. Propagation of the action potential requires a system that regencnts the Ition potential along the axon.
a. Conduction velocity is increased by increased fiber size and Qyelinaliol and is dependent on the magnitude of the depolarizing current.
b. Myelinated nerves exhibit saltatory conduction in which the action potential skips from node to node where the voltage—gated Na* channels congre-
gate. _
6. Depolarization block occurs when a depolarization stimulus occurs slowly so that Na* channels may inactivate before enough Na" channel openings occur. Thus, even though the membrane potential exceeds the threshold, no action potential is produced.
7. Organophosphate poisoning occurs by depolarization block of neuromuscular junctions, thereby inhibiting acetylcholine esterase (AchE) fiom breaking apart acetylcholine molecules.
V. Structure oi: Skeletal M uscle
A. Skeletal muscle is organized into progressively smaller anatomical units.
B. Muscle fibers are surrounded by a plasma membrane more commonly called the sarcolcmma
C. Muscle fibers are composed of a bundle of fibrous structures called myofibrils, and each myofibril is a linear arrangement of repeating structures called sarcomcres. ‘
D. Sarcomeres are the fundamental contractile unit of skeletal muscle and are characterized by their highly ordered appearance under a polarizing light microscope (Figure 1-5).
1. Thick filaments in the A band are composed primarily of the protein myosin.
a. Eachimyosin molecule is composed of six monomers: two protein strands intertwined in a helical arrangement (termed heavy chains) and four smaller, globular proteins (termed myosin light chains). There are two essential light chains and two myosin regulatory light chains.
b. Each heavy chain is associated with a globular head. The two globular " heads of myosin heavy chains can hydrolyze ATP to ADP and inorganic phosphate and also have the intrinsic ability to interact with actin.
c. The rod-like region (or tail) stabilizes the protein and tends to self- aggregate spontaneously, thereby forming the thick filament.
cl. Treatment with the proteolytic enzyme trypsin splits myosin into two components, heavy meromyosin and light meromyosin. Another proteolytic enzyme, papain, cleaves heavy meromyosin into a globular protein, S1, and
a rod-like protein, S2.
e. The sites sensitive to proteolytic digestion are regions that allow flexing of the molecule, also called hinge regions.
2. Thin filaments are composed of three primary proteins: actin, tropomyosin, and troponin. '
a. Actin can exist in two states: globular G—act.in and filamentous F-actin.
b. G-actin polymerizes to form F-actin.
c. Each G-actin monomer contains binding sites For myosin, tropomyosin,
and troponin l. -
d. The basic structure of the thin filament consists of two strands of inter-
twined F-actin in a double helical arrangement.
. การขยายพันธุ์ของการกระทำที่อาจเกิดขึ้นต้องใช้ระบบที่ regencnts ศักยภาพ ition พร้อมซอนที่.
การนำความเร็วจะเพิ่มขึ้นตามสายเพิ่มขนาดเบอร์และ Qyelinaliol และจะขึ้นอยู่กับขนาดของปัจจุบัน depolarizing ได้.
ข เส้นประสาท myelinated แสดงการนำ saltatory ที่ข้ามการกระทำที่อาจเกิดขึ้นจากโหนดไปยังโหนดที่แรงดันรั้วรอบขอบชิดนา * congre-
ช่องประตู _
6 บล็อกสลับขั้วเกิดขึ้นเมื่อมีการกระตุ้นการสลับขั้วเกิดขึ้นอย่างช้า ๆ เพื่อให้นาช่อง * อาจยับยั้งก่อนพอนา "เปิดช่องทางเกิดขึ้นได้. ดังนั้นแม้ว่าเมมเบรนที่มีศักยภาพสูงกว่าเกณฑ์การกระทำที่อาจเกิดขึ้นไม่มีการผลิต.
7. พิษ Organophosphate เกิดขึ้นโดยการสลับขั้วของบล็อก แยกประสาทและกล้ามเนื้อจึงช่วยยับยั้งการ acetylcholine esterase (ปวด) สายอ้อมแตกโมเลกุล acetylcholine.
โวลต์โครงสร้างอ้อย: โครง M uscle
ก.
กล้ามเนื้อโครงร่างจัดเป็นหน่วยที่มีขนาดเล็กมีความก้าวหน้าทางกายวิภาคบีBers สายกล้ามเนื้อถูกล้อมรอบด้วยเมมเบรนที่เรียกว่าพลาสม่ามากขึ้นทั่วไป sarcolcmma
ซี Bers สายกล้ามเนื้อจะประกอบด้วยมัดของโครงสร้าง brous สายที่เรียกว่า myo brils fi, และ bril myo ไฟแต่ละการจัดเรียงเชิงเส้นของโครงสร้างการทำซ้ำที่เรียกว่า sarcomcres.
D. sarcomeres เป็นหน่วยหดพื้นฐานของกล้ามเนื้อโครงร่างและที่โดดเด่นด้วยรูปลักษณ์ที่สั่งซื้อสูงของพวกเขาภายใต้ แสงกล้องจุลทรรศน์ขั้ว (รูปที่ 1-5).
1. สายหนาวายในวงจะประกอบด้วยหลักของ myosin โปรตีน.
โมเลกุล Eachimyosin ประกอบด้วยหกโมโนเมอร์: สองเส้นโปรตีนเกี่ยวพันในการจัดลาน (เรียกว่าโซ่หนัก) และสี่ขนาดเล็กโปรตีนกลม (เรียกว่าโซ่แสง myosin) มีสองกลุ่มแสงที่จำเป็นและสอง myosin โซ่แสงกฎระเบียบมี.
ข แต่ละห่วงโซ่หนักมีความเกี่ยวข้องกับหัวกลม ทั้งสองทรงกลม "หัวโซ่หนัก myosin สามารถย่อยสลายเอทีพีและ ADP ฟอสเฟตนินทรีย์และยังมีความสามารถที่แท้จริงในการโต้ตอบกับโปรตีน.
ค. ภูมิภาคคันเหมือน (หรือหาง) การรักษาโปรตีนและมีแนวโน้มที่ตนเองรวมธรรมชาติ จึงสร้างความโศกเศร้าเสียใจไฟหนา.
เ. การรักษาด้วย trypsin เอนไซม์แยก myosin เป็นสองส่วน, meromyosin หนักและ meromyosin แสง. อีกเอนไซม์โปรตีเอส, ปาเปน, แข็งกระด้าง meromyosin หนักเป็นโปรตีนทรงกลม, S1
และโปรตีนคันเหมือนS2 .
e. เว็บไซต์ที่มีความไวต่อการย่อยโปรตีนเป็นภูมิภาคที่ช่วยให้ชั้น exing ของโมเลกุลที่เรียกว่าภูมิภาคบานพับ.
2. วายสายบางจะประกอบด้วยสามโปรตีนหลัก. โปรตีน, tropomyosin และนิ
'โปรตีนสามารถอยู่ในสองรัฐ. .: G-act.in ทรงกลมและไฟ lamentous
F-โปรตีนข. G-polymerizes โปรตีนในรูปแบบ F-โปรตีน.
คแต่ละโมโนเมอร์จีโปรตีนมีเว็บไซต์ที่มีผลผูกพันสำหรับ myosin, tropomyosin.
และนิลิตร -.
d โครงสร้างพื้นฐาน. ความโศกเศร้าเสียใจของสายบางประกอบด้วยสองเส้นระหว่าง
twined F-โปรตีนในการจัดลานคู่
การแปล กรุณารอสักครู่..
