4.3 Digestion in the Midgut and Pyl

4.3 Digestion in the Midgut and Pyloric Caecae
There are two sources of enzymes for the midgut - the pancreas and the secretory cells in the gut wall - with the pancreas perhaps secreting the greater variety and quantities of enzymes in fish. Because of the variety of enzymes present in different species, there have been some attempts to correlate enzyme activities with diet. However, these enzyme studies are fragmentary and histochemical tests are too general. Much remains to be learned about intestinal digestion in fish.
Trypsin appears to be the predominant protease in the midgut. Since the enzyme appears not to have been isolated, most authors have just tested for proteolytic activity over the pH range of 7 to 11 and reported their results as tryptic activity. The diffuse nature of the pancreas in most cases has limited many researchers to making relatively crude extracts from mixed tissues, hampering localization of the enzyme. Tryptic activity has been found in four stomachless species in Japan: Seriola, two basses and a puffer. Since these fish lack pepsin, some such kind of protease in the intestine would be the primary means of protein digestion. Tryptic activity was found in extracts of both the pancreas of perch and Tilapia and in intestinal extracts of Tilapia, all having a pH optimum of 8.0-8.2. Proteolytic activity has been identified in the pyloric caecae and intestine of rainbow trout. In grass carp, tryptic activity was stronger in the intestine than in the pancreas. In a mixture of pancreatic and pyloric caecae tissue from chinook salmon, casein was digested maximally at pH 9. Tryptic activity has also been demonstrated in extracts of liver of Several species, probably because in fish having a diffuse pancreas, pancreatic tissue extends into the liver, around the portal veins, and around the gall bladder. In several of the cases above, when extracts of pancreas were mixed with extracts of intestine, the tryptic activity increased ten-fold or more, suggesting the presence in fish of the enzyme enterokinase in the intestinal wall which activates in mammals the pancreatic trypsin as it reaches the intestine.
Additional pancreatic enzymes are involved in midgut digestion, many of them yet to be discovered. For example, Japanese workers are studying the occurrence and characteristics of a pancreatic collagenase in several Japanese fishes (Yoshinaka et al., 1973). There have also been several reports of chitinolytic activity in some fish which eat crustaceans predominantly. This could also have resulted from bacterial activity.
The occurrence of at least one lipase may be assumed in all fishes and has been demonstrated for a number of species. In carp and killifish extracts of intestine showed lipolytic activity. In goldfish, lipase activity occurred in extracts of a mixture of liver and pancreas and in the intestinal contents. Esterase (another lipase) activity has been found in the liver, spleen, bile, intestine, pyloric caecae and stomach of rainbow trout. Use of radioisotope-labeled lipids in cod suggested that the cod's lipase acted in the same manner as mammalian pancreatic lipase, although it was not considered more than a suggestion that fish lipase is of pancreatic origin. Regardless of origin, some kind of lipase is essential to fish because fatty acids are essential dietary components for fish.
Carbohydrases have perhaps excited the most interest of all the enzymes, particularly because salmonids do not handle the large carbohydrate molecules very well, and many workers wanted to determine the reason. Further, because there are several carbohydrases, the possibility that different enzyme combinations might show adaptations to different diets also intrigued some investigators. Also, herbivorous fish might be expected to have more carbohydrase activity and less tryptic activity than carnivores or omnivores.
Amylase is a widespread starch-digesting enzyme which occurs in human saliva and in pancreatic secretions into the small intestine. Amylase activity has been found in goldfish and bluegill sunfish in extracts of mixed liver and pancreas, oesophagus (contamination from regurgitated food suggested) and intestine, but not in large-mouth bass. Similar activity has been seen as well in rainbow trout, perch, Tilapia, Pacific salmon, cod, common carp, eel, and flounder. In fish with a diffuse pancreas there may be no pancreatic duct and so amylase activity appears in the bile. In mackerel. Scomber spp., which have a compact pancreas, the bile had no amylase activity.
