Kinetic constants Km and kcat of th

Kinetic constants Km and kcat of the purified Z. ophiocephalus trypsin were determined using Lineweaver–Burk plots. The Km and kcat of the purified enzyme, using BAPNA, were 0.312 mM and 2.03 s−1, respectively, and were close to those reported for trypsins from bigeye snapper (Pricanthus macracanthus) [36] and silver mojarra . The catalytic efficiency (kcat/Km) of Z. ophiocephalus trypsin, 6.51 s−1mM−1, was close to trypsins from silver mojarra and bigeye snapper

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

เดิม ๆ คง Km kcat ของทริปซิน ophiocephalus z.บริสุทธิ์ถูกกำหนดและใช้ Lineweaver – Burk ผืน Km และ kcat ของเอนไซม์บริสุทธิ์ BAPNA ใช้ได้ 0.312 mM และ 2.03 s−1 ตามลำดับ และอยู่ใกล้กับผู้รายงานสำหรับ trypsins จาก bigeye อเพิลสแนปเปอร์ (Pricanthus macracanthus) [36] และเงิน mojarra ประสิทธิภาพตัวเร่งปฏิกิริยา (kcat/Km) ของ ophiocephalus z.ทริปซิน 6.51 s−1mM−1 อยู่ใกล้ trypsins mojarra เงินและอเพิลสแนปเปอร์ bigeye

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

คง Kinetic กิโลเมตรและ kcat ของซีบริสุทธิ์ ophiocephalus trypsin ได้รับการพิจารณาโดยใช้แปลง Lineweaver-Burk กิโลเมตรและ kcat ของเอนไซม์ที่ใช้ BAPNA เป็น 0.312 มิลลิและ 2.03 s-1 ตามลำดับและมีความใกล้เคียงกับรายงาน tr​​ypsins จากตาพองปลากะพง (Pricanthus macracanthus) [36] และเงินกระโดง ประสิทธิภาพการใช้ตัวเร่งปฏิกิริยา (kcat / กิโลเมตร) ซี ophiocephalus trypsin, 6.51 s-1 mM-1 ได้ใกล้เคียงกับ trypsins จากกระโดงเงินและตาพองปลากะพง

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

1 กิโลเมตร และ kcat ค่าคงที่ของบริสุทธิ์ Z ophiocephalus ซินตัดสินใจใช้ไลน์วีเวอร์–เบิร์กทั้งหมด กิโลเมตร kcat ของเอนไซม์และการใช้ bapna , 0.312 มม. และ 2.03 s − 1 ตามลำดับ และอยู่ใกล้กับที่รายงานสำหรับ trypsins จากปลากระพงข้างเหลือง ( pricanthus macracanthus ) [ 36 ] และเงินปลาดอกหมาก . ประสิทธิภาพของตัวเร่งปฏิกิริยา ( kcat / km ) Z ophiocephalus ทริป 6 .51 s − 1 mm − 1 ใกล้จะ trypsins จากปลาดอกหมากเงินและปลากระพงข้างเหลือง