view of how the numerous environmen

view of how the numerous environmental or hormonal signals that
intervene during plant growth and development target, in time and
space, the multiple aquaporin isoforms expressed throughout the plant.
4.2. Gating
The gating of plant aquaporins, that is, the opening and closing of the
water channel pore, can be regulated by multiple effectors, such as
phosphorylation, protons (H+), and divalent cations. An activating
role for phosphorylation was first proposed for pea PvTIP3;1,
GmNod26 and spinach SoPIP2;1, based on functional expression in
oocytes of wild-type and phosphorylation mutant forms, together
with alterations of oocyte protein phosphatase and/or kinase activities
[59,63,69]. Water transport assays in purified plasma membranes
from Arabidopsis and sugar beet (Beta vulgaris) also indicated that H+
and divalent cations, with calcium (Ca2+) being the most efficient, can
regulate the activity of PIPs [70,71]. These effects were further
established after reconstitution of purified AtPIP2;1 in proteoliposomes
[72]. Furthermore, the sidedness and molecular bases of H+-dependent
gating were dissected using Xenopus oocyte expression and the central
role as pH sensor of a His residue, perfectly conserved in the second
cytosolic loop (loop D) of PIPs, was established [55] (Fig. 1).
The X-ray structures of SoPIP2;1 in an open and closed conformation
[33] were crucial in determining a conserved molecular mechanism for
PIP gating. In brief, the model showed how a hydrophobic (Leu) residue
of loop D can protrude in the cytosolic pore vestibule, to prevent any
passage of water. The conformation of loop D itself is determined by
ionic and H-bond interactions between residues of loops D (His193)
and B (Ser115) and the N-terminal tail (Asp28, Glu31). Divalent cations
binding to Asp28 and Glu31 or protonation of loop D at His193
can tighten this interaction, locking the water channel in a closed
state. By contrast, phosphorylation of Ser115 in loop B or Ser274 in
the C-terminus favors the unfolding of loop D to open the water
channel.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

มุมมองของวิธีการที่สัญญาณสิ่งแวดล้อมหรือฮอร์โมนจำนวนมากที่เข้ามาแทรกแซงในระหว่างการเจริญเติบโตของพืชและเป้าหมายการพัฒนาในเวลาและพื้นที่ที่ไอโซฟอร์มaquaporin หลายแสดงตลอดทั้งพืช. 4.2 gating gating ของ aquaporins โรงงาน, ที่อยู่, การเปิดและปิดของรูขุมขนช่องทางน้ำสามารถควบคุมโดยเอฟเฟคต่างๆเช่นphosphorylation โปรตอน (H +) และไพเพอร์ divalent การเปิดใช้งานบทบาท phosphorylation ถูกเสนอครั้งแรกสำหรับ PvTIP3 ถั่ว 1, GmNod26 และ SoPIP2 ผักโขม 1 บนพื้นฐานของการแสดงออกในเซลล์ไข่ของป่าชนิดและฟอสโฟรูปแบบกลายพันธุ์ร่วมกับการเปลี่ยนแปลงของ phosphatase โปรตีนไข่และ / หรือกิจกรรมไคเนส [59 , 63,69] การตรวจการขนส่งทางน้ำในเยื่อหุ้มพลาสม่าบริสุทธิ์จาก Arabidopsis และน้ำตาลหัวผักกาด (Beta vulgaris) นอกจากนี้ยังชี้ให้เห็นว่า H + และประจุบวกประจุคู่กับแคลเซียม (Ca2 +) เป็นมีประสิทธิภาพมากที่สุดสามารถควบคุมการทำงานของลูกเต๋า[70,71] เหล่านี้ได้รับผลกระทบต่อการจัดตั้งขึ้นหลังการละลายของ AtPIP2 บริสุทธิ์ 1 ใน proteoliposomes [72] นอกจากนี้ sidedness และฐานระดับโมเลกุลของ H + -dependent gating ถูกชำแหละโดยใช้การแสดงออก Xenopus ไข่และภาคกลางมีบทบาทในฐานะเซ็นเซอร์pH ของสารตกค้างของเขาอนุรักษ์อย่างสมบูรณ์แบบในสองวงcytosolic (วง D) ของ PIPs ก่อตั้งขึ้น [55] ( . รูปที่ 1). โครงสร้างเอ็กซ์เรย์ของ SoPIP2 1 ในโครงสร้างเปิดและปิด[33] มีความสำคัญในการกำหนดกลไกในระดับโมเลกุลอนุรักษ์สำหรับgating PIP ในช่วงสั้น ๆ รูปแบบการแสดงให้เห็นถึงวิธีการที่ไม่ชอบน้ำ (Leu) ที่เหลือของวงดีสามารถยื่นออกมาในห้องโถงcytosolic รูขุมขนเพื่อป้องกันไม่ให้การใด ๆทางเดินของน้ำ โครงสร้างของวง D ตัวเองจะถูกกำหนดโดยอิออนและการมีปฏิสัมพันธ์H-ผูกพันระหว่างตกค้างของลูป D (His193) และ B (Ser115) และหางไม่มีขั้ว (Asp28, Glu31) ไพเพอร์ divalent ผูกพันกับ Asp28 และ Glu31 หรือโปรตอนของวง D ที่ His193 สามารถกระชับปฏิสัมพันธ์นี้ล็อคช่องทางน้ำในปิดของรัฐ ในทางตรงกันข้าม phosphorylation ของ Ser115 ในวง B หรือ Ser274 ในC-ปลายทางโปรดปรานการแฉของวง D เพื่อเปิดน้ำช่อง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

ไม่แก่หรอกไม่แก่หรอกไม่แก่หรอกไม่แก่หรอกไม่แก่หรอกไม่แก่หรอก