Other carbohydrases identified included glucosidases (rainbow trout, chum salmon, common carp), maltase (common carp, red sea bream, Archosargus, marine ayu, Plecoglossidae), and sucrase, lactase, melibiase, and cellobiase, all of the latter in common carp. The hypothesis that carnivores might be deficient in one or more carbohydrases is largely disproved by the widespread presence of amylase in salmonids and other predators and by the presence of maltase in sea bream and ayu. The apparently larger diversity of carbohydrases in common carp than in other fish seems mostly a lack of information about fish other than carp. The question of whether dietary differences influence the kind of enzymes present must remain open but the evidence so far remains largely negative. However, there seems to be some evidence to show that the amounts of various enzymes may relate to the diet. Data in Table 2 suggest that herbivores have de-emphasized the production of proteases compared to the carnivores and the reverse for carbohydrases.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

4.3 การย่อยอาหารใน Midgut และ Pyloric Caecae
มีสองแหล่งเอนไซม์ midgut -ตับอ่อนและเซลล์ผนังลำไส้ secretory - กับตับอ่อนอาจ secreting หลากหลายมากขึ้นและปริมาณของเอนไซม์ในปลา เนื่องจากความหลากหลายของเอนไซม์ที่อยู่ในสายพันธุ์ต่าง ๆ มีบางพยายามเชื่อมโยงกิจกรรมของเอนไซม์ ด้วยอาหาร อย่างไรก็ตาม การศึกษาเอนไซม์เหล่านี้มี fragmentary และ histochemical ทดสอบมีทั่วไปเกินไป มากยังคงจะได้เรียนรู้เกี่ยวกับการย่อยอาหารที่ลำไส้ในปลา
ทริปซินปรากฏเป็น รติเอสกันใน midgut เนื่องจากเอนไซม์ปรากฏไม่ ได้แยก ผู้เขียนส่วนใหญ่มีกิจกรรม proteolytic ทดสอบช่วงค่า pH 7-11 เพียง และรายงานผลลัพธ์กิจกรรม tryptic ลักษณะการกระจายของตับอ่อนส่วนใหญ่มีจำกัดนักวิจัยหลายทำค่อนข้างดิบสารสกัดจากเนื้อเยื่อผสม กระทบแปลของเอนไซม์นี้ กิจกรรม tryptic พบในสี่สายพันธุ์ stomachless ในญี่ปุ่น: Seriola, basses สองและปักเป้าเป็น เนื่องจากปลาเหล่านี้ขาดเพพซิน บางชนิดเช่นรติเอสในลำไส้จะเป็นพาหนะหลักในการย่อยอาหารโปรตีน กิจกรรม tryptic พบ ในบางส่วนของตับอ่อนทั้งปลากะพงและปลานิล และ ในสารสกัดจากลำไส้ของปลานิล ทั้งหมดมีค่า pH เหมาะสมของ 8.0-8.2 มีการระบุกิจกรรม proteolytic pyloric caecae และลำไส้ของเรนโบว์เทราต์ ในปลาเฉา กิจกรรม tryptic ไม่แข็งในลำไส้มากกว่าในตับอ่อน ในส่วนผสมของเนื้อเยื่อตับอ่อน และ pyloric caecae จาก chinook แซลมอน เคซีนถูกต้อง maximally ที่ pH 9 กิจกรรม tryptic มียังได้แสดงในบางส่วนของตับหลายพันธุ์ อาจเนื่องจากปลามีตับอ่อนกระจาย เนื้อเยื่อตับอ่อนขยายเข้าไปในตับ หลอดเลือดดำ portal และ สถานน้ำดี ในหลาย ๆ กรณีข้างต้น เมื่อบางส่วนของตับอ่อนถูกผสมกับบางส่วนของลำไส้ กิจกรรม tryptic เพิ่มมาก ขึ้น หรือ ten-fold แนะนำอยู่ในปลา enterokinase เอนไซม์ในผนังลำไส้ที่เรียกใช้ในการเลี้ยงลูกด้วยนมทริปซินตับอ่อนเป็นมันถึงลำไส้
