To assess the accuracy of the struc

To assess the accuracy of the structure predictions, we performed a ramachandran analysis, for PmFortilin, 108 (72.50%) residues were in the most favored regions, additional allowed regions contained 33 (22.10%) residues, generously allowed regions contained seven (4.70%) residues and disallowed regions contained only a single (0.70%) residue (Figure S1). For the predicted FBP1 structure, 31 (49.20%) residues were plotted in the most favored regions, additional allowed regions contained 21 (33.30%) residues, generously allowed regions contained six (9.50%) residues and five (7.90%) residues were located in the disallowed regions (Figure S2).

PmFortilin is highly conserved; the chain A has the solution structure of human translationally controlled tumor protein, the chain A with the translationally controlled tumor associated protein p23fyp from Schizosaccharomyces pombe, the chains A, B, C, and D with the crystal structure of human translationally controlled tumor associated protein (hTCTP) mutant E12V, the chain A with the crystal structure of translationally controlled tumor associated protein from Plasmodium knowlesi and with the Fortilin structure of Drosophila melanogaster (PDB ID: 2HR9, 1H6Q, 3EBM, 1TXJ, and 1YZ1 respectively). A further comparison of multiple sequences reveals that PmFortilin contains conserved regions that correspond to the helical domain in the predicted 3-D structure. The amino acid residues 76–110, part of the helical domain of PmFortilin are contained within a Ca2+-binding domain, forming a helical domain between the H2-helix (residues 81–99) and the H3-helix (residues 106–122) producing an EF-hand structure (Figure 1). Importantly, a small section at the N-terminus (residues 1–10) contains protein transduction domains (PTDs), 1-MKVFKDMLTG-10, allowing for the delivery of active molecules into the cells through the lipid bilayer [35]–[37]. PmFortilin contains two signature patterns. The TCTP_1 and TCTP_2 at the residues 45–55 and 123–145 with the signatures “[IFAED]–[GA]–[GASF]–N–[PAK]–S–[GTA]–E–[​GDEVCF]–[PAGEQV]–[DEQGAV]”and “[FLIV]–x(4)–[FLVH]–[FY]–[MIVCT]–G–E–x(4​,7)–[DENP]–[GAST]–x–[LIVM]–[GAVI]–x(3)–[​FYWQ]”,respectively (Table S1).

For FBP1, we were unable to find homologous sequences in the existing public databases. However, we used Motif Scan (http://myhits.isb-sib.ch/cgi-bin/motif_s​can) to detect signatures. The search revealed some interesting signatures: Amino acid residues 4–6 at the N–terminal represented by “[ST]–x–[RK]” pattern at protein kinase C phosphorylation site and by “x–G–[RK]–[RK]”, which is a known amidation pattern, were found to be located at the residues 90–93 at the C-terminal end of FBP1 (Table S1). Two segments of compositionally biased regions or Low Complexity Regions (LCRs), were located at the amino acid residues 27–48 and 59–87 using SMART server (http://smart.embl-heidelberg.de) (Table S1 and S2), previously implied in the context of protein-protein interactions [38]–[40]. The residues 1–24 are likely to be a signal peptide (scored 99.00%) with a cleavage site at Ala24 and Thr25 (scored 87.30%), determined by the Signal P 3.0 server (http://www.cbs.dtu.dk/services/SignalP). It was of some interest that FBP1 contains a number of “x–P–P–x” signature sequences found in antiviral peptides. The longest such pattern is located at residues 59–76 [34]. In addition, we performed combinatorial structure analyses using GANGSTA and GANGSTA+ servers

