DSC analysis (Fig. 2 and Table 1) o

DSC analysis (Fig. 2 and Table 1) of purified Ber e 1 at various pH
values showed that the denaturation temperature of Ber e 1 is pHdependent.
At a low pH (pH 2.0) the denaturation temperature is
approximately 80 C and increases with increasing pH to approximately
110 C at pH 5.0. At pH values between pH 5.0 and pH 7.0
the denaturation temperature is stable around 110 C. These results
are in agreement with those reported previously for pH 2.0
and 7.0 (Koppelman et al., 2004). The broader transitions observed
at lower pH values indicate that at lower pH values, the cooperativity
of unfolding is lower compared to the cooperativity of unfolding
at higher pH values. The higher denaturation temperatures at pH
values between 5.0 and 7.0 could be explained because globular
proteins generally are most stable to denaturation at pH values
close to their pI (Privalov & Khechina, 1974). Ber e 1 isoforms have
pI values ranging from pH 5.5 to 8.1. In the protein preparation
investigated, the most abundant isoforms had pI values around
pH 8 (van Boxtel et al., 2006). At pH 7.0 the enthalpy of unfolding
was observed to be highest (Table 1), most likely because this pH
value is closest to the most abundant pI value in this protein preparation
(van Boxtel et al., 2006).
The denaturation of Ber e 1 at low pH (pH 2.0) appeared to be
partly reversible, as can be seen in Table 2. Upon reheating the protein,
a transition was observed, although with a lower enthalpy.
After a second reheating step again a transition could be observed.
These results also correspond with those described in literature, as
the denaturation of Ber e 1 at pH 2.0 was previously described to
be partly irreversible (Koppelman et al., 2004). At pH 7.0 the denaturation
of Ber e 1 appeared to be completely irreversible, as
reheating the samples did not show a transition (no further data

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การวิเคราะห์ DSC (รูปที่. 2 และตารางที่ 1) ของ e เบอร์บริสุทธิ์ 1 ที่ pH ต่างๆ
แสดงให้เห็นว่าค่าอุณหภูมิ denaturation ของอีเบอร์ 1 เป็น pHdependent.
ที่มีค่า pH ต่ำ (pH 2.0) อุณหภูมิที่สูญเสียสภาพธรรมชาติเป็น
ประมาณ 80 องศาเซลเซียสและการเพิ่มขึ้นด้วย ค่าความเป็นกรดเพิ่มขึ้นประมาณ
110 องศาเซลเซียสที่ pH 5.0 ที่ค่าความเป็นกรดด่างระหว่างค่า pH 5.0 และค่า pH 7.0
อุณหภูมิ denaturation ที่มีเสถียรภาพรอบ 110 องศาเซลเซียส ผลลัพธ์เหล่านี้
อยู่ในข้อตกลงกับผู้ที่รายงานก่อนหน้านี้สำหรับค่า pH 2.0
และ 7.0 (Koppelman et al., 2004) การเปลี่ยนที่กว้างสังเกต
ที่ต่ำกว่าค่าพีเอชระบุว่าที่ต่ำกว่าค่าพีเอช cooperativity
ของแฉจะต่ำกว่าเมื่อเทียบกับของ cooperativity แฉ
ที่ค่าพีเอชสูง อุณหภูมิที่สูงขึ้น denaturation ที่ pH
ค่าระหว่าง 5.0 และ 7.0 สามารถอธิบายได้เพราะรูปทรงกลม
โปรตีนโดยทั่วไปจะมีเสถียรภาพมากที่สุดที่จะสูญเสียสภาพธรรมชาติที่ค่าพีเอช
ใกล้กับ pI ของพวกเขา (Privalov & Khechina, 1974) อีเบอร์ 1 ไอโซฟอร์มมี
ค่า pI ตั้งแต่ค่า pH 5.5-8.1 ในการเตรียมโปรตีน
การตรวจสอบไอโซฟอร์มที่มีมากที่สุดมีค่า pI รอบ
ค่า pH 8 (รถตู้ Boxtel et al., 2006) ที่พีเอช 7.0 เอนทัลปีของการแฉ
เป็นข้อสังเกตที่จะเป็นสูงสุด (ตารางที่ 1) มีแนวโน้มมากที่สุดเพราะค่า pH นี้
มีมูลค่าใกล้เคียงกับค่าพีไอที่มีมากที่สุดในการเตรียมโปรตีนนี้
(รถตู้ Boxtel et al., 2006).
สูญเสียสภาพธรรมชาติของ e เบอร์ 1 ที่ pH ต่ำ (pH 2.0) ที่ดูเหมือนจะ
ย้อนกลับได้บางส่วนที่สามารถมองเห็นในตารางที่ 2 เมื่อ reheating โปรตีน,
การเปลี่ยนแปลงที่ถูกตั้งข้อสังเกตถึงแม้จะมีปริมาณความร้อนที่ต่ำกว่า.
หลังจากขั้นตอนการอุ่นที่สองอีกครั้งการเปลี่ยนแปลงอาจจะสังเกตเห็น
ผลการศึกษานี้ยังสอดคล้องกับที่อธิบายไว้ในวรรณคดีเช่น
สูญเสียสภาพธรรมชาติของ e เบอร์ 1 ที่ 2.0 ค่า pH ได้อธิบายไว้ก่อนหน้านี้
กลับไม่ได้เป็นส่วนหนึ่ง (Koppelman et al., 2004) ที่พีเอช 7.0 สูญเสียสภาพธรรมชาติ
ของ e เบอร์ 1 ดูเหมือนจะเป็นกลับไม่ได้อย่างสมบูรณ์เช่น
reheating ตัวอย่างไม่ได้แสดงการเปลี่ยนแปลง (ไม่มีข้อมูลเพิ่มเติม

