Peroxidases are ubiquitous oxidored

Peroxidases are ubiquitous oxidoreductase enzymes and find application in various physiological/biochemical reactions. In the present study, class III peroxidase enzymes from the liquid endosperm (TCWP – Tender Coconut Water Peroxidase) of Cocos nucifera were identified and purified using ion exchange chromatography, hydrophobic interaction chromatography and size exclusion chromatography resulting in 9.77-fold of purified enzymes to its apparent homogeneity. The purification profile of peroxidase on sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis had shown two protein bands corresponding to two isoenzymes (TCWP1 and TCWP2) with a molecular weight of ∼47 and 49 kDa respectively. The purified isoenzymes TCWP1 and TCWP2 exhibited its maximal activity (3.5 and 3.2 U/ml; respectively) at pH 4.5 and 5.0 with o-Dianisidine dihydrochloride (o-D) as substrate at 40 °C. TCWP1 and TCWP2 isoenzymes were stable up to 50 °C for 1 h. The stability of the enzyme at increased temperature may be attributed to the presence of Ca2+ ions to the enzyme. Addition of excess Ca2+ ions to the enzyme mixture enhanced the stability further to 55 °C for both the isoenzymes. The excess addition of H2O2 inhibited the peroxidase activity and the TCWP isoenzymes were stable up to 10 mM of H2O2 concentration at 25 °C. The Km for o-D was determined to be 1.63 mM and 4.0 mM for TCWP1 and TCWP2, respectively. The TCWP activity was enhanced with the addition of carboxylic compound (sodium acetate) at 7 mM and Mn2+ at 1 mM. Sodium cyanide and phenyl hydrazine inhibited the enzyme competitively but sodium azide and hydroxylamine were uncompetitive and non-competitive inhibitor respectively. The TCWP enzyme had the potential to biotransform the genotoxic compound into non-genotoxic compound. The meager difference in biochemical characters of TCWP isoenzymes leads to identify its applications in various industries.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

อิสระมีเอนไซม์ oxidoreductase อยู่ทุกหนแห่ง และพบการประยุกต์ในปฏิกิริยาตอบสนองทางสรีรวิทยาชีวเคมีต่าง ๆ ในการศึกษาปัจจุบัน คลาส III ฮอสเอนไซม์จาก endosperm ของเหลว (TCWP – เงินมะพร้าวน้ำฮอส) ของโค nucifera ระบุ และบริสุทธิ์โดยใช้ ion exchange chromatography โต้แบบ chromatography และ chromatography แยกขนาดผล 9.77-fold ของเอนไซม์บริสุทธิ์รอยชัดเจน โพรไฟล์ฟอกของฮอสในโซเดียม dodecyl ซัลเฟต polyacrylamide เจอิได้แสดงแถบโปรตีนที่สองตรงกับสอง isoenzymes (TCWP1 และ TCWP2) มีน้ำหนักโมเลกุล ∼47 และ 49 kDa ตามลำดับ Isoenzymes บริสุทธิ์ TCWP1 และ TCWP2 จัดแสดงกิจกรรมของสูงสุด (3.5 และ 3.2 U/ml ตามลำดับ) ที่ pH 4.5 และ 5.0 กับ dihydrochloride o-Dianisidine (o-D) เป็นพื้นผิวที่ 40 ° c Isoenzymes TCWP1 และ TCWP2 ได้มั่นคงขึ้นถึง 50 ° C สำหรับ 1 h ความเสถียรของเอนไซม์ที่อุณหภูมิเพิ่มขึ้นอาจเกิดจากการของ Ca2 + ไอออนกับเอนไซม์ เพิ่มส่วนเกิน Ca2 + ไอออนผสมเอนไซม์เพิ่มเสถียรภาพรวม 55 ° C สำหรับ isoenzymes ทั้ง การเพิ่มส่วนเกินของ H2O2 ยับยั้งกิจกรรมฮอส และ TCWP isoenzymes ได้เสถียรขึ้น 10 มม.ของ H2O2 ที่ความเข้มข้นที่ 25 องศาเซลเซียส พิจารณากม.สำหรับ o-D เป็น 1.63 มม.และ 4.0 มม.สำหรับ TCWP1 และ TCWP2 ตามลำดับ กิจกรรม TCWP ถูกปรับปรุงเนื่องจากสารประกอบ carboxylic (โซเดียมอะซิเตท) 7 มม.และ Mn2 + 1 มม. โซเดียมไซยาไนด์และฟีนิลไฮดราซีนไฮเดรตยับยั้งเอนไซม์สามารถแข่งขันได้ แต่ azide โซเดียมและ hydroxylamine ถูกยับยั้ง uncompetitive และไม่ใช่การแข่งขันตามลำดับ เอนไซม์ TCWP มีศักยภาพในการ biotransform genotoxic ผสมลงในสาร-genotoxic ความแตกต่างบางตัวทางชีวเคมีของ TCWP isoenzymes นำไปสู่ระบุการใช้งานในอุตสาหกรรมต่าง ๆ