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เพื่อประเมินความถูกต้องของการคาดการณ์โครงสร้าง เราทำการวิเคราะห์ ramachandran, PmFortilin, 108 (72.50%) ตกอยู่ในขอบเขตชื่นชอบมากที่สุด ภูมิภาคอนุญาตเพิ่มเติมอยู่ 33 ตก (22.10%) ภูมิภาครับอนุญาตอยู่เจ็ดตก (4.70%) และภูมิภาคไม่ได้รับอนุญาตอยู่เพียงตัวเดียว (0.70%) สารตกค้าง (รูป S1) สำหรับ FBP1 คาดการณ์โครงสร้าง 31 (49.20%) ตกถูกพล็อตในภูมิภาคชื่นชอบมากที่สุด ภูมิภาคอนุญาตเพิ่มเติมอยู่ 21 (33.30%) ตก ได้ทุกภูมิภาคมีอยู่หกตก (9.50%) และ 5 (7.90%) ตกถูกตั้งอยู่ในภูมิภาคไม่ได้รับอนุญาต (รูป S2)PmFortilin สูงเป็นอยู่ สาย A มีโครงสร้างโซลูชันของเนื้องอก translationally ควบคุมมนุษย์โปรตีน A กลุ่มเนื้องอก translationally ควบคุมที่เกี่ยวข้องกับโปรตีน p23fyp จาก pombe Schizosaccharomyces โซ่ A, B, C และ D มีโครงสร้างผลึกของโปรตีน (hTCTP) เนื้องอก translationally ควบคุมมนุษย์ที่เกี่ยวข้อง mutant E12V, A โซ่ มีโครงสร้างผลึกของโปรตีน translationally ควบคุมเนื้องอกที่เกี่ยวข้องจาก knowlesi เดียม และ มีโครงสร้าง Fortilin ของแมลงวันทอง (PDB ID: 2 ชั่วโมง 9, 1H6Q, 3EBM, 1TXJ และ 1YZ1 ตามลำดับ) การเปรียบเทียบการลำดับหลายเผยว่า PmFortilin ประกอบด้วยภูมิภาคนำที่สอดคล้องกับโดเมน helical ในคาดการณ์โครงสร้าง 3 มิติ ส่วนกรดอะมิโนตก 76 – 110, helical โดเมนของ PmFortilin อยู่ใน Ca2 + -ผูกเมน โดเมน helical ระหว่าง H2-เกลียว (ตก 81-99) และ H3-เกลียว (ตก 106 – 122) ผลิต EF คงเป็นโครงสร้าง (รูปที่ 1) การขึ้นรูป สำคัญ ขนาดเล็กส่วนที่ N-นัส (ตก 1-10) ประกอบด้วยโดเมน transduction โปรตีน (PTDs), 1-MKVFKDMLTG-10 อนุญาตให้สำหรับการจัดส่งใช้โมเลกุลในเซลล์ผ่าน bilayer ไขมัน [35] - [37] PmFortilin ประกอบด้วยรูปแบบลายเซ็นที่สอง TCTP_1 และ TCTP_2 ที่ตก 45 – 55 และ 123-145 กับลายเซ็น "[IFAED] -[GA] – [GASF] -N- [ปาก] – S – [GTA] –อี – [GDEVCF] -[PAGEQV] - [DEQGAV]" และ " [FLIV] -x (4) -[FLVH] - [ไตร] – [MIVCT] -G-E-x (4, 7)–[DENP]–[GAST]–x–[LIVM]–[GAVI]–x(3)- [FYWQ] ", ตามลำดับ (ตาราง S1)สำหรับ FBP1 เราไม่สามารถหาลำดับ homologous ในฐานข้อมูลสาธารณะที่มีอยู่ อย่างไรก็ตาม เราใช้แปลนสแกน (http://myhits.isb-sib.ch/cgi-bin/motif_s สามารถ) เพื่อตรวจสอบลายเซ็น ลายเซ็นที่น่าสนใจบางอย่างเปิดเผยการค้นหา: กรดอะมิโนตก 4 – 6 ที่ N – สถานีแสดงโดย " [ST] – x – [RK] " รูปที่โปรตีน kinase C phosphorylation และโดย " x-G- [RK] – [RK] ", ซึ่งเป็นรูปแบบรู้จัก amidation พบจะอยู่ที่ 90-93 ตกท้ายสถานี C ของ FBP1 (ตาราง S1) เซ็กเมนต์ที่สองของ compositionally biased ภูมิภาคหรือภูมิภาคต่ำความซับซ้อน (LCRs), พบในกรดอะมิโนตก 27-48 และ 59-87 ใช้สมาร์ทเซิร์ฟเวอร์ (http://smart.embl-heidelberg.de) (ตาราง S1 และ S2), นัยก่อนหน้านี้ ในบริบทของโปรตีนโปรตีนโต้ตอบ [38] – [40] ตก 1 – 24 มักจะ เป็นเพปไทด์ส่งสัญญาณ (คะแนน 99.00%) กับไซต์ปริ Ala24 และ Thr25 (คะแนน 87.30%), กำหนด โดยเซิร์ฟเวอร์ 3.0 P สัญญาณ (http://www.cbs.dtu.dk/services/SignalP) มันเป็นน่าสนใจบางอย่างว่า FBP1 ประกอบด้วยหมายเลขลำดับ "x-P-P-x" ลายเซ็นในเปปไทด์ต้านไวรัส ยาวที่สุดรูปแบบดังกล่าวจะอยู่ที่ตก 59-76 [34] นอกจากนี้ เราทำการวิเคราะห์ปัญหาโครงสร้างที่ใช้เซิร์ฟเวอร์ GANGSTA และ GANGSTA +

