The Inabillty of Oxidized Ribonucle

The Inabillty of Oxidized Ribonucleotide Reductase to Bind Substrate Serves
an Essential Protective Function. Comparison of the X-ray structures of reduced
R1 (in which the redox-active Cys 225 and CYs 462 residues are in their SH froms)
and oxidized R1 (in which Cys 225 and Cys 462 are disulfide-linked) reveals that
Cys 462 in reduced R1 has rotated away from is position in oxidized R1 to become
buried in a hydrophobic pocket, whereas Cys 225 moves into the region formerly
occupied by Cys 462. The distance between the formerly disulfide-linked S atoms
thereby increases from 2.0 Å to 5.7 Å. These movements are accompanied by small
shifts of the surrounding polypeptide chain. R1 Cys 225 in oxidized ribonucleotide
reductase prevents the binding of substrate through steric interference of its S atom
with the substrate NDP’s O2’ atom.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

Inabillty ของตกแต่ง Ribonucleotide Reductase ผูกพื้นผิวรองรับฟังก์ชันป้องกันการจำ เปรียบเทียบโครงสร้างของเอกซเรย์ลดลง R1 (ที่ตกค้าง Cys 225 และ CYs 462 redox ใช้งานเป็นของ froms SH)ตกแต่ง R1 (ที่ Cys 225 และ Cys 462 เป็นลิงค์ไดซัลไฟด์) เปิดเผยที่462 Cys ใน R1 ลดได้หมุนไปเป็นตำแหน่งใน R1 ตกแต่งเป็น ฝังอยู่ในกระเป๋า hydrophobic ในขณะที่ Cys 225 ย้ายไปยังภูมิภาคเดิม ครอบครอง โดย Cys 462 ระยะห่างระหว่างอะตอม S เดิมไดซัลไฟด์ลิงค์จึงเพิ่มขึ้นจาก 2.0 Å 5.7 Å เคลื่อนไหวเพิ่มเติมขนาดเล็ก กะของสาย polypeptide รอบ 225 Cys R1 ใน ribonucleotide ตกแต่ง reductase ป้องกันรวมของพื้นผิวผ่านรบกวน steric ของอะตอมของ S มี O2 ของ NDP พื้นผิว ' อะตอม

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

Inabillty ของ Oxidized ribonucleotide Reductase
การผูกพื้นผิวทำหน้าที่ฟังก์ชันป้องกันที่จำเป็น เปรียบเทียบโครงสร้างเอ็กซ์เรย์ของลด
R1 (ที่รีดอกซ์ที่ใช้งาน Cys 225 Cys 462 ตกค้างอยู่ใน SH ของพวกเขา froms)
และออกซิไดซ์ R1 (ซึ่งใน Cys 225 Cys 462 มีซัลไฟด์ที่เชื่อมโยง) เผยให้เห็นว่า
Cys 462 ใน ลด R1 ได้หมุนออกจากตำแหน่งใน R1
ออกซิไดซ์ที่จะกลายเป็นที่ฝังอยู่ในกระเป๋าของน้ำในขณะที่Cys 225
ย้ายเข้ามาในภูมิภาคเดิมครอบครองโดยCys 462 ระยะห่างระหว่างซัลไฟด์ที่เชื่อมโยงก่อนอะตอม S
จึงเพิ่มขึ้นจาก 2.0 5.7 Å . การเคลื่อนไหวเหล่านี้จะมาพร้อมกับขนาดเล็กกะของห่วงโซ่ polypeptide โดยรอบ
R1 Cys 225 ใน ribonucleotide ออกซิไดซ์
reductase ป้องกันไม่ให้มีผลผูกพันของพื้นผิวผ่านการรบกวน steric ของอะตอม S ที่มีพื้นผิวอะตอม NDP ของ O2 ส์

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

การ inabillty ไดซ์และผูกโบนิวคลีโอไทด์ ( บริการ
ฟังก์ชันป้องกันที่จำเป็น การเปรียบเทียบโครงสร้างของรังสีลดลง
R1 ( ที่ 1 งานภาวะและตกค้างอยู่ในภาวะ 462 ไปจาก SH ) และ R1
ออกซิไดซ์ ( ซึ่งในภาวะและภาวะ 462 เป็นไดที่เชื่อมโยง ) พบว่า
ภาวะ 462 ลดลง R1 ได้หมุนห่างจากเป็นตำแหน่งในการออกซิไดซ์ R1 เป็น
ไว้ในกระเป๋า ) ขณะที่ภาวะ 225 ย้ายเข้าสู่พื้นที่เดิม
ครอบครองโดยภาวะ 462 . ระยะห่างระหว่างอะตอมไดเดิมเชื่อมโยง s
จึงเพิ่มขึ้นจาก 2.0 •รักษา• . ความเคลื่อนไหวเหล่านี้จะมาพร้อมกับกะเล็ก
ของรอบโซ่พอลิเพปไทด์ .R1 CYS 225 ในการออกซิไดซ์ และป้องกันไม่ให้ผูกโบนิวคลีโอไทด์
( ผ่านการแทรกแซงของเอของอะตอม
กับพื้นผิวของ NDP ' O2 Atom