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

peroxidases เอนไซม์ oxidoreductase แพร่หลายและหาการประยุกต์ใช้ในทางสรีรวิทยาปฏิกิริยาต่างๆ / ชีวเคมี ในการศึกษาปัจจุบัน Class III เอนไซม์ peroxidase จาก endosperm เหลว (TCWP - ซื้อน้ำมะพร้าวเปอร์ออกซิเด) ของหมู่เกาะโคโค nucifera ถูกระบุและบริสุทธิ์โดยใช้โครมาแลกเปลี่ยนไอออนโครมามีปฏิสัมพันธ์กับน้ำและขนาดยกเว้นโครมาโตที่เกิดขึ้นใน 9.77 เท่าของเอนไซม์บริสุทธิ์ของมัน เป็นเนื้อเดียวกันอย่างเห็นได้ชัด รายละเอียดของการทำให้บริสุทธิ์ของ peroxidase โซเดียมโดเดซิลซัลเฟต polyacrylamide gel electrophoresis ได้แสดงให้เห็นสองวงโปรตีนที่สอดคล้องกับสอง isoenzymes (TCWP1 และ TCWP2) ที่มีน้ำหนักโมเลกุลของ ~47 และ 49 กิโลดาลตันตามลำดับ isoenzymes บริสุทธิ์ TCWP1 และ TCWP2 แสดงกิจกรรมสูงสุด (3.5 และ 3.2 U / ml ตามลำดับ) ที่ pH 4.5 และ 5.0 มี O-Dianisidine dihydrochloride (oD) เป็นสารตั้งต้นที่ 40 ° C TCWP1 และ TCWP2 isoenzymes มีเสถียรภาพสูงถึง 50 องศาเซลเซียสเป็นเวลา 1 ชั่วโมง ความมั่นคงของเอนไซม์ที่อุณหภูมิที่เพิ่มขึ้นอาจนำมาประกอบกับการปรากฏตัวของ Ca2 + ไอออนเอนไซม์ นอกเหนือจากส่วนเกิน Ca2 + ไอออนส่วนผสมของเอนไซม์เพิ่มความมั่นคงต่อไปถึง 55 องศาเซลเซียสสำหรับทั้ง isoenzymes นอกจากนี้ส่วนที่เกินจาก H2O2 ยับยั้งกิจกรรม peroxidase และ isoenzymes TCWP มีเสถียรภาพได้ถึง 10 มิลลิเมตรความเข้มข้นของ H2O2 ที่ 25 ° C กมสำหรับ oD มุ่งมั่นจะเป็น 1.63 มิลลิเมตร 4.0 มิลลิเมตรและ TCWP1 TCWP2 ตามลำดับ กิจกรรม TCWP ได้รับเพิ่มขึ้นด้วยนอกจากนี้ของสารประกอบคาร์บอกซิ (โซเดียมอะซิเตท) ที่ 7 มม MN2 + วันที่ 1 มิลลิ โซเดียมไซยาไนด์และฟีนิลไฮดราซีนยับยั้งเอนไซม์ที่สามารถแข่งขันได้ แต่ azide โซเดียมไฮดรอกซิและก็ไม่มีการแข่งขันและยับยั้งที่ไม่ใช่การแข่งขันตามลำดับ เอนไซม์ TCWP มีศักยภาพที่จะ biotransform สารประกอบ genotoxic เข้าสารประกอบที่ไม่ใช่ genotoxic ความแตกต่างที่ไม่พอเพียงในตัวละครทางชีวเคมีของ isoenzymes TCWP นำไปสู่​​การระบุการประยุกต์ใช้ในอุตสาหกรรมต่างๆ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

