues of the amino acid lysine, transforming them to hydroxylysine, is then needed to permit the cross-linking of the triple helices into the fibers and networks of the tissues.
These hydroxylation reactions are catalyzed by two different enzymes: prolyl-4-hydroxylase[29] and lysyl-hydroxylase. Vitamin C also serves with them in inducing these reactions. in this service, one molecule of vitamin C is destroyed for each H replaced by OH. [30] The synthesis of collagen occurs inside and outside of the cell. The formation of collagen which results in fibrillary collagen (most common form) is discussed here. Meshwork collagen, which is often involved in the formation of filtration systems, is the other form of collagen. All types of collagens are triple helices, and the differences lie in the make-up of the alpha peptides created in step 2.
1. Transcription of mRNA: About 34 genes are associated with collagen formation, each coding for a specific mRNA sequence, and typically have the "COL" prefix. The beginning of collagen synthesis begins with turning on genes which are associated with the formation of a particular alpha peptide (typically alpha 1, 2 or 3).
2. Pre-pro-peptide formation: Once the final mRNA exits from the cell nucleus and enters into the cytoplasm, it links with the ribosomal subunits and the process of translation occurs. The early/first part of the new peptide is known as the signal sequence. The signal sequence on the N-terminal of the peptide is recognized by a signal recognition particle on the endoplasmic reticulum, which will be responsible for directing the pre-pro-peptide into the endoplasmic reticulum. Therefore, once the synthesis of new peptide is finished, it goes directly into the endoplasmic reticulum for post-translational processing. It is now known as pre-pro-collagen.
3. Alpha peptide to procollagen: Three modifications of the pre-pro-peptide occur leading to the formation of the alpha peptide. Secondly, the triple helix known as procollagen is formed before being transported in a transport vesicle to the Golgi apparatus. 1) The signal peptide on the N-terminal is dissolved, and the molecule is now known as propeptide (not procollagen). 2) Hydroxylation of lysines and prolines on propeptide by the enzymes 'prolyl hydroxylase' and 'lysyl hydroxylase' (to produce hydroxyproline and hydroxylysine) occurs to aid cross-linking of the alpha peptides. This enzymatic step requires vitamin C as a cofactor. In scurvy, the lack of hydroxylation of prolines and lysines causes a looser triple helix (which is formed by three alpha peptides). 3) Glycosylation occurs by adding either glucose or galactose monomers onto the hydroxy groups that were placed onto lysines, but not on prolines. From here the hydroxylated and glycosylated propeptide twists towards the left very tightly and then three propeptides will form a triple helix. It is important to remember that this molecule, now known as 'procollagen' (not propeptide) is composed of a twisted portion (center) and two loose ends on either end. At this point, the procollagen is packaged into a transfer vesicle destined for the Golgi apparatus.
4. Golgi apparatus modification: In the Golgi apparatus, the procollagen goes through one last post-translational modification before being secreted out of the cell. In this step, oligosaccharides (not monosaccharides as in step 3) are added, and then the procollagen is packaged into a secretory vesicle destined for the extracellular space.
5. Formation of tropocollagen: Once outside the cell, membrane bound enzymes known as 'collagen peptidases', remove the "loose ends" of the procollagen molecule. What is left is known as tropocollagen. Defects in this step produce one of the many collagenopathies known as Ehlers-Danlos syndrome. This step is absent when synthesizing type III, a type of fibrilar collagen.
6. Formation of the collagen fibril: 'Lysyl oxidase', an extracellular enzyme, produces the final step in the collagen synthesis pathway. This enzyme acts on lysines and hydroxylysines producing aldehyde groups, which will eventually undergo covalent bonding between tropocollagen molecules. This polymer of tropocollogen is known as a collagen fibril.


การแปล กรุณารอสักครู่..
ผลลัพธ์ (ไทย) 3:[สำเนา]
คัดลอก!
