The inherent properties of proteins make them excellent materials
for films productions. The distribution of charged, polar and
non-polar amino acids along the protein chain creates a potential
chemical interaction between materials, resulting in a cohesive
protein film matrix. Films are formed and stabilized through
electrostatic interactions, hydrogen bonding, van der Waals
forces, covalent bonding and disulfide bridges (Dangaran et al.,
2009). Table 4 shows that protein concentration was the most
important factor affecting solubility of the films, resulting in a
decrease of 10% in solubility values, being obtained some films
with solubility below 25%. This behavior is explained by the
increasing protein–protein interactions caused by the presence of
intermolecular disulfide bonds (Gounga, Xu, & Wang, 2007).
However, films’ solubility values were lower than those obtained
from other protein sources such as whey (Ozdemir & Floros,
2008), soy protein isolate and cod gelatin (Denavi et al., 2009),
which presented minimal solubility values of 37%, 84% and
87%, respectively.
คุณสมบัติโดยธรรมชาติของโปรตีนให้
วัสดุที่ดีเยี่ยมสำหรับฟิล์มโปรดักชั่น . การเรียกเก็บเงิน , ขั้วโลก
ฉบับตามโปรตีนโซ่สร้างศักยภาพ
เคมีปฏิสัมพันธ์ระหว่างวัตถุดิบ ส่งผลให้เหนียว
โปรตีนฟิล์มเมทริกซ์ ภาพยนตร์ที่จะเกิดขึ้น และคงที่ผ่าน
ปฏิสัมพันธ์ไฟฟ้าสถิตพันธะไฮโดรเจน แวนเดอวาลส์
กําลังพันธะโควาเลนท์ และ ไดซัลไฟด์ บริดจ์ ( dangaran et al . ,
2009 ) ตารางที่ 4 แสดงให้เห็นว่าปริมาณโปรตีนมากที่สุด
ปัจจัยสําคัญที่มีผลต่อการละลายของฟิล์ม ส่งผลให้ลด 10%
ละลายค่า ได้รับบางภาพยนตร์
กับการละลายต่ำกว่า 25% พฤติกรรมนี้สามารถอธิบายได้โดยเพิ่มโปรตีนและโปรตีน
ปฏิสัมพันธ์ที่เกิดจากการปรากฏตัวของ
พันธะไดซัลไฟด์ ( gounga Xu , สารประกอบเชิงซ้อน , &วัง , 2007 ) .
แต่ค่าฟิล์มค่าต่ำกว่าที่ได้
จากแหล่งโปรตีนอื่นๆ เช่น เวย์ ( ozdemir & floros
, 2008 ) , โปรตีนสกัดจากถั่วเหลือง และปลาเจลาติน ( denavi et al . , 2009 ) ,
ซึ่งนำเสนอค่าการละลายน้อยที่สุด 37 ร้อยละ 84 %
87 เปอร์เซ็นต์ ตามลำดับ
การแปล กรุณารอสักครู่..