In general, polypeptides are unbran

In general, polypeptides are unbranched polymers, so their primary structure can often be specified by the sequence of amino acids along their backbone. However, proteins can become cross-linked, most commonly by disulfide bonds, and the primary structure also requires specifying the cross-linking atoms, e.g., specifying the cysteines involved in the protein's disulfide bonds. Other crosslinks include desmosine.
The chiral centers of a polypeptide chain can undergo racemization. In particular, the L-amino acids normally found in proteins can spontaneously isomerize at the mathrm{C^{alpha}} atom to form D-amino acids, which cannot be cleaved by most proteases.
Finally, the protein can undergo a variety of posttranslational modifications, which are briefly summarized here.
The N-terminal amino group of a polypeptide can be modified covalently, e.g.,

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ทั่วไป เปปไทด์เป็นโพลิเมอร์ unbranched ดังนั้นมักจะสามารถระบุโครงสร้างหลักตามลำดับของกรดอะมิโนตามแกนหลักของพวกเขา อย่างไรก็ตาม สามารถเป็น cross-linked โปรตีน มากที่สุด โดยไดซัลไฟด์ พันธบัตร และโครงสร้างหลักยังต้องระบุ cross-linking อะตอม เช่น ระบุ cysteines ที่เกี่ยวข้องกับพันธบัตรของโปรตีนไดซัลไฟด์ Crosslinks อื่น ๆ รวม desmosineศูนย์สารเคมี chiral อนุของโซ่ polypeptide สามารถรับ racemization โดยเฉพาะอย่างยิ่ง กรดอะมิโน L ที่มักพบในโปรตีนสามารถทหลาย isomerize ที่ mathrm{C^{alpha } } อะตอมให้กรดอะมิโน D ฟอร์ม ซึ่งไม่สามารถแหวก โดย proteases ส่วนใหญ่ได้สุดท้าย โปรตีนสามารถรับหลากหลายปรับเปลี่ยน posttranslational ซึ่งเป็นเวลาสั้น ๆ สรุปที่นี่กลุ่มอะมิโนเอ็นเทอร์มินัลของ polypeptide สามารถปรับเปลี่ยน covalently เช่น

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

โดยทั่วไป polypeptides เป็นโพลีเมอ unbranched ดังนั้นโครงสร้างหลักของพวกเขามักจะสามารถระบุโดยลำดับของกรดอะมิโนพร้อมแกนนำของพวกเขา แต่โปรตีนที่สามารถกลายเป็น cross-linked มากที่สุดโดยพันธบัตรซัลไฟด์และโครงสร้างหลักยังต้องระบุอะตอมเชื่อมโยงข้ามเช่นการระบุ cysteines ที่เกี่ยวข้องในโปรตีนของพันธบัตรซัลไฟด์ crosslinks อื่น ๆ ได้แก่ desmosine.
ศูนย์ chiral ของห่วงโซ่ polypeptide สามารถรับ racemization โดยเฉพาะอย่างยิ่งกรด L-อะมิโนตามปกติที่พบในโปรตีนธรรมชาติสามารถ isomerize ที่ mathrm {C ^ { alpha}} อะตอมในรูปแบบกรด D-อะมิโนที่ไม่สามารถแยกออกจากโปรตีเอสมากที่สุด.
สุดท้ายโปรตีนสามารถได้รับการ ความหลากหลายของการปรับเปลี่ยน posttranslational ซึ่งสามารถสรุปได้ในเวลาสั้น ๆ ที่นี่.
กลุ่มอะมิโน n- ขั้วของ polypeptide สามารถปรับเปลี่ยนโควาเลนต์เช่น

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

โดยทั่วไปโปรตีนเป็นโพลิเมอร์ unbranched ดังนั้น โครงสร้างหลักของพวกเขาสามารถมักจะถูกกำหนดโดยลำดับของกรดอะมิโนตามหลักของพวกเขา อย่างไรก็ตาม โปรตีนสามารถจะเชื่อมโยง ส่วนมาก จะนิยม โดยพันธบัตรซัลไฟด์ และโครงสร้างหลักยังต้องมีการระบุโมเลกุล อะตอม เช่น การ cysteines เกี่ยวข้องในพันธบัตรซัลไฟด์ของโปรตีนก่อน อื่น ๆรวมถึงยาหม่อง .
1 ศูนย์ของ polypeptide โซ่สามารถผ่านราเซไมด์เซชัน . โดยเฉพาะอย่างยิ่ง l-amino กรดปกติพบในโปรตีนสามารถเป็นธรรมชาติ isomerize ที่ N mathrm { C } }
{ alpha อะตอมในรูปแบบกรดตำแหน่งการกระจายแอนติเจนชั้น ซึ่งไม่สามารถจะถูกตัดทอนโดย proteases ที่สุด
ในที่สุด โปรตีนสามารถผ่านความหลากหลายของการปรับเปลี่ยน posttranslational ,ซึ่งสรุปสั้น ๆที่นี่
กลุ่มอะมิโนกรดอะมิโนของพอลิเพปไทด์สามารถแก้ไข covalently เช่น