The hydrolysis of phenolic compound

The hydrolysis of phenolic compounds using an immobilized and highly active and stable derivative of
laccase from Trametes versicolor is presented. The enzyme was immobilized on aldehyde supports. For
this, the enzyme was enriched in amino groups by chemical modification of its carboxyl groups. The
aminated enzyme was immobilized with a high recovered activity (over 60%). Aldehyde derivatives were
more stable than soluble or aminated-soluble enzyme and the reference derivatives after incubation in
different inactivating conditions (high temperatures, different pH values or presence of organic cosolvents).
The most stable derivative was obtained immobilizing the chemically aminated enzyme at pH
10 on aldehyde supports with a stabilization factor approximately 280 fold after incubation at pH 7 and
55 ◦C. In addition, it was possible to prepare immobilized derivatives with a maximal enzyme loading of
60 mg g−1 of support. This derivative could be reused for 10 reaction cycles with negligible lost of activity.

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

การย่อยสลายของสารฟีนอลโดยใช้อนุพันธ์ตรึงและการใช้งานสูงและมีเสถียรภาพของ
แลคเคสจาก Trametes versicolor จะนำเสนอ เอนไซม์ที่ถูกตรึงบนสนับสนุนลดีไฮด์ สำหรับ
นี้เอนไซม์ที่ผสานอยู่ในกลุ่มอะมิโนจากการเปลี่ยนแปลงทางเคมีในกลุ่มของ carboxyl
เอนไซม์ที่ถูกตรึง aminated กับกิจกรรมการกู้คืนสูง (มากกว่า 60%) อนุพันธ์ลดีไฮด์มี
เสถียรภาพมากขึ้นกว่าเอนไซม์ที่ละลายน้ำได้หรือ aminated ละลายและสัญญาซื้อขายล่วงหน้าอ้างอิงหลังจากบ่มใน
เงื่อนไขที่แตกต่างกันยับยั้ง (อุณหภูมิสูงค่าพีเอชที่แตกต่างกันหรือการปรากฏตัวของ cosolvents อินทรีย์).
อนุพันธ์มีเสถียรภาพมากที่สุดที่ได้รับตรึงเอนไซม์ aminated เคมีที่ pH
10 ในลดีไฮด์ที่มีปัจจัยที่สนับสนุนการรักษาเสถียรภาพประมาณ 280 เท่าหลังจากการบ่มที่ pH 7 และ
55 ◦C นอกจากนี้ยังเป็นไปได้ที่จะเตรียมความพร้อมสัญญาซื้อขายล่วงหน้าที่มีการตรึงเอนไซม์โหลดสูงสุด
60 มิลลิกรัมกรัม-1 ของการสนับสนุน อนุพันธ์นี้สามารถนำกลับมาใช้เป็นเวลา 10 รอบทำปฏิกิริยากับเล็กน้อยที่หายไปจากการทำกิจกรรม

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การย่อยสลายสารอินทรีย์โดยใช้ต่อการใช้งานสูงและมีเสถียรภาพและอนุพันธ์ของ
- จาก trametes โรคคือแสดง เอนไซม์ที่ถูกตรึงบนอัลดีไฮด์ สนับสนุน สำหรับ
นี้ อุดมด้วยกรดอะมิโนเอนไซม์ในกลุ่ม โดยการเปลี่ยนแปลงทางเคมีของกลุ่มคาร์บอกซิลของมัน
aminated เอนไซม์ถูกตรึงด้วยสูงกู้คืนกิจกรรม ( มากกว่า 60% )อัลดีไฮด์ ( ถูก
มั่นคงกว่า aminated เอนไซม์ละลายหรือละลายและอนุพันธ์อ้างอิงหลังจากบ่มใน
แตกต่างกัน inactivating สภาวะ ( อุณหภูมิสูง , ที่แตกต่างกันค่า pH หรือการแสดงตนของตัวทำละลายร่วมอินทรีย์ ) .
อนุพันธ์ที่มีเสถียรภาพมากที่สุดได้ตรึงเอนไซม์ที่ pH
aminated ทาง10 อัลดีไฮด์ รองรับกับปัจจัยเสถียรภาพประมาณ 280 พับหลังการบ่มที่ pH 7 และ
55 ◦ C . นอกจากนี้ , มันเป็นไปได้ที่จะเตรียมอนุพันธ์ด้วยเอนไซม์ตรึงสูงสุดโหลด
60 มก. G − 1 สนับสนุน ข้อมูลนี้อาจจะใช้สำหรับ 10 รอบปฏิกิริยากับกระจอกเสียในกิจกรรม