เอนไซม์ตับอ่อนเพิ่มเติมเกี่ยวข้องในการย่อยอาหาร midgut มากของพวกเขายังค้นพบ ตัวอย่าง เรียนคนญี่ปุ่นเกิดและลักษณะของ collagenase ตับอ่อนในปลาญี่ปุ่นหลาย (Yoshinaka et al., 1973) นอกจากนี้ยังมีรายงานหลายกิจกรรม chitinolytic ในปลาที่กินเป็นครัสเตเชีย นอกจากนี้ยังได้ส่งผลให้นี้จากกิจกรรมของแบคทีเรีย
การเกิดขึ้นของเอนไซม์ไลเปสอาจสันนิษฐานในปลาทั้งหมด และมีการแสดงจำนวนชนิด ปลาคาร์ฟและ killifish บางส่วนของลำไส้พบกิจกรรม lipolytic ในปลาทอง เอนไซม์ไลเปสกิจกรรมเกิดขึ้น ในบางส่วนของส่วนผสมของตับและตับอ่อน และ ในรายที่ลำไส้ กิจกรรม esterase (เอนไซม์ไลเปสอื่น) พบในตับ ม้าม น้ำดี ลำ ไส้ pyloric caecae และท้องของเรนโบว์เทราต์ ใช้ radioisotope ป้ายโครงการใน cod แนะนำว่า เอนไซม์ไลเปสของ cod ได้ปฏิบัติในลักษณะเดียวกันเป็น mammalian ตับอ่อนเอนไซม์ไลเปส แม้ว่าไม่ถือเป็นการเพิ่มเติมคำแนะนำที่ปลาเอนไซม์ไลเปสที่อยู่ของตับอ่อน โดยกำเนิด ชนิดของเอนไซม์ไลเปสบางเป็นสิ่งสำคัญเพื่อปลาเนื่องจากกรดไขมันเป็นส่วนประกอบอาหารจำเป็นสำหรับปลา
Carbohydrases มีบางทีตื่นเต้นสนใจมากที่สุดของทั้งหมดเอนไซม์ โดยเฉพาะอย่างยิ่งเนื่องจาก salmonids ไม่จัดการโมเลกุลของคาร์โบไฮเดรตที่มีขนาดใหญ่มาก และหลายคนต้องการที่จะกำหนดเหตุผล เพิ่มเติม เนื่องจากมีหลาย carbohydrases เอนไซม์ต่าง ๆ ชุดอาจแสดงท้องกับอาหารต่าง ๆ ที่อาจเกิดขึ้นยังประหลาดใจนักสืบบาง ยัง ปลา herbivorous อาจจะคาดว่าจะมีกิจกรรม carbohydrase เพิ่มเติมและกิจกรรม tryptic น้อยกว่า carnivores omnivores
Amylase เป็นเอนไซม์อย่างแพร่หลายที่ digesting แป้งซึ่งเกิดขึ้น ในมนุษย์น้ำลาย และตับอ่อนหลั่งเข้าไปในลำไส้เล็ก กิจกรรม amylase พบในปลาและ bluegill แสงอาทิตย์ในการแยกของผสมตับและตับอ่อน หลอดอาหาร (ปนเปื้อนจากอาหาร regurgitated ที่แนะนำ) และลำไส้ แต่ไม่ได้อยู่ในปากใหญ่เบส กิจกรรมคล้ายกันได้แล้วเห็นด้วยเรนโบว์เทราต์ ปลากะพง ปลานิล ปลาแซลมอนแปซิฟิก cod ปลาไน ปลา และ flounder ในปลาตับอ่อนกระจาย อาจไม่ท่อตับอ่อน และ amylase กิจกรรมปรากฏในน้ำดีดังนั้น ในปลา โอ Scomber ซึ่งมีตับอ่อนขนาดเล็ก น้ำดีไม่มี amylase กิจกรรมได้
Carbohydrases อื่น ๆ ระบุรวม glucosidases (เรนโบว์เทราต์ ชุมปลาแซลมอน ปลาไน), maltase (ทั่วไปปลาคาร์ฟ สีแดงทะเลทรายแดง Archosargus ทะเลอยู Plecoglossidae), และ sucrase, lactase, melibiase และ cellobiase ทั้งหมดหลังเหน็บกัน สมมติฐานที่ว่า carnivores อาจขาดสารใน carbohydrases น้อยเป็นส่วนใหญ่ดำรง amylase salmonids และล่าอื่น ๆ ก็แพร่หลาย และ โดยสถานะของ maltase ในทะเลทรายแดงและอยู ความหลากหลายขนาดใหญ่เห็นได้ชัดของ carbohydrases กันเหน็บมากกว่า ในปลาอื่น ๆ ดูเหมือนว่า ส่วนใหญ่ขาดข้อมูลเกี่ยวกับปลาไม่ใช่ปลาคาร์ฟ คำถามที่ว่าความแตกต่างของอาหารมีผลต่อชนิดของเอนไซม์ปัจจุบันต้องเปิดทิ้งไว้ แต่หลักฐานจนยังคงเป็นลบ อย่างไรก็ตาม มีน่าจะเป็นหลักฐานบางอย่างเพื่อแสดงว่า จำนวนเอนไซม์ต่าง ๆ อาจเกี่ยวข้องกับอาหาร ข้อมูลในตารางที่ 2 แนะนำว่า herbivores มีชื่น emphasized ผลิต proteases เทียบกับ carnivores การกลับรายการสำหรับ carbohydrases

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

4.3 การย่อยอาหารในประสิทธิภาพและเหมาะสม และ pyloric caecae
มีสองแหล่งที่มาของเอนไซม์สำหรับประสิทธิภาพและเหมาะสม - ตับอ่อนและพบเซลล์ในลำไส้ผนังกับตับอ่อนอาจหลั่งมากขึ้นความหลากหลายและปริมาณของเอนไซม์ในปลา เนื่องจากความหลากหลายของเอนไซม์ที่มีอยู่ในสายพันธุ์ที่แตกต่างกัน มีการพยายามที่จะมีความสัมพันธ์กับกิจกรรมของเอนไซม์ในอาหาร อย่างไรก็ตามการศึกษาเอนไซม์เหล่านี้จะกระท่อนกระแท่นและการทดสอบเอเป็นเหมือนกันทั่วไป มากยังคงที่จะเรียนรู้เกี่ยวกับลำไส้การย่อยอาหารในปลา
รูปปรากฏเป็นโปรโดดในประสิทธิภาพและเหมาะสม . เนื่องจากเอนไซม์จะปรากฏขึ้นไม่ต้องไปแยก นักเขียนส่วนใหญ่มีแค่ทดสอบกิจกรรมจำเพาะมากกว่า pH ในช่วง 7 ถึง 11 และรายงานผลกิจกรรมของพวกเขาเป็นอาหาร .ลักษณะทั่วไปของตับอ่อนในกรณีส่วนใหญ่มี จำกัด นักวิจัยหลายคนให้สารสกัดจากเนื้อค่อนข้างหยาบผสมขัดขวางจำกัดการทำงานของเอนไซม์ กิจกรรมที่ได้รับการพบในอาหาร 4 ชนิด stomachless ในญี่ปุ่น : เซริโ า สอง basses และปลาปักเป้า . เนื่องจากปลาเหล่านี้ขาดอักษรบางชนิดเช่นโปรตีนในลำไส้จะเป็นวิธีการหลักของการย่อยโปรตีนกิจกรรมอาหาร พบสารสกัดของตับอ่อนของเกาะ และปลานิล และในลำไส้ สารสกัดของปลานิล , ทั้งหมดมี pH ที่เหมาะสมของ 8.0-8.2 . กิจกรรมของโปรตีนได้รับการระบุใน caecae pyloric และลำไส้ของปลาสายรุ้ง ในหญ้าปลาคาร์พ กิจกรรมอาหาร แข็งแกร่งในลำไส้มากกว่าในตับอ่อนในส่วนผสมของตับอ่อนและ pyloric caecae เนื้อเยื่อจาก Chinook ปลาแซลมอน เคซีน คือย่อยสูงสุดที่ pH 9 กิจกรรมอาหารยังถูกนำมาสกัดตับหลายชนิด อาจเป็นเพราะในปลาจะมีเนื้อเยื่อตับอ่อนตับอ่อนทั่ว ขยายเข้าไปในตับ ๆพอร์ทัลใน และ รอบ ๆ ถุงน้ำดี ในหลายกรณีข้างต้นเมื่อนำมาผสมกับสารสกัดจากสารสกัดจากตับอ่อนลำไส้อาหารเพิ่มขึ้น กิจกรรมพับ 10 หรือมากกว่า จะปรากฏตัวในปลาของเอนไซม์พนักงานบัญชีในลำไส้ผนังซึ่งเรียกใช้ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมโดยเอนไซม์ตับอ่อนเป็นถึงไส้
เอนไซม์ตับอ่อนเกี่ยวข้องกับระบบย่อยอาหารเพิ่มประสิทธิภาพและเหมาะสมมากของพวกเขาที่ยังไม่ถูกค้นพบ ตัวอย่างเช่นคนงานญี่ปุ่นกำลังศึกษาการเกิดและลักษณะของคอลลาจีเนสตับอ่อนหลายญี่ปุ่นปลา ( yoshinaka et al . , 1973 ) นอกจากนี้ยังมีรายงานหลายกิจกรรม chitinolytic ในบางปลาที่กินสัตว์เด่น . นอกจากนี้ยังอาจมีสาเหตุจากกิจกรรมของแบคทีเรีย