แรก , ควั่นโครงสร้างสามมิติประกอบด้วยกรดอะมิโนไกลซีน และโพรลีน เป็นส่วนประกอบหลัก นี่ไม่ใช่คอลลาเจน แต่ของโปรตีนโปรคอลลาเจน . จากการศึกษาโดย Murad et al . ( 1981 ) พบว่า วิตามิน ซี ต้องมีบทบาทสำคัญในการสังเคราะห์การเปิดรับแสงนาน ของวัฒนธรรมของมนุษย์เซลล์เนื้อเยื่อที่เชื่อมต่อกันเพื่อเปลี่ยนแปลงการแปดพับเพิ่มการสังเคราะห์คอลลาเจนไม่เพิ่มในอัตราการสังเคราะห์ของโปรตีนอื่น ๆ . [ 27 ] เนื่องจากการผลิตของโปรคอลลาเจนต้องนำหน้าการผลิตคอลลาเจน วิตามิน ซี จะต้องมีบทบาทในขั้นตอนนี้ การเปลี่ยนแปลงที่เกี่ยวข้องกับปฏิกิริยาที่ทดแทนเป็นหมู่ไฮดรอกซิล - โอ้สำหรับอะตอมไฮโดรเจน H ในการตกค้างในบางจุดในโพลีเปปไทด์ การแปลงตกค้างเหล่านั้นไฮดรอกซิโพรลีน . ปฏิกิริยานี้การเตรียมแบบจัดในกลุ่มโครงสร้างที่จำเป็นสำหรับพวกเขาในรูปแบบเกลียวสาม [ 28 ] การเตรียมแบบ ต่อไป ของที่ตกค้างของไลซีนกรดอะมิโนเปลี่ยนให้ไฮดรอกซิไลซีน ,แล้วต้องอนุญาตให้โมเลกุลของ helices สามเข้าไปในเส้นใยและเครือข่ายของเนื้อเยื่อ .
ปฏิกิริยาการเตรียมแบบเหล่านี้จะเร่งโดยเอนไซม์ทั้งสองที่แตกต่างกัน : prolyl-4-hydroxylase [ 29 ] และ lysyl hydroxylase . วิตามินซียังทำหน้าที่กับเขาในการกระตุ้นปฏิกิริยาเหล่านี้ ในบริการนี้ หนึ่งโมเลกุลของวิตามินซีถูกทำลายแต่ละ H แทน โอ้[ 30 ] การสังเคราะห์คอลลาเจนเกิดขึ้นภายในและภายนอกเซลล์ ในการสร้างคอลลาเจนซึ่งผลใน fibrillary คอลลาเจน ( แบบฟอร์มที่พบมากที่สุด ) จะกล่าวถึงที่นี่ การทำตาข่าย คอลลาเจน ซึ่งมักจะเกี่ยวข้องกับการก่อตัวของระบบการกรองเป็นรูปแบบอื่น ๆของคอลลาเจน ทุกประเภทของคอลลาเจนจะ helices สาม ,และความแตกต่างอยู่ในการแต่งหน้าของอัลฟ่าเปปไทด์ที่สร้างในขั้นตอนที่ 2 .
