Enzymes are effective protein catal

Enzymes are effective protein catalysts for biochemical reactions. The
structural components of proteins are L-α-amino acids with the exception
of glycine, which is not chiral. The four levels of protein structure are primary,
secondary, tertiary, and quaternary structures. Primary structure is
related to the amino acid sequence. The amino group of one amino acid is
joined to the carboxyl group of the next amino acid by covalent bonding,
known as a peptide bond. The amino acid side-chain groups vary in terms
of their properties such as polarity, charge, and size. The polar amino acid
side groups tend to be on the outside of the protein where they interact
with water, whereas the hydrophobic groups tend to be in the interior part
of the protein. Secondary structure (α-helix, β-pleated sheet, and turns)
is important for protein conformation. Right-handed α-helix is a regular
arrangement of the polypeptide backbone by hydrogen bonding between
the carbonyl oxygen of one residue (i) and the nitrogenous proton of the
other residue (i+4). β-pleated sheet is a pleated structure composed of polypeptide
chains linked together through interamide hydrogen bonding
between adjacent strands of the sheet. Tertiary structure refers to the threedimensional
structure of folded protein. Presence of disulfide bridges,
hydrogen bonding, ionic bonding, and hydrophobic and van der Waals
interactions maintain the protein conformation. Folding the protein brings

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เอนไซม์เป็นโปรตีนที่มีประสิทธิภาพสิ่งที่ส่งเสริมสำหรับปฏิกิริยาชีวเคมี ที่ส่วนประกอบโครงสร้างของโปรตีนมีกรด L-ด้วยกองทัพอะมิโน มีข้อยกเว้นของ glycine ซึ่งได้สารเคมี chiral อนุ 4 ระดับของโปรตีนโครงสร้างเป็นหลักโครงสร้างรอง ระดับมหาวิทยาลัย และ quaternary โครงสร้างหลักที่เกี่ยวข้องกับลำดับกรดอะมิโน กลุ่มอะมิโนของกรดอะมิโนหนึ่งเข้าร่วมกลุ่ม carboxyl ของกรดอะมิโนถัดไป โดยยึด covalentหรือที่เรียกว่าพันธะเพปไทด์ กลุ่มด้านห่วงโซ่กรดอะมิโนที่แตกต่างกันในเงื่อนไขคุณสมบัติของพวกเขาเช่นขั้ว ค่าธรรมเนียม และขนาด กรดอะมิโนโพลาร์ด้านกลุ่มมักจะ เป็นด้านนอกของโปรตีนที่จะโต้ตอบน้ำ ในขณะที่กลุ่ม hydrophobic มักจะ เป็นในส่วนภายในของโปรตีน โครงสร้างรอง (เกลียวด้วยกองทัพ βจีบแผ่น และเปิด)เป็นสิ่งสำคัญสำหรับโปรตีน conformation ด้วยกองทัพเกลียวถนัดเป็นขาประจำจัดเรียงของแกนหลักของ polypeptide โดยไฮโดรเจนที่ยึดระหว่างออกซิเจน carbonyl ตกค้างหนึ่ง (i) และโปรตอนไนโตรจีนัสของสารตกค้างอื่น ๆ (ผม + 4) แผ่นβจีบเป็นจีบโครงสร้างที่ประกอบด้วย polypeptideเครือข่ายเชื่อมโยงกันผ่านงานไฮโดรเจน interamideระหว่าง strands ติดกันของแผ่นงาน โครงสร้างระดับตติยภูมิหมายถึง threedimensionalโครงสร้างของโปรตีนที่พับ ของสะพานไดซัลไฟด์ไฮโดรเจนยึด ยึด ionic และ hydrophobic และ van der Waalsโต้ตอบรักษา conformation โปรตีน นำมาพับโปรตีน

