The results of the table 2 showed t

The results of the table 2 showed that the amounts of protein residues in M1 of the doughs are smaller than those found in M2. These significant differences (p

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ผลของตาราง 2 แสดงให้เห็นว่า ปริมาณโปรตีนตกค้างใน M1 ของผลิตภัณฑ์เช่นแป้งมีขนาดเล็กกว่าที่พบใน M2 เหล่านี้แตกต่างอย่างมีนัยสำคัญ (p < 0.05) จะสังเกตได้ทั้งสำหรับขนมปังเป็นศูนย์ (2.3-3.0%) และขนมปัง MTGase (3.80-5.90%) แต่ ความแตกต่างระหว่างยอดเงินตัวอย่างโปรตีนขนมปังของ MTGase เป็นจำนวนมาก และสามารถอธิบายได้ โดยการปรากฏตัวของเอนไซม์ที่สามารถส่งเสริม polymerization ของโปรแกรมในระหว่าง 150 นาทีของแป้งส่วนที่เหลือ ผลลัพธ์เหล่านี้เช่นเดียวกับที่พบโดย Aussenac et al. [14] ที่ทำงาน ด้วยวิธีการตรวจสอบการปรากฏตัวของโพลิเมอร์ของโปรตีนในสารตกค้าง ตามผู้เขียนเหล่านี้ กลไกของการ depolymerization และ repolymerization ของเศษ glutenin โดยเฉพาะอย่างยิ่งน้ำหนักโมเลกุลสูงดูเหมือนจะ อธิบายผลลัพธ์ส่วนของ gliadins ได้ eluted ตามพื้นผิวแบบต่าง ๆ (Z, D + E และ J-ประเภทของ gliadins) การแยก gliadinsปริมาณของตัวอย่างที่ใช้ 2.0 กรัมสาลี 3.0 กรัม สำหรับผลิตภัณฑ์เช่นแป้ง (หมัก หรือไม่) และ สำหรับขนมปังได้ ตัวอย่างถูกลบออกในระหว่างกระบวนการผลิตของขนมปัง และยังคงบรรจุ และแช่แข็งที่ -30 qC จนถึงการวิเคราะห์ สกัดทั้งหมดถูกทำลข้อโพรไฟล์การโครมาผลิต โดยโปรตีนที่สกัดจากตัวอย่างที่เอาออกในระหว่างกระบวนการของขนมปังที่เป็นศูนย์จะแสดงในรูปที่ 1

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

ผลที่ได้จากตารางที่ 2 แสดงให้เห็นว่าปริมาณของโปรตีนตกค้างใน M1 ของ doughs ที่มีขนาดเล็กกว่าที่พบใน M2 เหล่านี้แตกต่างกัน (p <0.05) สามารถมองเห็นได้ทั้งขนมปังศูนย์ (2.3% ถึง 3.0%) และซูขนมปัง (3.80% มาอยู่ที่ 5.90%) อย่างไรก็ตามความแตกต่างระหว่างปริมาณของโปรตีนตัวอย่างซูขนมปังมีขนาดใหญ่มากและสามารถอธิบายได้ด้วยการปรากฏตัวของเอนไซม์ที่สามารถส่งเสริมการพอลิเมอของหน่วยย่อยในช่วง 150 นาทีของแป้งส่วนที่เหลือ ผลลัพธ์เหล่านี้มีความสอดคล้องกับที่พบโดย Aussenac et al, [14] ที่ทำงานร่วมกับวิธีการที่แตกต่างกันในการตรวจสอบการปรากฏตัวของโพลิเมอร์โปรตีนในกาก ตามที่ผู้เขียนเหล่านี้กลไกของ depolymerization และ repolymerization ของเศษส่วน glutenin โดยเฉพาะอย่างยิ่งที่มีน้ำหนักโมเลกุลสูงดูเหมือนจะอธิบายผล.
เศษของ gliadins ถูกชะไปตามพื้นผิวที่แตกต่างกันไม่ชอบน้ำ (Z, D + E, และประเภท J- ของ gliadins) เพื่อดึง gliadins.
ปริมาณของกลุ่มตัวอย่างที่ใช้อยู่ที่ 2.0 กรัมแป้งสาลี 3.0 กรัมสำหรับ doughs (การหมักหรือไม่) และสำหรับขนมปัง กลุ่มตัวอย่างที่ถูกถอดออกในระหว่างขั้นตอนการผลิตขนมปังและยังคงบรรจุและแช่แข็งที่ -30 QC จนถึงการวิเคราะห์ สกัดทั้งหมดถูกทำในเพิ่มขึ้นสามเท่า.
โปรไฟล์โครมาผลิตโดยโปรตีนที่สกัดจากตัวอย่างที่เอาออกในระหว่างกระบวนการของขนมปังศูนย์แสดงในรูปที่ 1

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

จากตารางที่ 2 พบว่า ปริมาณของโปรตีนที่ตกค้างใน M1 ของสาลีมีขนาดเล็กกว่าที่พบใน M2 ความแตกต่างเหล่านี้อย่างมีนัยสำคัญทางสถิติ ( P < 0.05 ) สามารถสังเกตได้ทั้งขนมปังศูนย์ ( 2.3 ) 3.0 เปอร์เซ็นต์ ) และ mtgase ขนมปัง ( 3.80 % เพื่อ 5.90% ) อย่างไรก็ตาม ความแตกต่างระหว่างปริมาณของโปรตีนในตัวอย่าง mtgase ขนมปังที่มีขนาดใหญ่มากและสามารถอธิบายได้โดยการแสดงตนของเอนไซม์ที่สามารถส่งเสริมการพอลิเมอไรเซชันของหน่วยในช่วง 150 นาที พักแป้ง ผลลัพธ์เหล่านี้สอดคล้องกับที่พบโดย aussenac et al . [ 14 ] ซึ่งทำงานด้วยวิธีการที่แตกต่างกันเพื่อตรวจสอบสถานะของพอลิเมอร์ โปรตีนในกาก ตามที่ผู้เขียนเหล่านี้ และกลไกของการแตกตัว repolymerization ของกลูเตนินเศษส่วนโดยน้ำหนักโมเลกุลสูง ดูเหมือนจะอธิบายผลเศษส่วนของ gliadins มีตัวอย่างตามพื้นผิวที่แตกต่างกัน ) ( Z , D + E และ J - ประเภทของ gliadins ) สารสกัดจาก gliadins .ปริมาณของตัวอย่างที่ใช้คือ 2.0 กรัม แป้งสาลี , 3.0 กรัมสำหรับสาลี ( หมักหรือไม่ ) และยังสำหรับขนมปัง ตัวอย่างที่ถูกเอาออกในระหว่างกระบวนการผลิตขนมปังและยังคงบรรจุและแช่แข็งที่อุณหภูมิ - 30 QC จนถึงการวิเคราะห์ ทั้งหมดที่สกัด ทำทั้งสามใบและโปรตีนที่สกัดได้จากตัวอย่างรูปที่เอาออกในระหว่างกระบวนการของขนมปังศูนย์แสดงในรูปที่ 1