1 การถอดรหัสของยีนประมาณ 34 ยีนที่เกี่ยวข้องกับการสร้างคอลลาเจนกันนะครับ สำหรับลำดับยีนที่เฉพาะเจาะจง และมักจะมี " คอลัมน์ " คำนำหน้า . จุดเริ่มต้นของการสังเคราะห์คอลลาเจน เริ่มต้นด้วยการเปลี่ยนยีนที่เกี่ยวข้องกับการก่อตัวของเปปไทด์ Alpha โดยเฉพาะ ( โดยปกติ อัลฟ่า 12 หรือ 3 )
2 การพัฒนาก่อนโปรเปปไทด์ : เมื่อสุดท้าย mRNA ออกจากเซลล์นิวเคลียส และเข้าไปในไซโตปลาสซึม มันเชื่อมโยงกับหน่วยย่อย Protein และกระบวนการของการแปลเกิดขึ้น ส่วนแรกเช้า / ของเปปไทด์ใหม่เป็นที่รู้จักกันเป็นสัญญาณลำดับ สัญญาณลำดับกรดอะมิโนของเปปไทด์ที่เป็นที่ยอมรับจากสัญญาณการรับรู้ของอนุภาคใน endoplasmic reticulum ,ซึ่งจะเป็นผู้รับผิดชอบสำหรับการ pre pro เปปไทด์ใน endoplasmic reticulum . ดังนั้น เมื่อการสังเคราะห์ของเปปไทด์ใหม่เสร็จแล้ว มันจะไปโดยตรงใน endoplasmic reticulum สำหรับการประมวลผลของไปรษณีย์ - แปล . มันเป็นที่รู้จักกันในขณะนี้เป็น ปรีโปร คอลลาเจน
3 บริษัทโปรคอลลาเจนเปปไทด์ : สามการแก้ไขของ Pre Pro เปปไทด์เกิดขึ้นนำไปสู่การก่อตัวของกลุ่มเปปไทด์ .ในประการที่สอง , สามเกลียวเรียกว่าโปรคอลลาเจนถูกสร้างขึ้นก่อนที่จะถูกขนส่งในการขนส่งยื่นให้มะระขี้นก . 1 ) สัญญาณเปปไทด์ที่ถูกละลายและโมเลกุลที่เป็นที่รู้จักกันในขณะนี้เป็น propeptide ( ไม่ใช่โปรคอลลาเจน )2 ) การเตรียมแบบ lysines prolines บนและ propeptide โดยเอนไซม์ prolyl hydroxylase ' ' และ ' ' ( lysyl hydroxylase และผลิตไฮดรอกซิโพรลีนไฮดรอกซิไลซีน ) เกิดขึ้นเพื่อช่วยในการเชื่อมโยงของอัลฟาเปปไทด์ ขั้นตอนนี้ต้องใช้เอนไซม์ วิตามิน ซี เป็นโคแฟกเตอร์ . ในโรคเลือดออกตามไรฟัน ขาดการเตรียมแบบ prolines lysines สาเหตุและ looser Triple Helix ( ที่เกิดจากสามอัลฟ่าเปป )3 ) glycosylation เกิดขึ้นโดยการเพิ่มน้ำตาลกลูโคสและกาแลกโตสโมโนเมอร์ลงบนกลุ่มไฮดรอกซีที่ถูกวางลงบน lysines แต่ไม่ prolines . จากที่นี่และ hydroxylated อื่นบิด propeptide ข้างซ้ายแน่นแล้ว สามโปรเป็บไตด์จะรูปแบบเกลียวสาม มันเป็นสิ่งสำคัญที่ต้องจำไว้ว่าโมเลกุลนี้ตอนนี้ที่รู้จักกันเป็น ' โปรคอลลาเจน ( ไม่ propeptide ) ประกอบด้วยส่วนที่บิด ( กลาง ) และสองสิ้นสุดหลวมบนทั้งสองด้าน ณจุดนี้ ถูกบรรจุอยู่ในเวสิเคิลโปรคอลลาเจนการ destined สำหรับแอพพาราตัส .
4 แอพพาราตัสปรับเปลี่ยน : ในกอลจิแอพพาราตัส , โปรคอลลาเจนไปผ่านการปรับเปลี่ยนไปรษณีย์ - แปลครั้งสุดท้ายก่อนที่จะถูกหลั่งออกมาจากเซลล์ในขั้นตอนนี้ , โอลิโกแซคคาไรด์ ( โมโนแซ็กคาไรด์ในขั้นตอนที่ 3 ) เพิ่มแล้วโปรคอลลาเจนถูกบรรจุในเวสิเคิล secretory destined สำหรับพื้นที่ภายนอก .