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การวิเคราะห์ DSC ( รูปที่ 2 และตารางที่ 1 ) ให้เบอร์ 1 ที่ค่า pH
E ต่างๆ พบว่า อุณหภูมิของเบอร์ ( 1 phdependent E .
ที่ pH ต่ำ ( pH 2.0 ) ( อุณหภูมิประมาณ 80 
c และเพิ่มขึ้นเมื่อเพิ่มพีเอชประมาณ
110  C ที่ pH 5.0 . ที่ค่าความเป็นกรด - ด่างระหว่าง pH 5.0 และ pH 7.0 อุณหภูมิคงที่ (

 ผลประมาณ 110 Cในข้อตกลงกับรายงานก่อนหน้านี้สำหรับ pH 2.0
และ 7.0 ( koppelman et al . , 2004 ) การเปลี่ยนภาพที่กว้างขึ้นสังเกต
ที่พีเอชต่ำกว่าค่า พบว่า ที่ค่า pH ลดลง , cooperativity
ของแฉลดลงเมื่อเทียบกับ cooperativity ของแฉ
สูงกว่าค่า pH . สูง ( อุณหภูมิ pH
ค่าระหว่าง 5.0 7.0 สามารถอธิบายได้เพราะเป็นรูปทรงกลม
โปรตีนโดยทั่วไปมีเสถียรภาพมากที่สุด ( ที่ค่า pH
ใกล้ปี่ ( privalov & khechina , 1974 ) เบอร์ E 1 ต่อได้
pi ค่าตั้งแต่ pH 5.5 ถึง 1 . ในการเตรียมโปรตีน
สอบสวนต่อมากมาย ส่วนใหญ่มีปี่ค่ารอบ
pH 8 ( รถตู้ Boxtel et al . , 2006 ) ที่ pH 7.0 สาวน้อยเวทมนตร์ แฉ
จะพบเป็นสูงสุด ( ตารางที่ 1 ) , ส่วนใหญ่เพราะ pH
ค่าใกล้เคียงกับค่า PI ชุกชุมมากที่สุดในการเตรียมโปรตีน
( รถตู้ Boxtel et al . , 2006 )
( E ของเบอร์ 1 ที่ pH ต่ำ ( pH 2.0 ) ปรากฏเป็น
บางส่วนย้อนกลับได้ , ที่สามารถเห็นได้ในตารางที่ 2 เมื่ออุ่น
เปลี่ยนโปรตีน พบว่า แม้มีความร้อนต่ำกว่า
หลังที่สองอุ่นก้าวอีกการเปลี่ยนแปลงสามารถสังเกต .
ผลลัพธ์เหล่านี้สอดคล้องกับที่อธิบายไว้ในวรรณกรรม เป็นเบอร์ 1 ของ e
( pH 2.0 เคยอธิบาย

ส่วนสนับสนุน ( koppelman et al . , 2004 ) ที่ pH 7.0 ( e
ของเบอร์ 1 ที่ปรากฏจะสมบูรณ์ได้ ตามที่
อุ่นตัวอย่างไม่ได้แสดงการเปลี่ยนแปลง ( ไม่มีข้อมูลเพิ่มเติม