Cyclic di-GMP (c-di-GMP) is the specific nucleotide regulator of β-1,4-glucan (cellulose) synthase in Acetobacter xylinum. The enzymes controlling turnover of c-di-GMP are diguanylate cyclase (DGC), which catalyzes its formation, and phosphodiesterase A (PDEA), which catalyzes its degradation. Following biochemical purification of DGC and PDEA, genes encoding isoforms of these enzymes have been isolated and found to be located on three distinct yet highly homologous operons for cyclic diguanylate, cdg1, cdg2, andcdg3. Within each cdgoperon, apdeA gene lies upstream of a dgc gene.cdg1 contains two additional flanking genes,cdg1a and cdg1d. cdg1a encodes a putative transcriptional activator, similar to AadR of Rhodopseudomonas palustris and FixK proteins of rhizobia. The deduced DGC and PDEA proteins have an identical motif structure of two lengthy domains in their C-terminal regions. These domains are also present in numerous bacterial proteins of undefined function. The N termini of the DGC and PDEA deduced proteins contain putative oxygen-sensing domains, based on similarity to domains on bacterial NifL and FixL proteins, respectively. Genetic disruption analyses demonstrated a physiological hierarchy among the cdgoperons, such that cdg1contributes 80% of cellular DGC and PDEA activities andcdg2 and cdg3 contribute 15 and 5%, respectively. Disruption of dgc genes markedly reduced in vivo cellulose production, demonstrating that c-di-GMP controls this process.
ทุกรอบดิ-GMP (c-ดิ-GMP) จะควบคุมเฉพาะนิวคลีโอไทด์ของβ-1,4-glucan (เซลลูโลส) synthase ใน Acetobacter xylinum เอนไซม์ที่ควบคุมการหมุนเวียนของ c-ดิ-GMP มี diguanylate cyclase (DGC), ซึ่ง catalyzes ของกำเนิด และ phosphodiesterase A (PDEA), การสลายตัวของ catalyzes หลังฟอกชีวเคมี DGC และ PDEA ยีนเข้า isoforms เอนไซม์เหล่านี้ได้แยกต่างหาก และพบอยู่ในสามหมด ยังสูง homologous operons ทุกรอบ diguanylate, cdg1, cdg2, andcdg3 ภายในแต่ละ cdgoperon, apdeA ยีนอยู่ต้นน้ำของ dgc gene.cdg1 ประกอบด้วยสองยีน flanking เพิ่มเติม cdg1a และ cdg1d cdg1a จแมปเป็น putative transcriptional activator คล้ายกับอาดร์เรสิ Rhodopseudomonas palustris และโปรตีน FixK ของ rhizobia Deduced DGC และ PDEA โปรตีนมีโครงสร้างผิดแปลนเหมือนโดเมนยาวสองในภูมิภาคของเทอร์มินัลซี โดเมนเหล่านี้ยังอยู่ในโปรตีนจากแบคทีเรียจำนวนมากของฟังก์ชันไม่ได้กำหนด เทอร์มินิ N DGC และ PDEA deduced โปรตีนประกอบด้วย putative ตรวจวัดออกซิเจนโดเมน ตามความคล้ายคลึงกันกับโดเมนโปรตีนจากแบคทีเรีย NifL และ FixL ตามลำดับ วิเคราะห์พันธุกรรมทรัพยแสดงลำดับชั้นสรีรวิทยาระหว่าง cdgoperons ที่ cdg1contributes 80% ของโทรศัพท์มือถือ DGC และ PDEA กิจกรรม andcdg2 และ cdg3 มีส่วนร่วม 15 และ 5% ตามลำดับ ทรัพยของ dgc ลดการผลิตเซลลูโลสในสัตว์ทดลอง การเห็นที่ c-ดิ-GMP ควบคุมกระบวนการนี้อย่างเด่นชัด
การแปล กรุณารอสักครู่..
ไซคลิกตี้ GMP ( c-di-gmp ) เป็นยีนควบคุมเฉพาะของบีตา - 1,4-glucan ( เซลลูโลส ) synthase ใน Acetobacter xylinum . เอนไซม์ควบคุมการหมุนเวียนของ c-di-gmp เป็น diguanylate ไซเคลส ( dgc ) ซึ่งกระตุ้นการเกิดของมัน และ phosphodiesterase ( pdea ) ซึ่งกระตุ้นของการย่อยสลาย ต่อไปนี้การฟอกและชีวเคมีของ pdea dgc ,ยีนเข้ารหัสไอโซฟอร์มของเอนไซม์เหล่านี้ได้ถูกแยกและพบว่าอยู่ในระดับสูง operons ยังแตกต่างกันสามฟังก์ชันสำหรับวงจร diguanylate cdg1 cdg2 andcdg3 , , , . ภายในแต่ละ cdgoperon apdea , ยีนอยู่ต้นน้ำของ dgc gene.cdg1 ประกอบด้วยสองเพิ่มเติม cdg1a flanking ยีน และการแสดงออก cdg1d . cdg1a encodes เป็น particle activator ,คล้ายกับ aadr ของ rhodopseudomonas palustris fixk ไรโซเบียมและโปรตีน . ได้ และ pdea dgc โปรตีนมีโครงสร้างบรรทัดฐานเหมือนกันสองยาวซึ่งโดเมนในภูมิภาค โดเมนเหล่านี้จะยังมีอยู่ในโปรตีนของแบคทีเรียหลายฟังก์ชันเดียว . N แทร์มินี่ของโปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโน และ pdea dgc อนุมานโดเมนตรวจวัดออกซิเจน ,ตามความคล้ายคลึงกับโดเมนใน nifl เชื้อแบคทีเรียและโปรตีน fixl ตามลำดับ การวิเคราะห์ทางพันธุกรรมการแสดงลำดับชั้นของ cdgoperons ทางสรีรวิทยา เช่น cdg1contributes 80% ของโทรศัพท์มือถือ pdea dgc และ andcdg2 กิจกรรมและ cdg3 สนับสนุน 15 และ 5 ตามลำดับ การหยุดชะงักของ dgc ยีนอย่างเด่นชัดลดลงในการผลิตเซลลูโลสจากร่างกาย ,แสดงให้เห็นว่า c-di-gmp การควบคุมกระบวนการนี้
การแปล กรุณารอสักครู่..