Phospholipase D (PLD) is a lipolyti

Phospholipase D (PLD) is a lipolytic enzyme involved in signal transduction, vesicle trafficking and membrane
metabolism. It catalyzes the hydrolysis and transphosphatidylation of glycerophospholipids at the terminal
phosphodiester bond. The presence of a PLD in the latex of Carica papaya (CpPLD1) was demonstrated
by transphosphatidylation of phosphatidylcholine (PtdCho) in the presence of 2% ethanol. Although the protein
could not be purified to homogeneity due to its presence in high molecular mass aggregates, a protein
band was separated by SDS-PAGE after SDS/chloroform–methanol/TCA–acetone extraction of the latex insoluble
fraction. This material was digested with trypsin and the amino acid sequences of the tryptic peptides
were determined by micro-LC/ESI/MS/MS. These sequences were used to identify a partial cDNA (723 bp)
from expressed sequence tags (ESTs) of C. papaya. Based upon EST sequences, a full-length gene was identified
in the genome of C. papaya, with an open reading frame of 2424 bp encoding a protein of 808 amino acid
residues, with a theoretical molecular mass of 92.05 kDa. From sequence analysis, CpPLD1 was identified as a
PLD belonging to the plant phosphatidylcholine phosphatidohydrolase family.
.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

phospholipase D (PLD) เป็นเอนไซม์สลายไขมันส่วนร่วมในการส่งสัญญาณการค้าตุ่มและเมมเบรน
การเผาผลาญอาหาร มันกระตุ้นการย่อยและ transphosphatidylation ของ glycerophospholipids ที่สถานี
พันธบัตร phosphodiester การปรากฏตัวของ PLD ในน้ำยางมะละกอ (CpPLD1) ได้แสดงให้เห็น
โดย transphosphatidylation ของ phosphatidylcholine (PtdCho) ในการปรากฏตัวของเอทานอล 2% แม้ว่าโปรตีน
ไม่สามารถทำให้บริสุทธิ์จะเป็นเนื้อเดียวกันเนื่องจากการแสดงตนในมวลมวลสูงโมเลกุลโปรตีน
วงถูกแยกออกโดยวิธี SDS-PAGE หลังจาก SDS / คลอโรฟอร์มเมทานอล / สกัด TCA-อะซิโตนน้ำยางที่ไม่ละลายน้ำ
ส่วน วัสดุนี้ถูกย่อยด้วย trypsin และลำดับกรดอะมิโนเปปไทด์ของ tryptic
ถูกกำหนดโดยไมโคร-LC / ESI / MS / MS ลำดับเหล่านี้ถูกนำมาใช้ในการระบุยีนบางส่วน (723 bp)
จากแท็ลำดับแสดง (โคลน) ของมะละกอ C. ขึ้นอยู่กับลำดับ EST, ยีนเต็มความยาวที่ถูกระบุ
ในจีโนมของมะละกอซีที่มีกรอบการอ่านเปิด 2424 bp การสร้างโปรตีนของ 808 กรดอะมิโน
สารตกค้างที่มีมวลโมเลกุลทฤษฎีของ 92.05 กิโลดาลตัน จากการวิเคราะห์ลำดับ CpPLD1 ถูกระบุว่าเป็น
PLD ที่อยู่ในประเภทพืช phosphatidylcholine ครอบครัว
phosphatidohydrolase.

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ชิ้น D ( PLD ) เป็นเอนไซม์ที่เกี่ยวข้องกับการส่งสัญญาณ การยื่น และการเผาผลาญเยื่อ

มันกระตุ้นการย่อยสลายของ glycerophospholipids transphosphatidylation และที่สถานี
ฟ โฟไดเ เตอร์ บอนด์ การปรากฏตัวของ PLD ในน้ำยางมะละกอ ( cppld1 )
)โดย transphosphatidylation ของฟอสฟาติดิลโคลีน ( ptdcho ) ในการแสดงตนของเอทานอล 2 % แม้ว่าโปรตีน
ไม่สามารถให้วิธีการ เนื่องจากตนมีมวลโมเลกุลมวลรวม โปรตีน
วงแยกถูกหลังจาก SDS / คลอโรฟอร์มและเมทานอลอะซีโตน TCA และการสกัดน้ำยางไม่ละลาย
เศษส่วนวัสดุนี้ถูกย่อยด้วยเอนไซม์ และกรดอะมิโน เปปไทด์ ลำดับของอาหารถูกกำหนดโดยไมโคร
LC / MS / นางสาว ESI / ลำดับเหล่านี้ถูกใช้เพื่อระบุดีเอ็นเอบางส่วน ( 723 BP )
จากแสดงลำดับแท็ก ( ฐานข้อมูล ) ของ มะละกอ ขึ้นอยู่กับ EST ลำดับ ยีนยาวถูกระบุ
ในจีโนมของ C . มะละกอมี open reading frame 2424 BP โปรตีนของ 808 กรดอะมิโน
ตกค้างการเข้ารหัสที่มีมวลโมเลกุลได้ตามทฤษฎีของดาลตัน จากการวิเคราะห์ลำดับ cppld1 ถูกระบุเป็น
PLD เป็นของโรงงาน ฟอสฟาติดิลโคลีน phosphatidohydrolase ครอบครัว