การเกิดของอย่างน้อยหนึ่งว่าอาจจะสรุปได้ในปลาและได้แสดงสำหรับจำนวนของชนิด ในปลาคาร์พและปลาคิลลี่ฟิช สารสกัดของลำไส้ พบกิจกรรมกับ . ในปลาทอง , กิจกรรมเอนไซม์ที่เกิดขึ้นในสารสกัดจากส่วนผสมของตับและตับอ่อน และในเนื้อหาที่เกี่ยวกับลำไส้ ( เอนไซม์ esterase อีก ) กิจกรรมที่ได้รับการพบในตับ ม้าม ตับ ไส้caecae pyloric และท้องของปลาสายรุ้ง ใช้ของผู้บริหารระบุว่าไขมันในปลา พบว่าซีโอดีของไลเปสทำหน้าที่ในลักษณะเดียวกับเขตตับอ่อนไลเปส แม้จะไม่ถือว่ามากกว่าคำแนะนำว่าปลาเป็นเอนไซม์ตับอ่อนที่มา ไม่ว่าต้น บางชนิดของเอนไซม์สำคัญกับปลา เพราะกรดไขมันเป็นส่วนประกอบอาหารที่จำเป็นสำหรับปลา
เอนไซม์ที่ย่อยคาร์โบไฮเดรทได้บางทีตื่นเต้นดอกเบี้ยมากที่สุดของเอนไซม์ทั้งหมด โดยเฉพาะอย่างยิ่งเพราะ salmonids ไม่ได้จัดการกับโมเลกุลของคาร์โบไฮเดรตมีขนาดใหญ่มาก และคนงานหลายคนอยากจะศึกษาเหตุผล เพิ่มเติม เพราะมีหลายชุดค่าผสมเอนไซม์เอนไซม์ที่ย่อยคาร์โบไฮเดรท ความเป็นไปได้ที่แตกต่างกันอาจแสดงดัดแปลงเพื่ออาหารที่แตกต่างกันยังทึ่งมีผู้ตรวจสอบ นอกจากนี้สัตว์ที่กินพืชเป็นอาหาร ปลาอาจจะคาดว่าจะได้มากกว่าคาร์โบไฮเดรตอาหารกิจกรรมและกิจกรรมน้อยกว่าสัตว์กินเนื้อหรือสัตว์
เป็นแป้งย่อยเอนไซม์อะไมเลสฉาวซึ่งเกิดขึ้นในน้ำลายของมนุษย์และในตับอ่อนหลั่งเข้าไปในลำไส้เล็ก กิจกรรมเอนไซม์อะไมเลสได้ในปลาทอง bluegill sunfish และสารสกัดตับผสมและตับอ่อนหลอดอาหาร ( การปนเปื้อนจาก regurgitated อาหารแนะนำ ) และไส้ แต่ไม่ใช่เบสปากขนาดใหญ่ กิจกรรมที่คล้ายกันได้รับการเห็นเป็นปลาเรนโบว์เทราท์ปลาแซลมอน , ปลา , ปลานิล , แปซิฟิก , COD , ปลาไน ปลาไหล และปลาฟลานเดอร์ ในปลาที่มีตับอ่อนกระจาย อาจจะไม่มี ท่อเลส ตับอ่อน และกิจกรรมที่ปรากฏในน้ำดี ในปลาทู scomber spp . ซึ่งมีตับอ่อนที่กะทัดรัดน้ำดีไม่มีอะไมเลสในกิจกรรม
เอนไซม์ที่ย่อยคาร์โบไฮเดรทอื่นระบุว่ารวม glucosidases ( เรนโบว์เทราท์เลค ชุมปลาแซลมอน , ปลาไน , นัวเนีย ( ปลาไนปลาตะเพียน , ทะเลแดง , Ayu archosargus , ทะเล , ตรงแลค plecoglossidae ) , , , melibiase และเซลโลไบเ ทุกหลังในปลาไน .สมมติฐานที่สัตว์กินเนื้ออาจจะขาดในหนึ่งหรือมากกว่าหนึ่งเอนไซม์ที่ย่อยคาร์โบไฮเดรทไปหักล้าง โดยมีเอนไซม์อะไมเลสและแพร่หลายใน salmonids ล่าอื่น ๆและการปรากฏตัวของนัวเนียในปลาทะเล และ ยู . ที่เห็นได้ชัดขนาดใหญ่ความหลากหลายของเอนไซม์ที่ย่อยคาร์โบไฮเดรทในปลาไนกว่าปลาอื่น ๆดูเหมือนว่าส่วนใหญ่ขาดข้อมูลเกี่ยวกับปลานอกจากปลาคาร์พถามว่า อาหารมีอิทธิพลต่อความแตกต่างชนิดของเอนไซม์ ปัจจุบันยังคงเปิด แต่หลักฐานเพื่อให้ห่างไกลส่วนใหญ่ยังคงเป็นลบ แต่ดูเหมือนจะมีหลักฐานบางอย่างแสดงให้เห็นว่าปริมาณของเอนไซม์ต่าง ๆที่อาจเกี่ยวข้องกับอาหารข้อมูลในตารางที่ 2 แนะนำว่า สัตว์กินพืช มี เดอ เน้นการผลิตเพื่อเปรียบเทียบกับสัตว์กินเนื้อและย้อนกลับสำหรับเอนไซม์ที่ย่อยคาร์โบไฮเดรท .