Abstract A neutral xylanase (XynII)

Abstract A neutral xylanase (XynII) from Volvariella
volvacea was identified and characterized. Unlike other
modular xylanases, it consists of only a single GH10 catalytic
domain with a unique C-terminal sequence (W-R-W-F)
and a phenylalanine and proline-rich motif (T-P-F-P-P-F) at
N-terminus, indicating that it is a novel GH10 xylanase.
XynII exhibited optimal activity at pH 7 and 60 C and
stability over a broad range of pH 4.0–10.0. XynII displayed
extreme highly SDS resistance retaining 101.98,
92.99, and 69.84 % activity at the presence of 300 mM
SDS on birchwood, soluble oat spelt, and beechwood
xylan, respectively. It remained largely intact after 24 h of
incubation with proteinase K at a protease to protein ratio
of 1:50 at 37 C. The kinetic constants Km value towards
beechwood xylan was 0.548 mg ml-1
, and the kcat/Km
ratio, reflecting the catalytic efficiency of the enzyme, was
126.42 ml mg-1 s
-1 at 60 C. XynII was a true endo-acting
xylanase lacking cellulase activity. It has weak activity
towards xylotriose but efficiently hydrolyzed xylans and
xylooligosaccharides larger than xylotriose mainly to
xylobiose. Synergistic action with acetyl xylan esterase
(AXEI) from V. volvacea was observed for de-starched
wheat bran. The highest degree of synergy (DS 1.42) was
obtained in sequential reactions with AXEI digestion preceding
XynII. The high SDS resistance and intrinsic stability
suggested XynII may have potential applications in
various industrial processes especially for the detergent and
textile industries and animal feed industries.
K

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

บทคัดย่อไซลาเนสเป็นกลาง (XynII) จาก Volvariellavolvacea ระบุ และลักษณะ ไม่เหมือนกันxylanases โมดูลาร์ ประกอบด้วยเพียงตัวเดียว GH10 ตัวเร่งปฏิกิริยาโดเมนที่ มีเฉพาะเทอร์มินัลซีลำดับ (W-R-W-F)และ phenylalanine และ proline ริชแปลน (T-P-F-P-P-F) ที่N-นัส ระบุเป็นไซลาเนส GH10 เป็นนวนิยายXynII จัดแสดงกิจกรรมสูงสุดที่ pH 7 และ 60 C และความมั่นคงช่วงกว้างของ pH 4.0-10.0 XynII แสดงมากสูงองค์กรต้านรักษา 101.9892.99, 69.84% กิจกรรมและที่อยู่ของ 300 มม.SDS เบิร์ชวู้ด ละลายน้ำข้าวโอ๊ต spelt และบีชวู้ดxylan ตามลำดับ มันยังคงเป็นเหมือนเดิมหลังจาก 24 ชมของคณะทันตแพทยศาสตร์ ด้วย proteinase K ที่รติเอสอัตราส่วนโปรตีน1:50 ที่ 37 เซลเซียส ค่า Km คงเดิม ๆ ต่อบีชวู้ด xylan เป็นมิลลิกรัม 0.548 ml-1และ kcat/Kmอัตราส่วน สะท้อนให้เห็นถึงประสิทธิภาพของเอนไซม์ ตัวเร่งปฏิกิริยาได้126.42 ml mg 1 s-1 ใน 60 C. XynII เป็นจริง endo รักษาการไซลาเนสขาดกิจกรรม cellulase มีกิจกรรมที่อ่อนแอต่อ xylotriose แต่มีประสิทธิภาพ hydrolyzed xylans และxylooligosaccharides มากกว่า xylotriose ส่วนใหญ่ไปxylobiose พลังการกระทำ มี acetyl xylan esterase(AXEI) จาก V. volvacea ถูกสังเกตการ de-starchedรำข้าวสาลี เป็นระดับสูงสุดของ synergy (DS 1.42)รับในปฏิกิริยาตามลำดับกับย่อยอาหาร AXEI ก่อนหน้านี้XynII ความต้านทานสูงขององค์กรและความมั่นคงที่ intrinsicXynII แนะนำอาจมีโปรแกรมประยุกต์อาจเกิดขึ้นในกระบวนการอุตสาหกรรมต่าง ๆ โดยเฉพาะอย่างยิ่งการที่ผงซักฟอก และอุตสาหกรรมสิ่งทอและสัตว์เลี้ยงอุตสาหกรรมK

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

บทคัดย่อไซลาเนสที่เป็นกลาง (XynII) จาก Volvariella
volvacea ถูกระบุและโดดเด่น ซึ่งแตกต่างจากคนอื่น ๆ
ไซแลนเนสแบบแยกส่วนก็ประกอบด้วยเพียงหนึ่งเดียว GH10
เร่งปฏิกิริยาโดเมนที่ไม่ซ้ำกันลำดับC ขั้ว (WRWF)
และ phenylalanine และบรรทัดฐานโพรลีนที่อุดมไปด้วย (TPFPPF) ที่
N-ปลายทางแสดงให้เห็นว่ามันเป็นไซลาเนส GH10 นวนิยาย.
XynII แสดงฤทธิ์ที่ดีที่สุดที่ pH 7 และ 60
องศาเซลเซียสและความมั่นคงในช่วงกว้างของค่าpH 4.0-10.0 XynII
แสดงความต้านทานสูงมากSDS รักษา 101.98,
92.99 และ 69.84% กิจกรรมที่การปรากฏตัวของ 300 มิลลิ
SDS ใน Birchwood,
ข้าวโอ๊ตที่ละลายน้ำได้สะกดและสายใจไซแลนตามลำดับ มันยังคงอยู่เหมือนเดิมส่วนใหญ่หลังจาก 24
ชั่วโมงของการบ่มด้วยโปรK
ที่น้ำย่อยต่อโปรตีนของ1:50 ที่ 37
องศาเซลเซียสคงเคลื่อนไหวค่ากิโลเมตรต่อไซแลนสายใจเป็น0.548 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร-1
และ kcat /
การกิโลเมตรอัตราการสะท้อนให้เห็นถึงประสิทธิภาพการใช้ตัวเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์เป็น
126.42 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร-1 s
-1 ที่ 60 ซี XynII เป็น Endo
ออกฤทธิ์ที่แท้จริงของไซลาเนสขาดกิจกรรมเซลลูเลส แต่ก็มีกิจกรรมที่อ่อนแอต่อ xylotriose แต่ไฮโดรไลซ์ได้อย่างมีประสิทธิภาพและ xylans xylooligosaccharides ขนาดใหญ่กว่า xylotriose ส่วนใหญ่จะxylobiose การดำเนินการการทำงานร่วมกันกับ acetyl ไซแลน esterase (AXEI) จากโวลต์ volvacea เป็นข้อสังเกตสำหรับ-แป้งรำข้าวสาลี ระดับสูงสุดของการทำงานร่วมกัน (DS 1.42) ได้ที่ได้รับในการเกิดปฏิกิริยาต่อเนื่องกับการย่อยอาหารAXEI ก่อนXynII ความต้านทาน SDS สูงและมีเสถียรภาพที่แท้จริงแนะนำXynII อาจจะมีการใช้งานที่อาจเกิดขึ้นในกระบวนการผลิตของอุตสาหกรรมต่างๆ โดยเฉพาะอย่างยิ่งสำหรับผงซักฟอกและอุตสาหกรรมสิ่งทอและอุตสาหกรรมอาหารสัตว์. K

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

บทคัดย่อของเอนไซม์ที่เป็นกลาง ( xynii ) จากการใช้
volvacea ถูกระบุเพียง ซึ่งแตกต่างจากชนิดอื่น ๆประกอบด้วยโมดูล

gh10 เดียวบนโดเมนที่มีเอกลักษณ์ซึ่งลำดับ ( w-r-w-f )
และฟีนิลโพรลีนและรวยแม่ลาย ( t-p-f-p-p-f )
ยีน ที่ระบุว่ามันเป็นเอนไซม์ที่ gh10 นวนิยาย .
xynii จัดแสดงกิจกรรมที่ดีที่สุดที่ pH 7 และ 60 องศาเซลเซียส
เสถียรภาพในช่วงกว้างของ pH 4.0 – 10.0 . xynii แสดงมากขอ SDS ต้านทานการรักษา 101.98

92.99 , และ 69.84 กิจกรรมที่ตน 300 มม.
SDS ใน Birchwood , ละลาย oat spelt Beechwood
และไซแลน ตามลำดับ มันยังคงเหมือนเดิมหลังจากที่ส่วนใหญ่ของการบ่มเพาะกับโปรตีน 24 H
K ที่โปรตีนกับโปรตีนอัตราส่วน 1 : 50 37 C

ค่าต่อค่าคงที่ทางจลนศาสตร์กม.บีชวู้ด ไซแลนเป็น 0.548 มก. แน่นอน

kcat / km และอัตราส่วนสะท้อนให้เห็นถึงประสิทธิภาพเร่งของเอนไซม์ คือ
126.42 ml mg-1 S
1 ที่ 60 C xynii เป็นจริงจบการแสดง
เนสขาดกิจกรรมเอนไซม์ . มันอ่อนแอต่อกิจกรรม
xylotriose แต่มีประสิทธิภาพและย่อยสลายไซแลนจากไซแลนด์


xylotriose ส่วนใหญ่มีขนาดใหญ่กว่า xylobiose . ร่วมกันกระทำด้วยอะไซ
,( axei ) จาก V . volvacea เป็นสังเกตสำหรับ de ลงแป้ง
ข้าวสาลีรำข้าว ระดับสูงสุดของพลัง ( DS 1.42 )
) ปฏิกิริยาต่อเนื่องกับ axei การย่อยอาหารก่อน
xynii . ความต้านทานสูงและเสถียรภาพภายในเอสดี
แนะนำ xynii อาจมีศักยภาพการประยุกต์ใช้ในกระบวนการอุตสาหกรรมต่าง ๆโดยเฉพาะ

และผงซักฟอกอุตสาหกรรมสิ่งทอ และอุตสาหกรรมอาหารสัตว์
K