Uv absorption spectra of Lys in the

Uv absorption spectra of Lys in the buffer with 3.4, 7.4, and 9.0 were shown in Fig. 1. It can be seen that its inten sity decreases gradually from pH 3.4 to 9.0, and an apparent blue shift of the maximum absorption wavelength from 199 nm (pH 7.4) to 195 nm (pH 3.4) and an apparent red shift from 199 nm (pH 7.4) to 204 nm (pH 9.0) was observed. The literature l14] shows that the peak in the 200 nm region in the difference spectra of proteins is related to changes in the conformation of the peptide backbone associated with the helix-coil transformation (15]. The above results suggest that the conformation of Lys molecule is al tered when the pH is changed from simulating physiological (pH 7.4) to acidic (pH 3.4) or basic (pH 9.0) conditions. Three-dimensional fluorescence spectra have become a popular fluorescence analysis technique in recent years (16l. It is well known that three-dimensional fluorescence spectrum can provide nuore detailed information about the change in the conformation of proteins. Fig. 2 presents the contours of three-dimensional fluores- cence spectra under three different pH conditions (pH 3.4, 7.4, and 9.0) and the corresponding data are shown in Table 1. In Fig. 2, two

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

สเปกตรัมการดูดซึมรังสียูวีของ Lys ในบัฟเฟอร์ 3.4, 7.4, 9.0 และถูกแสดงในรูปที่ 1 จะเห็นได้ว่า การเมือง inten ลดค่อย ๆ จาก 3.4 9.0 pH และการ shift สีน้ำเงินชัดเจนความยาวคลื่นการดูดจาก 199 nm (pH 7.4) เป็น 195 nm (pH 3.4) และเปลี่ยนเป็นสีแดงชัดเจนจาก 199 นิวตันเมตร (pH 7.4) 204 nm (pH 9.0) พบว่า L14 วรรณกรรม] แสดงว่า จุดสูงสุดใน 200 nm สเปกตรัมความแตกต่างของโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างของกระดูกสันหลังของเปปไทด์ที่เกี่ยวข้องกับการแปลงขดลวดเกลียว (15] ผลลัพธ์ข้างต้นแนะนำว่า โครงสร้างของโมเลกุล Lys คือ อัลซึ่งพบได้บ่อยเมื่อค่า pH เปลี่ยนแปลงจากการจำลองสภาพทางสรีรวิทยา (pH 7.4) ไปเป็นกรด (pH 3.4) หรือ basic (pH 9.0) สามมิติเรืองแสงสเปกตรัมได้กลายเป็น เทคนิควิเคราะห์เรืองแสงที่เป็นที่นิยมในปีล่าสุด (16 ลิตร มันเป็นที่รู้จักกันดีคลื่นสามมิติเรืองแสงสามารถให้ nuore ข้อมูลรายละเอียดเกี่ยวกับการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างของโปรตีน รูป 2 แสดงรูปทรงของสเปกตรัมสามมิติ fluores-cence สามภายใต้เงื่อนไขค่า pH แตกต่างกัน (pH 3.4, 7.4 และ 9.0) และข้อมูลเกี่ยวข้องจะแสดงอยู่ในตารางที่ 1 ในรูป 2, 2

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การดูดซึมรังสียูวีสเปกตรัมของลิซในบัฟเฟอร์ที่มี 3.4, 7.4 และ 9.0 มีการแสดงในรูปที่ 1. มันสามารถจะเห็นได้ว่า Sity Inten ของมันลดลงเรื่อย ๆ จากพีเอช 3.4-9.0 และการเปลี่ยนแปลงที่ชัดเจนของสีฟ้าคลื่นดูดกลืนแสงสูงสุดจาก 199 นาโนเมตร (pH 7.4) ถึง 195 นาโนเมตร (pH 3.4) และการเปลี่ยนแปลงที่เห็นได้ชัดจากสีแดง 199 นาโนเมตร (pH 7.4) ถึง 204 นาโนเมตร (pH 9.0) เป็นที่สังเกต วรรณกรรม L14] แสดงให้เห็นว่าจุดสูงสุดในภูมิภาค 200 นาโนเมตรในสเปกตรัมความแตกต่างของโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างของกระดูกสันหลังเปปไทด์ที่เกี่ยวข้องกับการเปลี่ยนแปลงเกลียวขดลวด (15]. ผลข้างต้นแสดงให้เห็นว่าโครงสร้างของลิซ โมเลกุลคืออัล tered เมื่อค่า pH ที่มีการเปลี่ยนแปลงจากการจำลองทางสรีรวิทยา (pH 7.4) เพื่อเป็นกรด (pH 3.4) หรือขั้นพื้นฐาน (pH 9.0) เงื่อนไข. สามมิติสเปกตรัมการเรืองแสงได้กลายเป็นเทคนิคการวิเคราะห์การเรืองแสงที่นิยมในปีที่ผ่านมา (16L. เป็น รู้จักกันดีว่าสามมิติสเปกตรัมการเรืองแสงสามารถให้ nuore ข้อมูลรายละเอียดเกี่ยวกับการเปลี่ยนแปลงในรูปแบบของโปรตีนที่. รูป. 2 ที่มีการจัดรูปทรงของสามมิติสเปกตรัม cence fluores- ภายใต้เงื่อนไขที่สามค่า pH ที่แตกต่างกัน (pH 3.4, 7.4 และ 9.0) และข้อมูลที่ตรงกันจะแสดงในตารางที่ 1 ในรูป. 2 สอง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การดูดกลืนรังสี UV ของไลซีนในบัฟเฟอร์ที่มี 3.4 7.4 และ 9.0 ได้ถูกแสดงในรูปที่ 1 จะเห็นได้ว่า inten sity ค่อยๆลดลงจาก pH 3.4 9.0 , และ ปรากฏ ฟ้ากะของความยาวคลื่นการดูดซึมสูงสุดจาก 199 nm ( pH 7.4 ) 195 nm ( pH 3.4 ) และแจ่มแจ้งแดงเปลี่ยนจาก 199 nm ( pH 7.4 ) 204 nm ( pH 9.0 ) มากนัก วรรณกรรม l14 ] แสดงให้เห็นว่าจุดสูงสุดใน 200 nm ในภูมิภาคนี้คือความแตกต่างของโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างของเปปไทด์หลักที่เกี่ยวข้องกับเกลียวขดลวดเปลี่ยนแปลง ( 15 ) จากผลดังกล่าวข้างต้นชี้ให้เห็นว่าโครงสร้างของโมเลกุลที่เป็นอัล . tered เมื่อ pH เปลี่ยนแปลงจากการจำลองทางสรีรวิทยา ( pH 7.4 ) ที่เป็นกรด ( pH 3.4 ) หรือพื้นฐาน ( pH 9.0 ) เงื่อนไข สเปกตรัมฟลูออเรสเซนซ์ 3 มิติได้กลายเป็นเทคนิคการวิเคราะห์การเรืองแสงที่ได้รับความนิยมในปีล่าสุด ( 16L มันเป็นที่รู้จักกันดีว่าสเปกตรัมฟลูออเรสเซนซ์ nuore สามมิติสามารถให้ข้อมูลรายละเอียดเกี่ยวกับการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างของโปรตีน รูปที่ 2 แสดงรูปทรงของ fluores - สามมิติ cence สเปกตรัมภายใต้เงื่อนไขสามระดับพีเอช ( pH 3.4 7.4 และ 9.0 ) และข้อมูลที่แสดงในตารางที่ 1 ในรูปที่ 2 , สอง