5 การโทรโปค ลาเจน : ถ้าภายนอกเซลล์เมมเบรนจำกัดเอนไซม์ที่รู้จักกันเป็น ' ' คอลลาเจนเปปติเดส เอา " ช่องโหว่ " ของโปรคอลลาเจนโมเลกุล อะไรอยู่ด้านซ้ายเรียกว่าโทรโปค ลาเจน .ข้อบกพร่องในขั้นตอนนี้ผลิตหนึ่งของหลาย collagenopathies เรียกว่า เลอ danlos ซินโดรม ขั้นตอนนี้จะหายไปเมื่อสังเคราะห์ประเภทที่ 3 ประเภทของ fibrilar คอลลาเจน .
6 การพัฒนาของคอลลาเจนไฟบริล : ' ' lysyl เอนไซม์ เอนไซม์ที่สามารถผลิตขั้นตอนสุดท้ายในคอลลาเจนสังเคราะห์ทาง เอนไซม์นี้ทำหน้าที่ในการผลิตและ lysines hydroxylysines กลุ่มอัลดีไฮด์ซึ่งในที่สุดจะผ่านพันธะระหว่างโมเลกุลโคเวเลนต์โทรโปค ลาเจน . นี้ชนิดของ tropocollogen เรียกว่าคอลลาเจนไฟบริล

.
การแปล กรุณารอสักครู่..
 
ภาษาอื่น ๆ
การสนับสนุนเครื่องมือแปลภาษา: กรีก, กันนาดา, กาลิเชียน, คลิงออน, คอร์สิกา, คาซัค, คาตาลัน, คินยารวันดา, คีร์กิซ, คุชราต, จอร์เจีย, จีน, จีนดั้งเดิม, ชวา, ชิเชวา, ซามัว, ซีบัวโน, ซุนดา, ซูลู, ญี่ปุ่น, ดัตช์, ตรวจหาภาษา, ตุรกี, ทมิฬ, ทาจิก, ทาทาร์, นอร์เวย์, บอสเนีย, บัลแกเรีย, บาสก์, ปัญจาป, ฝรั่งเศส, พาชตู, ฟริเชียน, ฟินแลนด์, ฟิลิปปินส์, ภาษาอินโดนีเซี, มองโกเลีย, มัลทีส, มาซีโดเนีย, มาราฐี, มาลากาซี, มาลายาลัม, มาเลย์, ม้ง, ยิดดิช, ยูเครน, รัสเซีย, ละติน, ลักเซมเบิร์ก, ลัตเวีย, ลาว, ลิทัวเนีย, สวาฮิลี, สวีเดน, สิงหล, สินธี, สเปน, สโลวัก, สโลวีเนีย, อังกฤษ, อัมฮาริก, อาร์เซอร์ไบจัน, อาร์เมเนีย, อาหรับ, อิกโบ, อิตาลี, อุยกูร์, อุสเบกิสถาน, อูรดู, ฮังการี, ฮัวซา, ฮาวาย, ฮินดี, ฮีบรู, เกลิกสกอต, เกาหลี, เขมร, เคิร์ด, เช็ก, เซอร์เบียน, เซโซโท, เดนมาร์ก, เตลูกู, เติร์กเมน, เนปาล, เบงกอล, เบลารุส, เปอร์เซีย, เมารี, เมียนมา (พม่า), เยอรมัน, เวลส์, เวียดนาม, เอสเปอแรนโต, เอสโทเนีย, เฮติครีโอล, แอฟริกา, แอลเบเนีย, โคซา, โครเอเชีย, โชนา, โซมาลี, โปรตุเกส, โปแลนด์, โยรูบา, โรมาเนีย, โอเดีย (โอริยา), ไทย, ไอซ์แลนด์, ไอร์แลนด์, การแปลภาษา.

Copyright ©2024 I Love Translation. All reserved.

E-mail: