The molecular mass of bacteriocin F

The molecular mass of bacteriocin F1 was 2113.842 Da by MALDI-TOFeMS (Fig. 3d), which was smaller than most of the previously reported bacteriocins (Srionnual, Yanagida, Lin, Hsiao, & Chen, 2007; Tosukhowong et al., 2012). Edman degradation was not successful in determining the N-terminal amino acid sequence of bacteriocin F1 (data not shown). Peptides containing blocked N-termini or otherwise modified residues may block or interrupt the sequencing processes during Edman degradation, and may not be detected at all during amino acid analysis. Although the biological role of post-translational modifications is unknown, the processes would probably make the peptides resistance to endogenous proteolytic enzymes, and increase their activity stability (Shinnar, Butler, & Park, 2003; Sperstad et al., 2011). This could indicate that bacteriocin F1 contains blocked N-termini or modified residues.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

มวลโมเลกุลของ bacteriocin F1 ถูกราคาดา 2113.842 โดย MALDI-TOFeMS (Fig. 3d), ซึ่งมีขนาดเล็กกว่าส่วนใหญ่ของ bacteriocins รายงานไปก่อนหน้านี้ (Srionnual, Yanagida หลิน Hsiao และ เฉิน 2007 Tosukhowong et al., 2012) สร้าง Edman ไม่ประสบความสำเร็จในการกำหนดสถานี N กรดอะมิโนลำดับของ bacteriocin F1 (ข้อมูลไม่แสดง) เปปไทด์ที่ประกอบด้วยบล็อกเทอร์มินิ N หรือมิฉะนั้น อาจบล็อก หรือขัดจังหวะกระบวนการจัดลำดับในระหว่างการลด Edman ตกแก้ไข และอาจตรวจไม่พบเลยระหว่างการวิเคราะห์กรดอะมิโน บทบาทชีวภาพปรับเปลี่ยน post-translational ไม่รู้จัก กระบวนการจะคงให้เปปไทด์ทนต่อเอนไซม์ proteolytic endogenous และเพิ่มเสถียรภาพของกิจกรรม (Shinnar คน และ สวน 2003 Sperstad et al., 2011) ซึ่งอาจบ่งชี้ bacteriocin ที่ F1 ประกอบด้วยบล็อกเทอร์มินิ N หรือปรับตก

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

มวลโมเลกุลของ F1 bacteriocin เป็น 2,113.842 ดาโดย MALDI-TOFeMS (รูป 3d.) ซึ่งมีขนาดเล็กกว่ามากที่สุดของรายงานก่อนหน้านี้ bacteriocins (Srionnual, Yanagida หลิน, Hsiao และ Chen, 2007;. Tosukhowong, et al, 2012) . การย่อยสลาย Edman ไม่ประสบความสำเร็จในการกำหนด n- ขั้วลำดับกรดอะมิโนและโปรตีน F1 (ไม่ได้แสดงข้อมูล) เปปไทด์ที่มีสารตกค้างที่ถูกบล็อก N-ปลายทางหรือแก้ไขมิฉะนั้นอาจปิดกั้นหรือขัดขวางกระบวนการลำดับในระหว่างการย่อยสลาย Edman และอาจไม่ได้รับการตรวจพบในระหว่างการวิเคราะห์กรดอะมิโน แม้ว่าบทบาททางชีวภาพของการปรับเปลี่ยนหลังการไม่เป็นที่รู้จักกระบวนการอาจจะทำให้ความต้านทานของเปปไทด์ที่จะเอนไซม์โปรตีนภายนอกและเพิ่มเสถียรภาพกิจกรรมของพวกเขา (Shinnar บัตเลอร์ & พาร์ค. 2003; Sperstad et al, 2011) ซึ่งอาจแสดงให้เห็นว่ามี bacteriocin F1 ถูกบล็อก N-ปลายทางหรือตกค้างแก้ไข

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

มวลต่อโมเลกุลของ F1 ก็ 2113.842 ดา โดยมา ดิ tofems ( รูปที่ 3 ) ซึ่งมีขนาดเล็กกว่ามากที่สุดของรายงานก่อนหน้านี้วัตถุดิบ ( srionnual ยานางิดะเชา , หลิน & , เฉิน , 2007 ; tosukhowong et al . , 2012 ) งูหัวกระโหลกก็ไม่ประสบความสำเร็จในการกำหนดลำดับของกรดอะมิโน กรดอะมิโนต่อ F1 ( ข้อมูลไม่แสดง )เปปไทด์ที่มีบล็อก n-termini หรือดัดแปลงตกค้างอาจปิดกั้นหรือขัดขวางกระบวนการจัดลำดับระหว่างงูหัวกระโหลก และอาจตรวจไม่พบเลยในช่วงการวิเคราะห์กรดอะมิโน แม้ว่าบทบาททางชีวภาพของการไปรษณีย์ - แปลไม่ทราบ กระบวนการที่อาจจะทำให้โครงสร้างโปรตีนเปปไทด์ต้านเอนไซม์และเพิ่มความมั่นคงของกิจกรรมของพวกเขา ( shinnar พ่อบ้าน& , สวนสาธารณะ , 2003 ; sperstad et al . , 2011 ) นี้อาจบ่งชี้ว่า มีบล็อก n-termini ต่อ F1 หรือตกค้าง แก้ไข