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

เพื่อประเมินความถูกต้องของการคาดการณ์โครงสร้างที่เราดำเนินการวิเคราะห์ Ramachandran สำหรับ PmFortilin, 108 (72.50%) ตกค้างอยู่ในภูมิภาคที่ได้รับการสนับสนุนมากที่สุดในภูมิภาคที่ได้รับอนุญาตเพิ่มเติมมีอยู่ที่ 33 (22.10%) สารตกค้างภูมิภาคที่ได้รับอนุญาตอย่างไม่เห็นแก่ตัวมีเจ็ด (4.70% ) สารตกค้างและภูมิภาคไม่ได้รับอนุญาตที่มีอยู่เพียงคนเดียว (0.70%) ที่เหลือ (รูปที่ S1) สำหรับโครงสร้าง FBP1 ที่คาดการณ์ไว้ที่ 31 (49.20%) สารตกค้างที่ถูกพล็อตในพื้นที่ได้รับการสนับสนุนมากที่สุดในภูมิภาคที่ได้รับอนุญาตเพิ่มเติมมีอยู่ที่ 21 (33.30%) สารตกค้างภูมิภาคที่ได้รับอนุญาตอย่างไม่เห็นแก่ตัวที่มีอยู่หก (9.50%) และสารตกค้างที่ห้า (7.90%) ที่ตั้งอยู่ตกค้าง . ในพื้นที่ไม่ได้รับอนุญาต (รูปที่ S2) PmFortilin เป็นป่าสงวนสูง; ห่วงโซ่มีโครงสร้างการแก้ปัญหาของโปรตีนเนื้องอกมนุษย์ควบคุม translationally โซ่กับ p23fyp โปรตีนเนื้องอกควบคุม translationally เกี่ยวข้องจาก Schizosaccharomyces pombe โซ่, B, C และ D ที่มีโครงสร้างผลึกของเนื้องอกมนุษย์ควบคุม translationally โปรตีนที่เกี่ยวข้อง (hTCTP) E12V กลายพันธุ์, ห่วงโซ่ที่มีโครงสร้างผลึกของเนื้องอกควบคุม translationally โปรตีนที่เกี่ยวข้องจาก Plasmodium knowlesi และมีโครงสร้าง Fortilin ของแมลงวันทอง (PDB ID: 2HR9, 1H6Q, 3EBM, 1TXJ และ 1YZ1 ตามลำดับ) เปรียบเทียบต่อไปของลำดับหลายแสดงให้เห็นว่ามี PmFortilin ภูมิภาคอนุรักษ์ที่สอดคล้องกับโดเมนขดลวดในการคาดการณ์ 3 มิติโครงสร้าง กรดอะมิโน 76-110 ซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของโดเมนขดลวดของ PmFortilin มีอยู่ภายในโดเมน Ca2 + -binding รูปโดเมนขดลวดระหว่าง H2-เกลียว (ตกค้าง 81-99) และ H3-เกลียว (ตกค้าง 106-122) การผลิตโครงสร้าง EF-มือ (รูปที่ 1) ที่สำคัญส่วนเล็ก ๆ ที่ N-ปลายทาง (ตกค้าง 1-10) จะมีโดเมนพลังงานโปรตีน (PTDs) 1 MKVFKDMLTG-10 เพื่อให้สามารถส่งมอบของโมเลกุลที่ใช้งานเข้าสู่เซลล์ผ่านไขมัน bilayer [35] - [37 ] PmFortilin มีสองรูปแบบลายเซ็น TCTP_1 และ TCTP_2 ที่ตกค้าง 45-55 และ 123-145 ที่มีลายเซ็น "[IFAED] - [GA] - [GASF] -N- [PAK] -S- [GTA] -E- [GDEVCF] - [ PAGEQV] - [DEQGAV] "และ (ตารางที่ S1). สำหรับ FBP1 เราไม่สามารถที่จะหาลำดับคล้ายคลึงกันในฐานข้อมูลสาธารณะที่มีอยู่ แต่เราใช้การสแกน Motif (http://myhits.isb-sib.ch/cgi-bin/motif_s สามารถ) เพื่อตรวจสอบลายเซ็น ค้นหาเปิดเผยบางลายเซ็นที่น่าสนใจ: กรดอะมิโนที่ 4-6 n- ขั้วแสดงเป็น "[ST] -x- [RK]" รูปแบบที่เว็บไซต์ของโปรตีนไคเนสฟอสโฟซีและโดย "x-G- [RK] - [ RK] "ซึ่งเป็นรูปแบบ amidation รู้จักกันพบว่าจะอยู่ที่ 90-93 ตกค้างที่ปลาย C-ขั้ว FBP1 (ตาราง S1) สองส่วนของภูมิภาคลำเอียงมีส่วนประกอบหรือต่ำซับซ้อนภูมิภาค (LCRS) ตั้งอยู่ที่กรดอะมิโน 27-48 และ 59-87 ใช้เซิร์ฟเวอร์มาร์ท (http://smart.embl-heidelberg.de) (ตาราง S1 และ S2) โดยนัยก่อนหน้านี้ในบริบทของการมีปฏิสัมพันธ์โปรตีน [38] - [40] ตกค้าง 1-24 มีแนวโน้มที่จะเปปไทด์สัญญาณ (คะแนน 99.00%) กับเว็บไซต์แตกแยกที่ Ala24 และ Thr25 (คะแนน 87.30%) กำหนดโดยสัญญาณ P 3.0 เซิร์ฟเวอร์ (http://www.cbs.dtu.dk / บริการ / SignalP) มันเป็นที่น่าสนใจบางอย่างที่ FBP1 มีจำนวนของ "x-P-P-x" ลำดับลายเซ็นของเปปไทด์ที่พบในไวรัส รูปแบบดังกล่าวที่ยาวที่สุดตั้งอยู่ที่ตกค้าง 59-76 [34] นอกจากนี้เราดำเนินการโครงสร้าง combinatorial วิเคราะห์โดยใช้ GANGSTA และเซิร์ฟเวอร์ GANGSTA +