Aim: Acetyl-CoA carboxylase (ACC) i

Aim: Acetyl-CoA carboxylase (ACC) is a biotin-dependent enzyme which plays a key role in
fatty acid biosynthesis via production of melonyl-CoA as an essential substrate. It is
involved in homeostasis of fatty acids inside the system using both up and down regulating
mechanisms. Apart from this In silico analysis of its catalytic site and regulatory sites make
it a potential target for herbicidal and insecticidal drug targeting. Currently the 3D structure
of Acetyl-CoA carboxylase (ACC) from Jatropha curcas has not been solved in Protein
Data Bank (PDB). Hence the aim of the present study is to build the 3D structure of AcetylCoA
carboxylase (ACC) from J. curcas also to perform a virtual screening for the identifi-
cation of the effective inhibitors using molecular docking studies.
Methods: Homology modeling has been used to determine the 3D structure of Acetyl-CoA
carboxylase (ACC) from J. curcas. Structure validation and molecular docking studies has
been carried out using Procheck and Molegro Virtual Docker respectively.
Results: Ramachandran Plot confirmed quality of modeled structures along with main chain
and side chain parameters. Out of 309 residues in SPDBV model, 244 were in core region 19
residues were in additional allowed region, 2 residues were in generous allowed region and
no residues were in disallowed region.
Conclusion: Energy minimization for SPDBV model thermodynamically proved accepted
structure with energy of
12,063.024 kJ/mol. The model further can be subjected to pharmacodynamic
and pharmacokinetic studies. Molecular docking studies identified few
established herbicides which could be promising inhibitors of Acetyl-CoA carboxylase
(ACC). Efforts to screen and identify ACC inhibitors using flexible molecular docking
resulted in Pinoxaden from Phenylpyrazole class as the most effective inhibitor with
rerank ¼
81.436 and RMSD ¼ 0.31.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เป้าหมาย: Acetyl-CoA carboxylase (ACC) คือ เอนไซม์ขึ้นอยู่กับไบโอตินซึ่งมีบทบาทสำคัญในสังเคราะห์กรดไขมันผ่านทางการผลิตของ melonyl CoA เป็นพื้นผิวจำเป็น มันเป็นในสภาวะสมดุลของกรดไขมันอยู่ภายในระบบโดยใช้ทั้งขึ้นและลงการควบคุมที่เกี่ยวข้องกลไก นอกจากนี้ในรูปดอกไม้ ตรวจวิเคราะห์ของตัวเร่งปฏิกิริยาและกำกับดูแลมันมีศักยภาพที่กำหนดเป้าหมายสำหรับการกำหนดเป้าหมายยาเสพติด herbicidal และ insecticidal โครงสร้าง 3 มิติในปัจจุบันของ Acetyl-CoA carboxylase (ACC) จากสบู่ดำ curcas ได้ไม่ได้รับการแก้ไขในโปรตีนธนาคารข้อมูล (PDB) ดังนั้น จุดมุ่งหมายของการศึกษาคือการ สร้างโครงสร้าง 3 มิติของ AcetylCoAcarboxylase (ACC) จาก J. curcas ให้ดำเนินการตรวจคัดกรองเสมือน identifi-ไอออนของสารยับยั้งที่มีประสิทธิภาพที่ใช้ศึกษาเทียบระดับโมเลกุลวิธีการ: Homology โมเดลมีการใช้การตรวจสอบโครงสร้างของ Acetyl-CoA 3Dcarboxylase (ACC) จาก J. curcas ตรวจสอบโครงสร้างและศึกษาเทียบระดับโมเลกุลได้ดำเนินการโดยใช้การบและ Molegro เสมือน Docker ตามลำดับผลลัพธ์: พล็อตเขายืนยันคุณภาพของโครงสร้างแบบจำลองพร้อมกับห่วงโซ่หลักและด้านข้างโซ่พารามิเตอร์ จากการตกค้างที่ 309 ในรุ่น SPDBV, 244 อยู่ในภูมิภาคหลัก 19ตกค้างอยู่ในภูมิภาคที่ได้รับอนุญาตเพิ่มเติม 2 ตกในภูมิภาคเท่าที่ใจกว้าง และไม่ตกค้างอยู่ในภูมิภาคที่ไม่ได้รับอนุญาตสรุป: การลดพลังงานสำหรับรุ่น SPDBV thermodynamically ได้รับการพิสูจน์ยอมรับโครงสร้าง มีพลังงาน 12,063.024 kJ/mol รูปแบบเพิ่มเติมสามารถถูกบังคับถึงเภสัชและการศึกษาทางเภสัชจลนศาสตร์ การศึกษาเทียบระดับโมเลกุลระบุไม่กี่สารเคมีกำจัดวัชพืชซึ่งอาจเป็นแนวโน้มยับยั้งของ Acetyl-CoA carboxylase ที่ก่อตั้งขึ้น(ACC) พยายามจอ และระบุสารยับยั้ง ACC ที่ใช้เชื่อมต่อโมเลกุลมีความยืดหยุ่นส่งผลให้ Pinoxaden จากคลา Phenylpyrazole เป็นสารยับยั้งที่มีประสิทธิภาพสูงสุดด้วยrerank ¼ 81.436 และ RMSD ¼ 0.31

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

AIM: Acetyl-CoA คาร์บอกซิ (ACC) เป็นเอนไซม์ไบโอตินขึ้นอยู่กับที่มีบทบาทสำคัญใน
กรดไขมันสังเคราะห์ผ่านการผลิตของ melonyl-CoA เป็นสารตั้งต้นที่สำคัญ มันเป็นเรื่องที่
มีส่วนร่วมในการรักษาสมดุลของกรดไขมันภายในระบบโดยใช้ทั้งขึ้นและลงควบคุม
กลไก นอกจากนี้ในการวิเคราะห์ silico ของเว็บไซต์และกฎระเบียบเว็บไซต์เร่งปฏิกิริยาของมันทำให้
มันเป็นเป้าหมายที่มีศักยภาพสำหรับสารกำจัดวัชพืชและยาฆ่าแมลงการกำหนดเป้าหมาย ปัจจุบันโครงสร้าง 3 มิติ
ของ Acetyl-CoA คาร์บอกซิ (ACC) จากสบู่ดำยังไม่ได้รับการแก้ไขในโปรตีน
ข้อมูลธนาคาร (PDB) ดังนั้นจุดมุ่งหมายของการศึกษาครั้งนี้คือการสร้างโครงสร้าง 3 มิติของ AcetylCoA
คาร์บอกซิ (ACC) จากเจดำนอกจากนี้ยังจะดำเนินการตรวจคัดกรองเสมือนสำหรับ identifi-
ไอออนของสารยับยั้งที่มีประสิทธิภาพโดยใช้การศึกษาเชื่อมต่อโมเลกุล.
วิธีการศึกษา: การสร้างแบบจำลองคล้ายคลึงกันถูกนำมาใช้ เพื่อตรวจสอบโครงสร้าง 3 มิติของ Acetyl-CoA
คาร์บอกซิ (ACC) จากเจดำ การตรวจสอบโครงสร้างและการศึกษาในระดับโมเลกุลเชื่อมต่อได้
รับการดำเนินการโดยใช้ Procheck และ Molegro เสมือนหางตามลำดับ.
ผล: Ramachandran พล็อตได้รับการยืนยันคุณภาพของโครงสร้างรูปแบบพร้อมกับห่วงโซ่หลัก
และพารามิเตอร์โซ่ข้าง ออกจาก 309 ตกค้างในรูปแบบ SPDBV 244 อยู่ในภูมิภาคหลัก 19
ตกค้างอยู่ในภูมิภาคที่ได้รับอนุญาตเพิ่มเติม 2 ตกค้างอยู่ในภูมิภาคที่ได้รับอนุญาตใจกว้างและ
ไม่มีสารตกค้างที่อยู่ในภูมิภาคไม่ได้รับอนุญาต.
สรุป: การลดการใช้พลังงานสำหรับรุ่น SPDBV ได้รับการพิสูจน์ thermodynamically ยอมรับ
โครงสร้างการใช้พลังงานของ ? 12,063.024 กิโลจูล / โมล รุ่นต่อไปสามารถยัดเยียดให้เภสัช
และเภสัชจลนศาสตร์การศึกษา เชื่อมต่อการศึกษาในระดับโมเลกุลระบุไม่กี่
สารเคมีกำจัดวัชพืชที่จัดตั้งขึ้นซึ่งอาจจะมีแนวโน้มของโปรตีนคาร์บอกซิ Acetyl-CoA
(ACC) ความพยายามที่จะคัดกรองและระบุยับยั้งแม็กใช้เชื่อมต่อโมเลกุลที่มีความยืดหยุ่น
มีผลในการ Pinoxaden จากชั้น Phenylpyrazole เป็นตัวยับยั้งที่มีประสิทธิภาพมากที่สุดกับ
rerank ¼? 81.436 และ RMSD ¼ 0.31

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เป้าหมาย : อะ COA อวัยวะสืบพันธุ์ ( ACC ) เป็นเซเลบริตี้ขึ้นอยู่กับเอนไซม์ซึ่งมีบทบาทสำคัญในเกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์กรดไขมันผ่านการผลิต melonyl COA เป็นสารอาหารที่จำเป็น มันคือที่เกี่ยวข้องกับสมดุลของกรดไขมันในระบบใช้ทั้งขึ้นและลงหรือกลไก นอกจากนี้ ในการวิเคราะห์สำหรับเว็บไซต์ของเว็บไซต์ที่ให้เร่งหรือมันเกิดขึ้นเมื่อผลิตยาเป้าหมายและเป้าหมาย ปัจจุบันโครงสร้าง 3 มิติความหมายของฉลาก COA อวัยวะสืบพันธุ์ ( ACC ) จากสบู่ดำยังไม่ได้แก้ไขในโปรตีนข้อมูลธนาคาร ( PDB ) ดังนั้นการศึกษาครั้งนี้มีวัตถุประสงค์เพื่อสร้างโครงสร้าง 3 มิติของเซทิลโคเออวัยวะสืบพันธุ์ ( ACC ) จาก เจ. curcas ยังแสดงการคัดกรองเสมือนจริงสำหรับ identifi -ไอออนบวกของประสิทธิภาพการใช้โมเลกุลเชื่อมต่อการศึกษาวิธีการ : ตัวแบบได้ถูกใช้เพื่อศึกษาโครงสร้าง 3 มิติของอาเซยาอวัยวะสืบพันธุ์ ( ACC ) จาก เจ. curcas . การตรวจสอบโครงสร้างและโมเลกุล docking ศาสตร์ถูกนำออกมาใช้ ปตท. และ molegro เสมือนนักเทียบท่าตามลำดับผลลัพธ์ : การยืนยันคุณภาพของแบบจำลองโครงสร้างพล็อต Ramachandran พร้อมโซ่หลักและพารามิเตอร์โซ่ข้าง จากคุณตกค้างในรูปแบบ spdbv , 244 ในเขต 19 หลักตกค้างอยู่ในภูมิภาคเพิ่มเติมอนุญาต 2 ตกค้างอยู่ในภูมิภาคและใจดีอนุญาตไม่ตกค้างอยู่ในบังคับ )สรุป : การลดพลังงานสำหรับรุ่น spdbv thermodynamically พิสูจน์ยอมรับโครงสร้างพลังงานของ 12063.024 kJ / mol รุ่นต่อไปได้ภายใต้ทัศนคติทางและการศึกษา สำหรับการศึกษาระบุไม่กี่โมเลกุลสร้างสารซึ่งอาจเป็นสารยับยั้งอะเซติลสัญญา COA คาร์บอกซีเลส( บัญชี ) ความพยายามที่หน้าจอและระบุบัญชีการใช้ความยืดหยุ่นสำหรับโมเลกุลผล pinoxaden จากเฟนนีลไพราโซลที่ชั้นใช้มีประสิทธิภาพมากที่สุดrerank และ¼ 81.436 rmsd ¼ 0.31 .