A novel mammalian exopolyphosphatas

A novel mammalian exopolyphosphatase has recently been identified: the DHH superfamily human protein h-prune, which shows high sequence homology to the known PPXs, was shown to be an efficient exopolyphosphatase [43]. However, unlike other PPXs, h-prune hydrolyses only short-chain polyP, but the long-chain polymers rather inhibit the activity of the enzyme. This leaves an open niche for the existence of another enzyme that would cleave long-chain polyP. On
the other hand, endopolyphosphatase (PPN) activity was earlier found in several mammalian tissues by A. Kornberg’s group [26]. The PPN activity was present in rat tissues, particularly in brain, heart, lung and kidney, but the attempts to
identify the protein responsible for this activity have not been successful. Even less is known about mammalian polyP synthases. No mammalian homologs to the known polyP kinases (PPK) have been found in protein databases, and no
enzymes comparable to PPK have been identified. Also, it was reported that in mammalian cells and tissues the synthesis of polyP from Pi bypasses the intracellular pools of Pi and ATP [27], suggesting that the synthesis of polyP in animals
proceeds through a completely distinct enzymatic pathway, compared to one in bacteria and lower eukaryotes.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

ล่าสุดมีการระบุ exopolyphosphatase mammalian เป็นนวนิยาย: DHH superfamily โปรตีนมนุษย์ h-บ๊วย ซึ่งแสดงลำดับสูง homology PPXs รู้จัก แสดงให้ exopolyphosphatase มีประสิทธิภาพ [43] อย่างไรก็ตาม ซึ่งแตกต่างจากอื่น ๆ PPXs, h-บ๊วย hydrolyses โปลิโซ่สั้นเท่านั้น ได้โพลิเมอร์สายยาวแทนที่จะยับยั้งกิจกรรมของเอนไซม์ ใบนี้มีช่องเปิดสำหรับการดำรงอยู่ของเอนไซม์อื่นที่จะ cleave โปลิโซ่ยาว บนมืออื่น ๆ endopolyphosphatase (PPN) กิจกรรมก่อนหน้านี้พบในเนื้อเยื่อ mammalian หลายกลุ่ม A. Kornberg [26] PPN กิจกรรมอยู่ ในเนื้อเยื่อราษฏร์ โดยเฉพาะอย่างยิ่ง ในสมอง หัวใจ ปอด และไต แต่การพยายามระบุโปรตีนที่รับผิดชอบสำหรับกิจกรรมนี้ไม่ได้ประสบความสำเร็จ แม้แต่น้อยเป็นที่รู้จักเกี่ยวกับ mammalian โปลิ synthases ไม่ homologs mammalian เพื่อ kinases โปลิรู้จัก (PPK) พบในฐานข้อมูลของโปรตีน และไม่ได้รับการระบุเอนไซม์เทียบได้กับ PPK นอกจากนี้ มันเป็นรายงานว่า ใน mammalian เซลล์และเนื้อเยื่อ สังเคราะห์โปลิจากพี่แรมสระ intracellular ปี่และ ATP [27], แนะนำที่สังเคราะห์โปลิในสัตว์ดำเนินการผ่านแตกต่างกันอย่างสมบูรณ์เอนไซม์ในระบบทางเดิน เมื่อเทียบกับหนึ่งในแบคทีเรียและ eukaryotes ล่าง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

นวนิยาย ) exopolyphosphatase เพิ่งได้รับการระบุ : dhh ซูเปอร์แฟมิลี h-prune โปรตีนมนุษย์ ซึ่งแสดงให้เห็นลำดับสูงซึ่งเป็นที่รู้จัก ppxs , แสดงเป็น exopolyphosphatase มีประสิทธิภาพ [ 43 ] แต่แตกต่าง ppxs อื่น ๆ , h-prune hydrolyses เพียงสายสั้นเนื้อ แต่เคลือบโซ่พอลิเมอร์ค่อนข้างยับยั้งกิจกรรมของเอนไซม์ใบนี้มีช่องเปิดสำหรับการดำรงอยู่ของเอนไซม์ที่จะตัดโซ่ยาว เป็นอีกเนื้อ . บนมืออื่น ๆ endopolyphosphatase (
, ppn ) กิจกรรมก่อนหน้านี้พบในเนื้อเยื่อ mammalian หลายโดยเอคอร์นเบิร์กกลุ่ม [ 26 ] การ ppn กิจกรรมอยู่ในเนื้อเยื่อของหนู โดยเฉพาะ ใน สมอง หัวใจ ปอด และไต แต่ความพยายาม

ระบุโปรตีนรับผิดชอบในกิจกรรมนี้จะไม่ประสบความสำเร็จ แม้แต่น้อยเป็นที่รู้จักเกี่ยวกับ polyp ) แต่ไม่ . ไม่ต้องรู้จักเนื้อยาโฮโมลอกส์ ) ( ppk ) ถูกพบในฐานข้อมูลโปรตีน และเอนไซม์ ppk
เปรียบได้รับการระบุ . นอกจากนี้มีรายงานว่า ในการควบคุมเซลล์และเนื้อเยื่อสังเคราะห์เนื้อจากปี่ข้ามสระน้ำภายในเซลล์ของพายและเอทีพี [ 27 ] แนะนำว่า การสังเคราะห์ของติ่งเนื้อใน ซึ่งสัตว์
ผ่านสมบูรณ์แตกต่างกันเมื่อเทียบกับหนึ่งในวิถีของเอนไซม์ , แบคทีเรียและยูแคริโอต
กว่า