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เอนไซม์เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาที่มีโปรตีนที่มีประสิทธิภาพสำหรับปฏิกิริยาทางชีวเคมี
ส่วนประกอบโครงสร้างของโปรตีนที่มีกรด
L-αอะมิโนที่มีข้อยกเว้นของglycine ซึ่งไม่ chiral
สี่ระดับของโครงสร้างโปรตีนเป็นหลักรองในระดับอุดมศึกษาและโครงสร้างสี่
โครงสร้างหลักที่เกี่ยวข้องกับลำดับกรดอะมิโน กลุ่มอะมิโนกรดอะมิโนหนึ่งคือการเข้าร่วมกับกลุ่ม carboxyl ของกรดอะมิโนต่อไปโดยพันธะโควาเลนต์ที่รู้จักกันเป็นพันธะเปปไทด์ กรดอะมิโนกลุ่มด้านห่วงโซ่แตกต่างกันในแง่ของคุณสมบัติของพวกเขาเช่นขั้วค่าใช้จ่ายและขนาด กรดอะมิโนขั้วโลกกลุ่มด้านมีแนวโน้มที่จะอยู่ด้านนอกของโปรตีนที่พวกเขามีปฏิสัมพันธ์ที่ที่มีน้ำในขณะที่กลุ่มที่ไม่ชอบน้ำมีแนวโน้มที่จะเป็นส่วนหนึ่งในการตกแต่งภายในของโปรตีน โครงสร้างทุติยภูมิ (α-เกลียวแผ่นβ-จีบและหัน) เป็นสิ่งสำคัญสำหรับโครงสร้างโปรตีน ขวามือα-เกลียวเป็นปกติจัดกระดูกสันหลัง polypeptide โดยพันธะไฮโดรเจนระหว่างออกซิเจนนิลหนึ่งตกค้าง(i) และโปรตอนไนโตรเจนของสารตกค้างอื่นๆ (i + 4) แผ่นเบต้าจีบเป็นโครงสร้างจีบประกอบด้วย polypeptide โซ่เชื่อมโยงกันผ่านพันธะไฮโดรเจน interamide ระหว่างเส้นที่อยู่ติดกันของแผ่น โครงสร้างตติยภูมิหมายถึง threedimensional โครงสร้างของโปรตีนพับ การปรากฏตัวของสะพานซัลไฟด์, ไฮโดรเจนพันธะไอออนิกและชอบน้ำและแวนเดอร์ Waals ปฏิสัมพันธ์รักษาโครงสร้างโปรตีน พับโปรตีนนำ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เอนไซม์เป็นโปรตีนที่มีประสิทธิภาพและปฏิกิริยาทางชีวเคมี
ส่วนประกอบโครงสร้างของโปรตีนมีกรดอะมิโน L - แอลฟามีข้อยกเว้น
ของไกลซีน ซึ่งไม่ใช่ chiral . สี่ระดับของโปรตีนโครงสร้างหลัก
ทุติยภูมิ ตติย Quaternary และโครงสร้าง . โครงสร้างหลักเป็น
เกี่ยวข้องกับลำดับกรดอะมิโน กลุ่มอะมิโนของกรดอะมิโน
เข้าร่วมกับหมู่คาร์บอกซิล ของกรดอะมิโน ต่อไปการ bonding
ที่เรียกว่าเปปไทด์พันธบัตร กรดอะมิโนโซ่ข้างกลุ่มแตกต่างกันไปในแง่
คุณสมบัติของตนเองเช่นขั้วประจุ และขนาด ขั้วโลกกรดอะมิโน
ข้างกลุ่มมีแนวโน้มที่จะบนด้านนอกของโปรตีนที่พวกเขาโต้ตอบ
ด้วยน้ำ ในขณะที่กลุ่ม ) มักจะเป็นภายในส่วน
ของโปรตีนโครงสร้างทุติยภูมิ ( เกลียวแอลฟาบีตา - จีบ , แผ่นและหัน )
เป็นสิ่งสำคัญสำหรับโครงสร้างโปรตีน มือขวาที่เป็นเกลียวแอลฟาเป็นปกติ
จัดกระดูกสันหลังของพอลิเพปไทด์โดยพันธะไฮโดรเจนระหว่าง
คาร์บอนิลออกซิเจนของกาก ( ฉัน ) และไนโตรเจนโปรตอนของ
กากๆ ( ชั้น 4 ) บีตา - จีบแผ่นเป็นโครงสร้างที่ประกอบด้วยพอลิเปปไทด์
จีบโซ่เชื่อมโยงกันผ่าน interamide พันธะไฮโดรเจน
ระหว่างเส้นที่อยู่ติดกันของแผ่น โครงสร้างตติยภูมิ หมายถึง โครงสร้างที่เกี่ยวกับ
โปรตีนพับเก็บ การปรากฏตัวของไดสะพาน
ไฮโดรเจนพันธะพันธะไอออนิกและ hydrophobic แวนเดอวาลส์
การโต้ตอบและรักษาโปรตีนโครงสร้าง พับโปรตีนมา