เพอร์ กซิเดสเป็นเอนไซม์ที่แพร่หลายอ ซิโดรีดักเทสและหาโปรแกรมต่างๆ ในทางสรีรวิทยา / ปฏิกิริยาทางชีวเคมี . ในการศึกษาเอนไซม์เปอร์ออกซิเดสจากเอนโดสเปิร์ม Class III ของเหลว ( tcwp –ซื้อน้ำมะพร้าว peroxidase ) ของต้นมะพร้าวที่ถูกระบุ และบริสุทธิ์ใช้วิธีแลกเปลี่ยนไอออน chromatography ) และปฏิสัมพันธ์ , ขนาดยกเว้นโครมที่เกิดใน 9.77-fold ของเอนไซม์บริสุทธิ์เพื่อการปรากฏค่า . การเปลี่ยนแปลงในโปรไฟล์ของโซเดียมโดเดซิลซัลเฟต polyacrylamide gel electrophoresis พบแถบโปรตีน 2 แถบที่ 2 ของ ( tcwp1 และ tcwp2 ) มีน้ำหนักโมเลกุล∼ 47 และ 49 กิโลดาลตัน ตามลำดับ บริสุทธิ์และสูงสุดของ tcwp1 tcwp2 จัดแสดงกิจกรรมของ ( 3.5 และ 3.2 U / ml ตามลำดับ ) ที่ pH 4.5 และ 5.0 กับโอไดแอนนิซิดีน : ( o-d ) เป็นสับสเตรทที่ 40 ° C และมีเสถียรภาพของ tcwp1 tcwp2 ถึง 50 ° C เป็นเวลา 1 ชั่วโมง เสถียรภาพของเอนไซม์ที่อุณหภูมิเพิ่มขึ้น อาจจะเกิดจากการการปรากฏตัวของแคลเซียมไอออนกับเอนไซม์ นอกจากนี้แคลเซียมไอออนส่วนเกินให้เอนไซม์ผสมเพิ่มเสถียรภาพต่อไป 55 ° C ทั้งของ . นอกจากนี้ส่วนของ H2O2 สามารถยับยั้งกิจกรรมของเอนไซม์และ tcwp มีเสถียรภาพถึง 10 มิลลิเมตรของ H2O2 ที่ความเข้มข้น 25 ° C กม. o-d คือมุ่งมั่นที่จะเป็น 1.63 มิลลิเมตร และ tcwp1 4.0 มิลลิเมตร และ tcwp2 ตามลำดับ การ tcwp กิจกรรมเพิ่มขึ้น ด้วยการเพิ่มสารประกอบคาร์บ ( โซเดียมอะซิเตต ) ที่ 7 มม. และ mn2 + 1 มิลลิเมตร โซเดียมไซยาไนด์และฟีนิลไฮดราซีนยับยั้งเอนไซม์ที่สามารถแข่งขันได้ แต่โซเดียมและไซด์มีนเป็น uncompetitive และไม่แข่งขันยับยั้ง ตามลำดับ การ tcwp เอนไซม์มีศักยภาพที่จะ biotransform สารประกอบต่อยเข้าไปต่อยไม่ใช่สารประกอบ ความแตกต่างในลักษณะของ tcwp ปากกัดตีนถีบชีวเคมีของนักศึกษาการประยุกต์ใช้ในอุตสาหกรรมต่างๆ